1b. Proteintransport

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1 1b. Proteintransport

2 Proteintransport 1a. icht sekretorischer Weg Nukleus Mitokondrium Plastid Peroxisome endoplasmatischer Retikulum ekretorischer Weg Lysosome Endosome Golgi Zelloberfläche sekretorische Vesikeln (1) durch die Membran (2) Vesikulär (3) Durch den nuklearen Poren

3 Das Schicksal des neuen Polipeptid 1b. Protein Synthese CyTOPLASMA mrna Nukleus zu den Zellorganellen Ribosome zum rauen ER rauer ER Protein Lysosome Peroxisome Golgi Mitokondrium Plastid Exocytose Plasmamembran Protein EXTRAZELLURäRER RAUM

4 mrna äussere Membran 1c. Rybosomen innere Membran Nukleus Nuklear Pore mrna Membran target Cytoplasmatischer Protein Peroxysome Matrix rauerer Matrix inter-membran Raum äussere Membran Strome innere Membran Tylakoid Golgi Komplex innere Membran Mitokondrium külső Membran Plasma Membran Lysosome Protein Transport Wege

5 1 ER - Signal 5 Rybosome Cytoplasma mrna 3 mrna 4. 3 SRP Rezeptor Signal Peptidase 2. Cytoplasma Signal peptid 3 rauer ER SRP (Signal erkennendes Teilchen) ER Membran 5 1. SRP Rezeptor ER Lumen Protein Nobelpreis Signal en in der Proteine ER Lumen Protein S 30S Günter Blobel 3. Signal Peptidase 7. Protein

6 Proteintransport in 3. den ER mrna SRP GDP + Pi SRP Rezeptor GDP + Pi ER Lumen Translokon (geschlossene) Translokon (geöffnete) Signal Peptidase) geschnittene Signal gerollter Protein

7 Struktur des Signal erkennendes Teilchens(SRP) 4. P54 P19 bindet zu dem ER Signal P68 P72 7SL RNS versichert Rahmen zum Ausbau der SRP zur Protein Translokation Notwendig ist P9 P14 zur Bindung der Rybosome notwendig ist SRP: Signal erkennendes Teilchen

8 Protein Modifikation im ER Glykosilation 5. Modifikation: 1. Glykolisation 2. Bildung von Disulfid- Brücke 3. Protein Folding GlcNAc: N-Acetilglykoseamin Man: Mannose Glc: Glukose konserviert variabel Asn: N-verbundene Olygosacharid Ser oder Thr: O-verbundene Olygosacharid

9 Protein folding im ER 6. Olygosacharil Transferase Dolichol Olygosacharid Kalnexin Transmembran -Helix Luminäres -hélix BiP ER Lumen Kalretikulin HA 0 monomer HA 0 trimer Proteine die im folding teilnehmen: 1. Chaperon: BiP 2. Lektinnen: Kalnexin, Kalretikulin 3. PDI: Disulfid Brücke Bindung 4. Olygosacharil Transferase: Glykosilation 5. Peptidil-prolil Isomerase: Prolin cis-trans Transformation

10 Topologische Gruppe der integranten Proteine 7. Typen: I. II. III. IV. geschnittener Signal Exoplasmatischer Raum(Lumen, Cytoplasma Membran, extrazellulärer Raum)

11 Proteine aus der Gruppe I. Einbau in die ER Membran 8. mrna geöffnetetranslokon Signal Peptidase elongierendes Polypeptid Stop-Transfer Anker geschnittene Signal ER Lumen

12 Proteine aus der Gruppe II. einbauen in die ER Membran 9. elongierende Kette 5 mrna ER Lumen Translokon Signal-Anker

13 Ordnung der topogenen en 10. TYPEN I. Signal Lumen STA II. III. Lumen SA-III SA-II Lumen Gruppe IV. Membran Proteine: merfache innere topogen en IV-A Lumen Lumen SA-II STA SA-II STA IV-B Lumen Lumen Lumen Lumen SA-III SA-II STA SA-II STA SA-II STA IV-A: Ionkanäle, Glukose Transporter IV-B: G Protein-gebundene Rezeptor STA: internal stop-transfer anchor sequence (innere Stop-Transfer-Anker ) SA: internal signal anchor sequence (innere Signal-Anker )

14 Phospholipid Anker 11. Inotisol Glukoseamin Mannose Fosfoethanolamin Fettsäure Kette hydrophobe polare mobile Proteine GPI trans-aminase ER Lumen prekursor Protein GPI Anker GPI bundender Protein

15 Transport in Mitochondrien prekurzor Protein 12. Hsc70 Matrix-targeting import Rezeptor allgemeiner Importkanal (Tom40) Tom20/22 Intermembranraum Tim23/17 Tim44 Kontaktstelle Matrix hsc70 Protease mitochondrialer Matrix abgeschnittene target Tom: translocon of the outer membrane Tim: translocon of the inner membrane aktivesprotein Folding: spontan oder durch die Hilfe von Chaperone

16 13. Position der Targeting-en an den importierten mitochondrialen Proteinen IMPORTIERTES Protein LOKALISATION des Proteins POSITION DER TARGETING-SEQUENZEN AM PRE-PROTEIN Alkoholdehidrogenase III Matrix Schnitt durch Matrix-Protease Citochromoxidase innere Membran (Weg A) CoxVa Untereinheit ATP-Syntetase innere Membran (Weg B) Untereinheit 9 ADP/ATP Antiporter innere Membran (Weg C) Citochrom b2 Intermembranraum(Weg A) Membran-targeting reifesprotein Hidrofobe stop-transfer Schnitt durch Matrix-Protease innere en erkannt durch Oxa1 Schnitt durch Matrix-Protease en erkannt durch Tom70 Rezeptor und Tim22 Komplex 2. Schnitt: Protease im Intermembranraum 1. Schnitt: Matrix-Protease Intermembranraum Targeting- allgemeine Import-Pore Targeting- Citochrom C Intermembranraum (Weg A) Stop-transfer und äussere Membran lokalisations- Porin (P70) äussere Membran

17 Transport aus dem in die innere mitochondriale Membran pre-protein A Weg B Weg C Weg Stop-transfer Matrix-targeting Oxa1-targeting pre-protein Matrix-targeting Protein innere-targeting 14. Tom20 Tom22 Tom40 Tom40 Tom40 Tom70 Intermembranraum Tim23/17 Tim44 Tim23/17 Tim22 Tim54 Tim9/10 mitokondrielles Matrix Hsc70 ausgeschnittene-matrix target Oxa1 Hsc70 fertiges Protein Citokrom Oxydase Untereinheit:CoxVa ATP Syntase: Untereinheit 9 6 Membran Domain enthaltende Proteine

18 Transport aus dem in die innere 15. mitochondriale Intermembranraum A Weg Intermembranraum target Matrix-target B Weg Intermembranraum target Protein Prekursor Protein Tom20 Tom22 Tom40 Tom40 Intermembranraum Hem Tim44 Protease mitochondrialer Matrix Tim23/17 geschnittene Matrix-target Citokrom b2 Protein Citokrom c Hem Liase