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1 STOFFWESEL GRUNDLAGEN STÖRUNGEN:Diagnose, Therapie, Prävention 6 Bedeutung der körperlichen Aktivität Präsentation Fettstoffwechsel im Sport Glukose exokinase 1ATP -> 1ADP Glukose-6-Phosphat Phosphohexoisomerase Fruktose-6-Phosphat Phosphofruktokinase 1ATP -> 1ADP Fruktose-1,6-Biphosphat Aldolase (jeweils 2 Moleküle) Gyzerinaldehyd-3-Phosphat 3-Phosphoglyzerinaldehyddehydrogenase 1,3-Biphosphoglyzerinsäure NAD + -> NAD+ + 3-Phosphogyzeratkinase 2ADP -> 2ATP 3-Phosphoglyzerinsäure Phosphoglyzeratmutase 2-Phosphoglyzerinsäure Enolase Phosphoenolpyruvat Pyruvatkinase 2ADP -> 2ATP Pyruvat Laktatdehydrogenase NAD+ + -> NAD + Laktat Nettoproduktion: 2 ATP, (2NAD 2 ) SS: 2008 Dr. Burtscher Versuchen Sie zu verstehen! STOFFWESEL Biologische Oxidation Zitratzyklus und Atmungskette Arginin-Aspartat im Sport Burtscher et al., JSSM 2005 Glykolyse Zytoplasma m atrix Zellkern Mitochondrium Zitratzylus Atmungskette cristae inner m em brane interm em brane space m itochondrion outer m em brane Atmungskette vorrangig in der inneren Membran lokalisiert 1

2 Aerobe- und anaerobe Energiebereitstellung 2 Mol ATP LD PD 3 = O S - oa PYRUVAT O O + ATP 36 Mol ATP Pyruvat Acetyl-oA itrat freie Fettsäuren freie Fettsäuren Oxalacetat Isocitrat NAD + > NAD+ + NAD + > NAD+ + O 2 Malat Ketoglutarat NAD + > NAD+ + Fumarat Succinyl-oA O 2 FAD > FAD 2 Succinat GDP > GTP Zitratzyklus 2 x 18 ATP (36 ATP) Gesamt: 38 (39) ATP Energiebilanz 3 NAD ATP 1 FAD 2 2 ATP 1 GTP 1 ATP ATP pro Mol Acetyl oa Bilanz der Glykolyse 612O6 + 2 NAD+ + 2 ADP + 2 P 2 34O3 + 2 NAD ATP (3 ATP) 6 ATP 2 ATP Oxidative Decarboxylierung 2 34O3 + 2 NAD+ + 2 oa 2 23O2-oA + 2 O2 + 2 NAD ATP Zitratzyklus 23O-oA +. 2 O2 + 3 NAD FAD2 + GTP + oa 9 ATP 2 ATP 1 ATP = 12 ATP x 2 = 24 ATP Gesamt: 38 (39) ATP 2

3 NAD + + wird oxidiert 52 kcal/mol Knallgasreaktion 57 kcal/mol NAD + + Malat Ketoglutarat 21 kcal ATP Synthese 31 kcal Wärme Wirkungsgrad: 40 % Glutamat Zytosol Aspartat Mito Malat-Aspartat-Shuttle Matrix + + NAD NAD ½ O 2 2 O 2 e I Q III IV Intermembrane Space cyt c succinate Q Q 2 via FAD fumarate Succinate Dehydrogenase (omplex II) NAD + NAD+ + FMN FMN 2 (Komplex1) ATP-Synthese (Komplex2) FAD 2 FAD Ubichinon Ubihydrochinon 2 + ämfe 3+ ytochrom b + c1 (Komplex3) ämfe 2+ ytochrom c Fe 3+ ytochrom c Fe 2+ Atmungskette 2 O ytochrom a1+a3 Fe 3+ ytochrom a1+a3 O 2- Fe 2+ (Komplex4) 3

4 ATP + 2 O >>> ADP + Pi + (- 7,3 kcal/mol) Wirkungsgrad der Muskelkontraktion: 1/2 O >>> 2 O + (- 57 kcal) 6 12 O 6 + 6O 2 >>> 6O O + (- 686 kcal) Wirkungsgrad der aeroben Glykolyse: 39 ATP >> 285 kcal 285/686 kcal >> 42% 42 % der Glykolyse: davon 70 % für Muskelkontraktion Rest: a ++ Pumpe! Gesamt: a. 30 % Bewegungsökonomie: Fahrrad: a. 25 % Gehen, Laufen, Schwimmen, Klettern?? Bis < 10 % Was sind Enzyme Enzymkatalysierte Reaktionen Enzyme sind Biokatalysatoren, die die Aktivierungsenergie einer Reaktion herabsetzen können! Unterschiede zu anderen Katalysatoren sind: Spezifität für die Substrate (Gruppen) und Reaktionen Kapazität sehr hohe Effizienz (Beschleunigung bis zu fach) Regulation Aktivität kann an Umweltbedingungen angepasst werden. Gleichgewicht Ein Enzym verändert die Geschwindigkeit einer Reaktion in Richtung des Gleichgewichts. Das Gleichgewicht selbst kann aber nicht verändert werden! Wenn das Gleichgewicht einer Reaktion stark auf einer Seite liegt spricht man von einer nicht umkehrbaren Reaktion. in- und Rückreaktion Ein Enzym kann eine Reaktion in beide Richtungen beschleunigen. Die Reaktion läuft aber immer in Richtung Gleichgewicht ab. Enzym + Substrat Enzymsubstratkomplex Enzym + Produkt E + S ES E + P [E]. [S] K = [ES] K 1/2 Vmax = [S] = Km = Michaeliskonstante Vmax 1/2 Vmax Km [S] Substratkonz. 4

5 exokinase Km = 0,1 mmol (Muskel) Vmax Lineare Darstellung: Lineweaver-Burk-Diagramm 1/2 Vmax Glucokinase Km = 10 mmol (Leber) Bedeutung? Km [S] Substratkonz [Gluc] mmol Regulation von Enzymen Proteinsynthese und Proteinabbau Neusynthese des gewünschten Enzyms; Aktivierung oder Deaktivierung von Genen Konformationsänderung (a) Allosterische Effekte Effektoren (Inhibitoren oder Aktivatoren) binden an regulatorisches Zentrum des Proteins ofaktoren (oenzyme, osubstrate) sind niedermolekulare ilfsmoleküle besitzen keine eigene katalytische Wirksamkeit sind nicht enzymspezifisch, eher reaktionsspezifisch Apoenzym inaktiv + ofaktor oloenzym aktiv Es wird unterschieden zwischen: löslichen ofaktoren: lockere, reversible Bindung an das Enzym Freisetzung vom Enzym nach erfolgter Reaktion Regenerierung erfolgt unabhängig vom Enzym prosthetische Gruppe: bleibt am Enzym 5

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