12. Oxidative Phosphorylierung
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- Steffen Waltz
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1 12. Oxidative Phosphorylierung 303
2 Zweck: Gewinnung von ATP Regeneration von NAD + und FAD Gesamtreaktionen: 3 ADP + 3 P i 3 ATP NADH + 0,5 O 2 + H + NAD + + H-O-H 2 ADP + 2 P i 2 ATP FADH 2 + 0,5 O 2 FAD + H-O-H Funktionsweise: Kopplung von Redoxreaktionen in/an der inneren Mitochondrienmembran (IMM) mit der Verlagerung (Translokation) von Protonen aus der mitochondrialen Matrix in den Intermembranraum Aufbau eines H + Gradienten über der IMM = Atmungskette Kopplung des Protonenflusses von Intermembranraum in die mitochondriale Matrix mit der Phosphorylierung von ADP = Chemiosmose 304
3 Übersicht: Prinzip der oxidativen Phosphorylierung Cytoplasma (CP) Porin Porin äußere Mito. -membran (ÄMM) H + H + Intermembranraum (IMR) NADH e - NAD + FADH 2 FAD O 2 2 H 2 O H H + innere Mito. -membran (IMM) Mito. Matrix (MM) H + ADP + P i ATP + H 2 O 305
4 Zentrale Fragen zur oxidativen Phosphorylierung: Wie wird die Übertragung der Elektronen von NADH und FADH 2 auf O 2 bewerkstelligt? Warum wird bei der Oxidation von FADH 2 weniger ATP gewonnen als bei der Oxidation von NADH? Wie funktioniert die Kopplung von Elektronentransport und H + Translokation? Wie funktioniert die Kopplung von H + Translokation und ADP Phosphorylierung? Welcher Anteil der Redoxenergie wird für die Protonentranslokation verwendet? Welcher Anteil der Energie des Protonengradienten wird für die ATP Synthese verwendet? Thermodynamik von Ionengradienten Gradient = Ungleichverteilung von Materieteilchen im Raum = höher geordneter Zustand (geringere Entropie) verglichen mit räumlicher Gleichverteilung der Materieteilchen je größer der Gradient ist (d.h. je ungleicher die Materieteilchen verteilt sind) desto geringer die Entropie des Systems. 306
5 2. Hauptsatz der Thermodynamik: Jeder freiwillig ablaufende Prozess in der Natur vergrößert die Entropie des Universums. Für den Aufbau von Gradienten muss Energie aufgewendet werden, d.h. Gradienten sind enrgiereiche Zustände Prozesse, die zur Verringerung von Gradienten führen, setzen Energie frei! Ionengradienten: Ionen sind Materieteilchen, die Ladungen tragen. Bei Ionengradienten über Membranen besteht daher (meistens) auch eine Ungleichverteilung der elektrischen Ladung im Raum (elektrostatischer Gradient = elektrische Spannung DΨ). Biologische Membranen weisen immer eine elektrische Spannung auf. Bei der Verlagerung eines Ions von einer Seite der Membran auf die andere, muss nicht nur die Energie des Materiegradienten sondern auch die Energie der Bewegung des Ions im elektrischen Feld berücksichtigt werden: DG der Ionenverlagerung bezeichnet man als elektrochemisches Potential Dµ des Ions [Ion A] Seite1 Dµ Ion A = R T ln + z F DΨ [Ion A] Seite2 Ladung des Ions 307
6 Beispiel: Betrachte drei verschiedene Ausgangszustände (Fälle A-C) der Ionenverteilung über eine Membran. Die Membran ist nur für H + permeabel. In welche Richtung ist jeweils die Bewegung der Protonen thermodynamisch begünstigt? Fall A Fall B Fall C H + Gradient Gradient Elektrostat. Cl - Na + Na + H + Cl - H + H + Cl - H + Cl - Cl - Na + Cl - Cl - Na + Cl - Cl - H + Cl - Cl - Na + H + Na+ Na + Cl - Cl - H + H+ Cl - Cl - Na + Na H + + Cl - Cl - Cl - Na + H + Na + H + Cl - Cl - Cl - H + Cl - Cl - Na + Cl - nur für H + durchlässige Membran 308
7 Wie groß ist das elektrochemische Potential von Protonen (Dµ H +) über der inneren Mitochondrienmembran? [H + ] Seite1 Dµ H + = R T ln + z H + F DΨ [H + ] Seite2 mit ln[h + ] = 2,3 lg[h + ] = -2,3 ph und ph Seite1 ph Seite2 = DpH und z H + = +1 folgt Dµ H + = -2,3 R T DpH + F DΨ Berechnung für die H + Translokation aus der mitochondrialen Matrix (MM) in den Intermembranraum (IMR) bei 37 C (310,15 K): - Experimentelle Daten: DΨ = 0,18 V (IMR ist positiv geladen gegenüber MM) ph IMR = 7,2 (Seite 1), ph MM = 7,9 (Seite 2) Dµ H + (MM IMR) = -2,3 R T DpH + F DΨ Dµ H + (MM IMR) = 5931 J mol J mol -1 = 23,3 kj mol -1 Die Translokation von Protonen aus der MM in den IMR ist stark endergon, da die Protonen sowohl gegen den elektrischen Gradienten als auch gegen den Protonengradienten bewegt werden müssen. 309
8 Wieviel Energie wird liefert die Oxidation von NADH und FADH 2 durch O 2? Berechnung der freien Energie von Redoxreaktionen unter Standardbedingungen E 0 O 2 /H 2 O DG 0 = - n F (E 0 A E 0 ) ox /A red B ox /B red = 0,816 V E 0 = -0,320 V NAD + /NADH E 0 FAD/FADH 2 (enzyme-bound) n = 2 Verbindung, die reduziert wird = -0,05 V Verbindung, die oxidiert wird NADH O 2 + H + FADH O 2 + H + NAD + + H 2 O FAD + H 2 O DG 0 = -219,2 kj mol -1 NADH+O 2 DG 0 = -167,1 kj mol -1 FADH 2 +O 2 Die Energie der Oxidation von NADH bzw. FADH 2 mit O 2 liefert ausreichend Energie, um mehrere Protonen aus der MM in den IMR zu verlagern. Wie funktioniert die Kopplung von Redoxreaktion und H + Translokation? 310
9 12.2. Die Atmungskette Zweck: Ausnutzen von Redoxenergie zum Aufbau eines Protonengradienten über die innere Mitochondrienmembran Gesamtreaktionen: NADH + 0,5 O 2 + H + 10 H + (IMR) 10 H + (MM) NAD + + H 2 O FADH 2 + 0,5 O 2 6 H + (IMR) 6 H + (MM) FAD + H 2 O Prinzip des Reaktionsmechanismus: Aufteilen der Gesamtreaktion in viele aufeinanderfolgende Redoxreaktionen, die mit Konformationsänderungen im Enzym verbunden sind. Diese führen zu einer koordinierten Veränderung der pk s Werte bestimmter protonierbarer Aminosäuren, wodurch Protonen auf der MM Seite des Enzymes aufgenommen, durch aufeinanderfolgende Säure-Base-Reaktionen innerhalb des Enzyms weitergeleitet, und schliesslich auf der IMR Seite abgegeben werden. 311
10 Übersicht: Die Atmungskette in der inneren Mitochondrienmembran 312
11 Einzelreaktionen: 4 Enzymkomplexe mit jeweils mehreren redoxaktiven prosthetischen Gruppen und insgesamt zwei redoxaktive mobile Co-Faktoren (Coenzym Q, Cytochrom c) Komplex I: NADH:Ubichinon Oxidoreduktase (NADH Dehydrogenase) - Freie Enthalpie der Redoxreaktion: 4 H + (IMR) NADH + Q + H + NAD + + QH 2 4 H + (MM) DG 0 = - n F (E 0 E 0 ) Q/QH 2 NAD/NADH = C mol -1 [0,045 V - (-0,320 V)] = -70,4 kj mol -1-4 H + von MM zum IMR zu verlagern benötigt 4 23,3 kj mol -1 = 93,2 kj mol -1 Die Reaktion des Komplex I ist endergon DG 0 = -70,4 kj mol ,2 kj mol -1 = +22,8 kj mol -1 Komplex I 313
12 Coenzym Q: Das Ubichinon-Hydrochinon Redoxpaar + [H ] + [H ] - [H ] - [H ] Ubichinon Q Ubisemichinon QH Hydrochinon QH 2 314
13 Komplex II: Succinat:Ubichinon Oxidoreduktase (Succinat Dehydrogenase) FADH 2 + Q FAD + QH 2 - Freie Enthalpie der Redoxreaktion: DG 0 = - n F (E 0 E 0 ) Q/QH 2 FAD/FADH 2 = C mol -1 [0,045 V - (-0,05 V)] = -18,3 kj mol -1 - Es werden keine H + verlagert Die Reaktion des Komplex II ist exergon DG 0 = -18,3 kj mol -1 Komplex II 315
14 Komplex III: Ubichinol:Cytochrom c Oxidoreduktase (Cytochrom bc1 Komplex) - Freie Enthalpie der Redoxreaktion: DG 0 = - n F (E 0 E 0 ) Cyt c ox /Cyt c red = C mol -1 [0,254 V - 0,045 V)] = -40,3 kj mol -1 4 H + (IMR) QH Cyt c ox 2 Cyt c red + Q + 2 H + 4 H + (MM) Q/QH 2-4 H + von MM zum IMR zu Verlagern kostet 4 23,3 kj mol -1 = 93,2 kj mol -1 Die Reaktion des Komplex III ist sehr stark endergon DG 0 = -40,4 kj mol ,2 kj mol -1 = +52,8 kj mol -1 Komplex III 316
15 Cytochrom c: Ein Protein als Redox Co-Faktor 104 Aminosäuren Häm-Gruppe (Fe-Porphyrin) des Typ c Fe(III)-Porphyrin Cyt c ox + [e - ] - [e - ] Fe(II)-Porphyrin Cyt c red 317
16 Komplex IV: Cytochrom c:o 2 Oxidoreduktase (Cytochrom Oxidase) 2 Cyt c red + 0,5 O H + 2 Cyt c ox + H 2 O - Freie Enthalpie der Redoxreaktion: DG 0 = - n F (E 0 E 0 ) O 2 /H 2 O Cyt c ox /Cyt c red = C mol -1 [0,816 V - 0,254 V)] = -108,4 kj mol -1 2 H + (IMR) 2 H + (MM) - 4 H + von MM zum IMR zu verlagern kostet 2 23,3 kj mol -1 = 46,6 kj mol -1 Die Reaktion des Komplex IV ist sehr stark exergon DG 0 = -108,4 kj mol ,6 kj mol -1 = -61,8 kj mol -1 Komplex IV Weil nur 2 H + über die innere Mitochondrienmembran verlagert werden, ist der durch Komplex IV katalysierte Prozess sehr stark exergon und bewirkt dadurch, dass die Atmungskette trotz der endergonen Reaktionen der Komplexe I und III insgesamt ein exergoner Prozess ist. 318
17 Redoxaktive prosthetische Gruppen der Atmungskette und ihre Standardreduktionspotentiale Substrate mobile Elektronenüberträger 319
18 Redoxaktive prosthetische Gruppen der Atmungskette: Eisen-Schwefel Zentren FeS-Komplex ox + [e - ] - [e - ] FeS-Komplex red 320
19 Redoxaktive prosthetische Gruppen der Atmungskette: Eisen-Porphyrine (Häm-Gruppen) 321
20 Redoxaktive prosthetische Gruppen der Atmungskette: Flavinmononukleotid (FMN) + [H ] + [H ] - [H ] - [H ] FMN (Chinon Form) FMNH (Semichinon Form) FMNH 2 (Hydrochinon Form) analoge Reaktionssequenz für FAD/FADH 2 322
21 Übersicht: Energieumwandlung durch oxidative Phosphorylierung 323
22 12.3. Die H + getriebene ATP Synthase Zweck: Nutzung des elektrochemischen Potentials von H + über der inneren Mitochondrienmembran zur Gewinnung von ATP Gesamtreaktion: 3 H + (IMR) + H + 3 H + (MM) ADP P i ATP H 2 O Aufbau des Enzyms: Die ATP Synthase besteht aus einem Komplex von Transmembranproteinen F o (für Oligomycin sensitiv) und einem Komplex aus wasserlöslchen Proteinen F 1 Funktionsweise des Enzyms: Der Fluß von H + durch den F o Teil induziert eine gerichtete Drehbewegung, die auf die g Untereinheit des F 1 Teils übertragen wird. 324
23 3D Struktur der F O F 1 ATP Synthase + H 2 O 325
24 Die Drehung der g Untereinheit erzeugt 3 verschiedene Konformationszustände in den ab Dimer Untereinheiten des F 1 Teils. Die drei Konformationszustände haben stark unterschiedliche Affinitäten für ATP, ADP und P i. In einem der drei Konformationszustände ensteht an der Oberfläche des ab Dimers spontan (d.h. ohne Energiezufuhr) ATP aus dem gebundenem ADP und P i, da in diesem Konformationszustand die Bindung von ATP an das ab Dimer viel stärker ist als die Bindung von ADP und P i. Durch nachfolgende Verlagerung der g Untereinheit wird die Konformation des ab Dimers so verändert, so dass sich die Affinität für ATP drastisch verringert, und sich das ATP vom Enzym löst. Zusammenfassung: Die Energie des elektrochemisches Potential der Protonen wird bei ihrem Fluß von dem IMR in die MM znächst in mechanische Energie umgewandelt (Rotationsbewegung der des F O Teils und der g- Untereinheit, Konformationsänderung der ab-dimere), die dann letztlich in chemische Energie umgewandelt wird (ATP Synthese). 326
25 Mechanismus der ATP Synthase g g g 327
26 Wieviele H + müssen von dem IMR in die MM durch die ATP Synthase zurückfließen, um die Bildung eines ATP Moleküls zu ermöglichen? IMR MM Fluß der Protonen setzt -23,3 kj mol -1 frei (siehe S. 309) In der MM herrschen keine Standardbedingungen, da die ATP Konzentration viel höher ist als die Konzentrationen von ADP und P i. Dadurch ist es thermodynamisch aufwendiger ATP zu bilden: DG = DG + R T ln [ATP] MM [ADP] MM [P i ] MM +50 kj mol ,5 kj mol kj mol -1 es müssen mindesten mindestens 3 H + von dem IMR in die MM fließen [liefert 3 (-23,3 kj mol -1 ) = -69,9 kj mol -1 ] damit die ATP Synthese durch die F o F 1 ATP Synthase exergon ist. 328
27 12.4. Transport von NADH, P i, ADP und ATP über die IMM Nukleotid und Phosphat Transport Damit die oxidative Phosphorylierung ablaufen kann, müssen permanent ADP und P i die bei energieverbrauchenden Prozessen an anderen Orten in der Zelle entstehen, in die MM importiert werden. Das ATP muss aus der IMM exportiert werden um überall in der Zelle verfügbar zu sein. Diese Aufgabe wird durch zwei Transporterproteine in der IMM erfüllt: (1) Die Adenin-Nukleotid Translokase katalysiert den Transport von ADP und ATP in entgegengesetzte Richtungen (Antiport). Der MM IMR Transport von ATP bei gleichzeitigem IMR MM Transport von ADP wird durch das elektrische Potential, das über der IMM liegt (IMR Seite ist positiv), thermodynamisch begünstigt, da bei jedem ATP-ADP Austausch eine zusätzlich negative Ladungseinheit in das IMR gelangt (Netto Ladung von ATP = -4 von ADP = -3). IMR IMM MM + ADP ATP 4-329
28 (2) Die Phosphat Translokase Die IMR MM Verlagerung von Phosphat (1-2 negative Ladungen) ist thermodynamisch ungünstig, da sie dem elektrostatischen Gradienten über der IMM entgegenläuft. Der Phosphattransport muss also durch Kopplung mit einem thermodynamisch günstigen Prozess angetrieben werden, und findet daher als Co-Transpot mit H + statt. IMR IMM MM + H 2 PO 4 3- H Für die Phosphorylierung von ADP durch Chemiosmose müssen insgesamt 4 H + vom IMR in die MM zurückfließen (3 H + für ATP Synthase und 1 H + für Phosphat Import in die MM). 330
29 NADH Transport Die Oxidation des NADH durch Komplex I findet an der Matrix Seite der IMM statt. Das in der Glycolyse gebildete NADH muss somit in die MM importiert werden, um seine Elektronen an die Atmungskette abzugeben. Es gibt aber kein Protein in der IMM, das NADH transportieren kann. Der Malat-a-Ketoglutarat Transporter ermöglicht den indirekten Import von NADH in die MM: die Elektronen des cytosolischen NADH werden zur Bildung von Malat verwendet, das nach seinem Transport in die MM die Elektronen auf das dort vorhandene NAD + überträgt. Da bei der NADH Oxidation im Cytosol ein H + verbraucht und bei der NADH Bildung in der MM ein H + gebildet wird, wird pro NADH auch ein H + indirekt in die MM importiert. Oxalacetat + NADH + H + NAD + IMR IMM MM Malat a-ketoglutarat Malat a-ketoglutarat NAD + 2 e - an Atmungskette Oxalacetat + NADH + H + 331
30 12.5. Die ATP Bilanz des oxidativen Glucose Abbaus Glycolyse Pyruvat-DH Citrat Zyklus oxidative Phoshorylierung ATP Ausbeute durch Substratkettenphosphorylierung (SKP) Glykolyse: Citrat Zyklus: 2 ATP 2 ATP (als GTP) Es werden 4 ATP pro Glucose durch SKP synthetisiert. ATP Ausbeute durch Chemiosmose ergibt sich aus der Anzahl der pro Glucose durch die ATP Synthase in Richtung IMR MM geflossenen H + ; diese ergibt sich aus der Anzahl der pro Glucose Molekül in Richtung MM IMR durch die Atmungskette verlagerten H + ; und diese wiederum ergibt sich aus der pro Glucose Molekül gewonnenen NADH und FADH 2 Moleküle (pro NADH werden 10 H + und pro FADH 2 6 H + verlagert). Anzahl der vom IMR nach MM verlagerten H + pro Glucose Molekül Glycolyse: +2 NADH 20 H H + für Import in die MM 18 H + Pyruvat-DH: +2 NADH 20 H + Citrat Zyklus: +6 NADH 60 H+ +2 FADH 2 12 H H + 332
31 ATP Ausbeute durch Chemiosmose (Fortsetzung) Es werden 4 H + für die Synthese von 1 ATP durch Chemiosmose benötigt (siehe S. 330): 110 H + : 4 = 27,5 Es werden 27 ATP pro Molekül Glucose durch Chemiosmose synthetisiert SUMME Substatkettenphosphorylierung: 4 ATP Chemiosmose: 27 ATP 31 ATP Der vollständige oxidative Abbau von Glucose zu CO 2 und H 2 O liefert 31 mol ATP pro 1 mol Glucose (vgl. Gärungen: 2 mol ATP pro 1 mol Glucose) 333
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