1.2 Protein Proteine, umgangssprachlich auch Eiweiße genannt, sind Makromoleküle, die aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff aufgebaut sind und auch andere Elemente wie Schwefel und Selen beinhalten können. Sie gehören zu den Grundbausteinen aller Zellen. Sie verleihen der Zelle nicht nur Struktur, sondern sind die molekularen Maschinen, die Stoffe transportieren, Ionen pumpen, Signalstoffe erkennen. Bausteine der Proteine sind die proteinogenen (proteinaufbauenden) Aminosäuren, die durch Peptidbindungen zu Ketten verbunden sind. Beim Menschen handelt es sich um 21 verschiedene Aminosäuren. Die Länge der Aminosäureketten reicht von 2 bis über 1000 Aminosäuren, wobei man eigentlich Aminosäureketten mit einer Länge von 2 bis 100 Aminosäuren als Peptide bezeichnet und erst bei einer Aminosäurenanzahl von mehr als 100 von Proteinen spricht. Die molekulare Größe eines Proteins wird in der Regel in Kilo-Dalton (kda) angegeben. Das Wort Protein wurde 1838 von Jöns Jakob Berzelius von dem griechischen Wort proteuo ( ich nehme den ersten Platz ein, von protos, erstes, wichtigstes ) abgeleitet. Es soll die Bedeutung der Proteine für das Leben unterstreichen. 1.2.1 Bedeutung für den Organismus Die Aufgaben der Proteine im Organismus sind vielfältig. Als Beispiele seien genannt: Als Strukturproteine bestimmen sie den Aufbau der Zelle und damit letztlich die Beschaffenheit von Geweben, beispielsweise der Haarstruktur und den gesamten Körperaufbau. Als Enzyme ermöglichen und beschleunigen sie chemische Reaktionen. Als Ionenkanäle regulieren sie die Ionenkonzentration in der Zelle, sowie die Erregbarkeit von Nerven und Muskeln. In den Muskeln verändern bestimmte Proteine ihre Form und sorgen so für die Kontraktion der Muskeln und damit für Bewegung. Als Transportproteine übernehmen sie den Transport körperwichtiger Substanzen wie z.b. Hämoglobin, das im Blut für den Sauerstofftransport zuständig ist, oder Transferrin, das Eisen in unserem Blut transportiert. Manche (meist kleinere Proteine) steuern als Hormone Vorgänge im Körper. Als Antikörper dienen sie der Infektionsabwehr. Mutationen in einem Gen verursachen Fehler im Aufbau des Proteins, das durch das Gen kodiert wird. Die Folge können Fehler in der Proteinaktivität sein. Solche Fehler (oder der gänzliche Wegfall einer Proteinaktivität) liegen vielen erblichen Krankheiten zugrunde. Quelle: www.akademie-weinheim.de 1/6
Für die Wirkungsweise der Proteine ist ihre räumliche Struktur (ihre Faltung) besonders wichtig. Die Proteinstruktur lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben: Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Polypeptidkette bezeichnet. Vereinfacht gesagt könnte man sich eine Kette vorstellen, in der jede Perle eine Aminosäure darstellt. Die Primärstruktur stellt lediglich die Aminosäurensequenz, jedoch nicht den räumlichen Aufbau dar. Als Sekundärstruktur wird die räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins bezeichnet. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates. Die Tertiärstruktur ist eine der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt. Viele Proteine müssen sich, um funktionsfähig sein zu können, zu einem Proteinkomplex zusammenlagern, der so genannten Quartärstruktur. Dies kann entweder eine Zusammenlagerung von unterschiedlichen Proteinen sein oder ein Verband aus zwei oder mehr Polypeptidketten, die aus ein und derselben Polypeptidkette, dem sog. Precursor, hervorgegangen sind Viele komplexe Proteine können sich nicht spontan falten, also ihre physiologische Struktur einnehmen, sondern brauchen dazu Faltungshelfer, sogenannte Chaperone. 1.2.2 Einteilung Ursprünglich wurden die Aminosäuren in essentiell und nicht- essentiell eingeteilt. Essentiell bedeutet, dass die Aminosäuren lebensnotwendig, nicht vom Körper selbst aufbaubar und deshalb mit der Nahrung zuzuführen sind. Nicht- essentiell sind demnach nicht- lebensnotwendige und vom Körper bei Bedarf selbst aufbaubare Aminosäuren, die also nicht mit der Nahrung zugeführt werden müssen. Inzwischen haben Wissenschaftler festgestellt, dass diese Aufteilung nicht der Realität entspricht. Deshalb wird jetzt in entbehrliche und unentbehrliche Aminosäuren unterteilt. Unentbehrlich sind die ursprünglich essentiell genannten Aminosäuren plus diejenigen, die der Körper zwar selber aufbauen kann, jedoch nicht in ausreichender Menge. Neun Aminosäuren sind unentbehrlich: Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin. Pflanzliches Eiweiß In Pflanzen kommen vor allen Dingen die Fraktionen der Gluteline und Prolamine vor. Sie unterscheiden sich nach ihrer Löslichkeit. Gluteline sind in neutralen Lösungsmitteln unlöslich, jedoch in schwach saurem und schwach alkalischem Milieu. Prolamine sind unlöslich in Wasser, lösen sich aber in Alkohol. Quelle: www.akademie-weinheim.de 2/6
Gluteline sind: - Glutein in Weizen, - Hordenin in Gerste, - Oryzenin in Reis. Prolamine sind: - Gliadin in Weizen, - Zein in Mais, Secalin in Roggen Hordei n Hafer, Tierisches Eiweiß Bei den tierischen Proteinen werden globuläre Proteine und fibröse Skleroproteine unterschieden. Globuläre Proteine oder Sphaeroproteine finden sich in Blut und Gewebeflüssigkeiten. Hierher gehören: - Albumine, wie z.b. Serumalbumin des Blutplasmas, Ovalalbumine des Eiklars, Lactoalbumine der Kuhmilch - Globuline, wie z.b. Serumglobuline des Blutplasmas, - Kaseinogen. Skleroproteine (Gerüsteiweiße) bestehen aus lang gestreckten Ketten von Aminosäuren. Sie finden sich in Haut, Haaren und Sehnen. Sie sind nahezu unlöslich in Wasser. Die meisten von ihnen sind nicht verdaulich und stellen sogenannte tierische Ballaststoffe dar. Zu ihnen zählen z.b: - Collagen, enthalten in Haut, Leder, Bindegewebe, aus ihm wird mit Hilfe von Hitze und Wasser Gelatine - Fibrin, enthalten in Seide - Keratin, enthalten in Wolle, Haaren, Nägeln, Federn - Myosin, enthalten in Muskeln 1.2.3 Verdauung und Absorption Proteine werden als einziger Nährstoff in größeren Mengen im Magen verdaut. Pepsin spaltet im sauren Milieu Nahrungsproteine in Poly- bzw. Oligopeptide. Diese werden im Dünndarm im alkalischen Milieu durch Trypsin und Chymotrypsin weiter aufgespalten.(hydrolisiert). Die Spaltung von Di- und Tripeptiden zu freien Aminosäuren besorgen die Carboxypetidasen, die sich in der Darmschleimhaut befinden. Absorbiert werden nicht nur freie Aminosäuren, sondern auch Di- und Tripeptide. Der Abtransport erfolgt über die Pfortader zur Leber. In sehr kleinen Mengen werden auch komplette Proteine absorbiert. Tierisches Eiweiß wird leichter und besser verdaut als pflanzliches, bei dem die Cellulosehülle die Aufnahme verzögert. Der Blutspiegel an Aminosäuren ist relativ gleichmäßig, dafür sorgt die Leber. Bei hohem Aminosäurenzustrom, z.b. nach einer Mahlzeit, baut die Leber einen erheblichen Anteil davon ab und beseitigt den Stickstoff in Form von Harnstoff. Ein anderer Teil wird als Leberprotein vorübergehend gespeichert und bei Bedarf sofort wieder ins Blut gegeben. Quelle: www.akademie-weinheim.de 3/6
Das Aminosäurenmuster im Plasma ist weitgehend unabhängig vom Aminosäurenmuster der Nahrung. Die Nahrungsaminosäuren werden bereits bei der Absorption metabolisiert, vor allen Dingen transaminiert, so dass nur erwünschte Aminosäuren im Blut erscheinen. Insulin und Glucagon spielen auch im Aminosäurenstoffwechsel eine bedeutende Rolle. Insulin fördert die Aufnahme von Aminosäuren in die Muskulatur, Glucagon fördert u.a. die Aufnahme von Aminosäuren in die Leber. 1.2.4 Funktion und Speicherung Aminosäuren und Proteine haben vielfältige Aufgaben im Körper, angefangen von den Peptidhormonen über Enzyme und verschiedene Funktionsproteine. Hierher gehören: - kontraktile Proteine wie Myosin und Aktin, - Schutzproteine wie Antikörper, Fibrinogen und Thrombin, - Strukturproteine wie Elastin, Keratin, Collagen, Mucoproteine, - Transportproteine wie Serumalbumin, Myoglobin, Haemoglobin und die verschiedenen Transportproteine für Mineralstoffe. Der menschliche Proteinbestand befindet sich permanent im Umbau, dabei sollten sich Synhthese- und Abbaurate im Gleichgewicht befinden. Der Proteinturnover beträgt etwa 300g/Tag, dafür kommen bei normaler Ernährung etwa 100g der erforderlichen Aminosäuren aus der Nahrung und der Rest aus dem endogenen Aminosäurenabbau, z.b. aus dem Umsatz von Muskulatur, Darmmucosazellen, Plasmaalbumin, Leukozyten und Haemoglobin. Bei nicht ausreichender Eiweißzufuhr mit der Nahrung werden Funktionsproteine abgebaut, andere Speicher stehen nicht zur Verfügung. 1.2.5 Denaturierung Sowohl durch chemische Einflüsse, wie zum Beispiel Säuren, Salze oder organische Lösungsmittel, als auch durch physikalische Einwirkungen, wie hohe oder tiefe Temperaturen oder auch Druck, können sich die Sekundär- und Tertiärstruktur und damit auch die Quartärstruktur von Proteinen ändern, ohne dass sich die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Vorgang heißt Denaturierung und ist in der Regel nicht umkehrbar; der ursprüngliche dreidimensionale räumliche Aufbau kann nicht wiederhergestellt werden. Bekanntestes Beispiel dafür ist das Eiweiß im Hühnerei, das beim Kochen fest wird, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Der ursprüngliche flüssige Zustand kann nicht mehr hergestellt werden. Das Wiederherstellen des ursprünglichen Zustandes des denaturierten Proteins heißt Renaturieren. Menschen denaturieren ihre Speisen, um sie leichter verdaulich zu machen. Durch die Denaturierung ändern sich die physikalischen und physiologischen Eigenschaften der Proteine, wie z.b. beim Spiegelei, das in der Pfanne denaturiert wird. Hohes Fieber kann daher lebensgefährlich werden: Durch eine zu hohe Temperatur werden körpereigene Proteine denaturiert und können somit ihre Aufgaben im Organismus nicht mehr erfüllen. Einige Proteine der roten Blutkörperchen denaturieren beispielsweise bereits bei 42 C. Dabei ist das Fieber wichtig, da Fremdkörper, sogenannte Antigene, schon bei geringeren Temperaturen denaturieren. Quelle: www.akademie-weinheim.de 4/6
Die bei chemischer Spaltung der Proteinketten (Proteolyse) entstehenden Teilstücke nennt man Peptone. Die biologische Wertigkeit (BW) eines Nahrungsproteins für den Menschen hängt von seiner Aminosäurenzusammensetzung (Aminosäurenmuster) ab. Je mehr dieses Muster dem körpereigenen Muster entspricht, desto besser. Dies ist insbesondere dann zu beachten, wenn man um maximalen Muskelaufbau bestrebt ist, denn der Muskelzuwachs ist umso besser, je höher die biologische Wertigkeit eines Proteins ist. Aber auch während einer Diät kommt es auf die Zufuhr hochwertiger Proteine an, um die Muskulatur so weit wie möglich vor Abbau zu schützen. Genau genommen versteht man unter biologischer Wertigkeit die Menge Körpereiweiß in Gramm, die durch 100 g eines Nahrungsproteins ersetzt werden kann. Als Bezugswert für die biologische Wertigkeit (BW=100) dient Vollei. Die biologische Wertigkeit ausgewählter Proteine: (100g Nahrungsprotein ersetzen x g Protein) Hi Tec Protein 125 Laktalbumin 104 Casein 70 Eiprotein 100 Soja-Protein 75 Fleischprotein 76 Kartoffelprotein 60 Der Proteinbedarf des erwachsenen Menschen beträgt durchschnittlich 0.8 g pro Kilogramm Körpergewicht. 1.2.6 Eiweißmangel Eiweiß hat eine große Anzahl von Aufgaben in unserem Körper. Ein erwachsener Mensch benötigt etwa 0,8-1 g Eiweiß pro Kilogramm Körpergewicht am Tag. Es dient zum Aufbau und zum Erhalt der Körperzellen, auch zur Heilung von Wunden und Krankheiten. Ein Mangel kann schlimme Folgen haben: Haarausfall (Haare bestehen zu 97-100% aus Proteinen - Keratin) Antriebsarmut Im schlimmsten Fall kommt es zur Eiweißmangelkrankheit Kwashiorkor. Menschen (meist Kinder), die an Kwashiorkor leiden, erkennt man an ihren dicken Bäuchen. Der Organismus versucht durch Wasser den Eiweißmangel abzudecken, sodass sich das Wasser nach einiger Zeit im Körper ablagert (Ödem). Weitere Symptome sind: o Muskelschwäche o Wachstumsstörungen o Fettleber o Ödeme Andauernder Eiweißmangel führt zum Marasmus und zum Tod. Quelle: www.akademie-weinheim.de 5/6
Zu Eiweißmangel kommt es in den Industrieländern allerdings höchst selten und auch nur bei extrem proteinarmen Ernährungsformen. Die durchschnittliche deutsche Mischkost dagegen enthält mit 100 g Eiweiß pro Tag mehr als genug Proteine. Obwohl häufig in der Werbung Eiweißpulver als essentiell notwendig für Breitensportler angepriesen werden, deckt "Unsere übliche Ernährung... auch den Eiweißbedarf von Sportlern ab", heißt es dazu in einem Bericht des Ministeriums für Ernährung des Landes Baden-Württemberg. Allerdings ist Studien zufolge Muskelaufbau durch Krafttraining bei Aufnahme von weniger als 1 g Eiweiß pro Kilogramm Körpergewicht am Tag kaum möglich. 1,5 Gramm werden für Kraftsportler als ausreichend angesehen. Wichtige Proteinlieferanten sind: Fleisch Fisch Eier Milchprodukte (Käse) Nüsse Getreide Hülsenfrüchte (Soja: 36%) Kartoffeln (lediglich 2%, dafür sehr viele essentielle Aminosäuren!) 1.2.7 Milchsäure: Was bedeutet rechts- und linksdrehend? Milchsäure ist ein Stoffwechselprodukt von Milchsäurebakterien, das in allen Sauermilchprodukten, z.b. Buttermilch, Joghurt, Kefir vorkommt. Auch Sauerkraut, Sauerteig und Rohwürste (z.b. Salami) enthalten Milchsäure. Es gibt zwei Formen : die rechtsdrehende L(+)- und die linksdrehende D(-)-Milchsäure, die sich aufgrund ihrer physikalischen Eigenschaften unterscheiden. Die rechtsdrehende Form wird auch im menschlichen Körper (Muskelkater) produziert und kann mit Hilfe eines spezifischen Enzyms abgebaut werden. Die linksdrehende Milchsäure wird hauptsächlich über die Nahrung aufgenommen und nur sehr langsam verstoffwechselt. Dies verursacht allerdings beim gesunden Menschen keine Gesundheitsschäden. Auch kommt es entgegen früherer Vermutungen dabei nicht über eine Anreicherung von Lactat zu einer Übersäuerung des Blutes, einer Laktatazidose. Lediglich Säuglinge sollten im ersten Lebensjahr keine linksdrehende Milchsäure aufnehmen, da ihr Stoffwechsel noch nicht voll ausgereift ist. Welche Arten von Milchsäure ein fermentiertes Lebensmittel enthält, hängt in erster Linie von der verwendeten Bakterienkultur ab. Streptococcus- und Bifidobacteriumarten bilden nahezu ausschließlich rechtsdrehende, Lactobacillus bulgaricus fast nur linksdrehende Milchsäure und Lactobacillus acidophilus etwa je zur Hälfte beide Formen. Während die Bakterien von Buttermilch, Sauermilch und Sauerrahm an die 90% L(+) Milchsäure bilden, enthalten herkömmliche Joghurts beide Arten von Milchsäure in unterschiedlichen Mengenverhältnissen. Mild schmeckende Joghurts weisen bevorzugt rechtsdrehende L(+) Milchsäure auf. Quelle: www.akademie-weinheim.de 6/6