Allgemeine Biologie III: Biochemische Grundlagen WS 2007/2008
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1 Allgemeine Biologie III: Biochemische Grundlagen WS 2007/2008 Scheer Einführung Stoffwechsel Bioenergetik Glycolyse Nickelsen Energiestoffwechsel im Mitochondrium Citratcyclus Atmungskette Fettsäureabbau Klausur: Teile Scheer/Nickelsen Soll Photosynthese Gluconeogenese Klausur: Teil Soll
2 Klausuren Regelung Die Abschlussklausur umfasst drei Teile zu jeweils ca. 35 Punkten (je 45 Minuten) Zwei davon werden am geschrieben (Teile Scheer, Nickelsen), der dritte am (Teil Soll). Eine Teilklausur ist bestanden, wenn mindestens 50% der maximalen Punkte erreicht wurden. Die Gesamtklausur ist bestanden, wenn mindestens 50% der maximalen Punktzahl aller drei Teile erreicht sind. Nicht bestandene Teile können nachgeschrieben werden. Die Nachklausuren für alle drei Teile finden voraussichtlich am statt (bitte auf Änderungen achten). Eine weitere Nachklausur gibt es bei Bedarf Anfang SS 2008.
3 Literatur Grundlagen Campbell: Biologie Kap. 2,6,8-10 Horton et al.: Principles of Biochemistry Richter: Biochemie der Pflanzen Kap. 1,2,4,9,14 Strasburger: Lehrbuch derbotanik Teil 2.1 Zur Vertiefung Heldt: Pflanzenbiochemie Lehninger: Biochemie Metzler: Biochemie 1 und 2 Stryer: Biochemie Voet/Voet: Lehrbuch der Biochemie
4 Stryer Biochemie Spiel
5 Biochemical Pathways Atmungskette
6 The Biochemists Songbook
7 Vorlesungsfolien und andere Materialien im Internet. Ergänzendes Material Allgemeine Biologie
8 Begleitblätter im Netz Vorlesungsteil I Übersicht, Thermodynamik und Glykolyse 29 MB Power-Point Datei (.ppt), mit Animationen Rechtsclick und speichern als.ppt-datei, 6 MB Hypertext Datei (.htm), ohne Animationen Anclicken (ohne Animationen) 4 MB AdobeWriter Datei (.pdf), ohne Animationen Rechtsclick und speichern als.pdf-datei
9 Eigenschaften lebender Inhalt Systeme Energieversorgung Bioenergetik Glykolyse Enzyme Regulation der Glykolyse Bildung von Acetyl-CoA xidativer Pentosephosphat-Weg Abbau von Fetten Glukoneogenese Klausurfragen: Beispiele
10 Homöostase
11 Entwicklung
12 Reproduktion
13 Kristalle sind a) beständig, b) wachsen, und c) können aus Bruchstücken neue Kristalle bilden
14 Fließgleichgewicht
15 Fremyella diplosiphon Adaptationen Grünlicht Rotlicht
16 Evolution Cys-260 Cys-20 Nach Lamparter, 2004
17 Eigenschaften lebender Inhalt Systeme Energieversorgung Bioenergetik Glykolyse Enzyme Regulation der Glykolyse Bildung von Acetyl-CoA xidativer Pentosephosphat-Weg Abbau von Fetten Glukoneogenese Klausurfragen: Beispiele
18 Heterotrophie (Cytoplasma) (Mitochondrium-Matrix) (Mitochondrium- Membran)
19 Energiereiche Verbindungen Fette Fettsäure -Triglyceride (Öle), Ether (Wachse) Kohlehydrate Zucker, Stärke, Glykogen, Zellulose Proteine Muskelproteine, Speicherproteine ATP NAD(P)H Adenosintriphosphat Nicotinamid-Adenosin-Dinucleotid, reduziert
20 Autotrophie Licht Chemoautotrophe Synthese Beispiel: S 0 + Fd ox S Fd red
21 Sonnenenergie erhält Biosystem Erde Solarkonstante 1,5 kw/qm
22 Sonnenlyrik Franz von Assisi Ingeborg Bachmann Echnaton
23 Medium für Cyanobakterium (Anabaena PCC 7120) Photoautotrophie
24 Chemoautotrophie
25 Medium für Purpurbakterium (Rhodobacter spheroides) Photoheterotrophie
26 Medium für Desulfobacter sp. Auxotrophie
27 C Kreislauf (bei Raten alle Werte pro Jahr) Heterotrophie Eintrag: 5 Gt Austrag: 1 Gt Atmosphäre: 721 Gt Photoautotrophie Verbrennung fossiler Res. 5 Gt Dissimilation: 56 Gt Assimilation: 113 Gt (- 210) Dissimilation: 56 Gt Pflanzen: 560 Gt Streu: 56 Gt 1 Gt Boden: 1120 Gt
28 Eigenschaften lebender Inhalt Systeme Energieversorgung Bioenergetik Glykolyse Enzyme Regulation der Glykolyse Bildung von Acetyl-CoA xidativer Pentosephosphat-Weg Abbau von Fetten Glukoneogenese Klausurfragen: Beispiele
29 C Kreislauf: Energiebilanz (alle Werte pro Jahr) Heterotrophie Verluste: >99 % Photoautotrophie Atmosphäre: 721 Gt Verbrennung fossiler Res. 5 Gt kj Dissimilation: 56 Gt 2, kj Assimilation: 113 Gt 4, kj Pflanzen: 560 Gt Dissimilation: 56 Gt Streu: 56 Gt 2, kj Boden: 1120 Gt 2, kj 1 Gt kj
30 Energetik des C-Cyclus Heterotrophe rganismen
31 ΔG = ΔH - T ΔS Freie Reaktions- Enthalpie (maximal verfügbare Energie) Reaktions- Enthalpie (Wärmetönung) Reaktions- Entropie (rdnungsänderung)
32 ΔG Freie Standard-Reaktionsenthalpie ΔG = - RT ln K Standardbedingungen T = 25 C = 298 K p = 1 atm c = 1 M aber c Wasser = 55 M ph = 7 Temperatur in K Gaskonstante 8,31 J grad -1 Mol -1 Gleichgewichtskonstante K = Π c end / Π c Ausgang im Gleichgewicht
33 Gleichgewichte Statisches Gleichgewicht (Ruhend, im Energieminimum) Dynamisches Gleichgewicht (Reversible Auslenkungen um Energieminimum) Kugel in ruhender Schale Kristall bei tiefer Temperatur Meeresstille Toter rganismus ΔG = 0 Kugel in vibrierender Schale Proteinmolekül Bewegte See ΔG = 0 Fließgleichgewicht Wasserfall (ausgeglichener Zu- und Abfluss Wasserkraftwerk von Materie, weit v. statischen Lebender rganismus /dynamischen Gleichgewicht, ΔG < 0 ständig Bedarf an freier Energie, Umkehrung erfordert Energie)
34 ΔG Freie Reaktionsenthalpie unter Nicht-Standard Bedingungen ΔG = ΔG + RT ln (Πc end / Πc Ausgang ) Konzentrationsarbeit
35 Energiereiche Verbindungen: Energetik Verbrennung (Redox Energie) Fette ΔG xidation = - 39 kj/g ( kj Mol -1 ) Palmitat Zucker ΔG xidation = - 17 kj/g ( kj Mol -1 ) Glucose Proteine ΔG xidation = - 23 kj/g ( kj Mol 1 pro AS) ΔG part. xid = - 17 kj/g ( kj Mol 1 pro AS) NADH + ½ 2 NAD + H 2 ΔG = kj Mol -1 Hydrolyse von Energiereichen Bindungen (Säure Anhydride, Thioester) ATP Adenosintriphosphat ATP ADP + P i ΔG -32 kj Mol -1 ADP AMP + P i ΔG -32 kj Mol -1 ATP AMP + PP i ΔG -32 kj Mol -1 PP i 2 P i ΔG -32 kj Mol -1 Acyl-CoA Acetyl-CoA Acetat + CoA-SH ΔG -32 kj Mol -1
36 NH 2 ΔG Hydrolyse -32 kj/mol N N ATP - P P P N N NADH ΔG xidation m. Sauerstoff -218 kj/mol H H N H NH 2 H N NH 2 N P P - - N N H H H H
37 Wiederholung 1. Tag -Statisches Gleichgewicht: Kugel am Tiefpunkt in ruhender Schale -Dynamische Gleichgewicht:Kugel nahe Tiefpunkt in vibrierender Schale -Fließgleichgewicht: Stabiler Zustand entfernt vom statischen oder dynamischen Gleichgewicht,stabilisiert durch ständige Zufuhr von freier Energie -Einige Charakteristika des Lebens: Homöostase, Entwicklung, Vermehrung, Anpassungen, Evolution Deckung freier Energie bei: -Heterotrophie: -Autotrophie: -Auxotrophie: durch: Energiereiche organische Nahrung Licht oder anorganische Redoxchemie Bedarf spezifischer organischer Zusatzstoffe Thermodynamik ΔH Änderung der inneren Energie (Wärmetönung) ΔS Änderung der Entropie (rdnungsgrad) ΔG Änderung der freien (= nutzbaren) Energie ΔG = ΔH - T ΔS ΔG = -R T lnk oder ΔG = -n F ΔE ΔG = ΔG + RT ln (Π c end / Π c Ausgang )
38 Energetische Kopplung Glc + ATP Gcl-6-P + ADP Glc-6-P Glc + P i. ATP ADP + P i ΔG = -18,4 kj Mol -1 ΔG = - 13,6 kj Mol -1 ΔG = - 32 kj Mol -1
39 Phosphatgruppen Übertragungspotential ΔG Übertragung A B = ΔG Hydrolyse A - ΔG Hydrolyse B Reaktion ΔG Hydrolyse [kj/mol] PEP Pyruvat + P i -61 P 2 GS 3-PGS + P i - 54 Kreatin-P Kreatin + P i -43 ATP AMP + PP -33 i -37 ADP AMP + P i -36 ATP ADP + P i -34 PP i 2 P i -33 Glc-1-P Glc + P i -21 Glc-6-P Glc + P i -14 Beispiele: PEP + ATP Pyruvat + ATP ΔG = = -27 kj/mol Glc-1-P + ADP Glc + ATP ΔG = = +13 kj/mol
40 Energetische Kopplung: P-Übertragung ΔG total = Σ ΔG Einzelreaktionen ATP ADP + P i Glc + P i Glc-6-P. Glc + ATP Gcl-6-P + ADP ΔG = - 32 kj Mol -1 ΔG = + 14 kj Mol -1 ΔG = - 18 kj Mol -1 ATP ADP + P i GDP + P i GTP ATP + GDP ADP + GTP ΔG = - 32 kj Mol -1 ΔG = + 32 kj Mol -1 ΔG = 0 kj Mol -1
41 Wichtige Redoxreagentien
42 Elektronen Übertragungspotential (Redoxpotential)
43 ΔG Freie Standard-Reaktionsenthalpie ΔG = - nf ΔE o Zahl der übertragenen Elektronen Differenz der Standard-Redoxpotentiale Faraday Konstante F = 9,65 kj V -1 e -1 Mol -1
44 Energetische Kopplung: e - - Übertragung ΔG total = Σ ΔG Einzelreaktionen NADH + ½ 2 NAD + H 2 Fumarat + H 2 Succinat + ½ 2 NADH + Fumarat NAD + Succinat ΔG = kj Mol -1 ΔG = +152 kj Mol -1 ΔG = -66 kj Mol -1
45 Eigenschaften lebender Inhalt Systeme Energieversorgung Bioenergetik Glykolyse Enzyme Regulation der Glykolyse Bildung von Acetyl-CoA xidativer Pentosephosphat-Weg Abbau von Fetten Glukoneogenese Klausurfragen: Beispiele
46 Übersicht Abbaureaktionen Polysaccharide Fette Polypeptide Hydrolyse Hydrolyse Hydrolyse Monosaccharide Glycerin + Fettsäuren Aminosäuren NADH + ATP Glycolyse ß-xidation NADH + ATP NADH + ATP Transaminierung Pyruvat Acetyl-CoA Carbonsäuren Gärungen (anaerob) Citratcyclus - NADH NADH + ATP + C 2 Atmungskette (aerob) Ethanol + C 2 Laktat 2 ATP +H 2 + NAD +
47 Systematik für Stoffwechselreaktionen Glucose-6-phosphat Mg 2+ oder Mn 2+ Phosphoglucoisomerase Fructose-6-phosphat ATP ADP Phosphofructokinase Fructose-1,6-bisphosphat + - ATP ADP, AMP, Fructose-2,6-bisphosphat ATP, Citrat Edukte und Produkte ATP Enzyme Cofaktoren, Cosubstrate + - Positive Negative Regulatoren
48 H-C= 1 H-C-H * 2 H-C-H * 3 H-C-H * 4 H-C-H * 5 CH 2 H 6 Glucose H 2 4 * H CH 2 H * 6 5 H 3 2 * * 1 H * H
49 Glucose: Stereochemie H * H * Cellulose: ß-1,4 H * H * * H α H ß Stärke: α-1,4 (+ α-1,6) Glykogen: α-1,4
50 Cellulose Stärke H H H H HCH 2 H H H H H H H HCH 2 H H H H H H H ß-1,4 α-1,4 Monomer Amylose Amylopektin
51 Amylasen Stärke P i Phosphorylasen Maltose Glc-1-P Maltase ATP ADP P-Glucomutase ATP ADP 2 x 2-PGS P-Glyceromutase Enolase 2 PEP Pyruvat-Kinase Glc Glc-6-P Fru-6-P Fru-1,6-P Hexokinase P-Hexose-Isomerase P-Fructokinase 2 x 3-PGS PGS-Kinase 2 ATP 2 x P 2 -GS GAP-Dehydrogenase 2 NADH 2 P i 2 NAD GAP Aldolase DHAP Triose-P-Isomerase 2 Pyruvat 2 ATP Glykolyse
52 IN PRAISE F E.M.P. (Tune: "The Brifish Grenadiers") Some pathways lead to glory, like Hatch and Slack and Knoop, Utter, Calvin, Cori-a most distinguished group, But of all of nature's pathways, we sing the praise today f Parnas, Embden, Meyerhof-the glycolytic way. Glucose, by hexokinase is turned to G6P (You might use glucokinase, you must use ATP) And, note, glycogenolysis (when stores are in the cell) Gives GIP which then mutates to G6P as well. The moiety of glucose, in the succeeding phase 1s transferred to a ketose by an isomerase Phosphofructokinase now, acts on that F6P; Fructose 1-6 bisphosphate is the product that's set free. The kinase is effected quite complicatedly And as you'll have suspected it uses ATP; FDP by aldolase is split reversibly To phosphoglyceraldehyde, also DHAP. The former and the latter can each equilibrate- It really doesn't matter for metabolic fate- So follow PG aldehyde and double what you see, You'll get the total balance sheet for a hexose moiety.
53 Wiederholung 2. Tag - Zwei energiereiche Verbindungen: ATP Adenosintriphosphat*** Hydrolyse Säureanhydrid NADH Nicotinamid-Adenin-Dinucleotid Reduktionsenergie - Phosphatgruppen-Übertragungspotential Steigt mit xidationsgrad: Anhydrid > Halbacetal > Ester C-P-Anhydrid > P-P-Anhydrid - Elektronenübertragungspotential Wasserstoffelektrode Bezugspunkt (E = 0 V) Ferredoxin > NADH > H 2 >Fe ++ - Abbau schrittweise: 1) Poly- oder ligomere > Monomere 2) Monomere > Fragmentierung bis hin zu C 2 und H 2 - Glykolyse 1) Stereochemie der Verknüpfung 2) Stärke, Glykogen > Glc 2) Aktivierung durch doppelte Phosophorylierung 3) Spaltung in Triosephosphate 4) xidation + interne Umlagerungen > 2 ATP und 2 NADH/Glc
54 NH 2 ΔG Hydrolyse -32 kj/mol N N ATP - P P P N N NADH ΔG xidation m. Sauerstoff -218 kj/mol H H N H NH 2 H N NH 2 N P P - - N N H H H H
55 Amylasen Stärke P i Phosphorylasen Maltose Glc-1-P Maltase ATP ADP P-Glucomutase ATP ADP 2 x 2-PGS P-Glyceromutase Enolase 2 PEP Pyruvat-Kinase Glc Glc-6-P Fru-6-P Fru-1,6-P Hexokinase P-Hexose-Isomerase P-Fructokinase 2 x 3-PGS PGS-Kinase 2 ATP 2 x P 2 -GS GAP-Dehydrogenase 2 NADH 2 P i 2 NAD GAP Aldolase DHAP Triose-P-Isomerase 2 Pyruvat 2 ATP Glykolyse
56 ΔG [kj/mol] Glykolyse: Energetik Standardenergien (aus Moran et al., Biochemistry) ΔG [kj/mol] Hexokinase Phosphofructokinase Pyruvatkinase
57 Glykolyse Intermediate Konzentrationen in menschlichen Erythrocyten (aus Lehninger, Biochemistry)
58 ΔG [kj/mol] Glykolyse: Energetik Standard- (oben) ΔG [kj/mol] Hexokinase Phosphofructokinase Pyruvatkinase und tatsächliche (unten) freie Energien der Glykolyse-Intermediate in menschlichen Erythrocyten (aus Moran et al., Biochemistry)
59 Eigenschaften lebender Inhalt Systeme Energieversorgung Bioenergetik Glykolyse Enzyme Regulation der Glykolyse Bildung von Acetyl-CoA xidativer Pentosephosphat-Weg Abbau von Fetten Glukoneogenese Klausurfragen: Beispiele
60 Amylasen Stärke P i Phosphorylasen Maltose Glc-1-P Maltase ATP ADP P-Glucomutase ATP ADP 2 x 2-PGS P-Glyceromutase Enolase 2 PEP Pyruvat-Kinase Glc Glc-6-P Fru-6-P Fru-1,6-P Hexokinase P-Hexose-Isomerase P-Fructokinase 2 x 3-PGS PGS-Kinase 2 ATP 2 x P 2 -GS GAP-Dehydrogenase 2 NADH 2 P i 2 NAD GAP Aldolase DHAP Triose-P-Isomerase 2 Pyruvat 2 ATP Glykolyse
61 Enzyme - sind biologische Katalysatoren - sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)
62 Aliphatisch: Glycin (Gly, G) Alanin (Ala, A) Valin (Val, V) Leucin (Leu, L) Isoleucin (Ile, I) Prolin (Pro, P) Aminosäuren Aromatisch: Phenylalanin (Phe, F)) Tryptophan (Trp, W) Alkohole: Tyrosin (Tyr, Y) Serin (Ser, S) Threonin (Thr, T) Basisch: Sauer: Aspartat (Asp, D) Glutamat (Glu, E) Tyrosin (Tyr, Y) Histidin (His, H) Lysin (Lys, K) Arginin (Arg, R) Amide: Asparagin (Asn, N) Glutamin (Gln, Q) Prolin (Pro, P) Schwefel-haltige: Cystein/Cystin (Cys, C) Methionin (Met, M)
63 α-helix Phe (F) Gly (G) Tyr (Y) Thr (T) Asp (D) Arg (R) Val (V) Ile (I) Lys (K) (1IJD, chain B) Viewer: Rasmol oder SPV Download unter: 2.6
64 β-faltblatt (4BCL)
65 Loop (1IG8) Proline (Pro, P)
66 Tertiärstruktur
67 Enzyme - sind biologische Katalysatoren - sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme) - sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren - sind spezifisch für das/die Substrate - ändern bei Substratbindung ihre Konformation
68 Cys - Thioether Cytochrome c (1C52)
69 Ferredoxin (1A70) Fe Cys
70 ohne Glc (1IG8) Hexokinase Loop mit Glc (1BDG) β-faltblatt Glc α-helix
71 Enzyme - sind biologische Katalysatoren - sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme) - sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren - sind spezifisch für das/die Substrate - ändern bei Substratbindung ihre Konformation - können bei Katalyse vorübergehend chemisch reagieren - sind spezifisch für die katalysierte Reaktion
72 Enzymtypen xidoreduktasen Transferasen Hydrolasen Lyasen Isomerase Ligase GAP-Dehydrogenase GAP-NADH-xidoreduktase Hexokinase ATP-Glucose-Phosphotransferase Amylase Amylose Hydrolase Aldolase Fructosebisphosphat-GAP-Lyase Triosephosphat-Isomerase GAP DHAP Isomerase Aminoacyl - trna Ligase Schwierig einzuordnen Chaperone Ionenkanäle
73 Enzyme - sind biologische Katalysatoren - sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme) - sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren - sind spezifisch für das/die Substrate - ändern bei Substratbindung ihre Konformation - können bei Katalyse vorübergehend chemisch reagieren - sind spezifisch für die katalysierte Reaktion - sind Antikörper gegen den Übergangsgszustand - können reguliert werden
74 Phosphofructokinase (1PFK) Allosterisches ADP Fru-1,6-P 2 Produkt ADP
75 Wiederholung 3. Tag - DG (reale Bedingungen) kann sehr von DG abweichen - Für meiste Reaktionen der Glykolyse ist DG 0, d.h. sie sind reversibel Ausnahmen: Glc + ATP Glc-6-P + ADP Fru-6-P + ATP Fru-1,6-P 2 + ADP PEP + ADP Pyruvat + ATP (Hexokinase) (Phosophofructokinase) (Pyruvat Kinase) Enzyme - sind biologische Katalysatoren, d.h sie reduzieren die Aktivierungsenergie, aber verschieben nicht das Gleichgewicht. - sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme) - sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren - sind spezifisch für das/die Substrate - ändern bei Substratbindung ihre Konformation - können bei Katalyse vorübergehend chemisch reagieren - sind spezifisch für die katalysierte Reaktion - sind Antikörper gegen den Übergangszustand - können reguliert werden
76 Songbook: Michaelis Anthem Melodie: Tannenbaum Harold Braun, ISBN X, Pergamon Press
77 Enzyme - sind biologische Katalysatoren - sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme) - sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren - sind spezifisch für das/die Substrate - ändern bei Substratbindung ihre Konformation - können bei Katalyse vorübergehend chemisch reagieren - sind spezifisch für die katalysierte Reaktion - sind Antikörper gegen den Übergangsgszustand - können reguliert werden - lassen sich quantitativ nach Michaelis/Menten beschreiben Affinität K M (Michaelis-Menten-Konstante) Umsatzgeschwindigkeit v max Auftragung nach Michaelis-Menten Auftragung nach Lineweaver-Burke Hemmtypen
78 Beschleunigung durch Enzyme Enzym Geschwindigkeit ohne Enzym [s -1 ] Geschwindigkeit mit Enzym [M.1 s -1 ] Beschleunigung Carbonic Anhydrase x x 10 7 Triosephosphat Isomerase 4 x x ß-Amylase 7 x Aus: Horton / Moran / Scrimgeour / Perry / Rawn: Principles of Biochemistry
79 Eigenschaften lebender Inhalt Systeme Energieversorgung Bioenergetik Glykolyse Enzyme Regulation der Glykolyse Bildung von Acetyl-CoA xidativer Pentosephosphat-Weg Abbau von Fetten Glukoneogenese Klausurfragen: Beispiele
80 ΔG [kj/mol] Glykolyse: Energetik Standard- (oben) ΔG [kj/mol] Hexokinase Phosphofructokinase Pyruvatkinase und tatsächliche (unten) freie Energie der Glykolyse-Intermediate in menschlichen Erythrocyten (aus Moran et al., Biochemistry)
81 Amylasen Stärke P i Phosphorylasen Maltose Glc-1-P Maltase ATP ADP P-Glucomutase ATP ADP Glc Glc-6-P Fru-6-P Fru-1,6-P Hexokinase P-Hexose-Isomerase P-Fructokinase Aldolase 2 x 2-PGS 2 x 3-PGS 2 x P 2 -GS GAP DHAP P-Glyceromutase PGS-Kinase GAP-Dehydrogenase Triose-P-Isomerase Enolase 2 ATP 2 P i 2 PEP 2 NAD Pyruvat-Kinase 2 NADH 2 Pyruvat 2 ATP Glykolyse
82 Regulation der Glykolyse. GA 3 + Amylasen Stärke Phosphorylasen + Glucagon, Epinephrin (extracellulär) + ATP camp Glc Glc-6-P Hexokinase + Fru-6-P ATP Fru-2,6-P P-Fructokinase Citrat - ADP Proteinkinase A a P-Phosphorylase-Kinase a + Proteinkinase A i + Phosphorylase-Kinase i Fru-1,6-P 2 PEP Pyruvat-Kinase 2 ATP Pyruvat.
83 Phosphofructokinase (1PFK) Allosterisches ADP Fru-1,6-P 2 Produkt ADP
84 Songbook: Glycolysis 1982 Harold Braun, ISBN X, Pergamon Press
85 Anaerob: Regeneration des NAD NADH NADH CH C C 2 Pyruvat Decarboxylase H C CH 3 Acetaldehyd Dehydrogenase Alkoholische Gärung CH 2 H CH 3 CH 3 CH NADH H C H Laktat NADH CH 3 Dehydrogenase Milchsäure-Gärung
86 Eigenschaften lebender Inhalt Systeme Energieversorgung Bioenergetik Glykolyse Enzyme Regulation der Glykolyse Bildung von Acetyl-CoA xidativer Pentosephosphat-Weg Abbau von Fetten Glukoneogenese Klausurfragen: Beispiele
87 Aerob: xidative Decarboxylierung C 2 CH S-CoA Pyr Acetyl-CoA NAD NADH CoA-SH Pyruvat - Dehydrogenase Kofaktoren -TPP - Liponsäure - FAD - NAD - CoA-SH Inhibitor: ATP (Phosphorylierung der Pyr-Dehydrogenase)
88 N NH 2 + N P P 3 - N H C S + N H + Thiamin-Pyrophosphat (Vitamin B 1 ) R 1 - C S...verschiebt C= Gruppe um ein C - Atom R 2 H R 1 R 2 + Beispiele: N Pyruvat Decarboxylase C S (R 1 = CH, R 2 = CH 3 ) Transketolase (R 1 = CH 2 H, R 2 = CHH...
89 TPP α-ketosäure-dehydrogenase H + + N NAD NADH 2 R - C S HC + N FADH 2 FAD H R - C C S E E C 2 S SH S E SH H R - + N C S TPP SH S R CoA-SH CoA S C R
90 Coenzym A. HS N N H Acyl Carrier Protein (ACP) P - Ser-36 N NH 2 N HS N N Panthotensäure (Vit B 3 ) H P P - - N N Coenzym A (CoASH) -- P 3 H CoASH + HC R CoAS + H 2 ΔG ' = + 36 kj/mol R.
91 Pyruvat Dehydrogenase (eukaryotisch) Grün: Liponsäure - Acyltransferase Rot: Liponsäure - Dehydrogenase Gelb: Pyruvat - Dehydrogenase
92 Regeneration von NAD unter anaeroben Bedingungen a) Milchsäure-Gärung (Pyruvat Laktat) b) Alkoholische Gärung (Pyruvat Ethanol + C 2 ), Cofaktor Thiamin xidative Decarboxylierung von Pyruvat unter aeroben Bedingungen Bildung von Acetyl-CoA, NADH und C 2 Grundlagen der Enzymkinetik: E + S ES EP E + P (Konzentration von ES ist geschwindigkeitsbestimmend) v max [S] 1 K 1 M 1 v = = * + K M + [S] v v [S] max v max Michaelis-Menten (hyperbolisch) / Lineweaver-Burke-Auftragung (linear) Hemmungarten - kompetitiv (K M verringert, v max konstant) - nicht kompetitiv (K M konstant, v max verringert) - gemischte Formen - kooperativ positiv: K M steigt nach Bindung von 1. Substrat negativ: K M sinkt nach Bindung von 1. Substrat Der Pentosephosphatweg liefert: - NADPH für Synthesen - C 5 - Zucker für Nucleotide, Nucleinsäuren, Cofaktoren, etc. - C 4 Zucker für aromatische Aminosäuren, Flavonoide, Lignin, etc g g
93 Eigenschaften lebender Inhalt Systeme Energieversorgung Bioenergetik Glykolyse Enzyme Regulation der Glykolyse Bildung von Acetyl-CoA xidativer Pentosephosphat-Weg Abbau von Fetten Glukoneogenese Klausurfragen: Beispiele
94 Pentosephosphatweg (oxidativ) P H H H H NADP - NADPH P H H H CH H-C-H H-C-H H-C-H H-C-H CH 2 P NADP NADPH CH 2 -H H-C-H H-C-H CH 2 P Glc-6-P 6-P-Gluconolacton 6-P-Gluconat Rub-5-P Glc-6-P-Dehydrogenase Lactonase 6-P-Gluconat-Dehydrogenase Netto: C NADP C 5 + C NADPH ptional: C 5 >> C 4 >>> Phe, Tyr, Trp, Flavonoide, Lignin C 5 >>> Nucleinsäuren, Nucleotide C 5 >>> C 6, C 3 (Glykolyse)
95 CH 2 H CH 2 H C= H-C-H H-C-H H C H C H-C-H C= H-C-H H-C-H H-C-H H-C-H H-C-H CH 2 -P Seduheptulose-7-P CH 2 -P GAP H-C-H CH 2 -P Ery-4-P H-C-H CH 2 -P Fru-6-P Transaldolase C n P+C m P C n-3 P+C m+3 P CH 2 H C= H-C-H H-C-H H-C-H H C H-C-H H C H-C-H H-C-H CH 2 H C= H-C-H H-C-H Transketolase CH 2 -P CH 2 -P CH 2 -P CH 2 -P Fru-6-P GAP Ery-4-P Rub-5-P C n P+C m P C n-2 P+C m+2 P
96 Songbook: Pentosphosphate 1982 Harold Braun, ISBN X, Pergamon Press
97 Eigenschaften lebender Inhalt Systeme Energieversorgung Bioenergetik Glykolyse Enzyme Regulation der Glykolyse Bildung von Acetyl-CoA xidativer Pentosephosphat-Weg Abbau von Fetten Glukoneogenese Klausurfragen: Beispiele
98 Polysaccharid-Abbau Übersicht Stärke, Glykogen NADP NADPH Pentosephosphatweg Glucose alternativ Fru-1,6-P 2 ATP ADP Glykolyse GAP ADP ATP Acetyl-CoA NADH (aerob) NADH Pyruvat (anaerob) NAD Laktat oder Ethanol + C 2
99 Triglycerid leasom Fettabbau: Übersicht CoASH Fettsäuren + Glycerin ATP AMP Glykolyse Hydrolyse Aktivierung Acyl-CoA Cytoplasma Transport Mitochondrium Abbau n/2 Acetyl-CoA+NADH + FADH 2
100 16:0 18:0 Triglycerid 18:1 Glycerin Lipase HC R (3 x) ATP PP i 2 P i AMP R Acyl-CoA-Synthetase Aktivierung CoASH AMP CoAS R
101 . CoAS Acyl-CoA-Dehydrogenase FAD FADH 2 CoAS Enoyl-CoA-Hydratase CoAS H H 2 Mehrfache Wiederholung bis Acetyl-CoA im letzten Durchlauf Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase NAD NADH Thiolase CoAS CoAS CoASH CoAS ß xidation zu Acetyl-CoA.
102 Triglycerid leasom Stärke, Glykogen Rückblick CoASH Fettsäuren + Glycerin Glykolyse NADP ATP AMP NADPH Pentosephosphatweg Cytoplasma Acyl-CoA Glucose alternativ Fru-1,6-P 2 ATP ADP Glykolyse GAP Mitochondrium ADP ATP n/2 Acetyl-CoA+NADH + FADH 2 NADH (aerob) NADH Pyruvat (anaerob) NAD Laktat oder Ethanol + C 2
103 Eigenschaften lebender Inhalt Systeme Energieversorgung Bioenergetik Glykolyse Enzyme Regulation der Glykolyse Bildung von Acetyl-CoA xidativer Pentosephosphat-Weg Abbau von Fetten Glukoneogenese Klausurfragen: Beispiele
104 Amylasen Maltose Stärke Glc-1-P P i Phosphorylasen Glykolyse: Reversible Reaktionen Maltase ATP ADP P-Glucomutase ATP ADP 2 x 2-PGS P-Glyceromutase Enolase 2 PEP Pyruvat-Kinase 2 Pyruvat Glc Glc-6-P Fru-6-P Fru-1,6-P 2 ATP Hexokinase P-Hexose-Isomerase P-Fructokinase 2 x 3-PGS PGS-Kinase 2 ATP 2 x P 2 -GS GAP-Dehydrogenase 2 NADH 2 P i 2 NAD GAP Aldolase DHAP Triose-P-Isomerase
105 Synthese von PEP A/GDP C 2 A/GTP PEP-Carboxykinase 2 ATP HC 3 - Pyruvat-Carboxylase ADP + P i Pyruvat-Dikinase ATP PEP Pyruvat Pyruvat-Kinase -: ATP, Kinase +: Fru-1,6-P 2 ATP xalacetat Citratcyclus +: Acetyl-CoA Acetyl-CoA
106 Kinase Phosphorylase - Wechselspiel -: Glc-6-P Hexokinase ATP ADP - : ATP, Citrat +: AMP, Fru-2,6-P 2 P-Fructokinase ATP ADP Glc Glc-6-P Fru-6-P Fru-1,6-P P-Hexose-Isomerase P i Glu-6-P - Phosphatase P i Fru-1,6-P 2 - Phosphatase -: AMP, Fru-2,6-P 2
107 Biosynthese von Speicher-Polysacchariden Stärke / Glykogen Amylasen Maltose Stärke-Synthetase(n) ADP ADP-Glc 2 P i PP i ATP Glc-1-P P i Phosphorylasen UTP Glykogen-Synthetase(n) UDP-Glc UDP PP i 2 P i Maltase Hexokinase ATP ADP Pyrophosphatase P-Glucomutase Pyrophosphatase Glc Glc-6-P Abbau
108 Eigenschaften lebender Inhalt Systeme Energieversorgung Bioenergetik Glykolyse Enzyme Regulation der Glykolyse Bildung von Acetyl-CoA xidativer Pentosephosphat-Weg Abbau von Fetten Glukoneogenese Klausurfragen: Beispiele
109 Beispielfragen I
110 Beispielfragen II
111 Ende des ersten Teils Demnächst in diesem Theater: Citratcyclus Atmungskette mit Jörg Nickelsen
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