Bachelorstudiengang Biologie. Vorlesung Biochemie I Klausur am 11. Oktober 2012, 9:00 11:00, H18

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1 Bachelorstudiengang Biologie Vorlesung Biochemie I Klausur am 11. Oktober 2012, 9:00 11:00, H18 1. (a) Welche Aminosäuren mit positiv geladenen Seitenketten kennen Sie? Bitte geben Sie die Strukturformel für eine dieser Aminosäuren an. (b) Bitte skizzieren Sie die Titrationskurve dieser Aminosäure. 2. Sie haben eine Mischung der Aminosäuren Lys, Glu, Trp und Gly. (a) Mit welchem chromatographischen Verfahren können Sie diese Aminosäuren voneinander trennen? (b) Wie gehen Sie experimentell vor, und in welcher Reihenfolge (und warum in dieser Reihenfolge) werden diese Aminosäuren eluiert? 3. Welche Gemeinsamkeiten gibt es zwischen der Fettsäureoxidation und dem Citratzyklus? Bitte formulieren Sie die entsprechenden Reaktionsschritte mit chemischen Formeln. 4. Sie haben ein Protein gereinigt und die folgenden analytischen Befunde erhalten: (1) Die Gelchromatographie ergibt eine apparente Molekülmasse von Da. (2) Sie verringert sich in Gegenwart von EDTA auf Da. (3) Die SDS-Polyacrylamidelektrophorese ergibt zwei Banden mit apparenten Molekülmassen von und Da. (4) Das Protein bindet bei ph 7 an Carboxymethyl-Cellulose. (5) Es bindet auch an eine Affinitätssäule, an die kurze DNA-Einzelstrangfragmente kovalent angebunden sind. Was können Sie aus diesen Befunden über die Eigenschaften des Proteins aussagen? 5. Welche Aminosäuren werden zu -Ketoglutarat abgebaut und so in den Citratcyclus eingeschleust? Beschreiben Sie die Abbauwege die von diesen Aminosäuren zu -Ketoglutarat führen (möglichst mit chemischen Formeln). 1

2 6. In der Atmungskette werden Elektronen auf Sauerstoff übertragen. (a) In Form welcher (reduizierter) Coenzyme werden diese Elektronen in die Atmungskette eingebracht? (b) In welchen Stoffwechselreaktionen werden sie gebildet? 7. Enzymkatalysierte Reaktionen werden oft mit dem Michaelis-Menten Formalismus analysiert. (a) Formulieren Sie den der kinetischen Ableitung zugrunde liegenden chemischen Mechanismus (nicht die mathem. Ableitung selbst). (b) Welche vereinfachenden Annahmen werden bei der Ableitung gemacht? (c) Welche Gleichung wird bei dieser Ableitung für die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration erhalten? (d) Warum beschreibt die Michaelis-Menten-Gleichung trotz der Vereinfachungen die Kinetik vieler Enzymreaktionen sehr gut? (e) Wie verändert sich die Kinetik in Gegenwart eines kompetitiven Inhibitors? 8. Hefe kann sowohl aerob als auch anaerob auf Glukose wachsen. Erklären Sie, warum die Rate der Glukoseverwertung stark abnimmt, wenn Hefezellen, die unter anaeroben Bedingungen kultiviert worden waren, Sauerstoff ausgesetzt werden. Wie verändert sich dabei der Stoffwechsel? Welches Energiemolekül spielt als Regulatormolekül eine wichtige Rolle und welche Schritte im Stoffwechsel werden davon beeinflusst? 9. a) Welche Abzweigungen aus dem Citratcyclus kennen sie? b) Für welche Funktionen werden sie verwendet? c) Welche Metaboliten können in den Citratcyclus eingespeist werden? d) Aus welchen Stoffwechselwegen stammen Sie? 10. Pyruvat ist ein wichtiger Metabolit des Stoffwechsels. a) Welche Reaktionen, ausgehend von Pyruvat kennen Sie? b) In welche Stoffwechselwege münden diese Reaktionen? c) Aus welchen Molekülen kann Pyruvat gebildet werden? d) Aus welchen Stoffwechselwegen stammen diese Moleküle Bitte geben Sie chemische Formeln und evtl. notwendige Coenzyme an 2

3 Bachelorstudiengang Biologie Vorlesung Biochemie I Klausur am 26. März 2012, 9:00 11:00 1. (a) In welchen Ladungszuständen kommt Histidin ph-abhängig vor? Bitte geben Sie die entsprechenden Formeln an. (b) Bitte skizzieren Sie die Titrationskurve von Histidin. (c) In welchen ph-bereichen kann Histidin als Puffer eingesetzt werden? Bei welchen ph-werten ist die Pufferwirkung am besten, bzw. am geringsten? 2. Sie haben ein Enzym gereinigt und die folgenden analytischen Befunde erhalten: (1) Die Gelchromatographie ergibt eine apparente Molekülmasse von Da. (2) Sie erhöht sich in Gegenwart von cycloamp auf Da. (3) Die SDS-Polyacrylamidelektrophorese ergibt zwei Banden mit apparenten Molekülmassen von und Da. (4) Das Protein bindet bei ph 7 an Carboxymethyl-Cellulose. (5) Es bindet auch an eine Affinitätssäule, an die ATP kovalent angebunden ist. Was können Sie aus diesen Befunden über die Eigenschaften des Proteins aussagen? Welche Art von Enzym könnte das sein? 3. Enzymkatalysierte Reaktionen werden oft mit dem Michaelis-Menten Formalismus analysiert. (a) Formulieren Sie den der kinetischen Ableitung zugrunde liegenden chemischen Reaktionsmechanismus (nicht die mathematische Ableitung). (b) Welche Gleichung wird bei dieser Ableitung für die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration erhalten? (c) Welche vereinfachenden Annahmen werden bei der Ableitung gemacht? (d) Warum beschreibt die Michaelis-Menten-Gleichung trotz der Vereinfachungen die Kinetik vieler Enzymreaktionen sehr gut? (e) Wie verändert sich die Kinetik in Gegenwart eines kompetitiven Inhibitors? 4. Methylierungen sind häufige Reaktionen im Stoffwechsel. Woher im Grundstoffwechsel stammen die Methylgruppen von Cholin in dem Membranlipid Phosphatidylcholin? Welchen Weg nehmen sie? Woher stammt das Ethanolamin? 5. Wie kann man die Stabilität doppelhelikaler DNA (ihren "Schmelzpunkt") experimentell bestimmen? Wovon hängt der Schmelzpunkt ab? (6 Punkte) 3

4 6. Bitte beschreiben Sie (an Hand von chem. Formeln) den enzymatischen Mechanismus von Chymotrypsin. Die von Chymotrypsin katalysierten Spaltungen von Tryptophanphenylester und von Tryptophan-2,4- dinitrophenylester zeigen identische k cat Werte (was ist k cat?). Welche Folgerung in Bezug auf den kinetischen Mechanismus der Chymotrypsinreaktion können Sie daraus ziehen? 7. Welches Enzym baut Glycogen ab? Bitte beschreiben Sie den Mechanismus des Abbaus. Wie wird die Aktivität dieses Enzyms in der Leber und im Muskel reguliert? 8. a) Welche Abzweigungen aus der Glykolyse kennen sie? b) Für welche Funktionen werden sie verwendet? c) Welche Metaboliten können in die Glykolyse eingespeist werden? d) Aus welchen Stoffwechselwegen stammen Sie? 9. Oxalacetat ist ein wichtiger Metabolit des Stoffwechsels. Bitte geben Sie die chemische Formel von Oxalacetat an. a) Welche Reaktionen, ausgehend von Oxalacetet kennen Sie? b) In welche Stoffwechselwege münden diese Reaktionen? c) Aus welchen anderen Molekülen kann Oxalacetat gebildet werden? d) Aus welchen Stoffwechselwegen stammen diese Moleküle Bitte geben Sie chemische Formeln und evtl. notwendige Coenzyme an 10. Welche hauptsächlichen Stoffwechselstörungen werden bei Diabetes beobachtet. Wie lassen Sie sich an Hand des Grundstoffwechsels erklären. Beim akuten Diabetes riecht der Atem des Patienten nach Aceton. Warum? 4

5 Bachelorstudiengang Biologie Vorlesung Biochemie I Klausur am 1. Juli 2011, 9:30 11:30 1. (a) Welche Aminosäuren mit positiv geladenen Seitenketten kennen Sie? Bitte geben Sie die Strukturformel für eine dieser Aminosäuren an. (b) Bitte skizzieren Sie die Titrationskurve dieser Aminosäure. 2. Sie haben eine Mischung der Aminosäuren Lys, Glu, Trp und Gly. (a) Mit welchem chromatographischen Verfahren können Sie diese Aminosäuren voneinander trennen? (b) Wie gehen Sie experimentell vor, und in welcher Reihenfolge (und warum in dieser Reihenfolge) werden diese Aminosäuren eluiert? 3. Welche Gemeinsamkeiten gibt es zwischen der Fettsäureoxidation und dem Citratzyklus? Bitte formulieren Sie die entsprechenden Reaktionsschritte mit chemischen Formeln. 4. NADH, Thiaminpyrophosphat und Biotin sind wichtige Coenzyme. (a) Bei welchen Enzymreaktionen sind sie beteiligt? (b) Bitte geben Sie für eines dieser Coenzyme die chemische Struktur des für die Funktion wichtigen Teils an. (c) Beschreiben Sie (mit Formeln) den Mechanismus einer enzymatischen Reaktion, die unter Verwendung dieses Coenzyms abläuft. 5. Welche Aminosäuren werden zu -Ketoglutarat abgebaut und so in den Citratcyclus eingeschleust? Beschreiben Sie die Abbauwege die von diesen Aminosäuren zu -Ketoglutarat führen (möglichst mit chemischen Formeln). 5

6 6. In der Atmungskette werden Elektronen auf Sauerstoff übertragen. (a) In welcher Form werden diese Elektronen in die Atmungskette eingebracht? (b) In welchen Stoffwechselreaktionen werden sie, bzw. die entsprechenden reduzierten Coenzyme, gebildet? 7. Wenn eine Mischung von 3-Phosphoglycerat und 2-Phosphoglycerat bei 25 C mit Phosphoglyceratmutase inkubiert wird, erhält man nach Gleichgewichtseinstellung sechsmal soviel 2-Phosphoglycerat als 3- Phosphoglycerat. Welche der folgenden Aussagen für die Reaktion 3-Phosphoglycerat 2-Phosphoglycerat sind annähernd richtig. (a) G 0 ' ist Null (b) G 0 ' ist unmeßbar groß (c) G 0 ' ist + 12,7 kj/mol (d) G 0 ' ist - 4,44 kj/mol (e) G 0 ' kann mit den gegebenen Daten nicht ausgerechnet werden. Bitte begründen Sie Ihre Antwort. 8. Ein Biochemiker hat die folgenden Daten für eine enzymkatalysierte Reaktion erhalten. Substratkonzentration (µm) Anfangsgeschwindigkeit (µmol/min) Das Enzym folgt der Michaelis-Menten Kinetik. (a) Bitte geben Sie, ohne graphische Auftragung und ohne mathematische Transformationen an, wie groß v max und K M für dieses Enzym sind? Bitte erklären Sie kurz, wie Sie auf diese Werte gekommen sind. (b) Wie würden Sie vorgehen, um exakte Werte für v max und K M zu erhalten? 9. a) Welche Abzweigungen aus dem Citratcyclus kennen sie? b) Für welche Funktionen werden sie verwendet? c) Welche Metaboliten können in den Citratcyclus eingespeist werden? d) Aus welchen Stoffwechselwegen stammen Sie? 10. Pyruvat ist ein wichtiger Metabolit des Stoffwechsels. a) Welche Reaktionen, ausgehend von Pyruvat kennen Sie? b) In welche Stoffwechselwege münden diese Reaktionen? c) Aus welchen Molekülen kann Pyruvat gebildet werden? d) Aus welchen Stoffwechselwegen stammen diese Moleküle Bitte geben Sie chemische Formeln und evtl. notwendige Coenzyme an 6

7 Vorlesung Biochemie I Klausur am 15. April 2011, 9:30 11:30 1. (a) In welchen Ladungszuständen kommt Glutamat ph-abhängig vor? Bitte geben Sie die entsprechenden Formeln an. (b) Bitte skizzieren Sie die Titrationskurve von Glutamat. 2. Sie haben eine Mischung der Aminosäuren Arg, Asp, Leu und Gly. (a) Mit welchem chromatographischen Verfahren können Sie diese Aminosäuren voneinander trennen? (b) Wie gehen Sie experimentell vor, und in welcher Reihenfolge (und warum in dieser Reihenfolge) werden diese Aminosäuren eluiert? 3. Sie haben ein Protein gereinigt und die folgenden analytischen Befunde erhalten: (1) Die Gelchromatographie ergibt eine apparente Molekülmasse von Da. (2) Sie erhöht sich in Gegenwart von Zn 2+ Ionen auf Da. (3) Die SDS-Polyacrylamidelektrophorese ergibt zwei Banden mit apparenten Molekülmassen von und Da. (4) Das Protein bindet bei ph 7 an Carboxymethyl-Cellulose. (5) Es bindet auch an eine Affinitätssäule, an die NADH kovalent angebunden ist. Was können Sie aus diesen Befunden über die Eigenschaften des Proteins aussagen? 4. Enzymkatalysierte Reaktionen werden oft mit dem Michaelis-Menten Formalismus analysiert. (a) Formulieren Sie den der kinetischen Ableitung zugrunde liegenden chemischen Reaktionsmechanismus (nicht die mathematische Ableitung). (b) Welche Gleichung wird bei dieser Ableitung für die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration erhalten? (c) Welche vereinfachenden Annahmen werden bei der Ableitung gemacht? (d) Warum beschreibt die Michaelis-Menten-Gleichung trotz der Vereinfachungen die Kinetik vieler Enzymreaktionen sehr gut? (e) Wie verändert sich die Kinetik in Gegenwart eines kompetitiven Inhibitors? 5. Myoglobin hat eine sehr viel höhere Affinität für Sauerstoff als Hämoglobin. Warum? Durch welche Einflüsse, bzw. Effektoren wird die Affinität von Hämoglobin für Sauerstoff moduliert? Welche Bedeutung haben diese Regulationen für den Sauerstofftransport im Blut? 7

8 Warum hat fötales Hämoglobin eine höhere Affinität für Sauerstoff als adultes Hämoglobin? 6. Welche Metaboliten akkumulieren, wenn in der anaeroben Glykolyse (a) die Enolase inhibiert wird, (b) die Laktatdehydrogenase inhibiert wird, oder (c) die Alkoholdehydrogenase inhibiert wird? 7. Wir nehmen an, daß unter zellulären Bedingungen die freie Enthalpie der Hydrolyse G' von ATP etwa -40 kj/mol beträgt. Bitte rechnen Sie aus, wieviel Gramm an ATP, NADH, Acetyl-CoA oder Glucose verwendet werden müssen, um im (aeroben) Stoffwechsel 1 kcal (= 4,184 kj) an (freier) Energie zu produzieren. Molmassen: ATP: 503, NADH: 662, Acetyl-CoA: 809 g/mol. Bitte geben Sie Gründe an warum Glucose als Energietransportmittel im Körper verwendet wird. 8. Bitte zeigen Sie in einer vergleichenden Aufstellung (a) die Unterschiede, und (b) die Gemeinsamkeiten zwischen der Biosynthese und dem Abbau von Fettsäuren. 9. a) Welche Abzweigungen aus der Glykolyse kennen sie? b) Für welche Funktionen werden sie verwendet? c) Welche Metaboliten können in die Glykolyse eingespeist werden? d) Aus welchen Stoffwechselwegen stammen Sie? 10. Oxalacetat ist ein wichtiger Metabolit des Stoffwechsels. a) Welche Reaktionen, ausgehend von Oxalacetet kennen Sie? b) In welche Stoffwechselwege münden diese Reaktionen? c) Aus welchen anderen Molekülen kann Oxalacetat gebildet werden? d) Aus welchen Stoffwechselwegen stammen diese Moleküle Bitte geben Sie chemische Formeln und evtl. notwendige Coenzyme an 8

9 Bachelorstudiengang Biologie Modul Biochemie I Abschlussklausur 16. April 2010, , H15 1. Welche Aminosäuren mit positiv geladenen Seitenketten kennen Sie? Bitte geben Sie die Strukturformel für eine dieser Aminosäuren an und skizzieren Sie ihre Titrationskurve (6 P.). 2. Sie haben eine Mischung der Aminosäuren Lys, Glu, Phe, Ala und Gly. Schlagen Sie ein chromatographisches Verfahren vor, um diese Aminosäuren voneinander trennen?. Wie gehen Sie experimentell vor? In welcher Reihenfolge werden diese Aminosäuren eluiert? (8 P.) 3. Sie haben ein Protein gereinigt und die folgenden analytischen Befunde erhalten: (1) Die Gelchromatographie ergibt eine apparente Molekülmasse von Da. (2) Die SDS-Polyacrylamidelektrophorese ergibt drei Banden mit apparenten Molekülmassen von , und Da. (3) Das Protein bindet bei ph 7 an Carboxymethyl- Cellulose. (4) Es bindet auch an eine Affinitätssäule, an die NAD + kovalent gebunden ist. (5) Es wird durch EDTA inaktiviert. Was können Sie aus diesen Befunden über die Eigenschaften des Proteins aussagen? (8 P.) 4. Wie kann man die Stabilität doppelhelikaler DNA (ihren "Schmelzpunkt") experimentell bestimmen? Wovon hängt sie ab? (6 P.) 5. Enzymkatalysierte Reaktionen werden oft mit dem Michaelis-Menten Formalismus analysiert. (a) Formulieren Sie den der kinetischen Ableitung zugrunde liegenden chemischen Mechanismus (nicht die mathematische Ableitung selbst). (b) Welche vereinfachenden Annahmen werden bei der Ableitung gemacht? (c) Welche Gleichung wird bei dieser Ableitung für die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit v 0 von der Substratkonzentration [S] 0 erhalten? (d) Welche Bedeutung hat der K M Wert? Wie können Sie ihn schnell bestimmen? (e) Wie verändert sich die Kinetik in Gegenwart eines kompetitiven Inhibitors? (12 P.) 6. Welche Reaktionen werden von Proteasen, bzw. Nukleasen katalysiert? Bitte geben Sie Beispiele für diese Enzyme an und beschreiben Sie für eines von ihnen den Mechanismus der katalysierten Reaktion (mit chem. Formeln des Substrats und der beteiligten Aminosäuren im aktiven Zentrum) (8 P.) 7. Warum ist ATP eine energiereiche Verbindung? Wo im Stoffwechsel wird ATP gebildet? Bitte geben Sie ein Beispiel für die Aktivierung eines Metaboliten durch ATP (8 P.) 8. NADH kann die innere Mitochondrienmembran nicht passieren. Welche "Transportmechanismen" durch diese Membran für NADH kennen Sie? Bitte beschreiben Sie für einen dieser Mechanismen die einzelnen Schritte des Transports der Elektronen von cytosolischem NADH in die Atmungskette. (8 P.) 9. Sehen Sie Gemeinsamkeiten zwischen der Fettsäureoxidation und dem Citratzyklus und, wenn ja, welche? Bitte formulieren Sie die entsprechenden Schritte mit chemischen Formeln. (8 P.) 10. Oxalacetat ist ein wichtiger Metabolit des Stoffwechsels. (1) Bitte geben Sie die Strukturformel von Oxalacetat an. (2) Welche Reaktionen, ausgehend von Oxalacetat kennen Sie? (3) In welche Stoffwechselwege münden diese Reaktionen? (4) Wie kann Oxalacetat gebildet werden? (10 P.) 9

10 11. Pyridoxalphosphat, Thiaminpyrophosphat und Biotin sind wichtige Coenzyme. (1) Bei welchen Enzymreaktionen sind sie beteiligt? (2) Bitte geben Sie für eines dieser Coenzyme die chemische Struktur des für die Funktion wichtigen Teils an. (3) Beschreiben Sie (mit Formeln) den Mechanismus einer enzymatischen Reaktion, die unter Verwendung dieses Coenzyms abläuft. (8 P.) 12. (1) Wodurch wird Diabetes ausgelöst? (2) Welche Symptome treten auf? (3) Durch welche Störungen im Stoffwechsel werden sie verursacht und wie lassen Sie sich an Hand des Grundstoffwechsels erklären. (10 P.) Gesamt: 100 P. 10

11 Bachelorstudiengang Biologie Modul Biochemie I Abschlussklausur 30. Juni 2010, , H12 1. Welche Aminosäuren mit negativ geladenen Seitenketten kennen Sie? Bitte geben Sie die Strukturformeln für diese Aminosäuren an und skizzieren Sie für eine die Titrationskurve (8 P.). 2. Bitte geben Sie die Strukturformel von Histidin an. In welchen ph-bereichen kann Histidin als Puffer eingesetzt werden? Bei welchen ph-werten ist die Pufferwirkung am höchsten, bzw. am geringsten? (6 P.) 3. Sie haben ein Protein gereinigt und die folgenden analytischen Befunde erhalten: (1) Die analytische Ultrazentrifugation ergibt eine apparente Molekülmasse von Da. (2) Die SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese ergibt zwei Banden mit apparenten Molekülmassen von und Da. (3) Das Protein bindet bei ph 7 an Diethylaminoethlyl(DEAE)-Cellulose. (4) Es wird durch Reduktionsmittel inaktiviert. Was können Sie aus diesen Befunden über die Eigenschaften des Proteins aussagen? Welches Ergebnis würden Sie erwarten, wenn Sie mit diesem Protein eine isoelektrische Fokussierung durchführen würden? (8 P.) 4. Bei Versuchen zur Aufklärung des genetischen Codes wurden mit poly (GU) ein Polypeptid der Sequenz -Cys-Val-Cys-Val- erhalten, mit poly(uuc) als Matrize poly- Phe, poly-ser und poly-leu, und mit poly(guaa) wurden nur Di- und Tripeptide erhalten. Welche Folgerungen wurden aus diesen Ergebnissen gezogen? (8 P.) 5. Die Auftragung von 1/v gegen 1/[S] 0 nennt man die Lineweaver-Burk-Auftragung. Man kann alternativ auch v gegen v/[s] 0 auftragen (Eadie-Hofstee-Auftragung). Bitte formen Sie die Michaelis-Menten-Gleichung so um, daß sich v = f(v/[s] 0 ) ergibt. Was charakterisieren in dieser Auftragung die Steigung und die Achsenabschnitte? Skizzieren Sie in der Eadie-Hofstee-Auftragung die Veränderungen, die durch einen kompetitiven Inhibitor verursacht werden. (10 P.) 6. Bitte beschreiben Sie (an Hand von chem. Formeln) den enzymatischen Mechanismus von Chymotrypsin. Die von Chymotrypsin katalysierten Spaltungen von Tryptophanphenylester und von Tryptophan-2,4-dinitrophenylester zeigen identische k cat Werte (was ist k cat?). Welche Folgerung in Bezug auf den kinetischen Mechanismus der Chymotrypsinreaktion können Sie daraus ziehen? (8 P.) 7. Bei genetischen Defekten in der Glykolyse in Erythrocyten kann der Sauerstofftransport beeinträchtigt sein. Wie sind Glykolyse und Sauerstofftransport verknüpft? Wie ändert sich die Sauerstoffaffinität bei Hexokinasemangel und wie bei Pyruvatkinasemangel? (8 P.) 8. Zur Synthese von 1 mol ATP sind unter Standardbedingungen G = 30 kj/mol notwendig. Wie groß ist G unter Leberbedingungen (3,5 mm ATP, 1,5 mm ADP, 5 mm Phosphat)? Ein Mensch (70 kg) hat einen Nahrungsbedarf von 8400 kj pro Tag. Die Effizienz der Umsetzung dieser Energie in ATP sei 50 %. Wieviel ATP (in kg) werden dann pro Tag synthetisiert? (8 P.) 9. Macht es für die Glukoseverwertung im Muskel einen Unterschied (im Sinne der Bereitstellung von ATP), ob die Glukoseeinheiten aus dem Glycogen des Muskels oder dem der Leber stammen? (8 P.) 10. Pyruvat ist ein wichtiger Metabolit des Stoffwechsels. (1) Bitte geben Sie die Strukturformel von Pyruvat an. (2) Welche Reaktionen, ausgehend von Pyruvat kennen Sie? (3) In welche Stoffwechselwege münden diese Reaktionen? (4) Wie kann Pyruvat gebildet werden? (10 P.) 11

12 11. Welche Abzweigungen aus der Glykolyse kennen sie? Welche Funktionen haben sie? (8 P.) 12. Bitte vergleichen Sie die Synthese und den Abbau von Glycogen (Mechanismen, Enzyme, Regulation, etc.). Wo sehen Sie Gemeinsamkeiten und wo Unterschiede? (10 P.) Gesamt: 100 P. 12