Bioinformatik Proteinstrukturen
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- Karoline Walter
- vor 8 Jahren
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1 Bioinformatik Proteinstrukturen Kurze Einführung für Biologen, Informatiker, Mathematiker, Physiker Kristian Müller Insitut für Biologie III, Uni-Freiburg Wintersemester 06/07 Grundlagen
2 Chemische Grundlagen Koolman, Color Atlas of Biochemistry, nd edition 005 Thieme Strukturformeln
3 Proteine im Größenvergleich Die Peptidbindung
4 Ramachandran-Diagramm Helices in Proteinen sind rechtsgängig Strukturgebende Elemente
5 α-helices β-faltblätter β-helices werden aus β-faltblättern gebildet (z.b. Pectat Lyase pec)
6 Protein Toplogie beta alpha/beta alpha Proteinfaltung
7 Tertiär- und Quartärstruktur Wege zur Proteinstruktur
8 Kernspinresonanzspektroskopie - NMR NMR Spektroskopie Nuclear Magnetic Resonance (NMR) Misst Energie zwischen zwei Spin-Zuständen Differenz hängt von der Bindungs-Umgebung ab (chemical shift)
9 Typisches 1 H-NMR Spectrum (A)kleines Molekül: Ethanol (B) Macromolekül: 55 As Protein fragment D NMR: NOESY Nuclear Overhauser enhancement spectroscopy Identifiziert Protonenpaare in räumlicher Nähe
10 NOESY Spektrum 55 Aminosäure Proteinfragment Strukturberechneung mit NMR Randbedingungen
11 Röntgenstrukturanalyse Die Kunst Kristalle zu züchten Soluble protein Precipitate Gel precipitate Crystalline precipitate Crystals Proteinkonzentration typisch >= 10 mg/ml viele Pufferbedingungen (in Diffusionskammer mit Puffer höherer Konzentration)
12 Röntgendiffraktometer (Bruker) Bild von Lars Steinke Interferenzen und Beugungsmuster θ i θ o d d Interferenzmaximum: π Δ ϕ = ϕm+ 1 ϕm = d ( sinθi + sinθo ) = nπ λ Braggsche Gleichung d( sinθi + sinθo ) = nλ d sinθ = kλ θ = θ = θ d sinθ = nλ i o Bem. Stärke der Reflektion gibt Atomgewicht wider Auflösung λ sinθ
13 Interferenz im Raum und planare Detektion reciprocal lattice (hkl) P I θ θ A 1/λ r* H O Ewald-Kugel abh. Wellenlänge Auflösung abh. Streumuster und Intensitäten Diffraction pattern from sperm whale myoglobin at 1A Diffraction pattern at higher magnifications showing spot separation and intensity.
14 Drehung eines Kristalls im Strahl Drehung in 1 Schritten, Kreisförmige Ringe entstehen bei dem Schnitt der Bragg Ebenen mit der Ewald Kugel. Intensitäten der Interferenzen Integralintensität I hkl 3 Fhk l m = S L P λ A V e hkl V Strukturfaktor (N Belegung Okkupationsnummer; (hkl) Millerindices, (x,y,z) Atompositionen, u atomare Schwingungen) F = j N j f j exp [ πi( hx + ky + lz )] j j j exp 8π Atomstreufaktor (a, b, c Parameter (ITC); Δf anomale Dispersion, Δf anomale Absorption) u j sin θ λ f = 4 i= 1 ai exp bi sin θ + c + Δf + Δf λ
15 Fourier Transformation Beugungsmuster und Objekt hängen zusammen Mathematisch beschrieben durch die Fourier Transformation Rückrechnung ergibt die Elektronendichte im Raum Für die Rechnung werden die Amplitude und die Phase benötigt Anzahl detektierter Photonen entspricht Intensität = Amplitude Die Winkel der Phasen für die Reflexepunkte sind bekannt Die Phase ist unbekannt Das Phasenproblem Lösungen zum Phasenproblem Verschiebungen im System Isomorphous replacement wenige Schwermetalle im System Positionieren multiple-wavelength anomalous dispersion (MAD) Anomale Streuung Phase schätzen Molecular Replacement Gutes Modell einsetzen (z.b. bei Mutanten)
16 Auflösung und Elektronendichte 1 Å Auflösung.5 Å Auflösung 3 Å Auflösung 4 Å Auflösung Temperatur- / B-Faktor Die mittlere Abweichung eines Atoms hat verschiedene Ursachen: unterschiedliche Konformationene in unterschiedlichen Elementarzellen ('internal static disorder') Innermolekulare Vibration oder dynamische Transition ('internal dynamic disorder') Gitter Defekte Gitter Vibrationen Refinement keine perfekte Verteilung durch Atome z.b: nach Gauss B-Faktor beschreibt die mittlere Abweichung vom der durchscnittlichen Lage Schleifen Terminus
17 0 0 Die Lage von Atomen Angenommene Dichteverteilung nach Gauss μx = μy = μz wenn B isotrop, 3x3 Matrix wenn B anisotrop density = ( x μ ) 1 σ e πσ σ is width μ is centre μ ist die mittlere Verschiebung (Å) density space isotrop anisotrop B = 8π μ r = μ μ x x + 8π = 3 μ y + μ r μ z Beurteilung der Strukturverfeinerung (Refinement) R-factors (R work and R free ): R work = hkl F obs, hkl k F F obs, hkl hkl calc, hkl R free is the same as R work but calculated for a percentage of the data (5-10%) not included in the refinement if model really improves, R free should decrease along with R work
18 Richtwerte für R work und R free depends on resolution for most structures, R free should be less than ~8%, and the spread between R work and R free should be ~5% or less low resolution structures (3.5Å and lower) might not conform to this careful not to overstate conclusions Protein Data Bank (PDB)
19 Suche in der PDB Beschreibung des Formats: PDB: 1NYM HEADER HYDROLASE 1-FEB-03 1NYM TITLE CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN M18T MUTANT OF TITLE TEM-1 AND A BORONIC ACID INHIBITOR (CXB) COMPND MOLECULE: BETA-LACTAMASE TEM; COMPND 3 CHAIN: A; EXPDTA X-RAY DIFFRACTION AUTHOR X.WANG,G.MINASOV,J.BLAZQUEZ,E.CASELLI,F.PRATI,B.K.SHOICHET REVDAT 1 6-AUG-03 1NYM 0 JRNL AUTH X.WANG,G.MINASOV,E.CASELLI,F.PRATI,B.K.SHOICHET JRNL TITL RECOGNITION AND RESISTANCE IN TEM BETA-LACTAMASE JRNL REF BIOCHEMISTRY V REMARK RESOLUTION. 1.0 ANGSTROMS REMARK 3 REFINEMENT. REMARK 3 PROGRAM : SHELXL-97 REMARK 3 DATA USED IN REFINEMENT. REMARK 3 RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.0 REMARK 3 RESOLUTION RANGE LOW (ANGSTROMS) : REMARK 3 DATA CUTOFF (SIGMA(F)) : REMARK 3 COMPLETENESS FOR RANGE (%) : 93.9 REMARK 3 CROSS-VALIDATION METHOD : THROUGHOUT REMARK 3 FREE R VALUE TEST SET SELECTION : RANDOM
20 REMARK 00 DETECTOR TYPE : CCD REMARK 00 DETECTOR MANUFACTURER : MARRESEARCH REMARK 00 INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : DENZO REMARK 00 DATA SCALING SOFTWARE : SCALEPACK REMARK 00 NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS : REMARK 00 RESOLUTION RANGE HIGH (A) : 1.00 REMARK 00 RESOLUTION RANGE LOW (A) : REMARK 00 REJECTION CRITERIA (SIGMA(I)) : SEQADV 1NYM THR A 18 SWS P00810 MET 180 ENGINEERED SEQRES 1 A 63 HIS PRO GLU THR LEU VAL LYS VAL LYS ASP ALA GLU ASP SEQRES A 63 GLN LEU GLY ALA ARG VAL GLY TYR ILE GLU LEU ASP LEU HET K HET PO HET PO HET CXB A HELIX 1 1 HIS A 6 GLY A HELIX THR A 71 ALA A 86 1 SHEET 1 A 5 ILE A 56 PHE A 60 0 SHEET A 5 ARG A 43 ASP A 50-1 N TYR A 46 O PHE A 60 SHEET 3 A 5 ARG A 59 THR A 66-1 O TYR A 64 N GLY A 45 SSBOND 1 CYS A 77 CYS A 13 LINK OG SER A 70 B CXB A 300 ATOM 1 N AHIS A N ANISOU 1 N AHIS A N ATOM N BHIS A N ANISOU N BHIS A N ATOM 3 CA AHIS A C ANISOU 3 CA AHIS A C ATOM 4 CA BHIS A C ANISOU 4 CA BHIS A C
21 Format PDB Eintrag "Atom" COLUMNS DATA TYPE FIELD DEFINITION Record name "ATOM " 7-11 Integer serial Atom serial number Atom name Atom name. 17 Character altloc Alternate location indicator Residue name resname Residue name. Character chainid Chain identifier. 3-6 Integer resseq Residue sequence number. 7 AChar icode Code for insertion of residues Real(8.3) x Orthogonal coordinates for X in Angstroms Real(8.3) y Orthogonal coordinates for Y in Angstroms Real(8.3) z Orthogonal coordinates for Z in Angstroms Real(6.) occupancy Occupancy Real(6.) tempfactor Temperature factor LString(4) segid Segment identifier, left-justified LString() element Element symbol, right-justified LString() charge Charge on the atom. Programmbeispiele für Kristallographie (Uni Göttingen)
22 CCP4 CNS / X-PLOR
23 Visualisierung PyMol Programmtext verfügbar:
24 PyMol's architecture 1NYM im Überblick
25 Katalytisches S70, mutiertes M18T His_A und His_B in 1NYM
26 EGF-R Animation Swiss-PdbViewer
27 Swiss -Pdb Viewer H-Brücken in 5Å Radius um 18T
28 WhatIF WhatIF: Zugänglichkeit einer AS PDB: 1TEM Accessibility of the atoms in a residue (and some other info). Residue: 157 MET ( 18 ) Atom X Y Z Acc B WT VdW Colr AtOK Val N CA C O CB CG SD CE
29 MolMol VMD
30 BRAGI 3D alignment Combinatorial Extension (CE) Introduction CE is a method for calculating pairwise structure alignments. CE aligns two polypeptide chains using characteristics of their local geometry as defined by vectors between C alpha positions. Matches are termed aligned fragment pairs (AFPs). Heuristics are used in defining a set of optimal paths joining AFPs with gaps as needed. The path with the best RMSD is subject to dynamic programming to achieve an optimal alignment. For specific families of proteins additional characteristics are used to weight the alignment.
31 Strukturüberlagerung mit CE - Darstellung mit Rasmol 1BTL/ 1TEM 1SHV:A 1MBL:B 1BZA HPETLVKVKDAEDQL ~ MDERNRQIAEIGASLIKHW spqpleqiklsesql ~ MAERNQQIAGIGAALIEHWqr ktemkddfakleeqf ~ ---DDKLIAEATKVVMKalnmng ansvqqqlealekss ~ R--RRDILAAAAKIVThgf 1BUL ntkgideiknletdf ~ H--EDKVIAEASRIAIdnlk 1BSG ghgsgsvsdaerrlagleras ~ R--DDGLVADAARVLAETLg 1MFO 1PIO:A Lowercase: ignored by the CE algorithm Italic letters: in SwissProt, missing in X-ray structure Homology ranging from 67.8 to 3.4% rmsd values from 1. to. Å (relative to 1TEM) Z-scores above 7 -APIDDQLAELERRD ~ N--LRPLIGELTALVLPSLl ----mkelndlekky ~ P--NDKLISETAKSVMKEF-- RMSD : = i r r ( ) a i b i Molecular dynamics
32 Bewegung in Proteinen Biological molecules exhibit a wide range of time scales over which specific processes occur; for example Local Motions (0.01 to 5 Å, to 10-1 s) Atomic fluctuations Sidechain Motions Loop Motions Rigid Body Motions (1 to 10Å, 10-9 to 1s) Helix Motions Domain Motions (hinge bending) Subunit motions Large-Scale Motions (> 5Å, 10-7 to 10 4 s) Helix coil transitions Dissociation/Association Folding and Unfolding Berechnungen mit einem Kraftfeld
33 Kräfte der Bindungen im Detail Nicht-Kovalente Kräfte
34 CHARMM NAMD
35 GROMOS Proteinstruktur: Vorhersage und Design
36 CASP: der Wettbewerb für Strukturvorhersage Critical Assessment of Techniques for Protein Structure Prediction CASP 006 Number of human expert groups registered 07 Number of prediction servers registered 98 Targets assessed 95 Domains assessed 14 Experimentelle Struktur GDT Plot Überlagerung im Bereich nm gegen % Sequenz Qualität der Überlagerung
37 Dmutant H. Zhou and Y. Zhou, ``Distance-scaled, finite ideal-gas reference state improves structure-derived potentials of mean force for structure selection and stability prediction'', Protein Science, 11, (00). Rosetta Design und Robetta
38 FoldX Ende Danke an die vielen Web-Seiten
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