Referat : Aufbau v. Proteinen u. ihre Raumstruktur 1. Einleitung Unsere Körperzellen enthalten einige Tausend verschiedene Proteine wobei man schätzt, das insgesamt über 50 000 verschiedene Eiweißstoffe unseren Körper aufbauen. Man kennt über 2000 Eiweißstoffe mit Katalytischen Eigenschaften. Bsp. hierfür sind die Verdauungsenzyme Pepsin u. Amylase die in den Verdauungstrakt abgegeben werden. Pepsin u. Amylase Verdauungsenzyme Saft Enzyme Substrat Magensaft Pepsin Proteine Bauchspeichel Amylase Stärke Die Muskelkontraktion beruht auf der Bewegung der Actin- und Myosinfilamente die ebenfalls Eiweißstoffe besonderer Struktur aufweisen. Muskelkontraktion Bei der Kontraktion von Muskeln gleiten Filamentproteine ohneveränderung der Eigenlänge ineinander und verkürzen somit die Länge des Muskels. Eiweißstoffe dienen aber auch als Gerüstsubstanzen z.b. in Horn, Haaren, Fingernägeln, Federn ec. Dort bilden sie besonders wiederstandsfähiges Strukturen.
2. Aufbau der Proteine Proteine, umgangssprachlich auch Eiweiße genannt, sind Makromoleküle, die hauptsächlich aus den Elementen Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff und - seltener - Schwefel aufgebaut sind. Proteine gehören zu den Grundbausteinen aller Zellen. Sie verleihen der Zelle nicht nur Struktur, sondern sind die molekularen Maschinen, die Stoffe transportieren, Ionen pumpen und Signalstoffe erkennen. Bausteine der Proteine sind die proteinogenen (proteinaufbauenden) Aminosäuren, die durch Peptidbindungen zu Ketten verbunden sind. Beim Menschen handelt es sich um 21 verschiedene Aminosäuren Proteine bestehen aus Makromolekülen ( = Riesenmoleküle). Solche Moleküle sind immer aus sich wiederholenden Bausteinen aufgebaut wie z. B. eine Perlenkette. 2.1 Bau der Aminosäuren Um sich miteinander verbinden zu können, benötigen die Bausteine sozusagen 2 "Bindearme": Die Proteinmoleküle entsprechen der Kette mit verschiedenen Bausteinen. Die "Bindearme" sind spezielle funktionelle Gruppen. Interessanterweise hat man bei der Untersuchung von Proteinen, egal aus welchem Organismus immer nur 20 verschiedene Bausteine gefunden. Diese heißen Aminosäuren. Sie haben alle eine typische Struktur. Die allgemeine Formel ist rechts abgebildet. Ein solches Molekül bildet einen Baustein eines Proteins. Im Molekül sind 2 funktionelle Gruppen zu sehen: die Carboxylgruppe - COOH und die Aminogruppe -NH2. Mit diesen Gruppen wird die Verbindung zu den anderen Bausteinen geknüpft. Dabei verbindet sich die Carboxylgruppe der einen Aminosäure mit der Aminogruppe der anderen. Die Bindung heißt Peptidbindung. Die Reste sind bei den 20 biologisch wichtigen Aminosäuren verschieden. Von den 20 Aminosäuren haben wiederum ca. 5 besondere Bedeutung für die Zelle. Dies sind: Glycin, Alanin Phenyalanin, Cystein und Glutaninsäure (Buch Seite 99)
3. Raumstruktur der Proteine 3.1 Peptidbindung Aminosäuren können sich mit ihrer Carboxyl- und Aminogruppe miteinander verbinden. Diese Eigenschaft ist der Grund dafür, daß es Proteine gibt. Dabei können Ketten mit über 600 Aminosäuren entstehen. Die Bindung zwischen zwei Aminosäuren über die Carboxyl-gruppe der einen und Aminogruppe der anderen heißt Peptidbindung. Dabei wird 1 Wassermolekül abgespalten. Solche Reaktionen, bei den Wasser abgespalten wird, heißen Kondensationsreaktionen. Die Bindung kann auch wieder gespalten werden, man nennt dies Hydrolyse. Dazu wird je ein H2O-Molekül benötigt. Die Abbildung zeigt relativ gut, daß die Verbindung der Aminosäuren über die Peptidbindung räumlich zu einer "Zick-Zack"-Kette führt. Dabei stehen die Reste seitlich aus der Kette. Diese Struktur nennt man Primärstruktur. Man nennt die Verbindung von 2 Aminosäuren Dipeptid, von 3 Tripeptid, von 4 Tetrapeptid usw. Für die Wirkungsweise der Proteine ist ihre räumliche Struktur (ihre Faltung) besonders wichtig. Die Proteinstruktur lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben: 3.2 Primärstruktur Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Polypeptidkette bezeichnet. Vereinfacht gesagt könnte man sich eine Kette vorstellen, in der jede Perle eine Aminosäure darstellt (Schreibweise: AS1 AS2 AS3 AS4 AS1 AS1 AS3 usw.). Die Primärstruktur stellt lediglich die Aminosäurensequenz, jedoch nicht den räumlichen Aufbau dar. 3.3 Sekundärstruktur Die Sekundärstruktur, die ein Protein ausbilden kann, sind alpha-helix, beta-faltblatt, beta-turn und Schleifenkonformationen wie z.b. Haarnadelschleifen. alpha-helix Eine alpha-helix entsteht, wenn eine einzelne Polypeptidkette sich um die eigene Achse dreht und somit einen starren Zylinder bildet. Zwischen jeder vierten Peptidbindung wird eine Wasserstoffbrücke ausgebildet, indem die C=O-Gruppe der einen Peptidbindung mit der N-H-Gruppe der zweiten verbunden wird. Auf diese Weise entsteht eine gleichmäßige Helix mit 3,6 Aminosäuren pro Windung
beta-faltblatt beta-faltblätter können entweder von benachbarten Polypeptidketten, die in die gleiche Richtung laufen (parallele Ketten) gebildet werden oder von einer Polypeptidkette, die auf sich selbst zurückfaltet, so dass die Laufrichtung zu der des direkten Nachbarn entgegengesetzt ist (antiparallele Ketten). Sowohl das antiparallele als auch das parallele beta-faltblatt werden durch Wasserstoffbrücken, die die Peptidbindungen benachbarter Ketten verbinden, zusammengehalten und erzeugen somit eine sehr starre Struktur. Da man in Helix-, Blatt- oder Schleifenstrukturen bestimmte Aminosäuren auffindet, kann man sich die Aminosäuresequenz zu nutze machen, um eine Tendenz zu bestimmten Sekundärstrukturen in einer gegebenen Sequenz vorherzusagen. 3.4 Tertiärstruktur Die Abbildung zeigt die Tertiärstruktur eines kleineren Proteins. Die Tertiärstruktur ist die tatsächliche räumliche Struktur, die das Protein unter bestimmten Bedingungen (Temperatur, ph-wert) einnimmt. Die Tertiärstruktur kann sich aus verschiedenen Sekundärstrukturen zusammensetzen. Die Tertiärstruktur eines Proteins hängt von zwei wichtigen Faktoren ab: In erster Linie natürlich von der Primärstruktur. Man kann heute mit leistungsfähigen Computern ausrechnen, welche Tertiärstruktur ein kleines Peptid annehmen wird, wenn die Primärstruktur bekannt ist. In zweiter Linie hängt die Tertiärstruktur von den physikalisch-chemischen Bedingungen ab, unter denen das Protein vorliegt. Bei Temperaturveränderungen brechen einige der schwachen intramolekularen Bindungen auf, so daß sich die Tertiärstruktur ändern kann. Verändert sich der ph-wert des Mediums, so verlieren einige saure oder basische Seitenketten ihre negativen bzw. positiven Ladungen, und bestehende Bindungen können aufgelöst werden, was sich wieder auf die Tertiärstruktur auswirkt. alpha-helix Bei der alpha-helix-sekundärstruktur bilden die Aminosäure eine Art Spirale, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Aminosäuren locker zusammengehalten wird.
beta-faltblatt Bei der beta-faltblatt-sekundärstruktur bilden die Aminosäure eine Art Papier- Zieharmonika (wie man sie durch Falten eines Blatt Papiers herstellen kann), die durch Wasserstoffbrückenbindungen (grün) zwischen benachbarten Bereichen desselben Proteins zusammengehalten wird. 3.5 Quartärstruktur Wenn sich mehrere Proteinmoleküle (Aminosäureketten) zu einem funktionellen Komplex zusammenlagern, spricht man von einer Quartärstruktur. Sie wird durch nicht- kovalente Wechselwirkungen zusammengehalten: Wasserstoffbrücken von Peptidbindungen und Seitenketten, Ionische Bindungen, (unpolare Wechselwirkungen).