From gene to 3D model
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- Gitta Rosenberg
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1 From gene to 3D model Ein neues Gen, was nun? 1. Database search 2. Mitglied einer Proteinfamilie spezifische Domänen 3. Gibt es Hinweise auf die Funktion, Lokalisierung 4. Expression des Gens 5. Modeling eines Proteins mithilfe bekannter Strukturen GENERELLER ÜBERBLICK Databases NCBI = National Center for Biotechnology Information Entrez: Datensuche Literatur Medline Sequenzen (Protein, Nukleotid) => Nukleotid DB GeneBank => Protein DB PIR, Swissprot =>Expressions DB dbest (Expressed Sequence Tag) Weitere DB: DNA Database of Japan = DDBJ EMBL (European Molecular Biology Laboratories) 1
2 Weiterführende Datenbanken Datenbanken welche Domänen enthalten und auch erkennen: SMART (Simple Modular Architecture Research Tool) ca. 500 Proteinfamilien PFAM (Protein Families) ca Proteinfamilien PROSITE Database of protein families and domains ca Patterns GeneBank Eintrag LOCUS S115_HUMAN 104 aa linear PRI 15-JUN-2002 DEFINITION S100 calcium-binding protein A15 (A14) (S114). ACCESSION Q9HCY8 VERSION Q9HCY8 GI: DBSOURCE swissprot: locus S115_HUMAN, accession Q9HCY8; class: standard. created: Jun 15, sequence updated: Jun 15, annotation updated: Jun 15, xrefs: gi: , gi: , gi: , gi: xrefs (non-sequence databases): HSSPP08206, InterProIPR001751, PfamPF01023, ProDomPD003407, PROSITEPS00018, PROSITEPS00303 KEYWORDS Calcium-binding. SOURCE Homo sapiens (human) ORGANISM Homo sapiens Eukaryota; Metazoa; Chordata; Craniata; Vertebrata; Euteleostomi; Mammalia; Eutheria; Primates; Catarrhini; Hominidae; Homo. REFERENCE 1 (residues 1 to 104) AUTHORS Pietas,A., Petersen,I., Schluens,K. and Petersen,S. TITLE Direct Submission JOURNAL Submitted (~AUG-2000) REMARK SEQUENCE FROM N.A. REFERENCE 2 (residues 1 to 104)
3 GeneBank Eintrag [SIMILARITY] BELONGS TO THE S-100 FAMILY. [SIMILARITY] CONTAINS 2 EF-HAND CALCIUM-BINDING DOMAINS. FEATURES Location/Qualifiers source /organism="homo sapiens" /db_xref="taxon:9606" gene /gene="s100a15" Protein /gene="s100a15" /product="s100 calcium-binding protein A15" Region /gene="s100a15" /region_name="calcium binding region" /note="ef-hand 1 (LOW AFFINITY) (POTENTIAL)." Region /gene="s100a15" /region_name="calcium binding region" /note="ef-hand 2 (HIGH AFFINITY) (POTENTIAL)." ORIGIN 1 mgqcrsanae daqefsdver aietliknfh qysveggket ltpselrdlv tqqlphlmps 61 ncgleekian lgscndskle frsfwelige aaksvklerp vrgh FASTA FORMAT Eintrag >S100A14; ACCESSION Q9HCY8 mgqcrsanae daqefsdver aietliknfh qysveggket ltpselrdlv tqqlphlmpsncgleekian lgscndskle frsfwelige aaksvklerp vrgh Web Services Tools Pedro's BioMolecular Research Tools ExPASy Molecular Biology Server EMBL services Modelling Servers: SWISS MODEL; GlaxoWellcome Experimental Research Geneva, Switzerland 3D-JIGSAW Comparative Modelling Server; BioMolecular Modelling Group; Imperial Cancer Research Fund; London, UK CPHmodels; Centre for Biological Sequence Analysis; The Technical University of Denmark; Denmark SDSC1 - SDSC Structure Homology Modelling Server; San Diego Supercomputing Centre; San Diego, Ca, USA 3
4 WebServices: What they are doing for me? pi, Extinktionskoeffizient, Masse, DNA->Protein Übersetzung, Hydrophobizitätsplots,... Sekundärstrukturvorhersage Postranslationale Modifizierung (Phosporilierung, Myristilisierung, Glykolisierung, Signalpeptidschnittstelle, GPI Anker) Protein-Protein Alignments, Alignments mehrerer Proteine Homologie Suche, Stammbaum Erstellung Beispiel Molecular weight: Theoretical pi: 5.16 Ext.coefficient 279 nm 7127 M -1 cm -1 Abs 0.1% (=1 g/l)
5 Datenbanksuche Such-Algorithmen: Fasta: Datenbanksequenzen und Suchsequenz (Querie) werden in Dipeptide zerteilt. Datenbanksequenzen welche häufiger identische Dipeptide von Suchsequenz enthalten, werden selektiert. Die Dipeptidstücke werden dann zu kurzen Fragmenten ohne Lücken (Gaps) zusammengesetzt. Diese Fragmente werden dann wiederum zusammengestetzt. AB-CD-EF-GH-IJ-KL-MN-OP Aus Datenbank: CD,MN,EF,OP => CDEF,MNOP => CDEF------MNOP ABCDEFGHIJKLMNOP BLAST:(Basic Local Alignment Search Tool) Arbeitet ebenfalss mit kurzen Sequenzstücken, welche aber nicht identisch zur Suchsequenz sein müssen. Bewertung der Ähnlichkeit über eine scoring-matrix (meist BLOSUM 62). Die kurzen Alignments werden lückenlos (no Gaps) verlängert (= High-scoring segment pairs=hsps). Matrizen 1 Bewertung nach biophysikalischen Eigenschaften Identitätsmatrix: Bewertung: identische Aminosäure ergibt 1, andere 0 => grösste Summe ist optimales alignment ABCDEF... ACDXFY ABCDEF. ACDXFY ABCDEF.. A CDXFY
6 Matrizen 2 Bewertung nach evolutionären Veränderungen PAM: Bewertung nach Anzahl der Punktmutationen um eine Sequenz in eine andere zu überführen. 1 PAM = 1 percent accepted mutation = eine Mutation pro 100 Aminosäuren. Da aber Mehrfachmutationen auftreten, braucht es mehr Mutationen um eine bestimmte Anzahl von Änderungen vorzunehmen. 80 aa geändert = 250 Mutationen Gesamtwahrscheinlichkeit = Produkt aller Einzelwahrscheinlichkeiten, = Summe der Logarithmen der Einzelwahrscheinlichkeiten. Matrizen 3 BLOSUM: (Blocks Substitution Matrix) Vergleich von Alignment Blöcken => welche Austauschhäufigkeiten treten bei verwandten Proteinen auf => Neu - Berechnung der Werte in Matrix. GENAUERE DATEN => bessere Matrix z.b. 62% Identität in Block => BLOSUM 62 Matrix 6
7 Sekundärstrukturvorhersage Hydrophobizitätsplot / amphipatische Moment Protein im Kern hydrophob, aussen hydrophil => Ungleichverteilung der Reste. Sekundärstrukturvorhersage 2 Häufigkeit bestimmter Reste in unterschiedlicher Sekundärstruktur Chou & Fasman => Wahrscheinlichkeiten bestimmter A.s. in α-helix oder β-sheet Mindestens 4 von 6 Resten Wahrscheinlichkeit >100 für Helix/ Sheet Anschliessend verlängern von Helix / Sheet bis 4 aufeinanderfolgende A.s eine Wahrscheinlichkeit < 100 haben = Ende von Helix / Sheet PHD Die Genauigkeit der Vorhersage wird signifikant vergrössert, wenn man die Information homologer Protein mit einbezieht. Ausreisserpositionen werden ausgeglichen, konservierte Positionen werden verstärkt. 7
8 Chou and Fasman Amino Acid α-helix β-sheet Turn Ala Cys Leu Met Glu Gln His Lys Val Ile Phe Tyr Trp Thr Gly Ser Asp Asn Pro Arg Favors α-helix Favors β-strand Favors turn Vergleich von Methoden Mean Hydropathy (GRAVY) = Scale: Eisenberg Consensus Scale (1983) W = Residue Number 8
9 3D Strukturvorhersage => Anzahl aller in der Biologie verwirklichten Folds ist begrenzt. 3D Strukturvorhersage Stage 1: Backbone Prediction Ab initio folding Homology modeling Protein threading Stage 2: Loop Modeling Stage 3: Side-Chain Packing Stage 4: Structure Refinement 9
10 Threading Die unbeaknnte Sequenz wird auf bekannte Strukturen aufgefädelt. Die Passgenauigkeit der Sequenz auf der Struktur wird evaluiert mithilfe von statistischen Funktionen und Sequenzvergleichen ATTWV...PRKSCT > HIT 10
11 ATTWV...PRKSCT HHHHH...CCBBBB eeebb......eeebeb Sequence Vorherg Sek. Struk. Vorheg. Solvent access... Sequence GGTV...ATTW... ATTVL...FFRK Obs SS BBBB...CCHH... HHHB...CBCB Obs Acc. EEBE...BBEB... BBEBB...EBBE 11
12 Modeling Wettbewerb CASP Critical Assessment of Techniques for Protein Structure Prediction CASP > CASP Are the models produced similar to the corresponding experimental structure? Is the mapping of the target sequence onto the proposed structure (i.e. the alignment) correct? Have similar structures that a model can be based on been identified? Are the details of the models correct? Has there been progress from the earlier CASPs? What methods are most effective? Where can future effort be most productively focused? Modeling Server CASP 12
13 Bsp. Vorhersage de novo Modeling Server 13
14 Modeling Server 14
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