Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2001/02

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Transkript:

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2001/02 am 18.02.2002 von 08.15 09.45 Uhr Gebäude 52, Raum 207 Bitte Namen, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die Umwandlung von Pyruvat zu Acetyl-S-CoA (Mechanismus!). Bitte auch die Namen sowie die Strukturformeln der funktionellen Teile aller dabei verwendeten Coenzyme angeben (24 Punkte). 2. Welcher Schritt in der Glykolyse unterliegt besonderer Regulation und was sind die Aktivatoren und Inhibitoren (Strukturformeln bzw. Abkürzungen bei Nucleotiden, 10 Punkte)? 3. Formulieren Sie den Mechanismus der von Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase katalysierten Reaktion. Bitte auch die Struktur des funktionellen Teils des verwendeten Coenzyms angeben (16 Punkte). 4. Geben Sie Namen und Strukturformel der Aminosäuren mit basischen (3) und sauren (2) Seitenresten an (10 Punkte) und formulieren Sie ein Dipeptid (2 Punkte). 5. Wie erfolgt der Einbau von Glucose in Glykogen und wie wird sie dafür aktiviert (Strukturformel, 8 Punkte)? 6. Formulieren Sie die Bildung von Methylen-Tetrahydrofolsäure (Methylen-FH 4 ) aus Serin. Bitte den funktionellen Teil von FH 4 und auch des verwendeten Coenzyms angeben (10 Punkte). 7. Skizzieren Sie die Signalübertragung von der Bindung des Hormons Adrenalin an seinen extrazellulären Rezeptor bis zur Bildung von camp. Bitte alle Zwischenprodukte angeben und auch wie sie gegebenenfalls wieder inaktiviert werden (20 Punkte).

Wiederholungs-Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2001/02 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) am 17.05.2002 von 13.00 14.30 Uhr Gebäude 42, Raum 115 Bitte Namen (in DRUCKBUCHSTABEN), Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die Bildung von Methylen-Tetrahydrofolsäure (Methylen-FH 4 ) aus Serin. Bitte den funktionellen Teil von FH 4 und auch des verwendeten Coenzyms angeben (10 Punkte) 2. Formulieren Sie die repetitiven Schritte in der ß-Oxidation von Fettsäuren (= Fettsäureabbau; Reaktionsgleichungen und Namen der Coenzyme angeben!). Wie unterscheiden sich die entsprechenden Reaktionen in der Fettsäuresynthese bezüglich der verwendeten Coenzyme, der Stereochemie und der Lokalisation. (16 Punkte). Welcher weiteren Reaktionen bedarf es im Falle der Ölsäure (4 Punkte) und wie wird der Abbau ungeradzahliger Fettsäuren mit dem Citratzyklus verknüpft (10 Punkte)? 3. Bei der Spaltung von Peptidbindungen durch Trypsin spielen die Aminosäuren der sogenannten katalytischen Triade eine besondere Rolle. Formulieren Sie den Mechanismus dieser Reaktion unter Einbezug der katalytisch relevanten Aminosäuren. An welchen Aminosäuren des Substrat-Proteins spalten Trypsin bzw. Chymotrypsin (18 Punkte)? 4. Geben Sie die strukturellen Gemeinsamkeiten von Ubichinon und Plastochinon in allen Oxidationsstufen an. An welchen Stoffwechselprozessen sind sie jeweils beteiligt (12 Punkte)? 5. Bei welchen Stoffwechselreaktionen im Cytosol wird NADPH gebildet (mindestens 3 Teilschritte) und bei welchen Reaktionen wird es verbraucht (mindestens 2 Teilschritte). Bitte Reaktionsgleichungen angeben (20 Punkte) 6. Aus welchem anderen Molekül außer Ammoniak stammt der zweite Stickstoff bei der Bildung von Harnstoff im gleichnamigen Zyklus. Bitte Reaktionsmechanismus mit Struktur und Namen der Reaktionspartner angeben. In welchem Stoffwechselweg kann das Produkt (Name und Strukturformel) aus dem Stickstoff-Lieferanten weiterverwendet werden? (10 Punkte).

Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 1999/2000 am 25.02.2000 von 08.15 09.45 Uhr Gebäude 42, Raum 115 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 50 erforderlich) Bitte Name, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Bei welchen Stoffwechselreaktionen im Cytosol wird NADPH gebildet (mindestens 3 Teilschritte) und bei welchen Reaktionen wird es verbraucht (mindestens 2 Teilschritte). Bitte Reaktionsgleichungen angeben (20 Punkte) 2. Formulieren Sie die Umwandlung von Pyruvat zu Acetyl-S-CoA. Bitte auch die Strukturformeln der funktionellen Teile der dabei verwendeten Coenzyme angeben (24 Punkte). 3. Formulieren Sie den funktionellen Teil des Coenzyms FAD/FADH 2 in diesen beiden Oxidationsstufen. Nennen Sie mindestens drei Stoffwechselreaktionen, an denen FAD/FADH 2 beteiligt ist und begründen Sie, warum FAD/FADH 2 an Stelle von NAD/NADH oder zusätzlich dazu verwendet wird und nennen Sie zwei Beispiele (16 Punkte)? 4. Bei der Spaltung von Peptidbindungen durch die Protease Trypsin spielen die Aminosäuren der sogenannten katalytischen Triade (Ladungsverbundsystem) eine besondere Rolle. Formulieren Sie den Mechanismus dieser Reaktion in allen Teilschritten unter Einbezug dieser Aminosäuren. An welchen Aminosäuren des abzubauenden Proteins/Peptids spalten Trypsin bzw. Chymotrypsin (18 Punkte)? 5. Wie sind die Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteins definiert? Nennen Sie zwei verschiedene Sekundärstrukturen und wie unterscheiden sich die Ausrichtungen der Wasserstoffbrücken in diesen Sekundärstrukturen relativ zur Ausrichtung der Peptidkette (8 Punkte). 6. Geben Sie die vollständige Strukturformel von ATP an (4 Punkte). 7. Aus welchen strukturellen Einheiten sind Phospholipide aufgebaut? Geben Sie die Strukturformel eines Phosphatidylcholins an. Welche weiteren Bestandteile enthalten biologische Membranen (10 Punkte)?

Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 1999/2000 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 50 erforderlich) am 18.04.2000 von 15.15 16.45 Uhr Gebäude 52, Raum 207 Bitte Name, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Bei welchen Stoffwechselreaktionen im Cytosol wird NADPH gebildet (mindestens 3 Teilschritte) und bei welchen Reaktionen wird es verbraucht (mindestens 2 Teilschritte). Bitte Reaktionsgleichungen angeben (20 Punkte) 2. Formulieren Sie die Umwandlung von Pyruvat zu Acetyl-S-CoA (Mechanismus!). Bitte auch die Strukturformeln der funktionellen Teile aller dabei verwendeten Coenzyme angeben (22 Punkte). 3. Formulieren Sie den funktionellen Teil des Coenzyms FAD/FADH 2 in diesen beiden Oxidationsstufen. Nennen Sie mindestens drei Stoffwechselreaktionen, an denen FAD/FADH 2 beteiligt ist (Reaktionsgleichungen) und begründen Sie, warum FAD/FADH 2 an Stelle von NAD/NADH oder zusätzlich dazu verwendet wird und nennen Sie zwei Beispiele (18 (+4) Punkte)? 4. Bei der Spaltung von Peptidbindungen durch die Protease Trypsin spielen die Aminosäuren der sogenannten katalytischen Triade (Ladungsverbundsystem) eine besondere Rolle. Formulieren Sie den Mechanismus dieser Reaktion in allen Teilschritten unter Einbezug dieser Aminosäuren. An welchen Aminosäuren des abzubauenden Proteins/Peptids spalten Trypsin bzw. Chymotrypsin (18 Punkte)? 5. Wie sind die Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteins definiert? Nennen Sie zwei verschiedene Sekundärstrukturen und wie unterscheiden sich die Ausrichtungen der Wasserstoffbrücken in diesen Sekundärstrukturen relativ zur Ausrichtung der Peptidkette (8 Punkte). 6. Geben Sie die vollständige Strukturformel von GTP an (4 Punkte). 7. Aus welchen strukturellen Einheiten sind Phospholipide aufgebaut? Geben Sie die Strukturformel eines Phosphatidylcholins an. Welche weiteren Bestandteile enthalten biologische Membranen (10 Punkte)?

Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 1998/99 am 22.02.1999 von 12.45 14.15 Uhr (insgesamt 100 Punkte, mindestens 50 erforderlich) Bitte Name, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie drei unterschiedliche Reaktionswege, wie Pyruvat je nach Stoffwechselsituation bzw. Lebewesen weiter metabolisiert werden kann? Bitte Reaktionsgleichungen (Strukturformeln) und die verwendeten Coenzyme (Abkürzungen) angeben (16 Punkte) 2. Formulieren Sie die Transaminierung von Serin mit a-oxo-glutarat (= a-ketoglutarat). Welche Produkte entstehen (Strukturformeln). Beschreiben Sie auch den Reaktionsmechanismus unter Einbezug des Coenzyms. Welche anderen Reaktionen kann Serin katalytisch über das gleiche Coenzym eingehen und was sind die Produkte? Welche völlig andere Reaktion katalysiert das gleiche Coenzym und was ist dann die funktionelle Gruppe (22 Punkte)? 3. Welcher Schritt in der Glykolyse unterliegt besonderer Regulation und was sind die Aktivatoren und Inhibitoren (Strukturformeln bzw. Abkürzungen bei Nucleotiden, 10 Punkte)? 4. Geben Sie die strukturellen Gemeinsamkeiten von Ubichinon und Plastochinon in allen Oxidationsstufen an. An welchen Stoffwechselprozessen sind sie jeweils beteiligt (12 Punkte)? 5. Bei der Spaltung von Peptidbindungen durch Trypsin spielen die Aminosäuren der sogenannten katalytischen Triade eine besondere Rolle. Formulieren Sie den Mechanismus dieser Reaktion. An welchen Aminosäuren spalten Trypsin bzw. Chymotrypsin (18 Punkte)? 6. Wie sind die Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteins definiert? Nennen Sie zwei verschiedene Sekundärstrukturen (6 Punkte). 7. Nennen Sie drei Metalle, die vom Porphyrinsystem oder davon abgeleiteten Ringsystemen komplexiert werden und geben Sie ihre Rolle im Stoffwechsel an (mindestens je eine, 6 Punkte). 8. Aus welchen Bestandteilen sind biologische Membranen aufgebaut? Geben Sie die Strukturformel eines Phosphatidylcholins an (7 Punkte).

Wiederholungs-Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 1998/99 am 06.05.1999 von 13.45 15.15 Uhr Gebäude 42, Raum 115 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 50 erforderlich) Bitte Name, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die repetitiven Schritte in der ß-Oxidation von Fettsäuren (= Fettsäureabbau; Reaktionsgleichungen und Namen der Coenzyme angeben!). Wie unterscheiden sich die entsprechenden Reaktionen in der Fettsäuresynthese bezüglich der verwendeten Coenzyme, der Stereochemie und der Lokalisation. (16 Punkte). Welcher weiteren Reaktionen bedarf es im Falle der Ölsäure (4 Punkte) und wie wird der Abbau ungeradzahliger Fettsäuren mit dem Citratzyklus verknüpft (10 Punkte)? 2. Formulieren Sie den Mechanismus der von Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase katalysierten Reaktion. Bitte auch die Struktur des funktionellen Teils des verwendeten Coenzyms angeben (16 Punkte). 3. Geben Sie Namen und Strukturformel der Aminosäuren mit basischen (3) und sauren (2) Seitenresten an (10 Punkte) und formulieren Sie ein Dipeptid (2 Punkte). 4. Welche Molekülgruppen werden durch Transaldolasen, bzw. Transketolasen übertragen (4 Punkte)? 5. Bei der Spaltung von Peptidbindungen durch Trypsin spielen die Aminosäuren der sogenannten katalytischen Triade eine besondere Rolle. Formulieren Sie den Mechanismus dieser Reaktion in allen Teilschritten. An welchen Aminosäuren spalten Trypsin bzw. Chymotrypsin (18 Punkte)? 6. Welche Nettoreaktion findet in der Atmungskette statt (beide Teilreaktionen und die Gesamtreaktion angeben, 6 Punkte) und an welchen Proteinkomplexe erfolgt die Kopplung mit der Phosphorylierung (3 Punkte) und wie kann diese oxidative Phosphorylierung entkoppelt werden (natürlich und durch welche Chemikalie, 4 Punkte)? 7. Geben Sie die vollständige Strukturformel von GTP an (4 Punkte).

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2002/03 am 17.02.2003 von 11.45 13.15 Uhr Gebäude 42, Raum 115 Bitte Namen (in Druckbuchstaben), Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Welche Molekülgruppen werden durch Transaldolasen, bzw. Transketolasen übertragen (6 Punkte)? Welche Cofaktoren bzw. funktionellen Gruppen von Proteinseitenresten (Strukturen!) werden dabei verwendet (6 Punkte)? Formulieren Sie die Mechanismen für je ein Beispiel (12 Punkte, insgesamt 24). 2. Welche Nettoreaktion findet in der Atmungskette statt (beide Teilreaktionen und die Gesamtreaktion angeben, 6 Punkte) und an welchen Proteinkomplexen erfolgt die Kopplung mit der Phosphorylierung (3 Punkte) und wie kann diese oxidative Phosphorylierung entkoppelt werden (natürlich und durch welche Chemikalie, 4 Punkte)? Welche Funktion hat der Komplex II und wie ist er mit der Atmungskette verbunden (7 Punkte, insgesamt 20)? 3. Formulieren Sie drei unterschiedliche Reaktionswege, wie Pyruvat je nach Stoffwechselsituation bzw. Lebewesen weiter metabolisiert werden kann? Bitte Reaktionsgleichungen (Strukturformeln) und die verwendeten Coenzyme (Abkürzungen) angeben (16 Punkte) 4. Geben Sie Namen und Strukturformel der Aminosäuren mit basischen (3) und sauren (2) Seitenresten an (10 Punkte) und formulieren Sie ein Dipeptid (2 Punkte, insgesamt 12). 5. Nennen Sie drei Metalle, die vom Porphyrinsystem oder davon abgeleiteten Ringsystemen komplexiert werden und geben Sie ihre Rolle im Stoffwechsel an (je eine, 6 Punkte). 6. Aus welchen strukturellen Einheiten sind Phospholipide aufgebaut? Geben Sie die Strukturformel eines Phosphatidylcholins an. Welche weiteren Bestandteile enthalten biologische Membranen (10 Punkte)? 7. Formulieren Sie den funktionellen Teil des Coenzyms FAD/FADH 2 in diesen beiden Oxidationsstufen. Nennen Sie zwei Stoffwechselreaktionen, an denen FAD/FADH 2 beteiligt ist (Reaktionsgleichungen, 12 Punkte).

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2003/04 am 20.02.2004 von 12.15 13.45 Uhr Gebäude 46, Hörsaal 215 Bitte Namen (in DRUCKBUCHSTABEN), Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Welche Molekülgruppen werden durch Transaldolasen, bzw. Transketolasen übertragen (6 Punkte)? Welche Cofaktoren bzw. funktionellen Gruppen von Proteinseitenresten (Strukturen!) werden dabei verwendet (6 Punkte)? Formulieren Sie die Mechanismen für je ein Beispiel (12 Punkte, insgesamt 24). 2. Nennen Sie drei Metalle, die vom Porphyrinsystem oder davon abgeleiteten Ringsystemen komplexiert werden und geben Sie ihre Rolle im Stoffwechsel an (je eine, 6 Punkte). 3. Bei der Spaltung von Peptidbindungen durch Trypsin spielen die Aminosäuren der sogenannten katalytischen Triade eine besondere Rolle. Formulieren Sie den Mechanismus dieser Reaktion in allen Teilschritten. An welchen Aminosäuren spalten Trypsin bzw. Chymotrypsin (18 Punkte)? 4. Aus welchem anderen Molekül außer Ammoniak stammt der zweite Stickstoff bei der Bildung von Harnstoff im gleichnamigen Zyklus. Bitte Reaktionsmechanismus mit Struktur und Namen der Reaktionspartner angeben. In welchem Stoffwechselweg kann das Produkt (Name und Strukturformel) aus dem Stickstoff-Lieferanten weiterverwendet werden? (12 Punkte). 5. Formulieren Sie die Bildung von Methylen-Tetrahydrofolsäure (Methylen-FH 4 ) aus Serin. Bitte den funktionellen Teil von FH 4 und auch des verwendeten Coenzyms angeben (12 Punkte). 6. Formulieren Sie den funktionellen Teil des Coenzyms FAD/FADH 2 in diesen beiden Oxidationsstufen. Nennen Sie mindestens zwei Stoffwechselreaktionen, an denen FAD/FADH 2 beteiligt ist (Reaktionsgleichungen, 10 Punkte). 7. Formulieren Sie die Fixierung von CO 2 durch Ribulose-1,5-bisphosphat-carboxylase. Welches Substrat wird carboxyliert, welches Produkt entsteht und zu was zerfällt dieses mit Wasser (Namen, Strukturformeln und den Reaktionsmechanismus bitte angeben, 12 Punkte)? 8. Wie sind die Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteins definiert? Nennen Sie zwei verschiedene Sekundärstrukturen und wie unterscheiden sich die Ausrichtungen der Wasserstoffbrücken in diesen Sekundärstrukturen relativ zur Ausrichtung der Peptidkette (6 Punkte).

Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2003/04 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) am 24.04.2004 von 12.15 13.45 Uhr Gebäude 46, Hörsaal 215 Bitte Namen (in DRUCKBUCHSTABEN), Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die von dem Pyruvatdehydrogenasekomplex katalysierten Reaktionen. Strukturformeln, Reaktionsmechanismus sowie die funktionellen Teile der beteiligten Coenzyme angeben 24 Punkte). Warum werden bei einer der Reaktionen zwei Hydrid-übertragende Coenzyme verwendet (4 Punkte, insgesamt 28). 2. Bei der Spaltung von Peptidbindungen durch Trypsin spielen die Aminosäuren der sogenannten katalytischen Triade eine besondere Rolle. Formulieren Sie den Mechanismus dieser Reaktion in allen Teilschritten. An welchen Aminosäuren spalten Trypsin bzw. Chymotrypsin (18 Punkte)? 3. Formulieren Sie die von Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase katalysierte Reaktion. Strukturformeln, Reaktionsmechanismus und bitte auch die Struktur des funktionellen Teils des verwendeten Coenzyms angeben (14 Punkte). 4. Formulieren Sie die Fixierung von CO 2 durch Ribulose-1,5-bisphosphat-carboxylase. Welches Substrat wird carboxyliert, welches Produkt entsteht und zu was zerfällt dieses mit Wasser (Namen, Strukturformeln und den Reaktionsmechanismus bitte angeben, 12 Punkte)? 5. Welcher Schritt in der Glykolyse unterliegt besonderer Regulation und was sind die Aktivatoren und Inhibitoren (Strukturformeln bzw. Abkürzungen bei Nucleotiden, 10 Punkte)? 6. Skizzieren Sie die Signalübertragung von der Bindung des Hormons Adrenalin an seinen extrazellulären Rezeptor bis zur Bildung von camp. Bitte alle Zwischenprodukte angeben und auch wie sie gegebenenfalls wieder inaktiviert werden (18 Punkte).

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2004/05 am 19.03.2005 von 10.00 11.30 Uhr Gebäude 42, Hörsaal 115 Bitte Namen (in DRUCKBUCHSTABEN), Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die repetitiven Schritte in der ß-Oxidation von Fettsäuren (= Fettsäureabbau; Reaktionsgleichungen und Namen der Coenzyme angeben!). Wie unterscheiden sich die entsprechenden Reaktionen in der Fettsäuresynthese bezüglich der verwendeten Coenzyme, der Stereochemie und der Lokalisation. (16 Punkte). Welcher weiteren Reaktionen bedarf es im Falle der Ölsäure (4 Punkte) und wie wird der Abbau ungeradzahliger Fettsäuren mit dem Citratzyklus verknüpft (10 Punkte, insgesamt 30)? 2. Geben Sie die strukturellen Gemeinsamkeiten von Ubichinon und Plastochinon in allen drei Oxidationsstufen an. An welchen Stoffwechselprozessen sind sie jeweils beteiligt (12 Punkte)? 3. Formulieren Sie die Umwandlung von Pyruvat zu Acetyl-S-CoA (Strukturformeln, Mechanismus!). Bitte auch die Namen sowie die Strukturformeln der funktionellen Teile aller dabei verwendeten Coenzyme angeben (24 Punkte). 4. Welche Reaktionsschritte der Glykolyse werden in der Gluconeogenese umgangen und wie erfolgen diese in der Glconeogenese (Reaktionsgleichungen und die Strukturformel des/der ev. in der Gluconeogenese verwendeten besondereren Coenzyme(s) angeben, 18 Punkte)? 5. Formulieren Sie den Reaktionsmechanismus folgender Pyridoxalphophat(PLP)-abhängiger Reaktionen (Transaminierung, Decarboxylierung und bei der Biosynthese von Methylen-Tetrahydrofolsäure (12 Punkte). Bei welcher anderen Stoffwechselreaktion wird PLP in ganz anderer Weise und wie verwandt (4 Punkte, insgesamt 16)

Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2004/05 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) am 09.05.2005 von 08.00 09.30 Uhr Mensa 1 & 2 Bitte Namen (in DRUCKBUCHSTABEN), Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie drei unterschiedliche Reaktionswege, wie Pyruvat je nach Stoffwechselsituation bzw. Lebewesen weiter metabolisiert werden kann? Bitte Reaktionsgleichungen mit Strukturformeln und die verwendeten Coenzyme (Abkürzungen) angeben (16 Punkte) 2. Formulieren Sie die von Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase katalysierte Reaktion. Strukturformeln, Reaktionsmechanismus und bitte auch die Struktur des funktionellen Teils des verwendeten Coenzyms angeben (14 Punkte). 3. Geben Sie Namen und Strukturformel der Aminosäuren mit basischen (3) und sauren (2) Seitenresten an (10 Punkte) und formulieren Sie ein Dipeptid (2 Punkte, insgesamt 12). 4. Aus welchen strukturellen Einheiten sind Phospholipide aufgebaut? Geben Sie die Strukturformel eines Phosphatidylcholins an. Welche weiteren Bestandteile enthalten biologische Membranen (10 Punkte)? 5. Wie sind die Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteins definiert? Nennen Sie zwei verschiedene Sekundärstrukturen und wie unterscheiden sich die Ausrichtungen der Wasserstoffbrücken in diesen Sekundärstrukturen relativ zur Ausrichtung der Peptidkette (8 Punkte). 6. Aus welchem anderen Molekül außer Ammoniak stammt der zweite Stickstoff bei der Bildung von Harnstoff im gleichnamigen Zyklus. Bitte Reaktionsmechanismus dieser Teilreaktion mit Strukturformel und Namen der Reaktionspartner angeben. In welchem Stoffwechselweg kann das Produkt (Name und Strukturformel) aus dem Stickstoff-Lieferanten weiterverwendet werden? (12 Punkte). 7. Bei welchen Stoffwechselreaktionen im Cytosol wird NADPH gebildet (mindestens 3 Teilschritte) und bei welchen Reaktionen wird es verbraucht (mindestens 2 Teilschritte). Bitte Reaktionsgleichungen und Formeln angeben (20 Punkte, Sonderpunkte möglich). 8. Wie erfolgt der Einbau von Glucose in Glykogen und wie wird sie dafür aktiviert (Reaktionsgleichung und Strukturformeln, 8 Punkte)?

(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2005/06 am 23.02.2006 von 15.30 17.00 Uhr Mensa, Saal 1 & 2 Bitte Namen (in DRUCKBUCHSTABEN), Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 6. Formulieren Sie die von dem α-oxoglutarat-dehydrogenasekomplex katalysierten Reaktionen (Strukturformeln, Reaktionsmechanismus, Name des Produkts). Bitte auch die Namen und die Strukturformeln der funktionellen Teile der beteiligten Coenzyme angeben (25 Punkte). Warum werden bei einer der Reaktionen zwei Hydrid-übertragende Coenzyme verwendet (5 Punkte, insgesamt 30). Hilfe: Dieser Mechanismus wurde in der Vorlesung bei der völlig analogen Reaktion an einem anderen Substrat detailliert besprochen! 7. Formulieren Sie den Citratzyklus. Bitte Namen und Strukturformeln der Zwischenprodukte angeben (20 Punkte). 8. Formulieren Sie die Fixierung von CO 2 durch Ribulose-1,5-bisphosphat-carboxylase. Welches Substrat wird carboxyliert, welches Produkt entsteht und zu was zerfällt dieses mit Wasser (Namen, Strukturformeln und den Reaktionsmechanismus bitte angeben, 12 Punkte)? 9. Skizzieren Sie die Signalübertragung von der Bindung des Hormons Adrenalin an seinen extrazellulären Rezeptor bis zur Bildung von camp. Bitte alle Zwischenprodukte (Namen, schematische Darstellung und gegebenenfalls Formeln) angeben und auch wie sie gegebenenfalls wieder inaktiviert werden (18 Punkte). 10. Bei der Spaltung von Peptidbindungen durch Trypsin spielen die Aminosäuren der sogenannten katalytischen Triade eine besondere Rolle. Formulieren Sie den Mechanismus dieser Reaktion in allen Teilschritten. An welchen Aminosäuren spalten Trypsin bzw. Chymotrypsin (18 Punkte)? 11. Formulieren Sie ein aus proteinogenen Aminosäuren aufgebautes Dipeptid Ihrer Wahl (2 Punkte).