Serinpeptidasen.
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- Jörg Friedrich
- vor 7 Jahren
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1 Serinpeptidasen 1
2 Klassifizierung der Peptidasen Peptidasen (alt, Proteasen) Endopeptidasen (Proteinasen) Exopeptidasen Endopeptidasen H 2 N CH H 2 N Exopeptidasen CH 2
3 Endopeptidasen: 5 Untergruppen Einteilung nach katalytischem Mechanismus Serin-Endopeptidasen EC Cystein- Endopeptidasen EC Aspartat- Endopeptidasen EC Metallo- Endopeptidasen EC Threonin- Endopeptidasen EC Adressen über Peptidasen: 3
4 Spezifitätsstellen bei Endopeptidasen nach Schechter & Berger, 1967 Hydrolyse Substrat H 2 N P 4 P 3 P 2 P 1 P 1 ' P 2 ' P 3 ' P 4 ' CH Enzym S 4 S 3 S 2 S 1 S 1 ' S 2 ' S 3 ' S 4 ' Aspartat-Endopeptidase 4
5 Die Serinpeptidasen 180+ bekannte Enzyme Gliederung in Clans und Familien Katalyse: Ser, His, Asp (katalytische Triade) Serin: nucleophiler Angriff 5
6 Chymotrypsin Die gefaltete Struktur ist für die Aktivität notwendig (gilt für alle Enzyme) 6
7 Chymotrypsin Eglin c Hemmer 7
8 Die katalytische Triade Die Nummerierung (57, 102 und 195), die z. B. für Trypsin, Chymotrypsin und Elastase gilt, entspricht der Primärstruktur des Rinder-Chymotrypsinogens. 8
9 Chymotrypsin: Mechanismus (1) S1 N-Terminus CH 2 Ser 195 CH 2 H N C HN CH Hydrolyse Enzym-Substrat Komplex His 57 N H C Säure-Base Katalyse (His 57 ) elektrostatische Katalyse (Asp 102 begraben) Asp 102 C-Terminus 9
10 Chymotrypsin: Mechanismus (2) S1 Nucleophiler Angriff des Ser im aktiven Zentrum auf das Carbonyl C-Atom der zu spaltenden Bindung des tetrahedrischen Überganszustands Ser 195 CH 2 N NH CH 2 CH C NH N-Terminus Erstes tetraedrisches Zwischenprodukt (ähnelt dem Übergangszustand) His 57 Säurekatalyse durch das von Asp polarisierte His im aktiven Zentrum H C Kovalente Katalyse Asp 102 C-Terminus 10
11 Chymotrypsin: Mechanismus (3) S1 N-Terminus CH 2 Ser 195 CH 2 N CH C HNH Acyl-Enzym Intermediat (kovalent) N His 57 H Säurekatalyse durch das von Asp polarisierte His im aktiven Zentrum, gefolgt vom Abgang des Produkts (Cterminales Segment) C Asp 102 C-Terminus 11
12 Chymotrypsin: Mechanismus (4) S1 N-Terminus CH 2 Ser 195 CH 2 C CH N H H Acyl-Enzym-H 2 Komplex N His 57 H Säurekatalyse durch das von Asp polarisierte His im aktiven Zentrum, gefolgt vom Abgang des Produkts (Cterminales Segment) und dessen Ersatz durch ein Wassermolekül. C Asp
13 Chymotrypsin: Mechanismus (5) S1 N-Terminus CH 2 Ser 195 CH 2 C CH H NH Zweites tetraedrisches Zwischenprodukt His 57 H N C Asp
14 Chymotrypsin: Mechanismus (6) S1 N-Terminus Ser 195 CH 2 H N C CH 2 CH His 57 H N H C Freies Enzym Asp
15 Katalytischer Mechanismus (7) Mischung von kovalenter und Säure-Base Katalyse Asp 102 : orientiert His 57 His 57 : Säure-Base Funktion Ser 195 : kovalente Bindung mit Peptid (nucleophiler Angriff auf Carbonyl-Sauerstoff der Peptidbindung) Bildung eines tetrahedrischen Zwischenprodukts und seine Stabilisierung im xyanion-loch durch NHs von Gly 193 und Ser
16 Stabilisierung des Übergangszustandes (8) xyanion-loch Trigonales Carbonyl-C-Atom noch nicht in der richtigen Konformation für die Bindung im xyanion-loch Tetrahedrisches Carbonyl-C-Atom bindet im xyanion-loch 16
17 Acyl-Enzym-Zwischenprodukt (9) Die Kinetik der prästationären Phase liefert den Hinweis auf ein Acyl-Enzym- Zwischenprodukt. Die Hydrolyse von p-nitrophenylacetat durch Chymotrypsin wird anhand der Freisetzung von p-nitrophenol (ein farbiges Produkt) gemessen. Gleich zu Beginn der Reaktion kommt es zu einer raschen Freisetzung von p-nitrophenol; die freigesetzte Menge ist nahezu stöchiometrisch mit der Menge an vorhandenem Enzym. Dies spiegelt die schnelle Acylierungsphase der Reaktion wider. Anschließend verläuft die Reaktion langsamer, weil der Enzymumsatz durch die geringere Geschwindigkeit der Deacylierungsphase begrenzt wird. (Abbildung 6-19 im Lehningers Biochemie Buch). 17
18 Hemmung der Serinpeptidasen durch DIFP CH(CH 3 ) 2 CH(CH 3 ) 2 Enzym-Ser CH 2 H + F P Enzym-Ser CH 2 P + HF CH(CH 3 ) 2 kovalent CH(CH 3 ) 2 Diisopropylfluorophosphat (DIFP) Gefährlich: Nervengift, inaktiviert die Acetylcholinesterase 18
19 Acetylcholinesterase (EC ) (CH 3 ) 3 N CH 2 CH 2 C Acetylcholin (Neurotransmitter) CH 3 Acetylcholinestarase e H 2 (CH 3 ) 3 N CH 2 CH 2 H + C CH + H + 3 Cholin Die Aktivität der Acetylcholinesterase ist, wie bei Chymotrypsin, von einem katalytischen Serinrest abhängig. Acetylcholin wirkt als Neurotransmitter und vermittelt Nervenimpulse durch Synapsen. Acetylcholinesterase baut schnell Acetylcholin ab und somit dauern die Nervenimpulse nur etwa eine Millisekunde. 19
20 Affinitätsmarkierung der Serinpeptidasen Peptidase Peptidase CH 2 CH 2 H Cl N HCl CH 2 N N C N R Chloromethylketon CH 2 Kovalente Bindung mit Histidin im aktiven Zentrum C R 20
21 Spezifische Affinitätsmarkierung Tosyl-Phe-Chloromethylketon Spezifisch für Chymotrypsin H 3 C S CH 2 NH CH C CH 2 Cl NH 3 (CH 2 ) 4 Tosyl-Lys-Chloromethylketon Spezifisch für Trypsin H 3 C S NH CH C CH 2 Cl 21
22 Inhibitor für Serinpeptidasen Ser Cl CCl His Cl Cl 3,4-Dichlorisocoumarin (DCI) Allg. Mechanismbasierte Serinpeptidase Inhibitor C Ser His Cl 22
23 Evolutionäre Verwandtschaft (1) Trypsin, Chymotrypsin und Elastase 40 % Sequenzhomologie Reihenfolge der katalytischen Triade H 2 N His Asp Ser CH 'Ur'-Enzym Genduplikation Divergente Evolution 23
24 Evolutionäre Verwandtschaft (2) H 2 N Subtilisin (Bacillus subtilis) Asp His Ser CH H 2 N Chymotrypsin (Säugetiere) His Asp Ser CH H 2 N Serin Carboxypeptidase II (Weizen) Ser Asp His CH Keine Sequenzhomologie Konvergente Evolution Gleicher katalytischer Mechanismus auf drei unterschiedlichen Wegen gefunden 24
25 Die pankreatischen Serinpeptidasen Trypsin Chymotrypsin Elastase Ser Spezifisch für: Asp Arg, Lys Phe, Trp, Tyr Ala, Val elektrostatische WW van der Waals WW 25
26 Leber Bauchspeicheldrüse = Pankreas Milz Gallenblase Zwölffingerdarm (Duodenum) Aktive Enzyme Bauchspeicheldrüse (Pankreas) Inaktive Enzymvorstufen 26
27 Die Zymogene Inaktive Vorstufen = Zymogene (zum Schutz vor frühzeitiger Proteolyse) Limitierte Proteolyse Aktive Enzyme (die Aktivierung findet erst am Zielort statt) 27
28 Zymogene der pankreatischen Peptidasen Trypsinogen Chymotrypsinogen Proelastase Procarboxypeptidase A Procarboxypeptidase B Im Pankreas als inaktive Zymogene (Schutz vor Selbstverdauung). Die Aktivierung findet im Duodenum statt. 28
29 Warum sind Zymogene inaktiv? Inaktiv wegen Verzerrung des aktiven Zentrums Schutz des aktiven Zentrums durch Peptid Abspaltung eines Peptids Das aktive Zentrum wird frei Konformationsänderungen Ausbildung der Substratbindungstasche 29
30 Aktivierung eines Asp-Endopeptidases Anfang Intermediat Ende 30
31 Aktivierung des Trypsinogens Trypsinogen (inaktiv) Trypsin (aktiv) Enteropeptidase Im Duodenum Trypsinogen (inaktiv) Trypsin (autokatalytisch) Trypsin (aktiv) 31
32 Aktivierung der anderen Zymogene Trypsin Chymotrypsinogen Chymotrypsin Proelastase Elastase Procarboxypeptidase A Procarboxypeptidase B Carboxypeptidase A Carboxypeptidase B 32
33 Aktivierung des Chymotrypsinogens Chymotrypsinogen (inaktiv) S S S S -Chymotrypsin (aktiv) Trypsin Im Duodenum S S S S -Chymotrypsin -Chymotrypsin (aktiv) + S S S S 33
34 Schutzmechanismen BPTI (bovine pancreatic trypsin inhibitor) Elektrostatische Abstossung mit Asp 189 in S 1 Trypsinogen: Val-(Asp) 4 -Lys-Ile-Val-(.) Zymogengranula: Pankreatische Zymogene sind in intrazellulären Vesikeln gespeichert 34
35 Intravaskuläres System Kininogen, Kallikrein Faktor XII XII a Faktor XI Blutgerinnungskaskade Die Blutgerinnungskaskade Extravaskuläres System Gefässverletzung XI a Gewebefaktor Faktor IX IX a Faktor VIII VIII a VII a - Gewebefaktor Faktor VII- Gewebefaktor Faktor X X a Faktor X Faktor V V a Gemeinsamer Weg Prothrombin Thrombin Fibrinogen Fibrin XIII a Faktor XIII Quervernetztes Fibringerinnsel 35
36 Regulatorische Kaskadenverstärkung Signal (Hormon, Peptid, ) Verstärkung Inaktives Enzym A 10x Aktives Enzym A 10x Inaktives Enzym B 10x Aktives Enzym B 100x Inaktives Enzym C 10x Aktives Enzym C 1000x Substrat Produkt 36
37 Aktuelle Forschung (Exkurs 1) 37
38 Aspartat-Endopeptidase (Exkurs 2) 38
39 Aspartat-Endopeptidase (Exkurs 2) 39
40 Serin-Endopeptidase (Exkurs 3) 40
41 Tyrosin Kinase (Exkurs 4) 41
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