Asparaginsäure(=Aspartat) Alanin (Seitenkette rot)
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- Linus Wetzel
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1 Übungsaufgaben R. Glockshuber 1.) Ein kleines Eindomänenprotein liegt bei 20 C zu % nativ vor. Wie gross ist seine Faltungsenergie? Nullpunkt der Temperaturskala: C. R= J K -1 mol -1. Unfolded Native, KGG= [N]/[U] ΔG 0 = -RTlnKGG Bei 20 C zu % nativ KGG= 99990/10 ΔG 0 = -( J K -1 mol -1 )( K)(ln(9999)) = J mol -1 = KJ mol -1 2.) Ein Protein P bindet seinen Liganden L mit einer Bindungskonstante von 1x10 9 M -1. Gegeben ist eine Lösung, die das Protein und den Liganden enthält: [L]total = 10 nm; [P]total << [L]total. Diese Lösung wird mit Wasser 1:100 verdünnt. Zu wieviel % ist das Protein vor und nach der Verdünnung mit dem Liganden besetzt? KBind= 10 9 M -1 = [PL]/[P][L]; [L]total= 10 nmol/l 1:100 Verdünnung mit Wasser: [L]verdünnt= 0.1 nmol/l vor Verdünnung: [PL]/[P] = KBind [L]; [P] << [L] (10 9 M -1 )(10nM) = 10 [PL]/[P]= 10/1= 90.9% nach Verdünnung: (10 9 M -1 )(0.1nM) = 0.1 [PL]/[P]= 1/10= 9% 3.) Ein Protein enthält im hydrophoben Kern einen Aspartatrest. Man findet, dass der pks-wert dieses Aspartats einen Wert von 7 aufweist. In einem Mutageneseexperiment wird nun der Aspartatrest durch eine Alanin-Seitenkette ersetzt. Was ist Ihre Vorhersage für die Stabilität der Alanin-Variante im Vergleich zum natürlichen Protein? Die Stabiliät sollte sich Verbessern, da ein ionischer Aspartatrest durch eine unpolare Alaninseitenkette (= CH3) ersetzt wird, was die hydrophoben Wechselwirkungen im Kern des Proteins verstärkt. Asparaginsäure(=Aspartat) Alanin (Seitenkette rot)
2 4.) Lassen sich Proteine mit identischem isoelektrischen Punkt durch Ionenaustauschchromatographie trennen? Ja. Der Grund ist, dass zwei Proteine mit identischem pi bei ph-werten abseits vom pi aufgrund ihrer unterschiedlichen Aminosäurenzusammensetzung unterschiedliche Gesamtladungen haben können. Sie werden deshalb unterschiedlich stark an einen entsprechenden Ionenaustauscher binden und können deshalb mit Ionenstärkegradienten selektiv eluiert werden. 5.) Welchen Einfluss haben Temperatur und Ionenstärke auf hydrophobe Wechselwirkungen? Sie begünstigen die hydrophoben Wechselwirkungen. Die Bildung unspezifischer Proteinaggregate wird dadurch (z.b. bei Hitzestress) begünstigt. 6.) Erklären Sie in Worten den Begriff Kooperativität. Wovon hängt die Kooperativität der Proteinfaltung ab? Unter Kooperativität bei Proteinen versteht man, dass bereits ausgebildete, native Wechselwirkungen die Ausbildung benachbarter nativer Wechselwirkungen begünstigt (positive Kooperativität). Die Kooperativität der Proteinfaltung hängt ab von der H-Brückenbildung des Proteins: Wenn eine H-Brücke ausgebildet wird begünstigt sie jeweils die H-Brückenbildung in ihrer Umgebung. 7.) Nennen Sie Beispiele (mit Strukturformeln) für 3 Klassen von Lipiden biologischer Membranen. Klasse Phosphatidyl-Lipide: R 1 &R 2 : bestimmen die Fettsäuren X: bestimmt die Klasse, kann bspw. eine Aminosäure sein.
3 Beispiele: Klasse Sterole: Beispiel: Cholesterol
4 Klasse Sphingolipide: R: Rest, bestimmt Untergruppe; kann bspw. ein H oder ein Saccharid sein 8.) Aus welchen physikalischen Komponenten setzt sich das elektrochemische Membranpotential zusammen? Aus der transmembranen Bewegung von Ionen, welche in Ladungsdifferenzen der Innen-und Aussenseite der Membran resultiert. Hierbei wird ein elektrochemisches Potential (Δψ) generiert. 9.) Wie unterscheidet sich die Selbstassemblierung von Fettsäuren von der Selbstassemblierung von Phospholipiden in Wasser? Woher kommen die Unterschiede? Fettsäuren: Assemblieren durch hydrophobe Wechselwirkungen (hydrophober Effekt) und bilden dadurch Fetttröpfchen um die Oberfläche möglichst gering zu halten (und damit die Anzahl geordneter polarer Wassermoleküle Entropie steigt). Phospholipide: Assemblieren spontan zu doppelschichtigen Membranen. Obwohl sie aus polaren Kopfgruppen & hydrophoben Schwänzen bestehen, können sie aus sterischen Gründen keine Mizellen mehr ausbilden. Die gebildete Membran besteht jedoch aus hydrophilen äusseren Schichten und hydrophoben Inneren. Unterschiede: Fettsäuren sind apolar, Phospholipide besitzen jedoch ausgeprägte polare & apolare Teile.
5 10.) Beschreiben Sie die Struktur von Proteoglycanen und Peptidoglycanen un deren Funktion in der Zelle. Proteoglycane: Beschreibung und Funktion in der Zelle: Sammelbezeichnung (von Proteo... und Glycane) für hochmolekulare, in tierischen Stütz-und Bindegeweben (Knochen, Knorpel) verbreitete Makromoleküle, die zwar ebenso wie Glycoproteine aus Proteinen und Kohlenhydraten zusammengesetzt sind, bei denen jedoch der Polysaccharid-Anteil überwiegt. Beispielsweise bestehen im Knorpel die zwischen Collagen-Fibrillen eingelagerten Proteoglycane (Aggrecan) aus einem Protein-Strang (Kernprotein, englisch core protein, Mr ca ), an dessen L-Serin-und LThreonin-Resten Ketten von Glycosaminoglycanen wie Chondroitinsulfat und Keratansulfat O-glycosidisch gebunden sind; L-Asparagin-Reste können N-glycosidisch gebundene Oligosaccharide als Seitenketten tragen.
6 Peptidoglycane (Murein): Beschreibung und Funktion in der Zelle: Stützsubstanz der Bakterien-Zellwände, die bei Escherichia (E.) coli aus alternierenden β (1 4)-verknüpften Einheiten von N-Acetyl-D-glucosamin (GlcNAc, vgl. D-Glucosamin) u. N-Acetylmuraminsäure (MurNAc, vgl. Muraminsäure) besteht. Die so entstehenden Stränge (Glycosaminoglycan-Ketten) tragen über die Carboxy-Gruppe der MurNAc peptid. gebundene Peptidketten, meist Tetrapeptide mit L-Alanin u. den ungewöhnlichen Aminosäuren D-Alanin u. D-Glutaminsäure sowie meso-2,6-diaminopimelinsäure (Dpm, meso-2,6-diaminoheptandisäure). 11.) Was sind die Ursachen für die strukturelle und konformationelle Heterogenität von D-Glucose??? 12.) Nennen Sie 3 biologisch wichtige Polysaccharide. Worin unterscheiden sich diese Polysaccharide stukturell und funktionell? Man unterscheidet bei Polysacchariden zwischen Speicher-Polysacchariden und strukturellen Polysacchariden. Beispiele sind:
7 Stärke: Vorkommen: in Pflanzen Funktion: Speicher-Polysaccharid Glycogen: Vorkommen: in Tieren Funktion: Speicher-Polysaccharid Cellulose: Vorkommen: in Pflanzen Funktion: strukturelles Polysaccharid Chitin: Vorkommen: in Tieren Funktion: strukturelles Polysaccharid
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