Endspurt Vorklinik. Biologie. 4., aktualisierte Auflage. 58 Abbildungen. Georg Thieme Verlag Stuttgart New York

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2 Endspurt Vorklinik Biologie 4., aktualisierte Auflage 58 Abbildungen Georg Thieme Verlag Stuttgart New York

3 Der Inhalt dieses Werkes basiert in Teilen auf dem Kurzlehrbuch Biologie von Gerd Poeggel, erschienen im Georg Thieme Verlag. Bibliografische Information der Deutschen Nationalbibliothek Die Deutsche Nationalbibliothek verzeichnet diese Publikation in der Deutschen Nationalbibliografie; detaillierte bibliografische Daten sind im Internet über abrufbar. Ihre Meinung ist uns wichtig! Bitte schreiben Sie uns unter: Wichtiger Hinweis: Wie jede Wissenschaft ist die Medizin ständigen Entwicklungen unterworfen. Forschung und klinische Erfahrung erweitern unsere Erkenntnisse, insbesondere was Behandlung und medikamentöse Therapie anbelangt. Soweit in diesem Werk eine Dosierung oder eine Applikation erwähnt wird, darf der Leser zwar darauf vertrauen, dass Autoren, Herausgeber und Verlag große Sorgfalt darauf verwandt haben, dass diese Angabe dem Wissensstand bei Fertigstellung des Werkes entspricht. Für Angaben über Dosierungsanweisungen und Applikationsformen kann vom Verlag jedoch keine Gewähr übernommen werden. Jeder Benutzer ist angehalten, durch sorgfältige Prüfung der Beipackzettel der verwendeten Präparate und gegebenenfalls nach Konsultation eines Spezialisten festzustellen, ob die dort gegebene Empfehlung für Dosierungen oder die Beachtung von Kontraindikationen gegenüber der Angabe in diesem Buch abweicht. Eine solche Prüfung ist besonders wichtig bei selten verwendeten Präparaten oder solchen, die neu auf den Markt gebracht worden sind. Jede Dosierung oder Applikation erfolgt auf eigene Gefahr des Benutzers. Autoren und Verlag appellieren an jeden Benutzer, ihm etwa auffallende Ungenauigkeiten dem Verlag mitzuteilen. 1. Auflage Auflage Auflage , 2017 Georg Thieme Verlag KG Rüdigerstr Stuttgart Deutschland Printed in Germany Zeichnungen: Ruth Hammelehle, Kirchheim/Teck; Angelika Brauner, Hohenpeißenberg; Fa. willscript Dr. Wilhelm Kuhn, Tübingen Umschlaggestaltung: Thieme Verlagsgruppe Satz: L42 AG, Berlin Druck: AZ Druck und Datentechnik GmbH, Kempten Geschützte Warennamen (Warenzeichen ) werden nicht immer besonders kenntlich gemacht. Aus dem Fehlen eines solchen Hinweises kann also nicht geschlossen werden, dass es sich um einen freien Warennamen handelt. Das Werk, einschließlich aller seiner Teile, ist urheberrechtlich geschützt. Jede Verwendung außerhalb der engen Grenzen des Urheberrechtsgesetzes ist ohne Zustimmung des Verlages unzulässig und strafbar. Das gilt insbesondere für Vervielfältigungen, Übersetzungen, Mikroverfilmungen oder die Einspeicherung und Verarbeitung in elektronischen Systemen. ISBN Auch erhältlich als E-Book: eisbn (PDF) eisbn (epub)

4 3 Auf zum Endspurt! Das Physikum naht, und richtige Bücher scheinen alle zu dick? Dann laufen Sie mit unseren Endspurtskripten in die Zielgerade ein! Kurz und knapp finden Sie hier schwerpunktmäßig die Inhalte, auf die das IMPP mit seinen Physikumsfragen zwischen Frühjahr 2006 und Herbst 2016 abzielte. Doch beschränkt haben wir uns darauf nicht, denn schließlich überlegt sich das IMPP immer neue Fragen, und auch das Mündliche will bestanden werden. Ganz herzlichen Dank an alle Leser, die uns geduldig auf inhaltliche Mängel hingewiesen haben. Durch ihre Hilfe sind unsere Skripten jetzt noch weiter verbessert worden. Festgehalten haben wir wieder an dem bewährten Aufbau unserer Hefte: Lernpakete. Sie stellen in unseren Skripten eine Lerneinheit dar. Wenn Sie ein Lernpaket pro Tag durcharbeiten, bringt Sie unser Zeitplan in 70 Tagen zum Physikum und zwar einschließlich zwei Wochen Zeit zum Wiederholen mit 1 Skript pro Tag. Da das Lerntempo sehr unterschiedlich und auch abhängig vom bereits vorhandenen Wissen ist, können unsere Lernpakete nur ein Vorschlag sein. Vielleicht kommen Sie auch schneller oder eben etwas langsamer voran. Zum individuellen Planen finden Sie unseren Lernkalender unter Prüfungsrelevante Inhalte. Inhalte, zu denen das IMPP seit Frühjahr 2010 Fragen gestellt hat, sind im Text gelb hervorgehoben. Wenn Sie nur diese Inhalte lernen, sind Sie für die Beantwortung der Altfragen gut gewappnet. FAZIT DAS MÜSSEN SIE WISSEN Die Fazitkästen sind zum Wiederholen der Altfragen-Inhalte gedacht oder für die ganz Eiligen unter Ihnen. Sie listen die gelb markierten Antworten des vorangehenden Abschnitts noch einmal ohne die Zwischentexte auf. Die Anzahl der! zeigt an, wie häufig der Inhalt zwischen Frühjahr 2010 und Herbst 2016 vom IMPP gefragt wurde:! Hierzu gab es seit 2010 eine Frage.!! Dieser Sachverhalt wurde zwei- oder dreimal gefragt.!!! Zu diesem Thema stellte das IMPP vier oder mehr Fragen. Lerntipps und Co. Weitere Unterstützung beim Lernen bieten Ihnen unsere Lerntipps, Rechenbeispiele und Apropos-Texte. LERNTIPP In diesen Kästen finden Sie Hinweise darauf, welche Inhalte auch mündlich besonders gern gefragt werden, welche Tücken in bestimmten IMPP-Fragen auf Sie warten oder wie Sie sich manche Fakten besser merken können. RECHENBEISPIEL In einigen Fächern können Sie mit richtig gelösten Rechenaufgaben viele Punkte ergattern. Damit dies gelingt, finden Sie Übungen zu Rechenaufgaben, wie auch das IMPP sie stellt. Natürlich ist auch der Lösungsweg detailliert angegeben. APROPOS Die Apropos-Texte sind unser Motivationsschub für Sie. Hier finden Sie spannendes Zusatzwissen, so dass Sie sich die Warum muss ich das eigentlich Lernen? -Frage nur selten stellen. Kreuzen mit examen online. Auf viamedici.thieme.de im Bereich Kreuzen sind Prüfungssitzungen zusammengestellt, die exakt auf die jeweiligen Lernpakete zugeschnitten sind. So können Sie nach jedem Lernpaket direkt prüfen, ob Sie den Inhalt verstanden und behalten haben. Viele Unis stellen ihren Studierenden einen kostenlosen Zugang bereit erkundigen Sie sich! Das Verzeichnis der teilnehmenden Universitäten finden Sie ebenfalls auf viamedici.thieme.de. Sollte Ihre Uni nicht dabei sein, können Sie natürlich auch privat einen Zugang erwerben. In den Lernpaketen werden übrigens ab Frühjahr 2017 die neuen Examensfragen ergänzt, damit Ihnen keine Frage entgeht! Fehlerteufel. Viele Augen sehen mehr! Sollten Ihre Augen in unseren Skripten etwas entdecken, das nicht richtig ist, freuen wir uns über jeden Hinweis! Schicken Sie Ihre Fehlermeldung bitte an studenten@thieme.de oder benutzen Sie den Link auf www. thieme.de/endspurt. Wir werden sie in einem Erratum sammeln und unter Aktualisierungen auf online stellen. Und sollten Ihnen unsere Hefte gefallen: Lob ist natürlich ebenso willkommen. Alles Gute für Ihr Physikum wünscht Ihnen Ihr Endspurt-Team Endspurt Biologie Dieses Heft beschäftigt sich mit der Zellbiologie und der Genetik. Die Molekularbiologie finden Sie allerdings nicht hier, sondern im Biochemie-Skript 3. Inhalte zur Ökologie haben wir dagegen aufgenommen, auch wenn sie schon lange nicht mehr gefragt wurden Trends ändern sich schnell (auch hinsichtlich der Prüfungsthemen).

5 4 Inhaltsverzeichnis Biologie LERNPAKET 2 4 Zellzyklus und Mitose Überblick Interphase und Mitose Zellzykluskontrolle LERNPAKET 1 Studio Nordbahnhof 5 Meiose und Keimzellentwicklung Überblick MeioseI MeioseII Entwicklung der Spermien und Eizellen Apoptose und Nekrose Apoptose Nekrose Biologisch wichtige Makromoleküle Einführung Kohlenhydrate Lipide Proteine Nucleinsäuren Zytoplasmamembran Aufgaben Fluid-Mosaik -Modell Funktionen der Zytoplasmamembran Zell-Zell-Kontakte Stoffaustausch durch Membranen Exozytose und Endozytose Funktionelle Anpassungen der Membranoberfläche Basalmembran Zelluläre Strukturen und ihre Funktion Zytosol Zytoskelett Mikrotubuli als Bausteine von Zellorganellen Zellorganellen Zellkommunikation Überblick Signalmoleküle Rezeptoren Genetik Formale Genetik Vererbung beim Menschen Variabilität der Merkmalsausprägung Zwillinge Menschliches Genom Mutationen Wichtige Methoden der Gentechnik LERNPAKET 3 9 Mikrobiologie Viren Bakterien Pilze (Fungi) Ökologie Autökologie Synökologie Stoff- und Energiekreisläufe Populationsökologie Sachverzeichnis... 67

6 5 Biologie LERNPAKET 1 LERNPAKET 1 Studio Nordbahnhof 1 Biologisch wichtige Makromoleküle 1.1 Einführung In fast allen lebenden Organismen kommen bestimmte Makromoleküle vor, die wiederum aus definierten Grundbausteinen zusammengesetzt sind. Membransynthese, Weitergabe der genetischen Information und Realisierung der genetischen Information kann man nur verstehen, wenn man sich über die Strukturprinzipien dieser Makromoleküle im Klaren ist. LERNTIPP Die Makromoleküle sind in der Biologie nicht prüfungsrelevant. Wir möchten Ihnen aber dennoch einen ganz kurzen Abriss über die wichtigsten Stoffgruppen geben, weil sie für das Verständnis der weiteren Inhalte sehr wichtig sind. 1.2 Kohlenhydrate Es gibt eine Vielzahl unterschiedlicher biologisch wichtiger Kohlenhydrate. Hier sollen nur zwei Gruppen besprochen werden. D-Glucose. Hierbei (Abb. 1.1) handelt es sich um eine Hexose, d. h., sie ist aus einem Gerüst aus 6 C-Atomen aufgebaut. Glucose ist Bestandteil verschiedener Zucker. Abb. 1.1 α-d-glucosemolekül. a Fischer-Projektion. b Haworth-Formel. Die Orientierung der farbig unterlegten OH-Gruppe bestimmt, ob α- Konformation (hier gezeigt) oder β-konformation vorliegt. Zuckermoleküle können polymerisieren. Dabei verbinden sich zwei OH-Gruppen unter Wasserabspaltung miteinander (sog. O-glykosidische Bindung). Es resultieren entweder unverzweigte, parallel angeordnete Moleküle (β1 4-Glucane: Zellulose der Pflanzenzellwand) oder verzweigte Ketten (α1 4,1 6-Glucane: Speicherkohlenhydrate Glykogen oder Stärke, die im Zytoplasma gespeichert werden). Pentosen. Zwei dieser Zucker mit 5 C-Atomen sind für uns besonders wichtig: Ribose als Baustein der RNA 2'-Desoxyribose als Baustein der DNA (Abb. 1.2).

7 6 Biologie 1 Biologisch wichtige Makromoleküle CH 3 H 3 C N CH 3 Abb. 1.2 Ribose (a, b) und 2'-Desoxyribose (c, d) in Fischer-Projektion und als Haworth-Formel. Die Moleküle unterscheiden sich durch das Vorhandensein (Ribose) bzw. Fehlen (2'-Desoxyribose) der OH-Gruppe am C 2-Atom. H C H C O O H H P O H C C C O O H O C C O (H 2 C) n CH H 3 C CH (CH 2 ) n CH 3 H H O H Über Phosphatbrücken zwischen der OH-Gruppe am C 3-Atom der einen Ribose und der OH-Gruppe am C 5-Atom einer anderen Ribose bilden sie unter Wasserabspaltung Nucleinsäure-Ketten. Abb. 1.3 Lecithin (Phosphatidylcholin). Rechts schematisch dargestellt. 1.3 Lipide Lipide sind nicht wasserlöslich, lösen sich aber in organischen Lösungsmitteln. Fettsäuren. Hierbei handelt es sich um Monocarbonsäuren. Die mehr oder weniger langen Alkylreste der Fettsäuren sind hydrophob. Die hydrophile Carbonsäuregruppe kann verestert werden. Die Länge der Alkylreste und die Anzahl der Doppelbindungen in Fettsäuren variieren. Fettsäuren ohne Doppelbindungen nennt man gesättigt, Fettsäuren mit Doppelbindungen sind ungesättigt (weil sich an die Doppelbindungen Wasserstoff addieren lässt). Beispiele für Fettsäuren sind: HOOC (CH 2 ) n CH 3 n=14 Palmitinsäure (insgesamt 16 C) n=16 Stearinsäure (insgesamt 18 C) Einige ungesättigte Fettsäuren kann der Mensch nicht selbst synthetisieren. Sie werden essenziell genannt, weil sie mit der Nahrung aufgenommen werden müssen (z. B. Linolenat und Linolat). Triglyceride. In Triglyceriden sind drei Fettsäuremoleküle mit den drei OH-Gruppen eines Glycerols verestert. Phospholipide. Sie sind sehr wichtig für den Aufbau von Membranen (S. 10). Zwei OH-Gruppen des Glycerols sind mit einer Fettsäure und die dritte OH-Gruppe ist mit einer Phosphatgruppe verestert. Diese Phosphatgruppe kann weitere Reaktionen eingehen. Lecithin (Phosphatidylcholin): Hier ist eine OH-Gruppe des Phosphatrestes mit Cholin verknüpft. Durch die beiden Fettsäureschwänze ist das Molekül hydrophob, durch den geladenen Kopf (Phosphatgruppe und Cholin) aber gleichzeitig hydrophil. Eine der Fettsäuren enthält keine Doppelbindungen, die zweite ist üblicherweise einfach oder mehrfach ungesättigt. Dadurch entsteht ein Knick im Molekül (Abb. 1.3). Phosphatidylserin: wie Lecithin, aber mit Serin statt Cholin Phosphatidylinositol: wie Lecithin, aber mit Inositol statt Cholin Abb. 1.4 Strukturformel von Cholesterin. Die polare Kopfgruppe ist farbig unterlegt. Phosphatidylethanolamin: wie Lecithin, aber mit Ethanolamin statt Cholin Diphosphatidylglycerol (Cardiolipin): Zwei Phospholipide sind über ihre Phosphatgruppen mit dem C 1- und C 3-Atom eines weiteren Glycerol-Moleküls verestert. Sphingophospholipide: Hier sind Fettsäure und Phosphatrest an den Aminodialkohol Sphingosin gebunden. Sphingophospholipide spielen eine Rolle in Nervenzellmembranen. Glykolipide. Sie finden sich besonders in den Zellmembranen des Nervengewebes. Diese zuckerhaltigen Lipide haben ein Grundgerüst aus Sphingosin. Daran sind ein Fettsäuremolekül und glykosidisch ein Zuckerrest gebunden. Cholesterin. Das hydrophobe Steroidgerüst hat eine einzige OH- Gruppe, die als hydrophiler Kopf wirkt (Abb. 1.4). Cholesterin reguliert die Fluidität von Membranen (S.10). 1.4 Proteine Proteine haben im Organismus zahlreiche Funktionen. Sie dienen als: Biokatalysatoren (Enzyme) Signalstoffe (Peptidhormone) Transporter (Kanäle und Carrier) Speichersubstanzen biologische Motoren (Aktin u. Myosin) Strukturelemente (z. B. Zytoskelett). Grundbausteine der Proteine sind die Aminosäuren.

8 1.4 Proteine 7 Tab. 1.1 Nicht essenzielle, semiessenzielle und essenzielle Aminosäuren.* nicht essenzielle AS Alanin Asparagin Aspartat Cystein Glutamat Glutamin Glycin Prolin Selenocystein (selten) Serin Tyrosin essenzielle AS Arginin (semiessenziell) Histidin (semiessenziell) Isoleucin Leucin Lysin Methionin Phenylalanin Threonin Tryptophan Valin * Vor kurzer Zeit wurde in einem Archaebakterium Pyrrolysin als 22. AS entdeckt. LERNPAKET 1 + Abb. 1.6 Reaktion von zwei beliebigen Aminosäuren unter Wasserabspaltung zu einem Dipeptid. Die dabei geknüpfte hellblau unterlegte Bindung heißt Peptidbindung (a). In b ist eine Kette aus fünf Aminosäuren gezeigt (Pentapeptid). Abb. 1.5 Grundstruktur von α-aminosäuren Aminosäuren (AS) α-aminosäuren (AS) sind Carbonsäuren, bei denen eine Aminogruppe an das C-Atom gebunden ist, das auf die Carbonsäuregruppe folgt (α-c-atom). In Proteinen kommen 23 AS (proteinogene AS) vor. Sie unterscheiden sich nur in ihrer Seitenkette, im sogenannten Aminosäurerest R(Abb. 1.5). Aminosäuren haben einen amphoteren Charakter, d. h., sie können je nach ph-wert sowohl sauer als auch basisch reagieren. Die unterschiedlichen Eigenschaften von Aminosäuren resultieren aus den unterschiedlichen chemischen Eigenschaften ihrer Reste (R). Es gibt nicht essenzielle Aminosäuren, die der menschliche Körper selbst produzieren kann, und essenzielle Aminosäuren, die mit der Nahrung zugeführt werden müssen (Tab. 1.1). Semiessenzielle Aminosäuren müssen zur Deckung des Bedarfs teilweise über die Nahrung aufgenommen werden, da die Eigenproduktion nicht ausreicht Proteinstruktur In Proteinen sind die AS über Peptidbindungen miteinander verknüpft. Dabei reagiert die COOH-Gruppe der einen AS unter Wasserabspaltung mit der NH 2 -Gruppe der nächsten AS. Es resultiert eine Kette, aus der die Reste der Aminosäuren seitlich herausragen. Sie hat an einem Ende eine freie Carboxylgruppe (Carboxyterminus), am anderen Ende eine freie Aminogruppe (Aminoterminus) (Abb. 1.6). Abb. 1.7 α-helix. Die Wasserstoffbrücken bestehen zwischen Peptidbindungen, die 4 Aminosäuren voneinander entfernt liegen. Sie sind punktiert gezeichnet. Primärstruktur. Sie ergibt sich aus der Reihenfolge der AS (Aminosäuresequenz) innerhalb eines Proteins. Die Primärstruktur legt alle anderen Strukturen fest. Sekundärstruktur. Durch polare Wechselwirkungen zwischen den CO- und NH-Gruppen des Rückgrates bilden sich Wasserstoffbrücken innerhalb des Proteins aus. Dabei bildet sich entweder die schraubenförmige α-helix (Abb. 1.7) oder die ziehharmo-