BIOCHEMIE des Stoffwechsels ( )

Größe: px
Ab Seite anzeigen:

Download "BIOCHEMIE des Stoffwechsels ( )"

Transkript

1 BICEMIE des Stoffwechsels ( ) 10. Einheit Glycogen Stoffwechsel Speicherkohlenhydrate Glykogenabbau Glycogensynthese Regulation und Integration des Glycogenstoffwechsels Signaltransduktion (Insulin, Glucagon, Adrenalin) Speicherkohlenhydrate öhere rganismen bilden GLUCAE als Brennstoffspeicher (Depot- olysaccharide). Der Vorteil dieser Glucane liegt in ihrer raschen Mobilisierbarkeit und in der Tatsache, dass durch die olymerisierung der osmotische Druck in der Zelle drastisch gesenkt wird. Der osmotische Druck hängt nicht vom Molekulargewicht sondern von der Stoffmenge ab. flanzen: Stärke (Amylose, Amylopectin) Tiere: Glycogen Stärke dient als Energie- bzw. ährstoffreserve für flanzen und als wichtige Kohlenhydratquelle für tierische rganismen. Stärke kommt im Cytosol der flanzenzelle in Form unlöslicher Granula vor und besteht aus -Amylose und Amylopectin. -Amylose (20-30%) ist ein lineares olymer aus einigen tausend Glucose-Einheiten, die (1 4)-glycosidisch miteinander verknüpft sind. Unregelmäßig, helical geknäuelte Aggregation. Links-gängige elix -glycosidische Bindungen neigen generell zu helicalen olymeren, während -glycosidische Bindungen (z.b. Cellulose) gerade Stränge (Strukturfasern) bilden. -1,4-Bindung zwischen zwei Glucose-Einheiten Amylopectin (70-80%) ist ein olymer aus (1 4)-glycosidisch miteinander verknüpften Glucoseeinheiten mit (1 6)- Verzweigungen an jeder Glucoseeinheit. Zählt mit bis zu Glucosemolekülen zu den größten Makromolekülen in der atur. (1 6)- glycosidische Bindung Schematische Darstellung der verästelten Struktur des Amylopectins (Verzweigungsstellen sind rot). Realität: Abstand zwischen zwei Verzweigungsstellen: Glucoseeinheiten 2C 1

2 Der Mensch benötigt g an Glucose pro Tag (75% davon benötigt das Gehirn). Diverse Körperflüssigkeiten (z.b. Blut) transportieren etwa 20 g und g werden in Form von Glycogen gespeichert. Fazit: Der Körpervorrat reicht nicht viel mehr als für einen Tag! rinzipiell gibt es drei mögliche Wege den Glucosebedarf zu decken: (A) ARUG (z.b. Verdau von Stärkeprodukten oder tierischem Glycogen). Sehr effektiver, fast 100%iger Abbau, jedoch nicht kontrolliert. (B) GLYCGEABBAU: unterliegt strenger Kontrolle (C) GLUCEGEESE von Glucose aus ichtkohlenhydraten (Lactat, Aminosäuren, Glycerin usw.): unterliegt strikter Regulation (siehe Einheit 9). Verdauung von Stärke und tierischem Glycogen: Mundbereich: -Amylase (Endoglucosidase) im Speichel spaltet lineare (1 4)-Bindungen, jedoch nicht solche, die an Verzweigungspunkten liegen. Magenbereich: -Amylase wird durch Säure inaktiviert. Die durchschnittliche Kettenlänge ist inzwischen von einigen 1000 auf durchschnittlich 8 reduziert. Dünndarm: -Amylase des ankreas (homolog der -Amylase der Speicheldrüsen) bildet Gemisch aus (1 4)-verknüpfter Maltose (Disaccharid) und Maltotriose (Trisaccharid). Außerdem entstehen Dextrine (ligosaccharide) mit (1 6)-Verzweigungen. Weitere Enzyme im Bürstensaum des Darmepithels sind -Glucosidase, -Dextrinase und schließlich die Disaccharid-hydrolysierenden Enzyme Saccharase, Maltase oder Lactase. -(1 4)-Glucosidase (Exoglucosidase) spaltet endständige Glucosereste von ligosacchariden ab. -Amylase -(1 4)-Gucosidase Glycogen: (1 4)-verknüptes Glucan (1 6)-Verzweigung im Abstand von 8-12 Resten -Dextrinase ( -(1 6)- Glucosidase; debranching enzyme): hydrolysiert (1 6)- und (1 4)-Verknüpfungen. Saccharase (Invertase) spaltet Saccharose in Glucose und Fructose. Maltase spaltet Maltose und Lactase spaltet Lactose. -(1 6)-Glucosidase ichtreduzierende Enden (1 6)-Verknüpfung Verzweigungs punkt Reduzierendes Ende (1 4)-Verknüpfung Linksgängige elix mit 6,5 Glucoseeinheiten pro Windung Lokalisation im Cytoplasma. Granulas haben einen Durchmesser von etwa 10 bis 40 nm und ein Molekulargewicht von bis Da. Ihr Massenanteil in Muskelzellen beträgt etwa 1-2 %, in Leberzellen hingegen bis zu 10%. Aufgrund der größeren Masse enthält die Skelettmuskulatur aber absolut mehr Glycogen. Die Granulas enthalten Glycogen und Enzyme des Abbaus, der Synthese und der Regulation des Glycogenstoffwechsels und z. T. auch der Glycolyse. Glycogen- Granula Leberzelle 2

3 Glycogen ist der wichtigste kurz- bis mittelfristige Energiespeicher. Synthese und Abbau sind streng kontrolliert. Für Säugetiere ist Glycogen in der Regulation des Blutglucose- Spiegels und als Glucosereservoir für anstrengende Muskelarbeit extrem bedeutend. Fett kommt im Körper zwar in größeren Mengen vor als Glycogen, kann jedoch nicht so schnell mobilisiert werden. Fettsäuren können nicht anaerob metabolisiert werden. Tiere können Fettsäuren nicht in Glucosevorstufen verwandeln. Der Fettstoffwechsel kann den lebensnotwendigen Glucosespiegel im Blut nicht aufrechterhalten (siehe auch Einheit 9, Gluconeogenese). Während körperlicher Aktivitäten, stammt der Großteil der für die AT- Synthese notwendigen Glucose aus dem Glycogen. Während körperlicher Aktivität wird nur ein geringer Anteil von Glucose durch Gluconeogenese nachgeliefert. Der Glycogenabbau hängt von der Intensität der Tätigkeit ab. rozent (%) Glycogengehalt Starke körperliche Aktivität Geringe körperliche Aktivitäten Belastung in Minuten Moderate körperliche Aktivität Effiziente Regenerierung des durch körperliche Aktivitäten geplünderten Glycogen-ools erfolgt innerhalb eines Tages nur durch Kohlenhydratreiche ahrung! rotein und fettreiche ahrung regenerieren den Glycogenspiegel im Muskel nur sehr langsam Gehalt an Glycogen im Muskel (g Glycogen pro kg Muskel) ach 2 Stunden körperlicher Tätigkeit Kohlenhydratreiche ahrung Regenerierung ohne ahrungszufuhr Fett- und rotein- Diet Regenerierung des Glycogens in Stunden Speicherkohlenhydrate Glykogenabbau Muskel: Leber: Glycogen Glucose-1- Glucose-6- Glycolyse Glycogen Glucose-1- Glucose-6- Glucose Blut Der letzte Schritt in der Leber wird durch das Enzym Glucose-6-phosphatase katalysiert, das in den Muskeln fehlt (siehe Einheit 9). 3 Enzyme: Glycogen-hosphorylase (oder hosphorylase) Glycogen-debranching enzyme Glucosephosphat-Mutase Glycogen-Abbau 1. Reaktion: Glycogen-hosphorylase hosphorolyse von Glycogen zu Glucose-1-phosphat. hosphorolyse bedeutet Bindungsspaltung durch Substitution mit einer hosphatgruppe Glycogen n + i Glycogen n-1 + Glucose-1-phosphat Freisetzung der Glucose von den nichtreduzierenden Enden (Enden ohne C(1)--Gruppe) der Glucan-Kette. Freisetzung von Glucoseeinheiten, die wenigstens 5 Einheiten von der nächsten Verzweigung entfernt liegen. Cofaktor: yridoxalphosphat omodimer: ro Untereinheit 842 Reste (97 kda). Schrittmacher-Reaktion des Glycogen-Abbaus. Regulation durch allosterische WW, Substrat-Cyclus und kovalente Modifikation. 3

4 Schematische Darstellung der verzweigten Struktur von Glycogen. ichtreduzierendes Ende Verzweigungspunkt Reduzierendes Ende Das Molekül besitzt unabhängig von seiner Größe nur ein einziges reduzierendes Ende! Funktion der starken Verzweigung des Glycogens: Rascher Abbau des Glycogens durch gleichzeitige Freisetzung der Glucose an den Verzweigungsenden! Glycogen bildet linksgängige elix in den nichtverzweigten Regionen (6,5 Glucosereste pro Windung). Das Enzym hosphorylase bindet dieses Motiv an der sog. Glycogenspeicherstelle, einem 3 nm langen Spalt, der 4-5 Zuckerreste aufnehmen kann und diesselbe Krümmung wie die Glycogenhelix hat. Sobald (1 6) Verzweigungen auftreten, dissoziiert die hosphorylase ab. Turm Glycogen- Speicherstelle Glycogenbindungssubdomäne Katalytisches Zentrum yridoxalphosphat-bindungsstelle hosphorylase Allosterisches Zentrum -terminale Kontakzone C-terminale Domäne Wozu benötigt nun die hosphorylase den Cofaktor yridoxalphosphat? yridoxalphosphat kann vom menschlichen Körper nicht synthetisiert werden. Als Vitamin B 6 wird es in Form von yridoxin aufgenommen und im Körper zu yridoxalphosphat umgewandelt: C 2 yridoxin (Vitamin B 6 ) C C yridoxal-5-phosphat C 3 yridoxalphosphat ist auch Cofaktor in Aminotransferasen (hat dort jedoch andere Funktionalität). C Lysin - - C C 2 C 2 C 2 C 2 C Der Cofaktor yridoxalphosphat ist im aktiven Zentrum der hosphorylase über eine Schiff-Base kovalent gebunden. Die Vitamine werden aus der ahrung aufgenommen. Vitamine B sind wasserlöslich! Bereits besprochene Vitamine sind in rot dargestellt: Vitamin Cofaktor Thiamin (Vitamin B 1 ) Thiaminpyrophosphat Riboflavin (Vitamin B 2 ) FAD iacin (Vitamin B 3 ) AD + antothenat (Vitamin B 5 ) yridoxin (Vitamin B 6 ) Vitamin B 12 Coenzym A yridoxalphosphat (siehe Glykogen- und Aminosäurestoffwechsel) Cobalamin (Fettsäurestoffwechsel) C 3 4

5 yridoxalphosphat ist ein wichtiger Cofaktor der hosphorylase und von Aminotransferasen (siehe Einheit 12). Die Funktionalität in diesen Enzymsystemen ist aber komplett unterschiedlich. - L Rest - - Abspaltung der Glucose am nichtreduzierenden Ende unter Beibehaltung der Konfiguration, d.h. sowohl freigesetztes Glucose-1- phosphat als auch Glycogen haben am C-1 -Konfiguration. Die Abspaltung erfolgt unter Ausschluß von Wasser. Vorteil: rodukt ist nicht Glucose, sondern Glucose-1-phosphat. - L Rest - - Im ersten Schritt gibt rthophosphat ein roton an den 4- der verbleibenden Glycogenkette ab und erhält gleichzeitig ein roton von der hosphatgruppe des yridoxalphosphats. Die hosphatgruppe des yridoxalphosphats wirkt als rotonendonor und in weiterer Folge als rotonenakzeptor (Säure-Basekatalysator) L Durch die Bindungsspaltung entsteht ein Carbenium-Ion (auch xonium-ion genannt), das durch das benachbarte rthophosphat stabilisiert wird. Beweis für die Entstehung Rest des xonium-ions als Zwischenprodukt ist die effiziente emmung der hosphorylase mit dem Strukturanalogon 1,5- Gluconolacton: - L - - Das rthophosphat greift das xonium-ion an und Glucose- 1-phosphat entsteht, dissoziiert ab und das Enzym samt Cofaktor befindet sich wieder im Ausgangszustand. Der Vorteil der nichthydrolytischen Spaltung der (1 4)-Bindung ist die Gewinnung eines phosphorylierten Zuckers. Glycogen-Abbau 2. Reaktion: Debranching enzyme Reaktion: Beseitigung der Verzweigungen des Glycogens. Das debranching enzyme hat zwei katalytische Fähigkeiten: (1 4)-Transglycosylase (Glycosyl-Transferase) (1 6)-Glucosidase-Reaktion Übertragung einer Trisaccharid-Einheit vom Endzweig des Glycogens auf das nichtreduzierende Ende eines anderen Zweiges. Schaffung einer neuen (1 4)-Bindung (= Transglycosylase-Aktivität). Verbleibende (1 6)-Bindungen werden durch das gleiche Enzym unter Bildung von Glucose hydrolysiert (= (1 6)-Glucosidase-Aktivität). Abbau von Glycogen durch hosphorylase und debranching enzyme. Etwa 90% des Glycogens werden in Glucose-1- phosphat, etwa 10% (an den Verzweigungsstellen) in Glucose umgewandelt. 5

6 Glycogen-Abbau 3. Reaktion: Glucosephoshat-Mutase Mechanismus der hosphoglucomutase (Glucosephosphat-Mutase): Glucose-1-phosphat Glucose-6-phosphat So wie die hosphoglycerat-mutase der Glycolyse 2,3-Bisphosphoglycerat in Spuren benötigt, braucht die Glucosephosphat-Mutase Glucose-1,6-bisphosphat in Spuren zur Aufrechterhaltung der Aktivität. Der Reaktionsmechanismus ist sehr ähnlich. Die Glucosephosphat-Mutase enthält im aktiven Zentrum phosphoryliertes Serin, während die hosphoglycerat-mutase phosphoryliertes istidin enthält (siehe Einheit 5). Das Enzym Glucosephosphat-Kinase produziert Glucose-1,6- bisphosphat: Mutase 2 C Mutase 2 C Mutase 2 C Glucose-1-phosphat Glucose-1,6-bisphosphat Glucose-6-phosphat - Glucose-1-phosphat + AT Glucose-1,6-bisphosphat + AD Thermodynamik des Glycogenabbaus hosphorylase-reaktion G = + 3,1 kj/mol (wäre im Gleichgewicht ( G = 0) wenn [ i ]/[Glucose-1phosphat] = 3,5 Realität [ i ]/[Glucose-1-phosphat] = G = -5 bis -8 kj/mol) Unter physiologischen Bedingungen ist die hosphorylase-reaktion exergonisch und daher die Schrittmacher-Reaktion des Glycogenabbaus! Glycogenabbau und -synthese müssen sich daher wieder in diesem Reaktionsschritt unterscheiden. Weil a) bei im selben Kompartiment (Cytosol) ablaufenden scheinbar reversiblen Reaktionen (idente Konzentration der Reaktanten) eine Reaktion nur in einer Richtung exergonisch sein kann, und b) eine reziproke Kontrolle erst dadurch möglich ist: Substrat-Cyclus Speicherkohlenhydrate Glykogenabbau Glycogensynthese McArdlescheKrankheit: Glycogenspeicherkrankheit (Muskelkrämpfe bei Anstrengung). Fehlen der Glycogen-hosphorylase (kein Glycogenabbau). Trotzdem enthalten Muskeln Glycogen. Abbau und Synthese unabhängig! 3 Enzyme: UD-Glucose-yrophosphorylase Glycogen-Synthase Glycogen branching enzyme ( Verzweigungsenzym ) Glycogen-Synthese 1. Reaktion: UD-Glucose-yrophosphorylase eue Glucose-Einheiten werden an die nichtreduzierenden Enden des Glycogens addiert. Glucose muss dazu aktiviert werden. Umsetzung von Glucose-1-phosphat mit UT zu UD-Glucose und yrophosphat. hosphorsäureanhydrid-tausch: G = 0 kj/mol Jedoch wird durch die Reaktivität der anorganischen yrophosphatase (ydrolyse von yrophosphat ist stark exergonisch!) die Reaktion in Summe exergonisch. Glucose-1-phosphat + UT UD-Glucose + i G = 0 kj/mol 2 + i 2 i G = -31 kj/mol Glucose-1-phosphat + UT UD-Glucose + 2 i G = -31 kj/mol 6

7 C 2 C Uridindiphosphat-Glucose, UD-Glucose UD-Glucose ist der Glucosedonor in der Glycogen-Biosynthese = aktivierte Form der Glucose (so wie AT oder Acetyl-CoA aktivierte Formen von rthophosphat bzw. Acetat sind). Reaktionsweg 1957 von Louis Leloir aufgeklärt. Für jedes in Glycogen umgewandelte und anschließend wieder regenerierte Glucose-1-phosphat wird UT zu UD und i hydrolysiert (siehe Bilanz der Glycogen-Synthese). UD-Glucose + 2 Glucose + UD G = -31,9 kj/mol Regenerierung des in der Glycogen-Biosynthese benötigten UT- Vorrats durch ucleosid-diphosphat-kinase: UD + AT UT + AD Uridindiphosphat, UD Glucose-1- phosphat (gebildet aus Glucose-6- phosphat mittels hosphoglucomutase) - - UD-yrophosphorylase-Reaktion Mechanismus: Der hosphorylsauerstoff des Glucose-1-phosphat greift das - hosphoratom des UT an Uridintriphosphat hosphorsäureanhydrid-austausch unter Bildung von UD- Glucose und yrophosphat. Letzteres wird durch die anorganische yrophosphatase gespalten i Uridindiphosphat-Glucose Glycogen-Synthese 2. Reaktion: Glycogen-Synthase Übertragung der Glucosyl-Einheit der UD-Glucose auf die C(4)- -Gruppe eines der nichtreduzierenden Enden des Glycogens. Knüpfung einer (1 4)-glycosidischen Bindung. Übergangszustand: Glucosyloxonium-Ion (1,5-Gluconolacton als Inhibitor; siehe hosphorylase) Start der Reaktion: Einfache Verknüpfung aus zwei Glucose- Resten nicht möglich. Die Glycogen-Synthase braucht einen rimer. Diese rimer- Funktion übernimmt das Glycogenin, ein 37 kda-rotein, das ein ligosaccharid aus -1,4-verknüpften Glucoseresten gekoppelt an einer phenolischen ydroxylgruppe eines Tyrosinrestes trägt. Das Glycogenin bindet autokatalytisch etwa acht Glucosereste. UD-Glucose fungiert dabei als Donor. Die Glycogen-Synthase bindet an Glycogenin und wird nun aktiv. Interessant ist, dass Glycogen-Synthase nur in der an Glycogenin gebundenen Form aktiv ist. Dies limitiert die Größe der Glycogengranula, denn sobald die Glycogen-Synthase den Kontakt zum Glycogenin verliert, endet ihre katalytische Aktivität (= molekulare Vorrichtung zur Beschränkung der Größe einer molekularen Struktur). Die Glycogen-Synthase-Reaktion ist exergonisch ( G = -13,4 kj/mol) und ist daher die Schrittmacherreaktion der Glycogen- Biosynthese. 7

8 Carbenium- oder xonium-ion als Zwischenstufe - Mechanismus der Glycogen-Synthase: Bildung des Glucosyloxonium-Ions als Zwischenprodukt, das Glycogen an der C-4-ydroxylgruppe angreift: - UD Rest Glycogen- Synthase Reaktion xonium-intermediat Glycogen (n Reste) Glycogen (n+1 Reste) Glycogen-Synthese 3. Reaktion: Branching enzyme Verzweigung der Glycogen-Kette durch die Amylo-(1,4 1,6)- transglycosylase (Branching enzyme oder Verzweigungsenzym ) Debranching enzyme: (1 4)-glycosidische Bindungen werden gespalten und geknüpft (1 6)-glycosidische Bindungen werden nur hydrolysiert Branching enzyme: (1 4)-glycosidische Bindungen werden gespalten und (1 6)- glycosidische Bindungen werden gebildet Übertragung von terminalen Kettenabschnitten (meist sieben Glycosylresten) auf die C(6)--Gruppe von Glucose-Resten.. Branching enzyme die abgespaltene Kette transferiert und und (1 6)- glycosidische Bindungen werden gebildet (1 4)-glycosidische Bindungen werden gespalten, Bilanz: Einzelreaktionen: Glucose-6-phosphat Glucose-1-phosphat Glucose-1-phosphat + UT UD-Glucose + i i i UD-Glucose + Glycogen n Glycogen n+1 + UD UD + AT UT + AD (Branching enzyme) Glucose-6-phosphat + AT + Glycogen n + 2 Glycogen n+1 + AD + 2 i Beim Einbau von Glucose in Glycogen wird ein AT hydrolysiert. Bei der Freisetzung werden etwa 90% phosphorolytisch zu Glucose-1-phosphat bzw. in der Folge zu Glucose-6-phosphat umgewandelt. Etwa 10% ist freie Glucose, die dann unter AT- Verbrauch wieder in Glucose-6-phosphat umgewandelt werden muss. Die vollständige xidation von Glucose-6-phosphat liefert etwa 31 AT (siehe Einheit 8). Ein AT wird bei der Speicherung verbraucht. Der Wirkungsgrad der Speicherung ist also sehr hoch (>96%). Glycogen ist eine sehr effiziente Form der Glucose- Speicherung. 8

9 Speicherkohlenhydrate Glykogenabbau Glycogensynthese Regulation und Integration des Glycogenstoffwechsels Glycogen-Abbau und Glycogen-Synthese sind beide exergonisch. Gleichzeitige Beschreitung beider Wege würde nur zu UT- Verbrauch durch ydrolyse führen. Es ist daher eine genaue Regulierung der Aktivitäten der Schrittmacher-Enzyme Glycogen- hosphorylase und Glycogen-Synthase notwendig. Dies geschieht durch Allosterische Regulation Substrat-Cyclus aus Glycogen-hosphorylase und Glycogen-Synthase (siehe auch Einheit 9) Kovalente Modifikation: hosphorylierung durch hosphorylase-kinase (Adrenalin und Glucagon abhängig) und Dephosphorylierung durch roteinphosphatase 1 (Insulin abhängig) ormonelle Steuerung (Signalkaskade) der Aktivitäten der hosphorylase-kinase und roteinphosphatase 1 Turm Glycogen- Speicherstelle hosphorylase Allosterisches Zentrum C-terminale Domäne -terminale Domäne Glycogen- Bindungsstelle der - terminalen Domäne Glycogenbindungssubdomäne Katalytisches Zentrum yridoxalphosphat-bindungsstelle -terminale Kontakzone C-terminale Domäne omodimer: hosphorylase aus asenmuskel im R-Zustand Kontaktstelle der - terminalen Domäne Glycogen-hosphorylase wird über verschiedene allosterische Effektoren, die den Energiestatus der Zelle signalisieren, und durch reversible hosphorylierung, die auf ormone wie Insulin, Adrenalin und Glucagon reagiert, kontrolliert. Die Regulation der Glycogen-hosphorylase des Muskels und der Leber ist unterschiedlich. Das dimere Enzym kommt prinzipiell in beiden rganen in zwei Formen vor, die ineinander umgewandelt werden können: Für gewöhnlich aktive Form: Für gewöhnlich inaktive Form: hosphorylase a hosphorylase b Jede der beiden Formen liegt im Gleichgewicht zwischen einem aktivem, entspannten (R, relaxed) und einem viel weniger aktiven, gespannten (T, tense) Zustand vor. hosphorylase a: hosphorylase b: rotein an Ser-14 phosphoryliert. R-Zustand begünstigt rotein nicht-phosphoryliert. T-Zustand begünstigt Das regulatorische Enzym hosphorylase-kinase katalysiert die kovalente Modifikation, d.h. die Umwandlung von hosphorylase b in hosphorylase a. Geringe strukturelle Veränderungen, hervorgerufen durch die hosporylierung von Ser-14 an den Kontaktflächen der Untereinheiten, werden auf die aktiven Zentren übertragen. Strukturveränderungen bei der hosphorylierung machen das aktive Zentrum zugänglich für das Substrat. 9

10 hosphorylase b hosphorylase a Subunit 1 Ser 14- hosphorylase b ist für gewöhnlich weniger aktiv, weil das Gleichgewicht den T-Zustand begünstigt. Kontaktzone: Tower-elix und -Terminus Subunit 2 omodimer hosphorylase a Vergleich der Strukturen von hosphorylase a und b Beispiel von Subunit 2 am Zusätzlich wird das Gleichgewicht der hosphorylase b zwischen T- und R-Zustand durch zelluläre Zustände beeinflußt (Feinabstimmung): hosphorylase a hosphorylase b In der Muskelzelle stabilisiert eine niedrige Energieladung (hohe AM-Konzentrationen) die hosphorylase b im R-Zustand, während eine hohe Energieladung (viel AT und Glucose-6-phosphat) das Enzym vollkommen inaktiviert. Der Übergang der hosphorylase b vom R- zum T-Zustand wird also von der Energieladung der Muskelzelle kontrolliert. Unter den meisten physiologischen Bedingungen ist die hosphorylase b aufgrund der emmeffekte von AT und Glucose-6-phosphat inaktiv, während die hosphorylase a vollaktiv ist (unabhängig von der Energieladung). Im ruhenden Muskel ist fast das gesamte Enzym im b-zustand. Muskeltätigkeit (elektrische Reizung) und erhöhter Adrenalinspiegel führen zur Bildung von hosphorylase a. Da Glucose-6-phosphatase (das letzte Enzym der Gluconeogenese; siehe Einheit 9) im Muskel fehlt, wird das aus Glycogen gebildete Glucose-6-phosphat zur Energiegewinnung (Glycolyse) genutzt. Die Glycogen-hosphorylase der Leber unterscheidet sich in der Regulation von dem Muskel-Enzym (omologie etwa 90%). Im Gegensatz zum Muskel-Enzym zeigt beim Leber-Enzym die hosphorylase a den am stärksten reagierenden T-R-Übergang. Bindung von Glucose verschiebt das allosterische Gleichgewicht von der R-Form zum T-Zustand. Dies gibt Sinn, weil die Leber für die Glucose-omöostase des Gesamtorganismus von Bedeutung ist. Sie stellt mit ilfe des Enzyms Glucose-6-phosphatase Glucose für den Export zu anderen Geweben bereit. Ist Glucose aus anderen Quellen verfügbar, gibt es keinen Grund Glycogen zu mobilisieren! 10

11 Aktivierung der hosphorylase-kinase: roteinkinase A hosphorylase a hosphorylase b Die roteinkinase A, die wiederum die hosphorylase-kinase aktiviert, wird letztendlich (über cam) von ormonen aktiviert (siehe unten): Adrenalin (Epinephrin) stimuliert den Glycogenabbau im Skelletmuskel Glucagon (ungerhormon) stimuliert den Glycogenabbau in der Leber Adrenalin und Glucagon (aber auch Insulin) können die Zelle nicht betreten. Wie wird aber letztendlich die Information, dass diese ormone ins Blut ausgeschüttet wurden, an die jeweiligen Schrittmacherenzyme im Zellkompartiment übermittelt? Die Informationsübermittlung zwischen ormon und Schrittmacherenzym wird als Signaltransduktion, der Weg als Signaltransduktionskaskade bezeichnet. Speicherkohlenhydrate Glykogenabbau Glycogensynthese Regulation und Integration des Glycogenstoffwechsels Signaltransduktion (Insulin, Glucagon, Adrenalin) Die ormone Adrenalin und Glucagon binden an spezifische Rezeptoren (7TM-Rezeptoren) in der lasmamembran von Muskelund Leberzellen. Adrenalin bindet an den -adrenergen Rezeptor des Muskels, während Glucagon an den Glucagon-Rezeptor der Leber bindet. Generell sorgen Rezeptoren mit sieben Transmembranhelices (7TM-Rezeptoren) für die Übermittlung von Informationen unterschiedlichster Signale (ormone, eurotransmitter, Duftstoffe, Geschmacksstoffe, hotonen usw.). Sieben membrandurchspannende -elices ( Serpentinenrezeptoren ) Die hosphorylase wird durch das Enzym hosphorylase- Kinase phosphoryliert. Großes rotein (im Skellettmuskel 1200 kda) mit der Untereinheitenstruktur ( ) 4. Die hosphorylase-kinase selbst wird zweifach kontrolliert: a) Sie wird ebenfalls durch hosphorylierung aktiviert. Enzym: rotein-kinase A, die ihrerseits auf cam reagiert. b) Aktivierung durch Ca 2+ -Spiegel von etwa 1 µm. Die -Untereinheit der hosphorylase-kinase ist Calmodulin, ein Calciumsensor, der in Eukaryoten viele Enzyme stimuliert. Im Muskel wird durch Kontraktion Ca 2+ aus dem sarkoplasmatischen Retikulum freigesetzt. Signaltransduktionskaskade am Beispiel Adrenalin und Glycogen-Abbau Beispiel Rhodopsin (Sehvorgang; Ligand = hoton) Bindung eines Liganden (Licht, oder ormon aus der Zellumgebung) führt zu einer Konformationsänderung an den im Cytoplasma liegenden Loops und am C-terminalen Ende. Retinal (Rezeptor molekül) 11

12 Interessant war die Beobachtung, dass neben dem ormon auch GT zur Signalübertragung notwendig ist und dass die Bindung des ormons an den 7TM-Rezeptor die ydrolyse von GT anregt. Das sog. G-rotein (G steht für Guanylnucleotid) stellt eine Zwischenstufe in der von den 7TM-Rezeptoren ausgehenden Signaltransduktionskaskade dar. Im nicht aktivierten Zustand liegt das G-rotein als eterotrimer (,, ) vor, das GD an die -UE (= G ) bindet. Bei ormonbindung an den Rezeptor kommt es aber zu einer Konformationsänderung, die an das G-rotein weitergegeben wird: an G wird GD gegen GT ausgetauscht G dissoziiert von G ab eterotrimer Konformationsänderung durch Binden von GT an G bewirkt drastische Konformationsänderung (die drei Schalterbereiche ) treten direkt mit dem -hosphat des GT in Kontakt. Affinität zu G geht so verloren. Ein einziger ormon-rezeptorkomplex kann in vielen G-rotein- eterotrimeren für den Austausch des ukleotids sorgen (Signalverstärkung). Generell sind alle 7TM-Rezeptoren an G-roteine gekoppelt und deshalb werden sie auch als G-rotein-gekoppelte Rezeptoren oder GCRs bezeichnet. Es gibt verschiedenste G-roteine und diese können sich nach ihrer Aktivierung ganz unterschiedlich auf nachgeschaltete Ziele auswirken: G -Klasse aktivierendes Signal weitergegebenes Signal G s -adrenerge Amine, Stimulation (s) der Glucagon, arathormon Adenylyl-Cyclase G i Acetylcholin, -adrenerge Inhibierung (i) der Amine, viele eurotrans- Adenylyl-Cyclase mitter usw. usw. G s bindet an das integrale Membranprotein Adenylyl-Cyclase und aktiviert dieses. Den enzymatisch aktiven Teil der Adenylyl-Cyclase bilden zwei Domänen im Inneren der Zelle: Die Wechselwirkung zwischen G s und der Adenylyl-Cyclase begünstigt eine katalytisch aktive Konformation des Enzyms und regt in der Folge die roduktion von cam an. Adenylyl-Cyclasen (früher: Adenylatcyclasen) sind integrale Membranproteine der Klasse der Lyasen. Mehrere Isoenzyme sind bekannt. Ihre Aufgabe ist die Katalyse der Synthese von cyclischem Adenosinmonophosphat (cam) aus AT. Die steigende cam-konzentration hat vielfältigste Auswirkungen, jedoch werden die meisten Wirkungen in Eukaryotenzellen durch die Aktivierung einer einzigen roteinkinase vermittelt: roteinkinase A (KA). Die roteinkinase A besteht aus zwei regulatorischen (R-) und zwei katalytischen (C-)Ketten. hne cam ist der R 2 C 2 -Komplex inaktiv. Durch Binden von cam dissoziiert C 2 ab und wird enzymatisch aktiv, d.h. phosphoryliert einzelne Serin- und Threoninreste in vielen Zielproteinen, z.b. im Glycogenstoffwechsel (siehe oben). Die KA stimuliert aber auch die Expression von Genen durch hosphorylierung von Transkriptionsfaktoren (cam-response Element-Bindeprotein, CREB). Der Effekt der KA kann also bis in den Zellkern reichen und die Genexpression beeinflussen. 12

13 Bindendes ormon bewirkt Strukturänderungen im Rezeptor und in der Folge im G-rotein. Die GT- Form der -UE aktiviert die Adenylyl-Cyclase. Adenylyl-Cyclase, ein Transmembranprotein, katalysiert die Bildung von cam aus AT. cam ist ein sekundärer Botenstoff (second messenger). Signaltransduktionskaskade am Beispiel Adrenalin und Glycogen-Abbau. Schema gilt auch für Glucagon! Der erhöhte cam- Spiegel aktiviert die roteinkinase A durch Binden von cam an regulatorische Untereinheiten. Die roteinkinase A phosphoryliert die hosphorylase-kinase, die dann ihrerseits die Glycogen-hosphorylase phosphoryliert. Die cam-kaskade führt zu einer Verstärkung von ormoneffekten. Eine kleine Zahl von ormon-molekülen kann sehr viele Glucose-Moleküle freisetzen. Signaltransduktionswege müssen auch rasch wieder abgeschaltet werden können! Die G -Untereinheit besitzt eine eigene GTase-Aktivität und kann gebundenes GT zu GD und i hydrolysieren (relativ langsam: Sekunden bis Minuten). Jedenfalls wirkt das G -rotein wie eine Zeitschaltuhr, die nach kurzer Zeit das rotein vom aktiven wieder in den inaktiven Ausgangszustand (eterotrimer) zurückbringt. Auch der aktivierte Rezeptor muss abgeschaltet werden können. (a) Das ormon dissoziiert wieder ab (Dissoziatonsgleichgewicht: hängt von der ormonkonzentration ab!). (b) Der ormon-rezeptorkomplex wird durch hosphorylierung inaktiviert: Kinase des -adrenergen Rezeptors phosphoryliert nur den Komplex, aber nicht den freien Rezeptor. Zusätzlich bindet das rotein -Arrestin an den phosphorylierten Rezeptor und vermindert die Aktivierung von G-roteinen. Desensibilisierung nach längerer Einwirkung von Adrenalin. Rückführung von G in den Grundzustand: Glycogenabbau- und Glycogen-Synthese werden reziprok über die hormoninduzierte cam-kaskade reguliert. Die hosphorylase wird durch hosphorylierung durch die roteinkinase A (über hosphorylase-kinase) aktiviert, die Glycogen-Synthase direkt inaktiviert: Beendigung des Signals: aktiv Glycogen- Synthase b nicht aktiv 13

14 Die Informationskaskade ormon Schrittmacherenzym verläuft beim Insulin anders. Bei hohem Blutglucose-Spiegel stimuliert Insulin die Glycogen-Synthese. Mechanismus: Bindung von Insulin an sog. Rezeptor-Tyrosin-Kinase in der lasmamembran Aktivierung insulinsensibler rotein-kinasen, die die sog. roteinphosphatase-1 phosphorylieren und dadurch aktivieren Während 7TM-Rezeptoren Signaltransduktionswege durch Veränderung ihrer Tertiärstruktur in Gang setzen, die durch Bindung des Liganden (z.b. Glucagon, Adrenalin) ausgelöst werden, funktionieren andere Rezeptoren nach anderen Mechanismen. Bei manchen Rezeptoren führt die Ligandenbindung (z.b. beim menschlichen Wachstumsfaktor) zu einer Änderung der Quartärstruktur. Es kommt zu einer Dimerisierung des Rezeptors, wobei roteinkinasedomänen im Zellinneren in Kontakt kommen und sich gegenseitig phosphorylieren (cross-phosphorylation). Diese gegenseitige hosphorylierung initiiert dann die weitere Übertragung des Signals. Diese katalysiert die Dephosphorylierung der Glycogen- Synthase (=Aktivierung), der hosphorylase-kinase (= Inaktivierung) und der Glycogen-hosphorylase (=Inaktivierung). Zu diesem Typen von Rezeptoren gehören auch Rezeptor-Tyrosin- Kinasen (RTKs). Typische Liganden für RTKs sind Insulin, Epidermiswachstumsfaktor und Blutplättchen-wachstumsfaktor. Ligandenbindung führt zur Dimerisierung. Der Insulinrezeptor ist eine Ausnahme, da er auch ohne Insulin bereits in der dimeren Form vorliegt ( ). Dennoch ist die Bindung von Insulin zur Aktivierung der Kinase erforderlich (cross-phosphorylation). Diese cross-phosphorylation löst schließlich weitere intrazelluläre Kinase-Kaskaden aus (Kaskade von intrazellulären hosphorylierungsreaktionen). Letztendlich wird durch Insulin sowohl die Glucoseaufnahme in die Zellen gefördert (Erhöhung der Expression der GLUT4-Transporter) als auch ihr Einbau in Glycogen (Stimulierung der Glycogenbiosynthese). Kinase-Kaskade: Insulin-abhängige cross-phosphorylation an der Rezeptor-Tyrosin-Kinase Aktivierte Tyrosin-Kinasen phosphorylieren insulinsensible rotein-kinasen Insulinsensible rotein-kinasen phosphorylieren die sog. roteinphosphatase-1. Letztere wird dadurch aktiviert. Diese katalysiert die Dephosphorylierung der Glycogen- Synthase (=Aktivierung), der hosphorylase-kinase (= Inaktivierung) und der Glycogen-hosphorylase (=Inaktivierung). Letztendlich wird durch das Enzym roteinphosphatase 1 die hosphorylgruppe von der Glycogen-hosphorylase abgespalten und die inaktive b-form gebildet. Ebenso wird die Glycogen- Synthase dephosphoryliert und dadurch in die aktive a-form überführt. Die roteinphosphatase 1 beschleunigt also die Glycogen-Synthese (Wirkung des Insulins). roteinphosphatase 1 besteht aus drei Komponenten: 1 katalytische Untereinheit R Gl Inhibitor (I) Untereinheit mit hoher Affinität zu Glycogen Regulatorische UE, die im phosphorylierten Zustand 1 hemmt. Insulinsensible rotein-kinasen aktivieren die roteinphosphatase-1 durch hosphorylierung ihrer R Gl -UE. Dadurch kann R Gl -UE mit 1 und dem Glycogenmolekül assoziieren. In dieser Form ist die roteinphosphatase 1 aktiv und kann die Glycogen-Synthase (=Aktivierung), hosphorylase-kinase (= Inaktivierung) und Glycogen-hosphorylase (=Inaktivierung) dephosphorylieren. Diese Enzyme sind oftmals mit Glycogen assoziiert vorliegend. Die roteinphosphatase-1 kann aber durch hosphorylierung durch roteinkinase A auch abgeschaltet werden (Adrenalin und Glucagon abhängig). hosphorylierung an anderer osition. 14

15 Die roteinphosphatase 1 ist bei Überwiegen des Glycogenabbaus, wenn die roteinkinase A aktiv ist (nach Adrenalinausschüttung!) inhibiert! 2 Mechanismen der Inhibierung: Adrenalin (1) roteinkinase A phosphoryliert R Gl, wodurch sich die katalytische UE (1) vom Glycogenpartikel abtrennt Inaktivierung. (2) roteinkinase A phosphoryliert Inhibitor (I), der im phosphorylierten Zustand die katalytische Aktivität der roteinphosphatase 1 vollkommen hemmt. 15

Glykogen. 1,6-glykosidisch verbunden sind. Die Verzweigungen dienen dazu das Molekül an vielen Stellen gleichzeitig ab- oder aufzubauen.

Glykogen. 1,6-glykosidisch verbunden sind. Die Verzweigungen dienen dazu das Molekül an vielen Stellen gleichzeitig ab- oder aufzubauen. Glykogen Glykogen stellt die Speicherform der Glucose dar. Der menschliche Körper kann Glucose nicht speichern (Osmose). Es können ca. 400g Glucose als Glykogen aufbewahrt werden. Chemischer Aufbau: Glykogen

Mehr

Glykogenstoffwechsel. Glykogensynthese und Glykogenolyse

Glykogenstoffwechsel. Glykogensynthese und Glykogenolyse Glykogenstoffwechsel Glykogensynthese und Glykogenolyse Glykogen lykogen ist das Speicher- bzw. Reserve-Kohlenhydrat bei Tieren Vergleichbar dem Amylopektin, ist Glykogen ein nichtlineares Polymer aus

Mehr

Gluconeognese Neusynthese von Glucose aus Pyruvat

Gluconeognese Neusynthese von Glucose aus Pyruvat Gluconeognese Neusynthese von Glucose aus Pyruvat Warum notwendig? Das Gehirn ist auf eine konstante Versorgung mit Glucose angewiesen. Eine Unterzuckerung (< 3 4 mmol/l) führt unweigerlich zur Bewußtlosigkeit

Mehr

Pentosephosphat-Weg: alternativer Abbau von Glucose. Wird auch als Hexosemonophosphatweg (HMW) oder Phosphogluconat-Cyclus bezeichnet.

Pentosephosphat-Weg: alternativer Abbau von Glucose. Wird auch als Hexosemonophosphatweg (HMW) oder Phosphogluconat-Cyclus bezeichnet. Pentosephosphat-Weg: alternativer Abbau von Glucose Wird auch als Hexosemonophosphatweg (HMW) oder Phosphogluconat-Cyclus bezeichnet. Er liefert NADPH und Ribose-5-phosphat. NADPH ist die 2. Währung der

Mehr

Wirkungsmechanismen regulatorischer Enzyme

Wirkungsmechanismen regulatorischer Enzyme Wirkungsmechanismen regulatorischer Enzyme Ein Multienzymsystem ist eine Aufeinanderfolge von Enzymen, bei der das Produkt eines vorstehenden Enzyms das Substrat des nächsten Enzyms wird. Ein regulatorisches

Mehr

Praktikum Biochemie B.Sc. Water Science WS Enzymregulation. Marinja Niggemann, Denise Schäfer

Praktikum Biochemie B.Sc. Water Science WS Enzymregulation. Marinja Niggemann, Denise Schäfer Praktikum Biochemie B.Sc. Water Science WS 2011 Enzymregulation Marinja Niggemann, Denise Schäfer Regulatorische Strategien 1. Allosterische Wechselwirkung 2. Proteolytische Aktivierung 3. Kovalente Modifikation

Mehr

6.3 Phospholipide und Signaltransduktion. Allgemeines

6.3 Phospholipide und Signaltransduktion. Allgemeines 6.3 Phospholipide und Signaltransduktion Allgemeines Bei der Signaltransduktion, das heißt der Weiterleitung von Signalen über die Zellmembran in das Innere der Zelle, denkt man zuerst einmal vor allem

Mehr

Fakten und Fragen zur Vorbereitung auf das Seminar Signaltransduktion

Fakten und Fragen zur Vorbereitung auf das Seminar Signaltransduktion Prof. Dr. KH. Friedrich, Institut für Biochemie II Fakten und Fragen zur Vorbereitung auf das Seminar Signaltransduktion Voraussetzung für einen produktiven und allseits erfreulichen Ablauf des Seminars

Mehr

Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2001/02

Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2001/02 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2001/02 am 18.02.2002 von 08.15 09.45 Uhr Gebäude 52, Raum 207 Bitte Namen, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt

Mehr

Hemmung der Enzym-Aktivität

Hemmung der Enzym-Aktivität Enzym - Inhibitoren Wie wirkt Penicillin? Wie wirkt Aspirin? Welche Rolle spielt Methotrexat in der Chemotherapie? Welche Wirkstoffe werden gegen HIV entwickelt? Hemmung der Enzym-Aktivität Substrat Kompetitiver

Mehr

Tyrosinkinase- Rezeptoren

Tyrosinkinase- Rezeptoren Tyrosinkinase- Rezeptoren für bestimmte Hormone gibt es integrale Membranproteine als Rezeptoren Aufbau und Signaltransduktionsweg unterscheiden sich von denen der G- Protein- gekoppelten Rezeptoren Polypeptide

Mehr

Fettsäurebiosynthese

Fettsäurebiosynthese Fettsäurebiosynthese Inhalt Fettsäuren Triacylglyceride FS-Biosynthese und einzelne Schritte Fettsäuren Lange CH-Ketten mit einer endständigen Carboxylgruppe 3 Gruppen: -> gesättigte FS -> einfach ungesättigte

Mehr

Kohlenhydrate C n. O) n (H 2. z.b. C 6 O 6 O) 6 H 12 : C 6. Monosaccharide Di- und Oligosaccharide Polysaccharide (Glykane) Monosaccharide

Kohlenhydrate C n. O) n (H 2. z.b. C 6 O 6 O) 6 H 12 : C 6. Monosaccharide Di- und Oligosaccharide Polysaccharide (Glykane) Monosaccharide Kohlenhydrate C n (H 2 O) n z.b. C 6 (H 2 O) 6 : C 6 H 12 O 6 Monosaccharide Di- und Oligosaccharide Polysaccharide (Glykane) Vortragender: Dr. W. Helliger Monosaccharide Reaktionen der Monosaccharide

Mehr

Musterlösung. Frage Summe Note Punkte 1, ,5 1,0

Musterlösung. Frage Summe Note Punkte 1, ,5 1,0 Biochemische Teilklausur zum Grundmodul 0 im Bachelor-Studiengang Biowissenschaften (neue rüfungsordnung Dauer Std.),. 4. 203, 8:30-9:30 Uhr, Mensa -3, sowie Biochemische Teilklausur zum Grundmodul 07

Mehr

Grundlagen der Physiologie

Grundlagen der Physiologie Grundlagen der Physiologie Abbau eines Zuckermoleküls www.icbm.de/pmbio Lebensweise eines heterotrophen Aerobiers 1 Überblick Stoffwechsel Glykolyse Citratcyklus Chemiosmotische Prinzipien Anabolismus

Mehr

Stoffwechsel. Metabolismus (3)

Stoffwechsel. Metabolismus (3) Vorlesung Zell- und Molekularbiologie Stoffwechsel Metabolismus (3) Überblick Stoffwechsel Glykolyse Citratcyklus Chemiosmotische Prinzipien 1 Glykolyse 1 Glucose und in der Glykolyse daraus gebildete

Mehr

Z 11 GRUNDLAGEN DER BIOCHEMIE STOFFWECHSELWEGE 1) DIE WICHTIGSTEN STOFFWECHSELWEGE: 2) ÜBERSICHT ÜBER DEN ENERGIESTOFFWECHSEL

Z 11 GRUNDLAGEN DER BIOCHEMIE STOFFWECHSELWEGE 1) DIE WICHTIGSTEN STOFFWECHSELWEGE: 2) ÜBERSICHT ÜBER DEN ENERGIESTOFFWECHSEL GRUNDLAGEN DER BIOCHEMIE STOFFWECHSELWEGE Zusammenfassung Zusammenfassung Kapitel 11 1) DIE WICHTIGSTEN STOFFWECHSELWEGE: Fette und Kohlenhydrate aus der Nahrung nutzt der Körper hauptsächlich zur Energiegewinnung.

Mehr

Mechanismus der Enzymkatalyse

Mechanismus der Enzymkatalyse Mechanismus der Enzymkatalyse Allgemeine Prinzipien Annäherung des Substrats an das aktive Zentrum des Enzyms Enzym und Substrat treten in Wechselwirkung: Bildung des [ES]-Komplexes. Konformationsänderung

Mehr

Z11 GRUNDLAGEN DER BIOCHEMIE STOFFWECHSELWEGE 1) DIE WICHTIGSTEN STOFFWECHSELWEGE: 2) ÜBERSICHT ÜBER DEN ENERGIESTOFFWECHSEL

Z11 GRUNDLAGEN DER BIOCHEMIE STOFFWECHSELWEGE 1) DIE WICHTIGSTEN STOFFWECHSELWEGE: 2) ÜBERSICHT ÜBER DEN ENERGIESTOFFWECHSEL GRUNDLAGEN DER BIOCHEMIE STOFFWECHSELWEGE 1) DIE WICHTIGSTEN STOFFWECHSELWEGE: Fette und Kohlenhydrate aus der Nahrung nutzt der Körper hauptsächlich zur Energiegewinnung. Proteine aus der Nahrung werden

Mehr

Arten zellulärer Signalübertragung

Arten zellulärer Signalübertragung Arten zellulärer Signalübertragung Hormone SignalZelle Synapse Transmittermoleküle RezeptorLigand vermittelter Zell-Zell Kontakt Hormone als Signalmoleküle Adrenalin: Cortisol: Östradiol: Glucagon: Insulin:

Mehr

Testfragen zur 1. Vorlesung in Biochemie

Testfragen zur 1. Vorlesung in Biochemie Testfragen zur 1. Vorlesung in Biochemie 1. Nennen Sie die zentralen Komponenten des Zwei-Komponenten-Systems 2. Auf welche Aminosäurereste werden die Phosphatgruppen übertragen? 3. Was wird bei der Chemotaxis

Mehr

-Übersicht. 2. G-Protein-gekoppelte Rezeptoren. 5. Na + -K + -Pumpe REZEPTOREN. 1. Allgemeine Definition: Rezeptoren. 3. Tyrosin-Kinase Rezeptoren

-Übersicht. 2. G-Protein-gekoppelte Rezeptoren. 5. Na + -K + -Pumpe REZEPTOREN. 1. Allgemeine Definition: Rezeptoren. 3. Tyrosin-Kinase Rezeptoren REZEPTOREN -Übersicht 1. Allgemeine Definition: Rezeptoren 2. G-Protein-gekoppelte Rezeptoren 3. Tyrosin-Kinase Rezeptoren Beispiel: Insulin 4. Steroidhormone 5. Na + -K + -Pumpe EINFÜHRUNG Definition

Mehr

Hemmung der Enzym-Aktivität

Hemmung der Enzym-Aktivität Hemmung der Enzym-Aktivität Substrat Kompetitiver Inhibitor Enzym Enzym Substrat Nichtkompetitiver Inhibitor Irreversibler Inhibitor Enzym Enzym Enzym - Kinetik Michaelis Menten Gleichung Lineweaver -

Mehr

Grundzüge des Kohlenhydratstoffwechsels

Grundzüge des Kohlenhydratstoffwechsels Grundzüge des Kohlenhydratstoffwechsels 4.2 Grundzüge des Kohlenhydratstoffwechsels 4.2.1 Mono-, Oligo- und Polysaccharide Funktionen der Kohlenhydrate Kohlenhydrate erfüllen im Organismus zahlreiche wichtige

Mehr

Signale und Signalwege in Zellen

Signale und Signalwege in Zellen Signale und Signalwege in Zellen Zellen müssen Signale empfangen, auf sie reagieren und Signale zu anderen Zellen senden können Signalübertragungsprozesse sind biochemische (und z.t. elektrische) Prozesse

Mehr

Asmaa Mebrad Caroline Mühlmann Gluconeogenese

Asmaa Mebrad Caroline Mühlmann Gluconeogenese Gluconeogenese Asmaa Mebrad Caroline Mühlmann 06.12.2004 Definition: wichtiger Stoffwechselweg, bei dem Glucose aus Nicht-Kohlenhydrat-Vorstufen synthetisiert wird Ablauf bei längeren Hungerperioden dient

Mehr

Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie IV im SS 2000

Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie IV im SS 2000 Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie IV im SS 2000 am 15.11.2000 von 13.45 15.15 Uhr (insgesamt 100 Punkte, mindestens 50 erforderlich) Bitte Name, Matrikelnummer und Studienfach 1. Wie erfolgt

Mehr

Parotis Pankreas. Dünndarm Bürstensaum. Amylose Amylopektin Glykogen. Maltose. Glucose. Isomaltose. Saccharose. Fructose. Lactose. Galaktose.

Parotis Pankreas. Dünndarm Bürstensaum. Amylose Amylopektin Glykogen. Maltose. Glucose. Isomaltose. Saccharose. Fructose. Lactose. Galaktose. Parotis Pankreas Dünndarm Bürstensaum Amylose Amylopektin Glykogen Saccharose Lactose Maltose Isomaltose Saccharase (Sucrase) Lactase Maltase Isomaltase Glucose Fructose Galaktose Abbau von Stärke und

Mehr

Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2004/05

Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2004/05 Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2004/05 am 09.05.2005 von 08.00-09.30 Uhr Mensa & 2 Lösungen in rot unkte in grün Aufgabe : Formulieren Sie drei unterschiedliche Reaktionswege, wie

Mehr

KOHLENHYDRATE PYRUVAT-DEHYDROGENASE

KOHLENHYDRATE PYRUVAT-DEHYDROGENASE PYRUVAT-DEHYDROGENASE PYRUVAT-DEHYDROGENASE: Um ein Optimum Beute garantieren zu können, Wird das entstandene Pyruvat (bei der aeroben) Glykolyse, durch die PDH in Acetyl-CoA umgewandelt, um dann, Teil

Mehr

Liebe Studentinnen und Studenten Herzlich Willkommen im II. Semester!

Liebe Studentinnen und Studenten Herzlich Willkommen im II. Semester! Liebe Studentinnen und Studenten Herzlich Willkommen im II. Semester! 1 Signalwege 2 Inhalt des Thema 1. Einleitung - 1. Vorlesung 2. Komponenten der Signalwegen 1. Vorlesung 3. Hauptsignalwege 2. Vorlesung

Mehr

ENZYME. Teil 1: Grundlagen und Substratbestimmungen

ENZYME. Teil 1: Grundlagen und Substratbestimmungen ENZYME Teil 1: Grundlagen und Substratbestimmungen Metastabiler Zustand Beispiel: Glucose-6-Phosphat + H 2 O [Glc6P] [H 2 0] K = = 1.135 x 10 [Glc] [Pi] -3 Gleichgewicht stark auf Seite von Glc + Pi Glucose

Mehr

Chemische Signale bei Tieren

Chemische Signale bei Tieren Chemische Signale bei Tieren 1. Steuersysteme der Körper: - Endokrines System (Hormonsystem) im Ueberblick 2. Wirkungsweise chemischer Signale - auf Zielzellen - Aktivierung von Signalübertragungswege

Mehr

Einführung in die Biochemie Wirkungsweise von Enzymen

Einführung in die Biochemie Wirkungsweise von Enzymen Wirkungsweise von en Am Aktiven Zentrum kann ein nur in einer ganz bestimmten Orientierung anlegen, wie ein Schlüssel zum Schloss. Dieses Prinzip ist die Ursache der spezifität von en. Dies resultiert

Mehr

Mohammed Jaber KOHLENHYDRATE

Mohammed Jaber KOHLENHYDRATE Mohammed Jaber KOHLENHYDRATE Wichtige Disaccharide: Maltose alpha-glc(1-4)glc entsteht als Zwischenprodukt beim Stärkeund Glykogenabbau Saccharose a-glc(1-6)ß-fru kann bei parenteraler Zufuhr nicht gespalten

Mehr

BIOCHEMIE. Prof. Manfred SUSSITZ. über(be)arbeitet und zusammengestellt nach Internetvorlagen:

BIOCHEMIE. Prof. Manfred SUSSITZ. über(be)arbeitet und zusammengestellt nach Internetvorlagen: BIOCHEMIE Prof. Manfred SUSSITZ über(be)arbeitet und zusammengestellt nach Internetvorlagen: Medizinische Fakultät, Universität Erlangen http://www2.chemie.uni-erlangen.de/projects/vsc/chemie-mediziner-neu/start.html

Mehr

Der Stoffwechsel. Wir zeigen dir wie er funktioniert.

Der Stoffwechsel. Wir zeigen dir wie er funktioniert. Der Stoffwechsel. Wir zeigen dir wie er funktioniert. Der Stoffwechsel. Wir zeigen dir wie er funktioniert. Guter Stoffwechsel, schlechter Stoffwechsel, der Stoffwechsel schläft, den Stoffwechsel ankurbeln,

Mehr

Citratzyklus. Biochemie Maria Otto,Bo Mi Ok Kwon Park

Citratzyklus. Biochemie Maria Otto,Bo Mi Ok Kwon Park Citratzyklus Biochemie 13.12.2004 Maria Otto,Bo Mi Ok Kwon Park O CH 3 C Acetyl-CoA + H 2 O HO C COO C NADH O C H Citrat Cis-Aconitat H C Malat Citratzyklus HO C H Isocitrat CH H 2 O Fumarat C = O FADH

Mehr

Glucose/Fettstoffwechsel

Glucose/Fettstoffwechsel Glucose/Fettstoffwechsel Glucose/Fettstoffwechsel Blutzuckerspiegel immer konstant 60 100 mg/100 ml oder 3,33 5,55 mmol/l. Synthese: Pankreas Hormon-Antagonisten Insulin Glucagon hemmt steigert Zucker-Neubildung

Mehr

Enzyme (Teil 2) Enzymatische Reaktion, Thermodynamik & Enzyme im Detail. Mag. Gerald Trutschl

Enzyme (Teil 2) Enzymatische Reaktion, Thermodynamik & Enzyme im Detail. Mag. Gerald Trutschl Enzyme (Teil 2) Enzymatische Reaktion, Thermodynamik & Enzyme im Detail Mag. Gerald Trutschl 1 Inhalt 1. Enzym Reaktion im Detail 2. Thermodynamische Reaktion 3. Katalysemechanismen 4. Michaelis-Menten-Konstante

Mehr

Elektronenmikroskopie zeigte die Existenz der A-, P- und E- trna-bindungsstellen. Abb. aus Stryer (5th Ed.)

Elektronenmikroskopie zeigte die Existenz der A-, P- und E- trna-bindungsstellen. Abb. aus Stryer (5th Ed.) Elektronenmikroskopie zeigte die Existenz der A-, P- und E- trna-bindungsstellen Die verschiedenen Ribosomen-Komplexe können im Elektronenmikroskop beobachtet werden Durch Röntgenkristallographie wurden

Mehr

Aufnahme von Zucker aus dem Darm

Aufnahme von Zucker aus dem Darm Arbeitsanweisung Arbeitsauftrag Ziel: Es wird erklärt, wie die verschiedenen Zucker ins Blut aufgenommen werden. Dabei müssen aufgrund der verschiedenen Zucker und deren Strukturen verschiedene Mechanismen

Mehr

Das endokrine System GK I 11.1; 18.1±18.9

Das endokrine System GK I 11.1; 18.1±18.9 Das endokrine System GK I 11.1; 18.1±18.9 17 " Die zellulären Funktionen höherer Organismen müssen genau reguliert werden. Eine entscheidende Rolle hierbei spielt das endokrine System. Es besteht aus endokrinen

Mehr

Biochemie (für Bioinformatiker) WS 2010/2011, 2. Klausur (50 Punkte)

Biochemie (für Bioinformatiker) WS 2010/2011, 2. Klausur (50 Punkte) Datum: 07.02.2011 Name: Matrikel-Nr.: Vorname: Studiengang: Bioinformatik Biochemie (für Bioinformatiker) WS 2010/2011, 2. Klausur (50 Punkte) Modulnr.: FMI-BI0027 Hiermit bestätige ich meine Prüfungstauglichkeit.

Mehr

Basiswissen Ernährungslehre

Basiswissen Ernährungslehre Basiswissen Ernährungslehre Hauptnährstoffgruppen und bioaktive Substanzen Ergänze folgende Übersicht zu den natürlichen Bestandteilen der Nahrung Natürliche Bestandteile der Nahrung Nährstoffe Funktionsgruppen

Mehr

Einführung in die Biochemie Glykolyse

Einführung in die Biochemie Glykolyse Glykolyse Der Abbau der Glukose beginnt beim aeroben und beim anaeroben Abbau nach dem gleichen rinzip, der Glykolyse. Dabei wird Brenztraubensäure (2-Ketopropansäure) gebildet. Die Glykolyse ist die erste

Mehr

Biochemie II - Tutorium

Biochemie II - Tutorium Mathematik und Naturwissenschaften, Biologie, Biochemie Biochemie II - Tutorium Dresden, 16.11.2016 Ablauf des Tutoriums Einführung und Wiederholung Vorlesungszusammenfassung Übungsaufgaben Selbststudium

Mehr

Biochemie II - Tutorium

Biochemie II - Tutorium Mathematik und Naturwissenschaften, Biologie, Biochemie Biochemie II - Tutorium Dresden, 09.01.2016 Ablauf des Tutoriums Einführung und Wiederholung Vorlesungszusammenfassung Übungsaufgaben Selbststudium

Mehr

Funktion von Proteinen:

Funktion von Proteinen: Funktion von Proteinen: Transport und Speicherung Beispiel Myoglobin / Hämoglobin Myoglobin Hämoglobin Globin-Faltung ist konserviert Häm-Gruppe Cofaktoren, Coenzyme & Prosthetische Gruppen Cofaktor wird

Mehr

Enzyme SPF BCH am

Enzyme SPF BCH am Enzyme Inhaltsverzeichnis Ihr kennt den Aufbau von Proteinen (mit vier Strukturelementen) und kennt die Kräfte, welche den Aufbau und die Funktion von Enzymen bestimmen... 3 Ihr versteht die Einteilung

Mehr

Glucose-6-Phosphat > Glucose-1-Phosphat Glucose-1-Phosphat + UTP UTP > > UDP-Glucose + PPi PPi

Glucose-6-Phosphat > Glucose-1-Phosphat Glucose-1-Phosphat + UTP UTP > > UDP-Glucose + PPi PPi Phosphoglucomutase Phosphoglucomutase Glucose-6-Phosphat -------------------> Glucose-1-Phosphat Glucose-1-Phosphat + UTP UTP -------> -------> UDP-Glucose + PPi PPi fehlt fehlt bei bei Galactoseseintolleranz

Mehr

Kohlenhydrate Aminosäuren Peptide

Kohlenhydrate Aminosäuren Peptide Kohlenhydrate Aminosäuren Peptide Kohlenhydrate Kohlenhydrate = Saccharide Sie stellen zusammen mit Fetten und Proteinen den quantitativ größten verwertbaren (z.b. Stärke) und nicht-verwertbaren (Ballaststoffe)

Mehr

Was bisher geschah 1

Was bisher geschah 1 Was bisher geschah 1 Zellatmung (Übersicht) Der Citratcyclus ist die erste Stufe der Zellatmung 2 Citratzyklus Synonyme: Tricarbonsäurezyklus (TCA-Zyklus) Krebszyklus, Zitronensäurezyklus Der Zyklus ist

Mehr

Inhaltsverzeichnis. I Stoffwechsel. 1 Vom Organismus zum Molekül Aminosäuren Peptide und Proteine Enzyme...

Inhaltsverzeichnis. I Stoffwechsel. 1 Vom Organismus zum Molekül Aminosäuren Peptide und Proteine Enzyme... XI I Stoffwechsel 1 Vom Organismus zum Molekül...................... 2 1.1 Aufbau des Organismus.............................. 2 1.2 Chemische Grundlagen des Stoffwechsels.................. 6 1.3 Informationsübertragung

Mehr

Kohlenhydrate und ihre Funktionen

Kohlenhydrate und ihre Funktionen Kohlenhydrate und ihre Funktionen Gliederung Monosaccharide Aufbau Nomenklatur Stereoisomerie/Konfiguration Zyklisierung O-glykosidische Bindung N-glykosidische Bindung Disaccharide Kohlenhydrate im Überblick

Mehr

Musterlösung. Frage Summe Note Punkte 1, ,5 1,0

Musterlösung. Frage Summe Note Punkte 1, ,5 1,0 Biochemische Teilklausur zum Grundmodul 0 im Bachelor-Studiengang Biowissenschaften (neue Prüfungsordnung Dauer Std.), 2. 2. 203, 8:00-9:00 Uhr, Sporthalle, sowie Biochemische Teilklausur zum Grundmodul

Mehr

Brot & Spiele Bedarf und Ansprüche der Kohlenhydrate im Sport

Brot & Spiele Bedarf und Ansprüche der Kohlenhydrate im Sport Optimaler Treibstoff Optimale Regeneration Optimale Resultate energy nr. 1 KH sind qualitativ und quantitativ die wichtigste und effektivste Energiequelle für muskuläre Aktivität aerob & anaerob RQ*: 0,75-1:

Mehr

Zucker und Polysaccharide (Voet Kapitel 10)

Zucker und Polysaccharide (Voet Kapitel 10) Zucker und Polysaccharide (Voet Kapitel 10) 1. Monosaccharide 2. Polysaccharide 3. Glycoproteine 2. Polysaccharide Polysaccharide = Glycane, bestehen aus glycosidisch miteinander verbundenen Monosacchariden

Mehr

Weitere Übungsfragen

Weitere Übungsfragen 1 Strategie bei multiple choice Fragen Wie unterscheidet sich Glucose von Fructose? (2 Punkte) Glucose hat 6 C Atome, Fructose hat nur 5 C Atome. In der Ringform gibt es bei Glucose α und β Anomere, bei

Mehr

Oxidative Phosphorylierung

Oxidative Phosphorylierung BICEMIE DER ERÄRUG II Grundzüge des Metabolismus xidative Phosphorylierung 24.04.2012 xidative Phosphorylierung xidative Phosphorylierung -Die Elektronen in AD und in FAD 2 (hohes Übertragungspotential)

Mehr

Der Fettsäurestoffwechsel. Basierend auf Stryer Kapitel 22

Der Fettsäurestoffwechsel. Basierend auf Stryer Kapitel 22 Der Fettsäurestoffwechsel Basierend auf Stryer Kapitel 22 1 CoA 2 3 Überblick 4 Ein paar Grundlagen... Carbonsäure Alkohol Carbonsäureester Eine Acyl-Gruppe 5 Eine Acyl-Gruppe H O Formyl H 3 C O Acetyl

Mehr

Primärstoffwechsel. Prof. Dr. Albert Duschl

Primärstoffwechsel. Prof. Dr. Albert Duschl Primärstoffwechsel Prof. Dr. Albert Duschl Aufgaben Der Primärstoffwechsel sorgt für Aufbau (Anabolismus) und Abbau (Katabolismus) biologischer Moleküle, wie Aminosäuren, Lipide, Kohlenhydrate und Nukleinsäuren.

Mehr

Transkription Teil 2. - Transkription bei Eukaryoten -

Transkription Teil 2. - Transkription bei Eukaryoten - Transkription Teil 2 - Transkription bei Eukaryoten - Inhalte: Unterschiede in der Transkription von Pro- und Eukaryoten Die RNA-Polymerasen der Eukaryoten Cis- und trans-aktive Elemente Promotoren Transkriptionsfaktoren

Mehr

Das Komplementsystem. Membranangriffskomplex Regulation Komplementrezeptoren kleine C-Fragmente

Das Komplementsystem. Membranangriffskomplex Regulation Komplementrezeptoren kleine C-Fragmente Das Komplementsystem Membranangriffskomplex Regulation Komplementrezeptoren kleine C-Fragmente Der Membranangriffskomplex C5 Konvertase alle 3 Aktivierungswege mit einem Ziel: Bildung einer C3-Konvertase

Mehr

Übung 6 Vorlesung Bio-Engineering Sommersemester Nervenzellen: Kapitel 4. 1

Übung 6 Vorlesung Bio-Engineering Sommersemester Nervenzellen: Kapitel 4. 1 Bitte schreiben Sie Ihre Antworten direkt auf das Übungsblatt. Falls Sie mehr Platz brauchen verweisen Sie auf Zusatzblätter. Vergessen Sie Ihren Namen nicht! Abgabe der Übung bis spätestens 21. 04. 08-16:30

Mehr

Übung 11 Genregulation bei Prokaryoten

Übung 11 Genregulation bei Prokaryoten Übung 11 Genregulation bei Prokaryoten Konzepte: Differentielle Genexpression Positive Genregulation Negative Genregulation cis-/trans-regulation 1. Auf welchen Ebenen kann Genregulation stattfinden? Definition

Mehr

Biochemie II - Tutorium

Biochemie II - Tutorium Mathematik und Naturwissenschaften, Biologie, Biochemie Biochemie II - Tutorium Dresden, 04.01.2016 Ablauf des Tutoriums Einführung und Wiederholung Vorlesungszusammenfassung Übungsaufgaben Selbststudium

Mehr

Membranen. U. Albrecht

Membranen. U. Albrecht Membranen Struktur einer Plasmamembran Moleküle gegeneinander beweglich -> flüssiger Charakter Fluidität abhängig von 1) Lipidzusammensetzung (gesättigt/ungesättigt) 2) Umgebungstemperatur Biologische

Mehr

Stoffwechsel der essentiellen Aminosäuren

Stoffwechsel der essentiellen Aminosäuren Stoffwechsel der essentiellen Aminosäuren Andrea Schulte aus: Löffler/Petrides, Biochemie und Pathobiochemie, 7. Aufl., Kap. 15.3 Gliederung Einleitung: essentielle Aminosäuren, Biosynthese Abbau, Stoffwechselbedeutung

Mehr

D) Die Verbindung enthält fünf sekundäre OH-Gruppen. E) Es handelt sich um einen zyklischen Ester (Lacton).

D) Die Verbindung enthält fünf sekundäre OH-Gruppen. E) Es handelt sich um einen zyklischen Ester (Lacton). 1, Fragentyp D Welche der folgenden Aussagen ist (sind) richtig? 1. Nur die Zellwand grampositiver Bakterien besitzt als wesentliches Bauelement Peptidoglycan (Murein). 2. Murein besteht aus Heteropolysaccharidketten,

Mehr

Signaltermination bei G-Protein gekoppelten Rezeptoren. Viele Schalter für ein Signal!

Signaltermination bei G-Protein gekoppelten Rezeptoren. Viele Schalter für ein Signal! Signaltermination bei G-Protein gekoppelten Rezeptoren Viele Schalter für ein Signal! SIGNALE: Hormone Neurotransmitter Cytokine Fettsäurederivate Licht Duft ZELLE REAKTION: Stoffwechsel Proteinsynthese

Mehr

Pentosephosphatzyklus. Synonym: Hexosemonophosphatweg

Pentosephosphatzyklus. Synonym: Hexosemonophosphatweg Pentosephosphatzyklus Synonym: Hexosemonophosphatweg Gliederung Funktion & Lokalisation Grundgerüst des Ablaufs Anpassung an Stoffwechselsituation Regelung Beispielreaktion Funktion & Lokalisation Gewinnung

Mehr

7. Regulation der Genexpression

7. Regulation der Genexpression 7. Regulation der Genexpression 7.1 Regulation der Enzymaktivität Stoffwechselreaktionen können durch Kontrolle der Aktivität der Enzyme, die diese Reaktionen katalysieren, reguliert werden Feedback-Hemmung

Mehr

Was ist insulin. Gegenspieler

Was ist insulin. Gegenspieler Was ist insulin Insulin ist eine Eiweissverbindung Hormon. dass in bestimmten Zellen (Betazellen) der Bauchspeicheldrüse gebildet wird und im Kohlehydratstoffwechsel eine zentrale Rolle spielt. Welche

Mehr

Testklausur aus Seminar für 3. Biochemieklausur 2001 (Membranen, Hormone)

Testklausur aus Seminar für 3. Biochemieklausur 2001 (Membranen, Hormone) Testklausur aus Seminar für 3. Biochemieklausur 2001 (Membranen, Hormone) 1. - 4. Ordnen Sie die in der ersten Liste aufgeführten Membrankomponenten (A-E) den Aussagen der zweiten Liste (1-4) zu: A. Cerebroside

Mehr

In den Proteinen der Lebewesen treten in der Regel 20 verschiedene Aminosäuren auf. Deren Reihenfolge muss in der Nucleotidsequenz der mrna und damit

In den Proteinen der Lebewesen treten in der Regel 20 verschiedene Aminosäuren auf. Deren Reihenfolge muss in der Nucleotidsequenz der mrna und damit In den Proteinen der Lebewesen treten in der Regel 20 verschiedene Aminosäuren auf. Deren Reihenfolge muss in der Nucleotidsequenz der mrna und damit in der Nucleotidsequenz der DNA verschlüsselt (codiert)

Mehr

Induktion der β-galaktosidase von Escherichia coli

Induktion der β-galaktosidase von Escherichia coli Induktion der β-galaktosidase von Escherichia coli 1. Einleitung Das Bakterium Escherichia coli ist in der Lage verschiedene Substrate für seinen Stoffwechsel zu nutzen. Neben Glucose und Acetat kann es

Mehr

Enzym-Regulation (Abb. 1) Heute werde ich mich mit dem Thema Enzym-Regulation auseinandersetzen. Im Stoffwechsel von lebenden Zellen arbeiten Gruppen

Enzym-Regulation (Abb. 1) Heute werde ich mich mit dem Thema Enzym-Regulation auseinandersetzen. Im Stoffwechsel von lebenden Zellen arbeiten Gruppen 1 Enzym-Regulation (Abb. 1) Heute werde ich mich mit dem Thema Enzym-Regulation auseinandersetzen. Im Stoffwechsel von lebenden Zellen arbeiten Gruppen von Enzymen nacheinander in dem Sinne, dass das Produkt

Mehr

Um diesen Prozess zu verstehen, müssen wir die Wege der Glukose genauer betrachten.

Um diesen Prozess zu verstehen, müssen wir die Wege der Glukose genauer betrachten. Glukose hilft uns, auch bei intensiven Belastungen zu überleben. Wieso? Um diesen Prozess zu verstehen, müssen wir die Wege der Glukose genauer betrachten. In diesem Artikel geht es nicht nur um den Abbau

Mehr

Entwicklungs /gewebespezifische Genexpression. Coexpression funktional überlappender Gene

Entwicklungs /gewebespezifische Genexpression. Coexpression funktional überlappender Gene Übung 11 Genregulation bei Prokaryoten Konzepte: Entwicklungs /gewebespezifische Genexpression Coexpression funktional überlappender Gene Positive Genregulation Negative Genregulation cis /trans Regulation

Mehr

- der oxidative Abbau von Acetyl-CoA (und die somit gebildeten Reduktionsäquivalente) - Lieferung von Substraten für verschiedene Synthesen

- der oxidative Abbau von Acetyl-CoA (und die somit gebildeten Reduktionsäquivalente) - Lieferung von Substraten für verschiedene Synthesen Die Aufgabe des Citratcyklus ist: - der oxidative Abbau von Acetyl-CoA (und die somit gebildeten Reduktionsäquivalente) - Lieferung von Substraten für verschiedene Synthesen Die Aufgabe des Citratcyklus

Mehr

Bioorganische Chemie Enzymatische Katalyse 2011

Bioorganische Chemie Enzymatische Katalyse 2011 Ringvorlesung Chemie B - Studiengang Molekulare Biotechnologie Bioorganische Chemie Enzymatische Katalyse 2011 Prof. Dr. A. Jäschke INF 364, Zi. 308, Tel. 54 48 51 jaeschke@uni-hd.de Lehrziele I Kenntnis

Mehr

Stoffklasse: LIPIDE Funktionen in der Zelle

Stoffklasse: LIPIDE Funktionen in der Zelle Stoffklasse: LIPIDE Funktionen in der Zelle Zellmembranen Industrielle Nutzung Strukturelle Lipide Speicherstoffe Signalstoffe, Hormone Pigmente 2 1 R 1 R 2 3 5 7 2 4 A 6 B 8 R 3 1 21 22 9 N N H 17 1 20

Mehr

Transkription und Translation sind in Eukaryoten räumlich und zeitlich getrennt. Abb. aus Stryer (5th Ed.)

Transkription und Translation sind in Eukaryoten räumlich und zeitlich getrennt. Abb. aus Stryer (5th Ed.) Transkription und Translation sind in Eukaryoten räumlich und zeitlich getrennt Die Initiation der Translation bei Eukaryoten Der eukaryotische Initiationskomplex erkennt zuerst das 5 -cap der mrna und

Mehr

Biologie für Mediziner WS 2007/08

Biologie für Mediziner WS 2007/08 Biologie für Mediziner WS 2007/08 Teil Allgemeine Genetik, Prof. Dr. Uwe Homberg 1. Endozytose 2. Lysosomen 3. Zellkern, Chromosomen 4. Struktur und Funktion der DNA, Replikation 5. Zellzyklus und Zellteilung

Mehr

Fettstoffwechsel - Stoffwechsel beim Sportler

Fettstoffwechsel - Stoffwechsel beim Sportler Fettstoffwechsel - Stoffwechsel beim Sportler Sonja Schmitz-Harwardt Heilpraktikerin und Sporttherapeutin Naturheilpraxis Alles in Balance in Velbert Muskelstoffwechsel Muskelstoffwechsel Quelle:http://de.wikipedia.org/wiki/Energiebereitstellung

Mehr

Signaltransduktion durch Zell-Zell und Zell-Matrix Kontakte

Signaltransduktion durch Zell-Zell und Zell-Matrix Kontakte Signaltransduktion durch Zell-Zell und Zell-Matrix Kontakte - Integrine als zentrale Adhäsionsrezeptoren - - Focal Adhesion Kinase (FAK) als zentrales Signalmolekül - Regulation von Zellfunktionen durch

Mehr

Versuchsprotokoll: Leitenzyme

Versuchsprotokoll: Leitenzyme Versuchsprotokoll: Leitenzyme Aufschluss von Lebergewebe / Fraktionierte Zentrifugation / Aufschluss von Mitochondrien / Nachweis von Leitenzymen im Cytosol und 1.1. Einleitung Für die Trennung der Organellen

Mehr

Musterlösung - Übung 5 Vorlesung Bio-Engineering Sommersemester 2008

Musterlösung - Übung 5 Vorlesung Bio-Engineering Sommersemester 2008 Aufgabe 1: Prinzipieller Ablauf der Proteinbiosynthese a) Erklären Sie folgende Begriffe möglichst in Ihren eigenen Worten (1 kurzer Satz): Gen Nukleotid RNA-Polymerase Promotor Codon Anti-Codon Stop-Codon

Mehr

Übung 11 Genregulation bei Prokaryoten

Übung 11 Genregulation bei Prokaryoten Übung 11 Genregulation bei Prokaryoten Konzepte: Differentielle Genexpression Positive Genregulation Negative Genregulation cis-/trans-regulation 1. Auf welchen Ebenen kann Genregulation stattfinden? Definition

Mehr

Di- und Polysaccharide

Di- und Polysaccharide Di- und Polysaccharide Glycoside und Disaccharide Zwischen Zucker- und Alkoholmolekülen kann eine Kondensationsreaktion 1 stattfinden, indem die H-Gruppe des Alkohols mit der H-Gruppe am C1-Atom des Zuckermoleküls

Mehr

1 Vom Organismus zum Molekül... 3

1 Vom Organismus zum Molekül... 3 I Stoffwechsel... 1 1 Vom Organismus zum Molekül... 3 1.1 Aufbau des Organismus... 4 1.2 Chemische Grundlagen des Stoffwechsels... 8 1.3 Informationsübertragung in lebenden Systemen... 17 1.4 Funktion

Mehr

Präsentation STOFFWECHSEL STOFFWECHSEL. Fettstoffwechsel im Sport. Biologische Oxidation Zitratzyklus und Atmungskette

Präsentation STOFFWECHSEL STOFFWECHSEL. Fettstoffwechsel im Sport. Biologische Oxidation Zitratzyklus und Atmungskette STOFFWESEL GRUNDLAGEN STÖRUNGEN:Diagnose, Therapie, Prävention 6 Bedeutung der körperlichen Aktivität Präsentation Fettstoffwechsel im Sport Glukose exokinase 1ATP -> 1ADP Glukose-6-Phosphat Phosphohexoisomerase

Mehr

Lipidstoffwechsel. 5. Regulation des Fettsäurestoffwechsels. 1. Verdauung, Aufnahme und Transport von Fetten. 6. Cholesterinstoffwechsel

Lipidstoffwechsel. 5. Regulation des Fettsäurestoffwechsels. 1. Verdauung, Aufnahme und Transport von Fetten. 6. Cholesterinstoffwechsel Lipidstoffwechsel 1. Verdauung, Aufnahme und Transport von Fetten 2. Fettsäureoxidation 3. Ketonkörper 4. Biosynthese von Fettsäuren 5. Regulation des Fettsäurestoffwechsels 6. Cholesterinstoffwechsel

Mehr

Der Energiestoffwechsel eukaryotischer Zellen

Der Energiestoffwechsel eukaryotischer Zellen Der Energiestoffwechsel eukaryotischer Zellen Der Abbau (Katabolismus/Veratmung/Verbrennung) reduzierter Kohlenstoffverbindungen (Glukose, Fettsäuren, Aminosäuren) bzw. deren makromolekularer Speicher

Mehr

a) Vervollständigen Sie das Freie-Enthalpie-Diagramm der Reaktion, indem Sie den zutreffenden Buchstaben A D in die leeren Kreise setzen:

a) Vervollständigen Sie das Freie-Enthalpie-Diagramm der Reaktion, indem Sie den zutreffenden Buchstaben A D in die leeren Kreise setzen: 1. Aufgabe Für die Reaktion R-X + u R-u + X findet man folgendes Reaktionsdiagramm: a) Vervollständigen Sie das Freie-Enthalpie-Diagramm der Reaktion, indem Sie den zutreffenden Buchstaben A D in die leeren

Mehr

Posttranskriptionale RNA-Prozessierung

Posttranskriptionale RNA-Prozessierung Posttranskriptionale RNA-Prozessierung Spaltung + Modifikation G Q Spleissen + Editing U UUU Prozessierung einer prä-trna Eukaryotische messenger-rna Cap-Nukleotid am 5 -Ende Polyadenylierung am 3 -Ende

Mehr

Abbau organischer Verbindungen. Lara Hamzehpour Windthorststraße 1a Mainz

Abbau organischer Verbindungen. Lara Hamzehpour Windthorststraße 1a Mainz Abbau organischer Verbindungen Lara Hamzehpour Windthorststraße 1a 55131 Mainz lhamzehp@students.uni-mainz.de Inhalt - Einleitung - Abbaumechanismen - Beispiele Makromoleküle > Polysaccharide, Lignin >

Mehr

Einführung in die Biochemie

Einführung in die Biochemie Stoffwechselvorgänge, bei denen Kohlenhydrate abgebaut werden um dem rganismus Energie zur Verfügung zu stellen, können auf verschieden Wegen ablaufen: 1. Die Atmung ist der aerobe Abbau, bei dem zur Energiegewinnung

Mehr