BESTIMMUNG DER FÄHIGKEIT EINES ENZYMPRÄPARATS, PEKTINKETTEN ZU TRENNEN MITTELS VISKOSITÄTSMESSUNG
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- Juliane Sachs
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1 RESOLUTION OIV/OENO 351/2009 BESTIMMUNG DER FÄHIGKEIT EINES ENZYMPRÄPARATS, PEKTINKETTEN ZU TRENNEN MITTELS VISKOSITÄTSMESSUNG DIE GENERALVERSAMMLUNG, unter Bezugnahme auf Artikel 2, Paragraf 2 IV des Gründungsübereinkommens vom 3. April 2001 der internationalen Organisation für Rebe und Wein, auf Vorschlag der Unterkommission «Analysemethoden» und der Expertengruppe «Spezifikation önologischer Erzeugnisse» BESCHLIESST, auf Vorschlag der Kommission II «Önologie» das Kapitel II des internationalen önologischen Kodex mit folgenden Analyse- und Kontrolltechniken zu ergänzen: 1. PRINZIP Es wird vorgeschlagen, diejenige Enzymmenge zu bestimmen, die erforderlich ist um die Viskosität einer Standardlösung unter vorbestimmten Bedingungen für den ph-wert, die Temperatur und Dauer um die Hälfte zu reduzieren. Dabei handelt es sich um eine reine Messung der klärenden Wirkung des Enzyms.. Sie berücksichtigt in erster Linie die Pektinase-Aktivität, die nicht direkt von der Freisetzung der Galakturonsäure im Medium abgeleitet werden kann. Anmerkung Zur Bestimmung der Enzymaktivität gibt es zwei Möglichkeiten: - entweder über die Dauer, die eine bestimmte Enzymkonzentration benötigt, um die Viskosität der Pektinlösung um die Hälfte zu reduzieren, - oder über die erforderliche Enzymkonzentration, um die Viskosität der Pektinlösung innerhalb einer bestimmten Zeit um die Hälfte zu reduzieren. Tests zeigen, solange ausreichend Substrat vorhanden ist, dass: - im ersten Fall der Logarithmus der Viskosität (Ablaufzeit) umgekehrt proportional zur Reaktionsdauer ist, - im zweiten Fall der Logarithmus der Viskosität umgekehrt proportional zur Enzymmenge im Medium ist. In beiden Fällen lassen sich sowohl die Dauer als auch die erforderliche Enzymmenge innerhalb eines vernünftigen Bereichs leicht bestimmen, die benötigt werden, um die Viskosität um die Hälfte zu reduzieren. e 1/6
2 2. REAKTIONSBEDINGUNGEN Medium mit 70 mmol/l Phosphatpuffer und 30 mmol/l Zitrat Substrat: Zu 70-75% verestertes Apfelpektin (z. B.: Sigma P 8471), auf 10 g/l mit Puffer verdünnt. ph = 3,5 Temperatur: 30 C Reaktionsdauer: 15 Minuten. Pektinase: Konzentrationsbereich mit ca. 10 mg/l Trockengewicht an Enzym in der Probe, d. h. zum Beispiel 0,5 mg in 50 ml Substrat. Dies entspricht in etwa der erforderlichen Enzymmenge, um die Viskosität des Substrats innerhalb von 15 Minuten unter den o. g. Bedingungen um die Hälfte zu reduzieren. 3. GERÄTE 3.1 Wasserbad- oder Wasserthermostat auf 30 C ± 1 C 3.2 Auslaufviskosimeter (A.3.1: Abb. 2) mit einem Wasserwert d. h. einer Abflussdauer des Wassers zwischen diesen beiden Markierungen - von ca. 18 bis 20 Sekunden (d. h. einem Kapillarraum mit einem Durchmesser von ca. 0,5 bis 0,6 mm) 3,3 Stoppuhr 3.4 Analysewaage (Empfindlichkeit 0,001 g) 3.5 ph-meter 3.6 Magnetrührer, herkömmliche Laborgefäße. 3.7 Schnellfilter aus Papier 3.8 Mikropipetten oder Mikronadeln zur Dosierung von Volumina von 5 bis 500 µl. 4. REINSUBSTANZEN 4.1 Reine Zitronensäure (99,5 %) 4.2 Reines Natriumhydrogenphosphatdihydrat (Na 2 HPO 4.2H 2 O) (99,0 %) 4.3 zu 70-75% verestertes Apfelpektin mit einer Reinheit über 90 % (z. B.: Sigma P 8471) 4.4 Destilliertes oder entionisiertes Wasser 4.5 Reines Natriumhydroxid (98 %) 4.6 Reine Salzsäure (11,5 M) (33,5 %) 4.7 Pektinase, deren Aktivität gemessen wird. 5. LÖSUNGEN Die Lösungen sind vor ihrer Verwendung zu homogenisieren M Natriumhydroxid 80 g reines Natriumhydroxid (4.5) in einem 100 ml Messkolben abwiegen, in entionisiertem Wasser (4.4) auflösen, nach komplettem Auflösen und Abkühlen bis zur Marke auffüllen M Salzsäure In einen halb mit entionisiertem Wasser gefüllten 100 ml Messkolben eine ausreichende Menge reine Salzsäure (4.6) geben, um abschließend eine 2M Lösung zu erzielen (nach Ergänzen bis zur Marke). 2/6
3 mmol/l Phosphatpuffer, 53 mmol/l Zitrat, ph 3, ml entionisiertes Wasser (4.4) in einen 1000 ml Messkolben geben ,22 g Zitronensäure (4.1) abwiegen ,30 g reines Natriumhydrogenphosphatdihydrat (Na 2 HPO 4.2H 2 O) (4.2) abwiegen Die mengenmäßig abgewogenen chemischen Stoffe in den 1000 ml Messkolben umfüllen und dabei umrühren bis zum völligen Auflösen umrühren und mischen mit 2 M Natriumhydroxid (5.1) oder 2 M Salzsäure (5.2), je nach ursprünglichem ph- Wert, den ph-wert auf 3,50 ± 0,05 bei Raumtemperatur bringen mit entionisiertem Wasser zur Marke auffüllen (4.4). Mischen. Stabilität: 8 Tage bei Raumtemperatur Substrat: Apfelpektin (4.3) Ein zylinderförmiges 400 ml-gefäß in einem auf 40 C ± 3 C eingestellten Wasserbad auf einen drehenden Rüttler stellen Genau 250 ml Puffer mit einem ph-wert von 3,5 (5.3) im zylinderförmigen Gefäß hinzufügen, bei 40 C weiterhin langsam rütteln, ,500 g ± 0,01 g Pektin (4.3) abwiegen und unter starkem Rühren langsam Pektin hinzufügen Anschließend 60 Minuten lang langsam rütteln und die Temperatur auf 40 C halten Das Umrühren beenden und auf 30 C ± 3 C abkühlen lassen Bei Bedarf (wenn Krümel vorhanden) auf Schnellfilter aus Papier (3.8) filtern. Stabilität: 24 Stunden bei Raumtemperatur. 5.5 Pektinaseselösung mit 100 g/l Trockengewicht (4.7) ,50 g ±0,01 g Pektinase in Pulver- oder Granulatform abwiegen In einen 25 ml Messkolben umfüllen Mit dem Puffer bei einem ph-wert von 3,5 (5.3) bis zur Marke auffüllen Durch Rütteln während 20 Minuten auf einem Magnetrüttler auflösen. Auf einem Schnellfilter aus Papier filtern, wenn das Enzym auf einem unlöslichen Stoff haftet (3.7) Bei einer flüssigen Enzympräparation direkt diese benutzen. Stabilität: 4 Stunden bei Raumtemperatur. 6. MESSUNGEN 6.1 Das Viskosimeter in das Wasserbad mit 30 C legen oder eine andere Vorrichtung verwenden, mit der die Viskosität bei 30 C gemessen werden kann. 6.2 Die Viskosität (d. h. die Fließdauer zwischen den beiden Markierungen des Viskosimeters) der Pufferlösung mit einem ph-wert von 3,5 messen, entspricht t o. Diese Dauer muss bei einem Kapillarraum von 0,5 bis 0,6 mm Durchmesser ca. 20 Sekunden betragen. 6.3 Die Ablaufdauer der Pektinlösung mit 10 g/l messen, d. h. T p. Diese Dauer muss ungefähr 200 Sekunden oder mehr betragen. 6.4 Eine Reihe von 4 Messkolben mit 50 ml Pektin (10 g/l) füllen und sie in ein Wasserbad mit 30 C stellen. 6.5 Im ersten Kolben 5µl Enzymlösung mit 100 g/l hinzufügen und homogenisieren. Dann ca. alle 15 Minuten nacheinander folgende Mengen in die anderen Kolben füllen: 15 µl, 35 µl und 100 µl Enzymlösung mit 100 g/l, dann homogenisieren. 3/6
4 6.6 Die Zeit der Ablaufdauer der einzelnen Lösungen zwischen den beiden Markierungen des Viskosimeters genau 15 Minuten nach Hinzufügen des Enzyms stoppen. 7. GRAFISCHE DARSTELLUNG DER GEMESSENEN WERTE Von der Ablaufdauer den Wert t o entsprechend dem Puffer mit dem ph-wert 3,5 abziehen. Eine Grafik mit dem Logarithmus der Ablaufzeit in Abhängigkeit von der Enzymkonzentration zeichnen. Mindestens drei Punkte müssen auf einer Gerade liegen, die den stärksten Verdünnungen entsprechen. Ist dies nicht der Fall, eine stärker verdünnte Enzymlösung verwenden, z. B. mit 50 g/l oder eventuell 10 g/l. 8. AUSWERTUNG DER ERGEBNISSE Die Gleichung der Regressionsgeraden aufstellen, die durch die drei Punkte, die auf einer Geraden liegen, geht: T = ax + b Davon die erforderliche Enzymkonzentration C abziehen, damit die Viskosität der Pektinlösung um die Hälfte (T p - t o )/2 abnimmt, entspricht T 0,5. 9. BEISPIELE 9.1 Bestimmung der erforderlichen Enzymkonzentration, damit die Viskosität der Pektinlösung um die Hälfte abnimmt. (Tabelle 1) Ablaufdauer des Puffers alleine t o = 19,3 s Tabelle 1: Enzymvolumen (µl) mit 100g/l /50 ml Pektin Konzentration (g/l) Ablaufdauer (s) Korrigierte Dauer (s) Log. Korrigierte Dauer (T p ) 210,7 (T p -t o ) 2,32 5 0, ,7 2, , ,7 1, ,2 32,8 13,5 1, ,8 4,5 0,65* Korrigierte Dauer = Ablaufdauer Ablaufdauer des Puffers mit ph-wert 3,5 * nicht berücksichtigter Wert Gleichung der Regressionsgeraden (Abb 1) y = -5, ,2844 (T p - t o ) /2 = 105 s. Log 105 = 2,02 C = (2,28-2,02)/5,84 = 0,044 Man braucht also 0,044 g/l Enzym, um die Viskosität einer Apfelpektinlösung mit 10 g/l bei 30 C während 15 Minuten um die Hälfte zu reduzieren. Es lässt sich feststellen, dass 1 g/l Enzym reichten, um die Viskosität der Pektinlösung innerhalb von 15 Minuten praktisch ganz aufzuheben. 4/6
5 Ablaufdauer Log 2, 4 2, 2 2 1, 8 1, 6 1, 4 y = -5,8366x + 2,2844 1, ,05 0,1 0,15 0,2 0,25 Enzym (g/l) Abb. 1 Reduzierung der Viskosität einer Pektinlösung in Abhängigkeit der Enzymkonzentration. 9.2 Reduzierung der Viskosität einer Pektinlösung mit 10 g/l in Abhängigkeit der Reaktionsdauer bei 30 C eines Enzyms mit der Konzentration 0,1 g/l. (Abb.2) Als Richtwert Die Ablaufdauer des Puffers beträgt 19,6 Sekunden. Tabelle 2: Korrigierte Ablaufdauer* (s) Reaktionsdauer (min) Ablaufdauer (s) Log der Ablaufdauer (T p ) 150,7 (T p - t o ) 2,18 11,5 101,4 82,1 1,91 15, ,7 1,82 21,08 72,8 53,5 1, ,83 40,53 1,61 40,31 48,79 29,49 1, ,08 20,78 1, ,25** 12,95 1, ,25** 6,95 0,84 * korrigierte Ablaufdauer **nicht berücksichtigte Werte, die verbleibende Pektinmenge schränkt die Reaktion ein. 5/6
6 Ablaufzeit (s) Reaktionszeit (mn) Log temps d'écoulement 2,2 2,1 2 1,9 1,8 1,7 1,6 y = -0,0197x + 2,1546 1, Reaktionszeit (mn) Abb. 4. Veränderung der Viskosität einer Pektinlösung mit 10 g/l in Abhängigkeit der Reaktionsdauer eines Enzyms mit 0,1 g/l bei 30 C Abb. 5 Veränderung der Viskosität einer Pektinlösung mit 10 g/l in Abhängigkeit des Logarithmus der Reaktionsdauer eines Enzyms mit 0,1 g/l bei 30 C Ablaufdauer (s) Reaktionsdauer (min) Auswertung der Ergebnisse Die Werte aus Tabelle 4 zeigen, dass eine Reaktionsdauer T/2 von 13,3 Minuten erforderlich ist, um die Viskosität der Pektinlösung mit 10 g/l bei 30 C um die Hälfte zu reduzieren. Ausgehend von der Regressionsgeraden aus Abb. 3 wird berechnet: Log75,35 = 1,877 Woraus sich ergibt T 0 /2 = (2,1545-1,877 )/0,0197 = 14,1 Minuten. 10. LITERATUR Bertrand A. détermination de la capacité d'une préparation enzymatique de type polygalacturonase à couper les chaînes pectiques par la mesure de la viscosité OIV FV /6
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