SIP1A Refresher Biochemie
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1 SIP1A Refresher Biochemie WS 2016/17 AKH Hs. 1, , 17:00 19:00 N. Erwin Ivessa Department für Medizinische Biochemie
2 INHALT 38 Stunden Biochemie SIP1A Relevantes zu: Enzyme / Enzymkinetik Stoffwechsel Glykolyse Beta-Oxidation Citratzyklus Atmungskette 2 Stunden Refresher
3 Enzyme
4 Schematische Darstellung der Funktion von Enzymen aktives Zentrum Figure 2-47 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) 2010V1
5 Enzyme Proteine (meist! Es gibt auch katalytische RNAs) Biokatalysatoren Kleine Menge wirksam Nicht verbraucht bei Reaktion Sehr spezifisch (Substratspezifität, Reaktionsspezifität) Erniedrigen Aktivierungsenergie Erhöhen Umsetzungsgeschwindigkeit Verschieben NICHT das Gleichgewicht 2010V1
6 Aktivierungsenergie Figure 2-44 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) 2010V1
7 Enzyme können den Gleichgewichtspunkt von Reaktionen nicht verschieben Enzyme beeinflussen NICHT die Lage des Gleichgewichts. Sie erhöhen jedoch die Reaktionsgeschwindigkeit (in beide Richtungen!) Figure 2-53 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) 2010V1
8 Mechanismen der Enzymkatalyse Aktives (katalytisches) Zentrum des Enzymes bindet das Substrat (Emil Fischer, Schlüssel-Schloss-Prinzip) Sowohl das Substrat als auch das Enzym ändern die Konformation bei Bindung (Daniel Koshland, induzierte Passform ( induced fit ) 2010V1
9 Mechanismen der Enzymkatalyse Wechselwirkung zwischen Substrat und Enzym erfolgt durch Ausbildung von H-Brücken über Ionenbindungen (geladene Gruppen von z.b. Lysin, Arginin, Aspartat, Glutamat, Imidazolgruppe von Histidin) elektrostatische Wechselwirkungen hydrophobe Interaktionen nicht selten durch Ausbildung einer kovalenten Bindung (transient!) 2010V1
10 Einige häufige Enzymarten Hydrolasen Nucleasen Proteasen ATPasen Synthetasen (Ligasen) Isomerasen hydrolytische Spaltungsreaktionen (allg.) Abbau von DNA und RNA Abbau von Proteinen (Spaltung d. Peptidbindung) Hydrolyse von ATP... im anabolen Stoffwechsel (Kondensation 2er Moleküle) Neuanordnung von Bindungen Kinasen Phosphorylierung (Addition von PO 4 3- ) Phosphatasen Dephosphorylierung (Abspaltung von PO 4 3- ) Hydrolasen Oxidoreduktasen Redoxreaktionen Oxidasen, Reduktasen, Dehydrogenasen 2010V1
11 Klassifizierung der Enzyme nach EC ( Enzyme Commission ) -Nummer 1. Oxido- Redoxreaktionen Oxidasen, Reduktasen, reduktasen Dehydrogenasen 2. Transferasen Transfer funktioneller Acyltransferasen, Amino- Gruppen transferasen, Kinasen 3. Hydrolasen hydrolytische Spaltung Peptidasen (Proteasen), Nukleasen, Phosphatasen 4. Lyasen nicht hydrolytische Decarboxylasen, Spaltung / Addition Synthasen 5. Isomerasen intramolekulare Umwandlung 6. Ligasen kovalente Verknüp- Synthetasen fungen (energieabhängig) Extra EC-Nummer besteht aus 4 Teilnummern ( Spezifität): z.b.: Alkoholdehydrogenase 1 EC = Proteindisulfidisomerase EC = Nomenklatur?!? 2010V1
12 Substrat/Cosubstrat Substrat: ist ein Molekül, das von einem Enzym zu einem Produkt umgesetzt wird. Zusätzlich oft benötigt: ein Cofaktor Coenzyme: Cosubstrat: niedermolekulare organische Moleküle reversibel an Enzym gebunden. Beispiele: NAD +, NADP + Prosthetische Gruppe: Coenzym kovalent an Enzym gebunden. Beispiel: Pyridoxalphosphat Apoenzym: nur Enzymprotein (ohne Coenzym) Holoenzym: funktionelles Enzymprotein mit Coenzym 2010V1
13 NAD + + 2H NADH + H + (H + + H - ) Energiereiche Elektronen in NAD(P)H Coenzym von Dehydrogenasen Figure 2-60b Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) 2008V1
14 FAD: Flavin-Adenin- 13_12_02_GTP _FADH2.jpg Dinukleotid Energiereiche Elektronen in FADH2 Vorstufe: Riboflavin (= Vitamin B2) Coenzym von Dehydrogenasen Extra
15 Coenzym A (CoA) Das Coenzym des Carbonsäure-Stoffwechsels Adenin Phosphate Cysteamin b-alanin Pantoinsäure Pantothensäure Vorstufe: Pantothensäure (= Vitamin B5) Ribose-3 -phosphat 2010V1
16 Derivat der Pantothensäure (Vitamin B5) Energiereiche Thioester-Bindung Figure 2-62 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) 2010V1
17 Mechanismen der Enzymkatalyse Es existieren 3 grundlegende Katalysemechanismen 1. Die Säure-Basen Katalyse 2. Die kovalente Katalyse 3. Die Metallionenkatalyse 2010V1
18 Mechanismen der Enzymkatalyse Es existieren 3 grundlegende Katalysemechanismen: 1. Die Säure-Basen Katalyse: Aminosäure-Seitengruppen von z.b. Histidin oder Glutaminsäure reagieren als Säure oder Base, indem sie während einer Reaktion H + -Ionen aufnehmen oder abgeben. (z.b. Lysozym) 2. Die kovalente Katalyse: Aminosäurereste (häufig Lysin) oder Coenzyme (Pyridoxalphosphat) gehen kovalente Bindungen mit einem Substrat ein und bilden ein kurzlebiges Zwischenprodukt. (z.b. Fructose-1,6-bisphosphat- Aldolase) 3. Die Metallionenkatalyse: Metallionen können z.b. als strukturstabilisierende Koordinations-Zentren (Zn) oder als Redox-Partner (Fe, Cu) die Katalyse unterstützen. (z.b. Carboanhydrase) Mischformen sind möglich (siehe Beispiele!) Extra
19 Enzymkinetik Die mathematische Behandlung von Enzymreaktionen Konzentrationsverlauf von Substratverbrauch bzw Produktbildung Einfaches Modell: Michaelis-Menten-Kinetik (ein Enzym ein Substrat; Vereinfachungen) Komplexere Modelle (z.b. Allosterie, Kooperativität)
20 Zusammenhang zwischen Substratkonzentration und Geschwindigkeit enzymkatalysierter Reaktionen Annahmen: ein Enzym ein Substrat [E] tot = const. [E] <<< [S] v max maximale Reaktionsgeschwindigkeit K m (oder K M ) Michaelis-Konstante 2010V1
21 Michaelis-Menten-Enzymkinetik (1)... mathematisch-quantitative Behandlung Enzym-katalysierter Reaktionen Michaelis-Menten-Kinetik E + S ES EP E + P E... Enzym S... Substrat P... Produkt ES => EP => E + P langsam! ES E + S Gleichgewichtsreaktion K [ E ]. [ S ] [ E S ] Massenwirkungsgesetz (für den Zerfall von ES) K... K M Michaelis-Konstante 2010V1
22 Michaelis-Menten-Enzymkinetik (3) ES E + S K m [ E ]. [ S ] [ E S ] v v K max m S S Zur Bedeutung des K M -Wertes: 1) Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit K m = [S] wenn v = v max /2 2) K m hat die Dimension einer Substratkonzentration (mol/l) 3) K m ist ist ein Maß für die Affinität des Enzyms für das Substrat: Gleichgewichtskonstante für den Zerfall des Enzym-Substrat-Komplexes ES Affinitätskonstante für die Bildung von ES Je kleiner K m, desto größer die Affinität des Enzyms zum Substrat 4) Wenn [S] = K m [E] = [ES] 50%ige Substratsättigung ( Halbsättigung ) des Enzyms 2010V1
23 Reaktionsgeschwindigkeit Michaelis-Menten-Enzymkinetik (1b) 2 Bereiche: A) [S] << K m Vereinfachung: Nenner wird zu K m v = v max * [S] / K m v Reaktion 1. Ordnung Substrat- (bzw. Produkt-) Konzentrationen messen B) [S] >> K m Vereinfachung: Nenner wird zu [S] v = v max Reaktion 0. Ordnung (v unabhängig von [S]) Enzymkonzentrationen = Enzymaktivitäten messen v v v max [S] K m v K max m S S Bei K m = [S] gilt: v = v max / 2 [S] Umsatzgeschwindigkeit maximale Umsatzgeschwindigkeit Substratkonzentration Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit Extra
24 Lineweaver-Burk Plot (doppelt-reziproke Darstellung) Anmerkung: Es gibt auch andere (= bessere ) Linearisierungen der Michaelis-Menten-Kinetik! 1/v = K m / v max. 1/ [S] + 1 / v max
25 Enzymaktivität: Einfluss von Hemmstoffen Bedeutung in der Medizin: Wirkung vieler Pharmaka Irreversible Hemmung Reversible Hemmung Produkthemmung Zwei charakteristische Hemmtypen: - kompetitive Hemmung - nicht-kompetitive Hemmung Mischformen (z.b. unkompetitive Hemmung) 2010V1
26 Kompetitive Hemmung Inhibitor ist meist Substrat-Analoges konkurriert mit dem Substrat um die gleiche Bindungsstelle am Enzym. M.-M.-Kinetik: K M wird größer Gegenmaßnahme: Erhöhung von [S] v K K app = m v (1 K m S max. I K i (1 ) [I] ) K i S [I]... Konzentration des Inhibitors Ki... Affinitätskonstante des Inhibitors, das ist analog zur Michaelis-Konstante die Dissoziationskonstante des Enzym-Inhibitor- Komplexes. Diese ist bei einem wirksamen Inhibitor wesentlich kleiner als K m. K app... Apparenter (scheinbarer) K M -Wert 2010V1
27 Kompetitive Hemmung 03_29_competitive inhibitor.jpg 2010V1
28 Kompetitive Hemmung 1/v = (1 + [I]/Ki)(Km/Vmax). 1/[S] + 1/Vmax 2010V1
29 Nicht-kompetitive Hemmung Inhibitor bindet an Stelle des Enzyms, die nicht die Substrat-Bindungsstelle ist. Inhibitor bindet an freies Enzym ( EI) und an den ES-Komplex ( EIS). (Ausnahme: Bindung von Substrat und Inhibitor schließen sich wechselweise aus.) M.-M.-Kinetik: v max wird kleiner v v ( K max. m S 1. S ) I ( 1 ) K i 2010V1
30 Nicht-kompetitive Hemmung 1/v = (1 + [I]/Ki)((Km/Vmax). 1/[S] + 1/Vmax) 2010V1
31 Vergleich der beiden Typen von Enzymhemmung Kompetitiv Nicht-kompetitiv K app = K m (1 I K i ) v max, geh v max, ungeh (1 I ) K i 2010V1
32 Stoffwechsel (Metabolismus) Grundlagen
33 Stoffwechsel (Metabolismus) Grundlagen Wechselspiel zwischen Abbau (Katabolismus) und Aufbau (Anabolismus) 2008V1
34 Übersicht über die zentralen metabolischen Vorgänge 03_10_Complement process.jpg 2007V1
35 Zusammenhang zwischen katabolem und anabolem Stoffwechsel Die nutzbare Energie wird vor allem in Form von ATP und NAD(P)H geliefert, die Bausteine sind niedermolekulare Zwischenprodukte (wie z.b. Aminosäuren oder Monosaccharide) Ordnung in Zellen steigt Unordnung in Umgebung steigt 2008V1
36 Der Intermediärstoffwechsel in schematischer Darstellung. Jeder Punkt ist ein Metabolit. Die vertikale Mittelachse ist die Glykolyse, der Kreis ist der Citratzyklus, in der Mitte unten ist die Atmung dargestellt. Fließgleichgewicht Steady State 2008V1
37 Gibbs-Helmholtz-Gleichung DG = DH - T. DS <0 ibbs elmhol tz DG... freie Energie DH... Enthalpie DS... Entropie (>0 Unordnung steigt) G: Freie Energie, ein Maß für die Fähigkeit, Arbeit zu leisten ( chemisches Potential ) H: Enthalpie, ein Maß für den Wärmeinhalt S: Entropie, ein Maß für den Ordnungszustand (Ordnung hoch - S niedrig!) T: Temperatur (in K) 2007V1
38 Einige energetische Definitionen DG = DH - T. DS (<0) Ein Vorgang ist das heißt Exotherm DH < 0 (Wärmeabgabe) Endotherm DH > 0 (Wärmeaufnahme), dann muss DS > 0 sein! Exergon DG < 0 (freiwillig verlaufend) Endergon DG > 0 (durch Energiezufuhr erzwungen; Photosynthese!) Im Gleichgewicht DG = 0 (es ist kein Vorgang beobachtbar) Lebende Organismen können NIEMALS im thermodynamischen Gleichgewicht sein! Extra Der Stoffwechsel des Menschen ist ein exergoner Vorgang, dessen Energiequellen Nahrung und Sauerstoff sind, und der zur Aufrechterhaltung der biologischen Ordnung Wärme erzeugen muss, also immer exotherm verläuft. 2007V1
39 Energetik von Reaktionen Exergon : DG < 0 Freiwillig z.b. Oxidationen im Stoffwechsel Exotherm : DH < 0 Setzt Wärme frei Endergon : DG > 0 Braucht Energiequelle z.b. Sonnenenergie für Photosynthese 2008V1
40 Oxidation und Reduktion Oxidation: 1) Abgabe von Elektronen 2) Aufnahme von Sauerstoff 3) Abgabe von Wasserstoff 4) Einführung von -C C- Doppelbindungen E N E R G Y Reduktion: Umkehrung von Oxidation Der katabole Stoffwechsel ist weitgehend (in Summe) ein oxidativer. 2008V1
41 WICHTIGES PRINZIP : Kleine Schritte 13_01_stepwise_oxidat.jpg Stufenweiser Abbau ermöglicht eine maximale Ausnützung der Freien Energie nach dem Prinzip der schiefen Ebene Verbrennung 2007V1
42 Energetisch ungünstige und günstige Reaktionen 03_39_Condensation hydrolysis.jpg 2008V1
43 Beispiele für die Verwendung von ATP 2 Phosphoanhydrid-Bindungen ATPasen Energie aus Sonnenlicht oder Nahrung Energie für Zellarbeit oder Synthesen Hydrolyse des terminalen Phosphates: ΔG ~ -11 bis -13 kcal/mol -46 bis -54 kj/mol 2008V1
44 Derivate der Phosphorsäure Phosphat-Ester: Acyl-Phosphate: Phospho-Anhydride: 2007V1
45 Synthese von Nukleinsäuren (DNA, RNA) Aktivierung von Fettsäuren 03_41_alternative route ATP.jpg Hydrolyse über Pyrophosphat: ΔG ~ -26 kcal/mol -109 kj/mol 2008V1
46 Phosphorylierung durch ATP Kinasen 03_33_terminal phosphate.jpg 2008V1
47 Gruppenübertragungspotential DG 0!! 2008V1
48 Das Gruppenübertragungspotential (Phosphorylierungspotential) Beschreibt die Fähigkeit, chemische Energie in Bindungen zu speichern. Ausgedrückt als DG: Je negativer DG, desto energiereicher ist die Bindung. Je negativer DG, desto leichter wird bei Hydrolyse die entsprechende Gruppe (z.b. Phosphat) übertragen. Extra 2008V1
49 Die Bildung von ATP Substrate Substrate P Substratkettenphosphorylierung Atmungskette: Oxidative Phosphorylierung Figure 2-57 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) 2008V1
50 NAD + + 2H NADH + H + (H + + H - ) Energiereiche Elektronen in NAD(P)H Coenzym von Dehydrogenasen NADH / NADPH: Energie- Speicherung in Form von Reduktionsäquivalenten [H] NADH: Verwertung im oxidativen Stoffwechsel (Atmungskette). Figure 2-60b Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) NADPH: Verwertung im anabolen Stoffwechsel. 2008V1
51 verschiebt Elektronen vom OX RED 2H! z.b. von der Oxidation von Glukose zur Synthese von Fettsäuren., 03_35_NADPH.jpg 2008V1
52 Derivat der Pantothensäure (Vitamin B5) WAS IST ACETYL-? Energiereiche Thioester-Bindung Pantothensäure Figure 2-62 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) 2010V1
53 Glykolyse ( Milchsäuregärung ) Die anaerobe Verwertung von Glukose (auch) in Abwesenheit von Sauerstoff 2008V1
54 Die Ebenen des Energiestoffwechsels 13_02_cell_metabolism.jpg 2008V1
55 WICHTIGES PRINZIP : Kleine Schritte 13_01_stepwise_oxidat.jpg Stufenweiser Abbau ermöglicht eine maximale Ausnützung der Freien Energie nach dem Prinzip der schiefen Ebene Verbrennung 2007V1
56 Übersicht über die Glykolyse Extra 2008V1
57 Glykolyse: Übersicht 13_03_glycolysis.jpg Vorbereitungsphase Spaltungsphase Amortisierungsphase Die liefert und. ist das.
58 Glykolyse: Stufen 1 und 2 KINASEN...?! Aldose Ketose Vorbereitung für die Spaltung der C-6 Verbindung in 2 C-3 Verbindungen 2007V1
59 Glykolyse: Stufen 3 bis 5 Inhibition durch Protonen (H + ), ATP, Citrat Aktivierung durch AMP, Ca 2+ Schlüsselenzym RATE-LIMITING Gleichgewicht: ca. 95%!!! 2008V1
60 Glykolyse: Stufen 6 und 7 Substratketten-Phosphorylierung ( siehe später) Oxidation von Aldehyd zu Säure mit Hilfe von NAD V1
61 Glykolyse: Stufen 8 bis 10 (PEP-hydratase) Substratketten-Phosphorylierung 2008V1
62 Substratkettenphosphorylierung: Durch die Oxidation des primären Additionsprodukts, eines Thioacetals, ensteht ein energiereicher Thioester. Aus diesem kann durch Substitution direkt ein energiereiches Phosphat (1,3-Bisphosphoglycerat) gebildet werden und in weiterer Folge ATP Step 6: Glycerin-aldehyd 3P dehydrogenase Umwandlung von Oxidationsenergie in Phosphorylierungsenergie: Step 7: Phospho-glycerat kinase -CHO zu -COOH, NAD + zu NADH + H + und ADP zu ATP 2008V1
63 Glykolyse: Schritte 6 und 7 Speicherung von Energie in NADH und ATP 1,3 bis-p-glycerat 13_06_NADH _ATP.jpg Glycerinald-3P 3-Pglycerat 2008V1
64 Gruppenübertragungspotential PEP ATP 2008V1
65 Energieprofil der Glykolyse Schritt 3 (PFK) committed step Tatsächliche (physiologische) DG s für die einzelnen Schritte der Glykolyse in Erythrocyten. Die Schritte 1, 3 und 10 werden in der Glukoneogenese (Neubildung von Glukose) umgangen. 2008V1
66 Regulation der Glykolyse: Stufe 3 Inhibition durch Protonen (H + ), ATP, Citrat Aktivierung durch AMP, Ca 2+ Schlüsselenzym RATE-LIMITING 2008V1
67 Regulation der Glykolyse: Phosphofruktokinase (PFK) Hemmung durch H + : Entstehen bei Schritt 1, 3 und 6 Hemmung durch Citrat: Das erste Produkt im Citratzyklus (der sich an die Glykolyse anschließt), inhibiert die PFK (feedback-hemmung). Hemmung durch ATP: Feedback ( Zelle ist bereits mit Energie versorgt. ) Aktivierung durch AMP: Disproportionierung 2 ADP ATP + AMP Adenylatkinase AMP aktiviert Phosphofruktokinase (Schritt 3 der Glykolyse), stimuliert also die Glykolyse. Extra Weitere Regulation der PFK: > 10 allosterische Regulatoren / Hormone Kooperativität (Enzym bildet ein Tetramer) 2008V1
68 Allosterische Regulation der Phosphofruktokinase (PFK) Extra
69 Milchsäuregärung [NAD + ] x höher als [NADH] inhibieren Schritt 3 (Phosphofruktokinase) Lactat-Dehydrogenase Im anaeroben Stoffwechsel muss NAD + durch Reduktion des Pyruvats zu Lactat regeneriert werden. 2008V1
70 Alkoholische Gärung 2008V1
71 Aerober (oxidativer) Stoffwechsel Von der Glykolyse über den Citratzyklus zur Atmungskette ODER: Vom Zytosol in die Mitochondrien 2008V1
72 Was passiert nach der Glykolyse? Produkte der Glykolyse: ATP NADH Pyruvat Energieträger, direkt nutzbar Energieträger, in der Atmungskette (Mitochondrien) nutzbar Import in Mitochondrien, Substrat für den Pyruvat- Dehydrogenase-Komplex, Umsetzung zu Acetyl-CoA Extra 2008V1
73 Von Acetyl-CoA über den Citratzyklus zur Atmungskette 1. Quelle für Acetyl-CoA * NADH 13_17_final_oxidation.jpg * 2. Quelle für Acetyl-CoA : Fettsäure-Abbau
74 Der Malat/Aspartat-Shuttle (Malat-Zyklus): prominent in Leber und Herz Energie-neutral: NADH NADH Indirekter Import von NADH vom Zytoplasma in die Mitochondrien-Matrix
75 Glycerin-3-phosphat Shuttle: prominent in Skelettmuskelzellen Energie-Verlust: NADH FADH 2 Erklärung: siehe Atmungskette Extra
76 Shuttle Mechanismen für gebundenen Wasserstoff NAD + NADH + H + NAD + NADH + H + Malat Transport in Mitochondrien Oxalacetat Glycerin-3-phosphat Dihydroxyaceton-phosphat Cytoplasma Mitochondrien Innere Mitochondrienmembran für Purinnucleotide, also auch NAD(H) undurchlässig
77 Aerober Stoffwechsel: 1. Schritt - Bildung von Acetyl-CoA in Mitochondrien 13_10_acetylCoA_prod.jpg Acetyl-CoA = Acetyl-SCoA 2008V1
78 B C A Struktur und Funktion des Pyruvat- Dehydrogenase Multienzymkomplexes Thiamindiphosphat Vitamin B1 (Thiamin derivat) Liponsäure Regulation: Kinasen inhibieren Phosphatasen aktivieren Übergeordnet: Hormone (Insulin) Riboflavin (Vit. B2 derivat) FAD
79 Fettsäureverwertung / -abbau 13_09_01_fatty_acids_oxd.jpg 1. Quelle für Acetyl-CoA: Glycolyse Pyruvat Acetyl-CoA 2. Quelle für Acetyl-CoA: Fettsäuren Acetyl-CoA Fetttröpfchen in Adipozyten (Fettzellen) Triglyceride: hydrolytische Spaltung der Esterbindung durch Lipasen
80 Aktivierung von Fettsäuren Fettsäuren werden im Blut an Albumin gebunden transportiert. Im Zytoplasma von Zellen werden sie mit Coenzym A (CoA) aktiviert. 2008V1
81 Fettsäuren -Transport durch die innere Mitochondrienmembran Carnitin Stryer, 6.Auflage 2008V1
82 Die Beta-Oxidation von Fettsäuren in Mitochondrien b-keto-thiolase 13_09_02_fatty_acids_oxd.jpg trans Ungesättigte Fettsäuren? Überlangkettige Fettsäuren: Peroxisom b Die Fettsäure-b-Oxidation muss für eine Fettsäure mit n C-Atomen (n/2-1) mal ablaufen (z.b. 7 mal für Palmitinsäure mit 16 C-Atomen) 2008V1
83 Der Citratzyklus 2008V1
84 Der Citratzyklus 13_11_citric_acid_cycle.jpg 2008V1
85 Step 1: Kondensation einer C4-Einheit (Oxalacetat) mit einer C2-Einheit (Acetyl-Gruppe von Acetyl-CoA) Aldol-Kondensation Step 2: Isomerisierung von Citrat zu Isocitrat. Dehydratation and Hydratation.
86 Step 3: Isocitrat wird oxidiert und decarboxyliert Step 4: Oxidative Decarboxylierung von α-ketoglutarat 4 und 5: Substratkettenphosphorylierung Step 5: Spaltung der Thioesterbindung; gekoppelt mit der Phosphorylierung eines Purin-Nukleosid-Diphosphats, meist GDP.
87 Steps 6, 7 und 8: Oxalacetat wird durch die Oxidation von Succinat regeneriert. trans
88 z.b. auch aus Pyruvat + CO 2 (anaplerotische Reaktion)? Netto-Resultat: 3 NADH, 1 GTP, 1 FADH 2, 2 CO 2
89 GTP (analog zu ATP) GTP + ADP <---> GDP + ATP Nucleosiddiphosphat Kinase 2008V1
90 Übersicht: Glukose Pyruvat Acetyl-CoA Citratzyklus Der entscheidende nicht-umkehrbare Schritt im Glukose-Stoffwechsel Extra
91 Die Metaboliten von Glykolyse und Citratzyklus sind auch wichtige Ausgangsstoffe für Biosynthesen Anaplerotische Reaktionen sind dagegen Auffüllreaktionen : Pyruvat + CO 2 Oxalacetat Aspartat Oxalacetat Glutamat a-ketoglutarat Malat Pyruvat + CO 2 (oxid. Decarboxylg.) liefert NADPH 13_23_precursors.jpg Acetyl-CoA C4 amphibol C5 2008V1
92 Atmungskette Anmerkung: Die violetten Zahlen in der rechten oberen Ecke der Folien beziehen sich auf die Seitenangaben der Präsentation im study guide. Extra Folien sind im study guide nicht enthalten.
93 Mitochondrium im Elektronenmikroskop 62 01_18_folds mito.jpg Äußere Membran Intermembranraum Innere Membran (ca. 80% Protein) Matrix Einstülpungen = Cristae 2010V1
94 57 1) 2) 3) Pyruvate NADH + H + Acetyl-CoA 4 Quellen von H als NADH / FADH 2 4) Fettsäureabbau
95 Energieumwandlung in der Atmungskette Energie in Form von energiereichen Elektronen 59 Energie in Form von energiereichen Phosphatbindungen
96 Atmungskette: Die summarische Redoxreaktion Bei der Zellatmung wird gebundener Wasserstoff zu Wasser oxidiert (modifizierte Knallgasreaktion ). H 2 (geb.) NADH + ½ O 2 => NAD + + H 2 O + 2 e - oder H 2 (gebunden als NADH/H + ) + ½ O 2 => (NAD + ) + H 2 O Bei dieser Reaktion werden pro mol Wasserstoff (2 H) ca. 240 kj frei. D.h., bei Verbrennung in einer Flamme würde diese Wärmemenge entstehen. Die Reaktion muss auf viele kleinere Unterreaktionen aufgeteilt werden, und in diesen wird die gewonnene Energie zum Teil (ca. 2/3) zur ATP - Synthese verwendet. 60 1kJ = 0,239 kcal 1kcal = 4,19 kj 1J = 1 W.sec
97 Mitochondrien, die Kraftwerke der Zelle 61
98 Prinzip: Chemiosmotische Kopplung 56 Intermembranraum Matrix Komplexe I, III, IV Komplex V
99 Prinzip: Chemiosmotische Kopplung und oxidative Phosphorylierung (67, 80) Der Rückfluss der Protonen führt zur Umwandlung von osmotischer und elektrischer in chemische Energie (= chemiosmotische Kopplung ) Der Komplex V (die sogenannte F-ATPase) erzeugt ATP: ADP + Phosphat => ATP + H 2 O Diese Reaktion ist endergon und benötigt Energiezufuhr : 50 kj/mol ATP Peter D. Mitchell: Chemi-osmotische Theorie, 1961 Nobelpreis für Chemie, 1978
100 * Ubichinon = ubiquinon Die Atmungskette ist eine Brennstoffzelle. Die Elektroden sind : 66 Der Komplex I (NADH:Ubichinon * Oxidoreduktase), er nimmt Elektronen vom Donor NADH auf: 2 NADH => 2 NAD e H + Der Komplex IV (Cytochrom c Oxidase), er gibt Elektronen an den Sauerstoff ab, aus dem mit Protonen Wasser entsteht. O e H + => 2 H 2 O Die Elektronen durchlaufen ein Potentialgefälle, dadurch entsteht elektrische Energie. (Potentialdifferenz x Ladung = Arbeit!)
101 Erzeugung elektrischer und osmotischer Energie durch Substratabbau 14_06_Protons_pumped.jpg 58 2 H + aus der wässrigen Umgebung 2010V1
102 Die Elektronentransportkette - 3 H + - Pumpen Komplex II = Succinat- Dehydrogenase- Komplex 63 Komplex I Komplex III Komplex IV FADH 2 I (Komplex II) III IV I : NADH => NAD e - + H + IV : ½ O e H + => H 2 O Summe : NADH + ½ O 2 + H + => NAD + + H 2 O
103 Redox-Reaktionen Reduktion und Oxidation 64
104 Die Elektronentransportkette ein gekoppeltes Redoxsystem NADH reduziert Komplex I (oxid. Form); wird dabei zu NAD + oxidiert. Komplex I (reduz. Form) reduziert Ubichinon (oxid. Form); wird dabei oxidiert. Ubichinon (reduz. Form) Komplex IV (reduz. Form) reduziert O 2 ; mit H + aus der Umgebung werden 2 H 2 O gebildet; Komplex IV wird dabei oxidiert. I : NADH => NAD e - + H + IV : ½ O e H + => H 2 O Summe : NADH + ½ O 2 + H + => NAD + + H 2 O Extra
105 Redox-Potential I 65
106 Der lipidartige Elektronencarrier Ubichinon (Coenzym Q) ist auch die größte Gefahrenstelle für Oxidationsstress 14_20_01_Quinones.jpg Ubichinon in Membran beweglich (Lipid-Anker) nur Elektronenübertragung; keine H + - Pumpe! 70 (Isoprenoid) (ROS = reactive oxygen species) Autoxidation des Semichinonradikals durch Sauerstoff (Superoxid-Anion O 2 - ) löst Oxidationsstress aus 2010V1
107 Cytochrom c Elektronenübertragung über das Eisen: Fe 3+ + e - Fe 2+ keine H + - Pumpe! Porphyrin 71 (Porphyrin + Eisen = Häm als prosthetische Gruppe) Eisen Histidin Methionin 2010V1
108 Cytochrom c: Häm als prosthetische Gruppe 72 Porphyrin Eisen-Ion In Cytochrom c ist Häm über zwei Cysteine kovalent an das Protein gebunden. 2010V1
109 14_24_01_Cytochrome_ox.jp Komplex IV: Cytochrom Oxidase (Reaktion 2) g 73 H + -Pump-Mechanismus: High affinity / low affinity Konformationen 2010V1
110 Komplex II enthält Succinat-Dehydrogenase; diese produziert FADH 2 Ubichinon 68 I III -800 mv FADH 2 1 kcal = 4,19 kj IV Freie Energie und Potentialgefälle
111 Die Elektronen durchlaufen ein Potentialgefälle, dadurch entsteht elektrische Energie. (Potentialdifferenz x Ladung = Arbeit!). 67 Die Potentialdifferenz (DE) ist etwa -0,8 V, daraus ergibt sich pro mol Elektronen eine Energie von F x DE = x -0,8 = J oder -77,2 kj Also für 1 Mol Wasserstoff (H 2 - gibt 1 Mol H 2 O): 2 x -77,2 = -154,4 kj Der Rest auf 240 kj ( Knallgasreaktion) geht als Wärme verloren! (Wirkungsgrad daher: ca. 65%) (F ist die Faradaysche Konstante, das Produkt aus der elektrischen Elementarladung und der Avogadroschen Zahl) Komplex V : ADP + Phosphat => ATP + H 2 O : Zur Erinnerung: Diese Reaktion ist endergon, benötigt also Energie: 50 kj/mol ATP Daher theoretisch ca. 3 Mol ATP pro Mol gebildetem Wasser gewonnen!
112 Chemiosmotische Kopplung 56 Intermembranraum Matrix Komplexe I, III, IV Komplex V
113 76 Aus der elektrochemischen Energie der Atmung entsteht mittels aktivem Transport von Protonen aus der Matrix in den Intermembranraum durch die Komplexe I, III und IV ( Proton-motive Force ) Elektrische Energie = ein Membranpotential von etwa 0,15 V (innen negativ) PLUS Osmotische Energie = ein Konzentrationsgradient von Protonen = ein ph-gradient von 1 : ph 7 außen (im Intermembranraum), ph 8 innen (in der Matrix) [lt. Alberts ph 7,5] Zwischenspeicherung der aus der Elektronentransportkette gewonnenen Energie!
114 Relative Anteile der Proton-motive Force 75 PLUS Osmot. Energie: ca. -5 kj/mol H + 0,15 V- Elektr. Energie: ca. -14 kj/mol H = 19 kj/mol H + ; 50 kj notwendig für 1 ATP, also 3 H + (57 kj)
115 Die Atmungskette ist eine Elektronentransportkette 63 Max. 4 Max. 4 Max. 2 Komplex I Komplex III Komplex IV FADH 2 (Komplex II = Succinat-DH) Für Bildung von 1 H 2 O: max. 10 H + gepumpt (von NADH)! Aber nur 6 H + von FADH 2!!
116 Oxidative Phosphorylierung 77 Komplex V Für Bildung von 1 H 2 O sind max. 10 Protonen gepumpt worden. Berechnung ergab: Bildung von 3 ATP pro H 2 O, oder 1 ATP pro 3 Protonen.
117 Die ATP-Synthase in der inneren Mitochondrienmembran F O ATPase Komplex V 78
118 14_15_01_ATPsynthase2.jpg Die ATP-Synthase katalysiert ATP-Synthese und Protonentransport 79 normal Umkehrung Entkoppler 2010V1
119 14_16_01_coupled_transpor.j (Zell)atmungskontrolle: Zusätzlicher Energieaufwand für Substrattransport pg O 2 (Diffusion), ADP, Phosphat 83 Daher nur und 2010V1
120 Energie-Bilanz für den Abbau einer Fettsäure mit 16 C-Atomen (Palmitinsäure) durch ß-Oxidation und Citratzyklus 81 b-oxidation: 7x 1 FADH 2 7 FADH 2 1 NADH 7 NADH Citratzyklus: 8x 1 FADH 2 8 FADH 2 3 NADH 24 NADH 1 GTP (~ ATP) 8 GTP Summe: Faktor (--> ATP) ATP 15 FADH 2 x 1,5 22,5 31 NADH x 2,5 77,5 8 GTP x Anmerkung: Für die Aktivierung der Fettsäure können noch 2 ATP abgerechnet werden. 2010V1
121 Energie-Bilanz für den Abbau von Glucose (6 C-Atome) durch Glykolyse und Citratzyklus Glykolyse: 2 ATP 2 NADH* Pyruvat --> Acetyl-CoA: 2 NADH Citratzyklus: 2x 1 FADH 2 2 FADH 2 3 NADH 6 NADH 1 GTP (~ ATP) 2 GTP Summe: Faktor (--> ATP) ATP 2 ATP x NADH x 2, FADH 2 x 1,5 3 2 GTP x [lt. Alberts: nur 30 (wegen Shuttle für cyt. NADH*)] Vergleich: bei anaerober Glykolyse nur 2 ATP!! V1
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