Schnelle Früherkennung für seltenes Leiden
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- Melanie Bach
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1 Powered by Seiten-Adresse: Schnelle Früherkennung für seltenes Leiden Rund 50 verschiedene Lysosomale Speicherkrankheiten (LSD) sind weltweit bekannt. Nur ein Dutzend dieser seltenen, genbedingten Stoffwechselerkrankungen ist aber bisher biochemisch und mikrobiologisch beschrieben. Hier setzt die Forschung von Prof. Dr. Michael Przybylski im Steinbeis-Transferzentrum für Biopolymer-Analyse & Proteomics an der Uni Konstanz an. In einem Projekt mit dem Biotech-Unternehmen Genzyme CEE Konstanz sowie der Uni Timisoara hat der Wissenschaftler zwei hochempfindliche molekulare Methoden zur LSD-Erkennung durch Massenspektrometrie und Fluorimetrie entwickelt und für die klinische Diagnostik validiert. Die schnellen und einfachen Enzymtests erlauben es, vererbte Defekte von lysosomalen Enzymen wie unter anderem Morbus Gaucher und Morbus Fabry bereits bei Neugeborenen schnell und zuverlässig diagnostizieren zu können. Prof. Dr. Dr. Michael Przybylski ist Leiter des Steinbeis-Transferzentrums für Biopolymer-Analyse & Proteomics an der Uni Konstanz. Michael Statnik Lysosomen, eine Art intrazelluläre Vesikel, tragen in der Zelle die Verantwortung für den Abbau körpereigener und körperfremder hochmolekularer Substanzen wie Lipide, Proteine, Glykoproteine, Glykosaminoglykane, die in die Zelle aufgenommen wurden. Sind diese Enzyme aufgrund eines vererbten Gendefekts nicht vorhanden, bleibt dieser Abbau aus und lysosomale Speicherkrankheiten wie Morbus Gaucher, Morbus Niemann-Pick oder Morbus Fabry treten auf. Die zum Teil lebensbedrohlichen Symptome betreffen Herz, Leber und auch das Zentrale Nervensystem und reichen von Knochenfehlbildungen, über Organvergrößerungen und -ausfall 1
2 bis hin zu Schlaganfällen. Die Gesamthäufigkeit aller lysosomaler Speicherkrankheiten liegt bei etwa 1 auf rund Neugeburten. Für M. Gaucher, M. Fabry und Mukopolysaccharidose Typ I existieren spezifische Enzymersatztherapien bereits seit einigen Jahren, die vom Biotechnologie -Unternehmen Genzyme entwickelt worden sind. Generell kommt es bei allen lysosomalen Speicherkrankheiten darauf an, eine frühzeitige Diagnose anzustreben, da eine Enzymersatztherapie im Spätstadium der Krankheit oftmals zu spät kommt. Zwei Methoden, ein Ergebnis Die Probengewinnung erfolgt mit dem Dry-blood-Spot -Verfahren (DBS) Lab. Analytische Chemie/ M. Przybylski Am Steinbeis-Transferzentrum für Biopolymer-Analyse & Proteomics an der Uni Konstanz hat Prof. Michael Przybylski diagnostische Verfahren entwickelt, die in Kooperation mit Genzyme CEE und der Universität Timisoara (Rumänien) langfristig im mittel- und osteuropäischen Raum in Kliniken und Labors zum Screening auf unter anderem die Fabry-Krankheit eingeführt werden sollen. Es handelt sich um einen einfachen und schnellen Bluttest, bei dem wenige Mikroliter Blut auf einem speziellen Membranfilter adsorbiert werden und anschließend die Enzymwerte gemessen werden, so der Konstanzer Biochemiker über die sogenannte Dry- Blood-Spot -Methode (DBS). Zur Probenextraktion werden hierbei Aliquots der DBS- Probe von drei Millimeter Durchmesser ausgestanzt und zu Mehrfachbestimmungen eingesetzt. Zur Diagnostik wurden vom Steinbeis-Transferzentrum mit den Partnern zwei komplementäre Methoden entwickelt. Den zuverlässigen und eindeutigen Nachweisverfahren zugrunde liegen dabei Methoden der fluorimetrischen Bestimmung und der Tandem- Massenspektrometrie. Wir analysieren innerhalb weniger Minuten quantitativ, ob die Enzymkonzentration entweder im Norm-Kontrollbereich von gesunden Personen liegt oder nahezu Null ist, was eine Schwersterkrankung signalisiert, erklärt Prof. Michael Przybylski. Zum Einsatz kommen dabei zwei spezifische Verfahren, welche bei den parallel durchgeführten Untersuchungen der Forschergruppen in Konstanz und in Timisoara anhand von zirka 350 gesunden Kontrollpersonen identische Ergebnisse mit hoher Genauigkeit lieferten. Bei der Methode mit dem Tandem- Massenspektrometer werden die durch das Fehlen des Enzyms nicht bzw. entsprechend verringert umgesetzten Produkte analysiert. Die quantiative Bestimmung des Produkts eines Struktur-Analogen des natürlichen Substrats, zum Beispiel Galactosyl-Ceramids für Morbus Fabry (α-galaktosidase) erfolgt mittels eines 2
3 isotopenmarkierten Internen Standards. Morbus Fabry resultiert aus dem Mangel oder der Fehlfunktion des Enzyms Alpha-Galaktosidase. Die Reaktion wird dabei mit dem sogenannten Multiple Reaction Monitoring (MRM)-Verfahren der Tandem- Massenspektrometrie verfolgt, das eine Analyse spezifischer Fragementierungspunkte der Substrat-Produktumsetzung des betreffenden Enzyms verwendet. Wir vergleichen die Signalintensitäten eines Produkt-Ions mit denen eines isotopenmarkierten Standard-Ions (z.b 13C; 15N), die sich chemisch nicht unterscheiden. Da dieses Verfahren sowohl analytische Detailkenntnisse als auch eine kostenintensive und aufwändige technische Ausstattung erfordert, an der es in den Kliniken Osteuropas häufig mangelt, haben Przybylski und seine Partner eine zweite, auf der Fluorimetrik basierende Analyse entwickelt. Hierzu wird die Enzymaktivität durch Verwendung eines fluoreszierenden Substrat-Analogen bestimmt. Bei der enzymatischen Spaltung des Galactosylsubstrats zur Bestimmung der α-gal wird das 4-Methylumbeliferon gebildet. Nach Zugabe des Substrats in eine Mikrotiterplatte bestimmen wir die Bildung des fluoreszierenden Produkts, erklärt Prof. Michael Przybylski. Die Methode ist daher mithilfe von vergleichsweise einfachen Geräten vor Ort von einer klinischen Laborassistentin durchführbar und für eine schnelle klinische Screening-Diagnostik geeignet. Bisher erfolgte die Analyse lysosomaler Speicherkrankheiten meist durch aufwändige genetische Methoden und anschließender Charakterisierung auf Proteinebene. Dagegen verwenden wir von Beginn an spezifische analytische Methoden, bei denen die infrage kommenden Proteine isoliert und identifiziert werden, betont Prof. Michael Przybylski. Erste klinische Anwendungen der Diagnostik von Morbus Fabry haben bereits stattgefunden an Blutproben gesunder Kontrollpersonen als auch von Patienten mit Morbus Fabry. Dies ermöglichte den Projektpartnern aus rund 300 Proben die beiden Verfahren zu optimieren und zu validieren. Protein-Misfaltung und Aggregation noch ungeklärt Hauptziele der Ende vergangenen Jahres gestarteten Zusammenarbeit mit Genzyme und der rumänischen Universität sind auch die Identifizierung von Target-Proteinen der bekannten lysosomalen Speichererkrankungen auf molekularer Ebene, sowie die strukturelle Charakterisierung der Aggregation von lysosomalen Proteinen im Zusammenhang mit Glykosilierungserkrankungen. Unser Untersuchungsgegenstand ist beispielsweise das Protein Beta-Glucocerebrosidase, kurz GCase genannt, das im Lysosom lokalisiert ist und dessen Mutationen die Gaucher-Krankheit auslösen. Als häufigste lysosomale Glykosphingolipidose ist Gaucher durch eine Akkumulation von Glukozerebrosid in den Makrophagen charakterisiert. Das Forscherteam möchte die Grundlagen der Instabilität/Reaktivität der Aggregationsprodukte und deren detaillierte Reaktionswege aufklären. Angewendet wird hierzu insbesondere eine neue Methode, die Ionenmobilitäts- Massenspektrometrie zur Proteinanalyse, mit der man die räumliche Anordnung von Proteinen charakterisieren kann. Die Fehlfaltung von GCase steht darüber hinaus auch im Zusammenhang mit neurodegenerativen Krankheiten wie Parkinson, berichtet Przybylski. Mehr als 50 Enzyme in Lysosymen, die für Misfaltung und Aggregation infrage kommen, sind bisher hinsichtlich ihrer Struktur und Reaktivität/ Aggregation nicht aufgeklärt. 3
4 Die Erkenntnisse sollen unter anderem eine Basis für Diagnoseverfahren liefern, mit denen der Ausfall von nicht nur einem, sondern mehreren Enzymen simultan bestimmt werden kann. Gerade die Vielzahl von Symptomen bei lysosomalen Speicherkrankheiten und die Tatsache, dass die entsprechenden zuckermetabolisierenden Enzyme in fast allen Organen vorkommen, macht deren Diagnostik nach derzeitigem Stand noch sehr schwierig. 1 E. Paschke: Untersuchungen zur frühzeitigen Diagnose und Prognose des Phänotyps bei lysosomalen Speichererkrankungen. Projektbeschreibung, eingesehen am 1. Januar 2009 Löhn-Preis für transferorientierte Forschungskooperation Das Forschungsprojekt zur Diagnostik von lysosomalen Speicherkrankheiten des Steinbeis- Transferzentrums Biopolymeranalytik an der Universität Konstanz unter Leitung von Prof. Michael Przybylski in Kooperation mit dem Konstanzer Biotech-Unternehmen genzyme CEE GmbH wurde mit dem Löhn-Preis ausgezeichnet. Der Löhn-Preis wird von der Steinbeis-Stiftung für herausragende Projekte im Technologietransfer verliehen. Fachbeitrag Michael Statnik BioLAGO BIOPRO Baden-Württemberg GmbH Weitere Informationen Prof. Dr. Dr.h.c. Michael Przybylski University of Konstanz Department of Chemistry Laboratory of Analytical Chemistry and Biopolymer Structure Analysis D Konstanz Tel.: Fax: Michael.Przybylski(at)uni-konstanz.de 4
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