Das Hämoglobin des Menschen
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- Bernhard Armbruster
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1 Falko H. Herrmann Martina eh. Herrmann Das Hämoglobin des Menschen Struktur, Funktion, Genetik
2 Die REIHE WISSENSCHAFT ist die wissenschaftliche Handbibliothek des Naturwissenschaftlers und Ingenieurs und des Studenten der mathematischen, naturwissenschaftlichen und technischen Fächer. Sie informiert in zusammenfassenden Darstellungen über den aktuellen Forschungsstand in den exakten Wissenschaften und erschließt dem Spezialisten den Zugang zu den Nachbardisziplinen.
3 Falko H. Herrmann Martina eh. Herrmann Das Hämoglobin des Menschen Struktur, Funktion, Genetik Mit 37 Abbildungen und 13 Tabellen Springer Fachmedien Wiesbaden GmbH
4 VerQtwortlieher Herausgeber die8es Bandes~ Prof. Dr. Eberhard Hofmann Verfule:r: Dr. sc. nat. Falko 11. Herrmann Dr. rer. tuü, Martina eh. Herrmann ErfuJ't CIP-Kurztitelaufnahme der Deutschen Bibliothek Herl;'wann, Falko H. l Das Hämoglobin des Menschen: Struktur, Funktion, Genetik / Falko H4 Herrmann; Martina eh. Herrmann. - Braunschweig, Wiesbaden: Vieweg, (Reihe Wissenschaft) ISBN ISBN (ebook) DOI / NE; Herrmann, Martina cs Alle Rechte vorbehalten Springer Fachmedien Wiesbaden 1979 Ursprünglicherschienen beiakademie..verlag Berlin Softcover reprint ofthe hardcover 1st edition 1979 Lizenzausgabe für Friedr, Vieweg & Sohn Verlagsgesellschaft mbh,. Braunsehweig, mit Genehmigung des Akademie-Verlages, DDR Berlin Herstellung: VEB Druckhaus "Maxim. Corki", 74 Altenburg
5 Vorwort Das Hämoglobin ist eines der wenigen Proteine, bei dem einerseits die Beziehungen zwischen Struktur und Funktion bis in den molekularen Bereich hinein bekannt sind und andererseits die genabhängige Determination einer jeden Aminosäure im Globintetrameren sowie deren mutative Veränderungen detailliert analysiert wurden. Mit dem Nachweis der Hämoglobinvariante Hb S bei der Sichelzellanämie (PAULING et al. 1949) und ihrer Strukturaufklärung (INGRAM 1957) wurde erstmals der direkte Beweis für die Synthese eines veränderten Proteins infolge einer Genmutation erbracht. Durch die Sequentierung der entsprechenden mrna ist schließlich im Jahre 1977 (MAROTTA et al. 1977) die zugrunde liegendemutative Veränderung im Gen aufgeklärt worden. So haben proteinchemische, molekularbiologische und physiologische Untersuchungen am normalen Hämoglobin und an seinen Varianten zur Lokalisierung der Basisdefekte der Hämoglobinopathien bis hin zu den NUKleotidveränderungen im mutierten Gen geführt. Bisher sind mehr als 300 Varianten des Hämoglobins beschrieben und ihre Molekularpathologie untersucht worden. PAULING prägte für die durch diese Varianten bedingten Hämoglobinopathien den Begriff der Molekularkrankheit. Dem raschen Fortschritt der letzten beiden Jahre auf dem Gebiet der Molekulargenetik der Hämoglobinsynthese Rechnung tragend, soll in vorliegender kurzer Monographie eine geschlossene Darstellung der Struktur Funktions-Beziehungen und der Genetik des normalen Hämoglobins des Menschen und seiner Varianten sowie
6 6 Vorwort eine Pathophysiologie ausgewählter Hämoglobinopathien gegeben werden, die sowohl dem Mediziner als auch dem Naturwissenschaftler die molekularen Aspekte einer Gruppe sehr gut untersuchter genetisch bedingter Defekte des Menschen nahe bringen möchte. Dem Charakter dieser Taschenbuchreihe entsprechend wird nur bedingt auf zugrunde liegende Literatur eingegangen; eine Aufstellung zusammenfassender Arbeiten ist für den interessierten Leser angefügt. Während der Drucklegung erschienen sehr wesentliche Beiträge zur Molekulargenetik des menschlichen Hämoglobins, auf deren Darstellung die Autoren in diesem Taschenbuch nicht verzichten wollten. Durch das verständnisvolle Entgegenkommen des Akademie-Verlages und insbesondere seiner verantwortlichen Lektorin Christiane GRUNOW war es möglich, diese Ergebnisse des vergangenen Jahres in kurzer Form einzuarbeiten. Dem Verlag und seiner Lektorin gilt unser besonderer Dank für die Berücksichtigung aller Wünsche bei der Herausgabe dieses Taschenbuches. Erfurt, im Frühjahr 1979 Die Verfasser
7 1. Aminosäuren Ala Arg Asp Asn Glu GIn Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Try Tyr Val Abkürzungsverzeichnis Alanin Arginin Asparaginsäure Asparagin Glutaminsäure Glutamin Glycin Histidin Isoleuein Leuein Lysin Methionin Phenylalanin Prolin Serin Threonin Tryptophan Tyrosin Valin 2. Coenzyme und Metabolite AMP Adenosinmonophosphat ADP Adenosindiphosphat ATP Adenosintriphosphat dctp Desoxy-Cytidintriphosphat dgtp Desoxy-Guanosintriphosphat 2,3-DPG 2,3-Diphosphoglycerat N AD Nikotinsäureamid -adenin-dinukleotid NADH 2 reduziertes NAD N ADP Nikotinsäureamid -adenin-dinukleotid-phosphat NADPH 2 reduziertes NADP RN ase Ribonuklease
8 8 Abkürzungsverzeichnis 3. Hämoglobine Desoxy Desoxyhämoglobin Hb Hämoglobin HbM Methämoglobin Oxy Oxyhämoglobin 4. Nukleinsäuren und Basen cdna complementäre Desoxyribonukleinsäure crna complementäre Ribonukleinsäure DNA Desoxyribonukleinsäure mrna Messenger Ribonukleinsäure RNA Ribonukleinsäure A Adenin C Cytosin G Guanin T Thymin U kb Uracil KiJobase, d. h Nukleotide einzel- oder doppelsträngiger DNA bzw. RNA
9 Inhaltsverzeichnis Einführung Die Strukturen normaler Hämoglobine 14 Die verschiedenen Hämoglobintypen des Menschen 14 Das Häm Das Globinmonomere Die Häm-Globin-Bindung. 18 Das Hämoglobihtetramere. 21 Funktion des Hämoglobins 23 Sauerstoff transport Oxygenierung und Desoxygenierung des Hämo_ globins Einfluß physiologischer Faktoren auf die Sauerstoffaffinität ,3-Diphosphoglycerinsäure Bohr-Effekt Kohlendioxydtransport Kohlenmonoxydbindung Funktionelle Bedeutung der einzelnen Aminosäuren der IX- und ß-Globinketten Strukturvarianten des Hämoglobins Genmutationen und ihre molekularen Konsequenzen für das Polypeptid Hämoglobinvarianten der verschiedenen Polypeptidketten Molekulargenetik der Hämoglobinvarianten Basenpaarsubstitutionen in Aminosäure-spezifischen Codonen Mutationen im Terminationscodon Intragenische Segmentmutationen Intragenische Deletionen
10 10 Inhaltsverzeichnis Intragenische Additionen Frameshift-Mutationen Intergenische Mutationen i5ß- und ßi5-Fusionshämoglobine (Lepore- und Antilepore Hämoglobine) yß-fusionshämoglobine (Hb Kenya, Hb Steinheim) Genetik der Hämogl<ibinvarianten Pathophysiologie der Hämoglobinvarianten Hämoglobine mit Aggregationsneigung HbS (ß 6 Glu ->-'Val) Sichelzellanämie, Sichelzellmerkmal Das Sichelphänomen Klinik HbC (ß 6 Glu ->- Lys) Hämoglobine mit Präzipitationsneigung (instabile Hämoglobine) Molekularpathologie Aminosäuresubstitutionen in der Nachbarschaft zum Häm Störungen in der Sekundärstruktur der Globinketten Aminosäuresubstitutionen im Inneren der Globinmonomere Aminosäuredeletionen Kettenverlängerung Pathophysiologie Hämoglobine mit veränderter 02-Affinität Hämoglobine mit erniedrigter 02-Affinität Hämoglobine mit erhöhter 02-Mfinität Varianten mit Aminosäuresubstitutionen in der lxiß2-kontaktzone Varianten mit Aminosäuresubstitutionen im C- terminalen Ende der ß-Kette Varianten mit Aminosäuresubstitutionen im Häm Kontaktbereich Varianten mit Aminosäuresubstitutionen an der Oberfläche Methämoglobinämien
11 Inhaltsverzeichnis Enzymopathische Methämoglobinämie 90 Hämoglobinüpathische Methämoglobinämie 91 Molekulargenetik der Hämoglobinsynthese. 94 Ontogenese der Hämoglobinbildung 94 Synthese der Polypeptidketten Die Umschaltung vom fetalen zu adultem Hämoglobin Die GIobingene Anzahl der Globingene Duplikation der IX-GIobingene Anzahl der y-globinloci Chromosomale Lokalisierung der Globingene Kopplungsbeziehungen Lage und Struktur der Globingene Nukleotidsequenzen der Globin mrnas Struktur der IX- und ß-Globin mrnas Sequenzaufklärung von Globin mrnas Methodik Nukleotidsequenz der IX- und ß-GIobin mrnas Die mrnas von Hb Cranston, Hb Tak und Hb S Thalassämien IX-Thalassämien Molekularpathologie und Genetik. 111 Klinik Pathophysiologie ß-Thalassämien Molekularpathologie und Klinik 116 Pathophysiologie "Interacting thalassemia" Häufigkeit von IX- und ß-Thalassämien 119 y-thalassämie o-thalassämie ßll-Thalassämien und Lepore-Hämoglobine. 121 Hereditäre Persistenz von HbF und Hb Kenya 122 Evolution der Polypeptidketten des Hämoglobins 124 Literatur. Sachregister
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