BIOCHEMIE I (NATURSTOFFE)
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- Laura Kneller
- vor 7 Jahren
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1 1 Vorlesung BICEMIE I (ATUSTFFE) (für Chemiker vor dem Vordiplom, 4. Semester, neuer Studiengang) Thomas Ziegler Erstmals gehalten im Sommersemester 2005 IALT 1. Allgemeines rganische Chemie / Biochemie 2. Wichtige Stoffklassen der Biochemie 2.1. Aminosäuren / Peptide 2.2. Proteine Enzyme Coenzyme 2.3. ucleinsäuren 2.4. Porphyrine 2.5. C 2 und Zitronensäurecyclus 2.6. Fette und Lipide Auf- und Abbau Phospholipide, Glycolipide, Membranen Isoprenoidlipide, Steroide, Carotinoide 2.7. Zucker Monosaccharide ligo- und Polysaccharide 2.8. ormone, Mineralien, Vitamine 3. Biochemische eaktionstypen 3.1. Biologische xidation 3.2. Proteinstoffwechsel und Proteinbiosynthese 3.3. Photosynthese Anmerkung zur Vergabe von Kreditpunkten: Die Vorlesung Biochemie I (2 SWS) bildet zusammen mit dem Praktikum Biochemie I (2 Versuche im Anschluß an die Versuche im Grundpraktikum) die Lehrveranstaltung Biochemie 1 im 4. Fachsemester, für die ein benoteter Leistungsnachweis (Schein) ausgestellt und insgesamt 5 Kreditpunkte vergeben werden. Am Ende des Sommersemesters findet ein mündliches Kolloquium über den Stoff der Vorlesung und der Praktikumsversuche statt, für das je eine ote für die Vorlesung (Theorienote) und das Praktikum (Praktikumsnote) vergeben wird. Alternativ erfolgt die otenfindung über ein schriftliches Testat am Ende des Sommersemesters. Die Theorienote wird mit 3 Kreditpunkten gewichtet, die Praktikumsnote mit 2 Kreditpunkten. Die gewichtete Gesamtnote für diese Lehrveranstaltung wird aus der Summe der gewichteten Einzelnoten gebildet, die Gesamtnote durch Division mit 5. Beispiel: vergebene oten: Theorienote 1,0 / Praktikumsnote 3,0 gewichtete oten: Theorie 3,0 (1,0 x 3) / Praktikum 6,0 (3,0 x 2) gewichtete Gesamtnote: 9,0 (3,0 6,0) Gesamtnote für Schein: 1,8 (9,0:5)
2 2 1. Allgemeines Weiterführende Literatur: P. Karlson, D. Doenecke, J. Koolman; Kurzes Lehrbuch der Biochemie; Georg Thieme Verlag 1994 A. L. Lehninger; Biochemie; VC 1985 (2. Auflage) B. Alberts, D. Bray, J. Lewis, M. aff, K. oberts, J. D. Watson; Molekularbiologie der Zelle; VC 1986 (1. Auflage) abermehl, ammann; aturstoffchemie; Springer Verlag 1992 Die Biochemie ist Teil der rganischen Chemie, da sie sich ebenso mit der Chemie von Kohlenstoffverbindungen befasst. Die Biochemie ist jedoch auch Teil der Biologie (Lehre vom Leben), da sie die chemischen Vorgänge lebender rganismen erforscht. Die Biochemie wird in 2 Teilgebiete unterteilt: Deskriptive Biochemie: beschreibt die chemische atur der Zellbestandteile (aturstoffe) Dynamische Biochemie: beschreibt die Stoffwechelvorgänge und die Dynamik einer Zelle und der rganismen. 2. Wichtige Stoffklassen der Biochemie Wichtige Stoffgruppen in der Biochemie sind: Proteine (Aminosäuren, Peptide) Lipide (Fette, Terpene) ucleinsäuren (DA, A) Saccharide (Kohlenhydrate) Mineralien, Vitamine, eterocyclen Wichtige rganich-chemische Strukturen in der Biochemie sind: Funktionelle Gruppen Cyclische Verbindungen Wichtige eaktionen in der Biochemie sind: Kondensationsreaktionen edoxreaktionen Substitutionen/Eliminierungen C-C-Bindungsbildung Stereoselektive eaktionen
3 3 Einige wichtige Funktionelle Gruppen 2 Alkohole Carbonyle Säuren Amine Imine C itrile Einige wichtige cyclische Verbindungen 5-inge Pyrrolidin Pyrrol Imidazol Thiazol Furan S 5-inge Piperidin Pyridin Pyrimidin Pyran 56-inge 66-inge Inden Indol Purin aphthalin Chinolin Pteridin höhere Systeme Anthracen Phenanthren Gonan Isoalloxazin Porphyrin
4 4 Einige wichtige Carbonsäuren: Monocarbonsäuren (Salze) Dicarbonsäuren (Salze) C Ameisensr. (Formiate) C C xalsr. (xalate) C Essigsr. (Acetate) C C Malonsr. (Malonate) C Propionsr. (Propionate) C C Bernsteinsr. (Succinate) C C Buttersr. (Butyrate) Valeriansr. (Valeriate) C C C C Maleinsr. (Maleinate) Fumarsr. (Fumarate) C Isovaleriansr. (Isovaleriate) C C Glutarsr. (Glutarate) ydroxy- Ketocarbonsäuren (Salze) C Milchsr. (Lactate) C Glycerinsr. (Glycerinate) C Äpfelsr. (Malate) C C Brenztraubensr. (Pyruvate) C C Citronensr. (Citrate) C C C Weinsr. (Tartrate) Merke! Säurestärke von Säuren wird durch den pk S -Wert ausgedrückt -C 2 -C - 3 K S = [-C- ] [ 3 ] [-C] pk S = -lgk S typische pk S -Werte: Salzsäure -7,0 (starke Säure) Salpetersäure -1,3 Phosphorsäure 2,1 Ameisensäure 3,8 Essigsäure 4,8 Kohlensäure 6,5 Blausäure 9,5 Wasser 15,7 Ammoniak 23,0 (schwache Säure)
5 5 Einige wichtige eaktionen Kondensation Veresterung / Verseifung: ' C ' C Amidbildung / Spaltung: 2 ' C ' C Veretherung / Etherspaltung: ' X ' Acetalbildung / Spaltung: 2 ' '' ' '' Eliminierungen / Addition X ' ' edox-eaktion ydrierung / Dehydrierung: ' 2 ' 2 eduktion / xidation: 2e - C-C-Knüpfung Aldolkondensation: '' ' '' ' Claisenkondensation: '' Et Et '' Et Knoevenagelkondensation: '' C ' '' C ' Carboxylierung: C 2 Et Et Beachte! Informieren Sie sich über diese eaktionen in Lehrbüchern der C
6 6 Einige wichtige Stereochemische Aspekte Enantiomere Fischer-Prokjektion (DL-omenklatur) C C C 2 2 C D- L-Glycerinaldehyd D- L-Alanin sterische Schreibweise (S-omenklatur) C C 2 C 2 C - S-Glycerinaldehyd - S-Alanin Diastereomere C C C C Fumarsäure Maleinsäure C C C C C C L-()- D-(-)-Weinsäure meso-weinsäure C C 2,3-Weinsäure L-()-Weinsäure Traubensäure β-ibofuranose α-ibofuranose Beachte! Informieren Sie sich aus C Lehrbüchern über Stereochemie und arbeiten Sie nochmals die Vorlesung rganische Chemie 1 (2. Semester) durch.
7 Aminosäuren / Peptide In der atur, insbesondere in Peptiden und Proteinen, finden sich fast ausschließlich α-aminosäuren. Es gibt jedoch auch entsprechende β-, γ-, δ-, etc. Aminosäuren. C 2 α-alanin (chiral) 2 C β-alanin (achiral) δ γ β α C Chemische Eigenschaften von Aminosäuren: Aminosäuren sind meist kristalline Feststoffe und liegen als Zwitterionen vor. Da Aminosäuren eine saure Carboxylatgruppe und eine basische Aminfunktion tragen, können sie p-abhängig in drei Formen vorliegen. Den p-wert, bei dem eine Aminosäure in der (nach außen ungeladenen) zwitterionischen Form vorliegt wird Isoelektrischer Punkt (IP) genannt. Der IP ist für jede Aminosäure charakeristisch. C - C - C im Sauren "neutral" p = IP im Basischen pk S -Werte und IPs einiger Aminosäuren: die α-carboxylgruppe von Aminosäuren ist ungewöhnlich sauer. Weitere Carboxalgruppen (β- oder γ-) sind weniger sauer je weiter entfernt sie von C α sind. allgemein: α-carboxylgruppe: pk S = 1,7 2,6 (saurer als Ameisensäure!) α-aminofunktion: pk S = 8,9 10,6 (als Ammoniumion) andere Grp.: β-carboxylgruppe (Asp): pk S = 3,86 (ungefähr wie Ameisensäure) γ-carboxylgruppe (Glu): pk S = 4,24 (ungefähr wie Essigsäure) Thiolgruppe S (Cys): pk S = 8,33 ydroxylgrp. (Tyr): pk S = 10,07 ε-ammonium (Lys): pk S = 8,33 Guanidinogruppe (Arg): pk S = 12,48 Imidazolgruppe (is): pk S = 6,01 (als Imidazolium) Isoelektrischer Punkt IP: IP = ½ (pk S1 pk S2 ) z.b. Glycin (Gly): 6.06 Phenylalanin (Phe): 5,91 Asparaginsäure (Asp): 2,98 istidin (is): 7,64
8 8 Einteilung der Aminosäuren: Da fast alle Aminosäuren chiral sind (Ausnahme: Glycin) werden AS der L- bzw. D- eihe zugeordnet. In der atur kommen fast ausschließlich nur die L-Formen vor. Von allen möglichen Aminosäuren sind 20 besonders häufig. Sie werden als proteinogene (Protein-bildende) Aminosäuren bezeichnet. Aminosäuren können in essentielle AS und nicht-essentielle AS unterteilt werden. Essentielle AS sind solche, die der menschliche rganismus nicht produzieren kann und die deshalb mit der ahrung aufgenommen werden müssen. Essentielle Aminosäuren: L-Valin, L-Leucin, L-Isoleucin, L-Phenylalanin, L-Threonin, L-Methionin, L-Tryptophan, L-Lysin AS warden besser nach ihren chemischen Eigenschaften unterteilt: a) AS mit unpolarem est: C3 2 C 2 C 2 C L-Glycin (Gly) L-Alanin (Ala) L-Valin (Val) 2 C L-Leucin (Leu) C 2 C 2 C L-Isoleucin (Ile) L-Phenylalanin (Phe) L-Prolin (Pro) b) AS mit polarem, nicht ionisierbarem est: S C 3 S 2 C 2 C 2 C 2 C L-Serin (Ser) L-Threonin (Thr) L-Cystein (Cys) L-Methionin (Met) C 2 C 2 C 2 C L-Tryptophan (Trp) L-Tyrosin (Tyr) L-Asparagin (Asn) L-Glutamin (Gln)
9 9 c) polare saure AS mit ionisierbarem est: 2 C 2 C L-Asparaginsäure (Asp) L-Glutaminsäure (Glu) d) polare basische AS mit ionisierbarem est: C 2 C 2 C L-Lysin (Lys) L-Arginin (Arg) L-istidin (is) Trennung von Aminosäuren: Aminosäuren können chromatographisch aufgrund ihrer unterschiedlichen IPs an Ionentauschern getrennt werden. Als Ionentauscher für präparative Trennungen werden Chromatographiesäulen, die mit Polystyrol, das saure Sulfonsäuregruppen trägt beladen sind verwendet. Die Detektion der einzelnen Aminosäuren erfolgt entweder physikalisch (Brechungsindex, Drehwert, MS) oder über eine Farbreaktion. inhydrinreaktion zum achweis von AS: C C C 2 inhydrin Farbstoff Beachte! Formulieren Sie den eaktionsmechanismus der inhydrinreaktion
10 Trennung von Aminosäuren über eine Ionentauschersäule: 10
11 11 Beachte! Informieren Sie sich aus Lehrbüchern über Amide und Peptide Allgemeine Methoden zur Synthese von Amiden Erhitzen oder Kondensationsmittel C ' 2 X evtl. ilfsbase ' 2 X = al, '' Erhitzen 2 ' ' 2 Allgemeine Methoden zur Synthese von Aminosäuren Beachte! Informieren Sie sich aus Lehrbüchern über folgende Synthesen: Strecker-Synthese ydantoin-synthese Azlacton-Synthese Erlenmeyer-Synthese ell-vollhardt-zellinski-eaktion / Substitution mit Aminen und Amiden Aminosäuren durch reduktive Aminierung von Ketosäuren ydrierung von Dehydroaminosäuren Allgemeine Methoden zur Synthese von Peptiden Problem: 2 unterschiedliche Aminosäuren ergeben 2 unterschiedliche Dipeptide 2 C Gly 2 C Gly-Ala 2 C Ala 2 C Ala-Gly
12 12 orthogonale Schutzgruppen für 2 und C Aminschutzgruppen: Bezeichnung: Einfürung: Abspaltung: Z Benzyloxycarbonyl Cl ydrierung Boc t-butoxycarbonyl Boc 2 CF 2 C Fmoc Fluorenylmethoxycarbonyl Piperidin Carboxylschutzgruppen: Methylester Veresterung Verseifung t-butylester Boc 2 CF 2 C Benzylester Veresterung ydrierung Prinzip der Synthese von Peptiden mit orthogonaler Schutzgruppentechnik: 1. 2 C Fmoc-Cl Fmoc C Fmoc-Gly C Isobuten, 2 Ala-tBu 3. Fmoc-Gly- Ala-tBu DCC Fmoc-Gly-Ala-tBu 4. Entschützen: Fmoc-Gly-Ala-tBu 1. Piperidin 2. ydrierung Gly-Ala- DCC: Dicyclohexylcarbodiimid C
13 13 Peptidbindung: Peptide sind Amide aus zwei Aminosäuren: Struktur der Amidbindung: Die C- Bindung in Amiden besitzt Doppelbindungscharakter (ca. 40%) otation um die C- Bindung ist gehindert (2 Konformere möglich) Das trans-konformere ist thermodynamisch stabiler ist nicht protonierbar 121 1, ,32 1, trans cis Die Peptidgruppe ist fast eben gebaut. In Peptiden stehen die Substituenten der Aminosäuren ober- bzw. unterhalb dieser Ebene ' 2
14 14 Einige natürlich vorkommende Peptide Glutathion (biol. edoxsystem) C 2 S C Glu Cys Gly Carnosin (eurotransmitter) 2 C β-ala is C Cys Tyr cytocin (ypophysenhormon) S S Ile Gln Cys Asp Pro Leu Gly PTEIE Die Bezeichnung Protein kommt aus dem Griechischen: (proteuo) = ich nehme den ersten Platz ein
15 15 Einteilung: 1. Skleroproteine (faserartig, Stützstrukturen, wasserunlöslich) z.b.: Keratin (Fingernägel) 2. Sphäroproteine (sphärisch gebaut, wasserlöslich, denaturierbar) z.b.: Eiklarproteine Chemische Struktur: aus einzelnen peptidisch gebundenen Aminosäuren C wegen der Planarität der peptidischen Einheiten und der otationsbarriere um die C Bindung können sich leicht Wasserstoffbrücken zwischen zwei Proteinketten oder intramolekular ausbilden. Faltblattstruktur oder elix C C 1 2 β-faltblatt (antiparallel oder parallel) α-elix
16 16 Beispiel: Kollagenfasern Strukturen von Proteinen: 1. Primärstruktur: Aminosäuresequenz 2. Sekundärstruktur: räumliche Anordnung der Kette (Flatblatt, elix) nur peptidisches ückgrat, nicht räuml. Anordnung der AS Seitenketten 3. Tertiärstruktur: Gestalt des Proteins (räuml. Anordnung aller Atome) 4. Quartärstruktur: Aggregate aus mehreren Proteinen (Dimere, Trimere, etc.) Beispiel für Protein mit Quartärstruktur aus 4 Proteinketten (Untereinheiten): ämoglobulin
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