Funktion von Proteinen:

Transkript

1 Funktion von Proteinen: Transport und Speicherung Beispiel Myoglobin / Hämoglobin

2 Myoglobin Hämoglobin

3 Globin-Faltung ist konserviert Häm-Gruppe

4 Cofaktoren, Coenzyme & Prosthetische Gruppen Cofaktor wird für die Proteinfunktion benötigt wird, z.b. Metallion oder ein niedermolekulares Molekül Im Fall von Enzymen werden Cofaktoren auch Coenzyme genannt (z.b. Vitamine) Ist der Cofaktor permanent an das Protein gebunden (z.b. kovalent), wird dieser auch Prosthetische Gruppe genannt

5 Hämgruppe (Protoporphyrin IX = substituierter Tetrapyrrolrinring) 2+

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7 Strukturänderung durch O 2 -Bindung

8 O 2 -Bindung durch Myoglobin und Hämoglobin

9 Kooperativität ermöglicht die Übertragung von 1,7-mal mehr O 2 als bei unabhängigen Bindestellen

10 Allosterische Effekte mit sequentiellen Mechanismus Homo-tetrameres Protein Untereinheit im T-Zustand Untereinheit im R-Zustand

11 (Desoxy-Form) (Oxy-Form)

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13 Hämoglobin ph-abhängigkeit CO 2 Transport

14 Funktion von Proteinen: Immunsystem Antikörper (Immunglobuline)

15 Struktur der Antikörper Quartärstruktur: L 2 H 2

16 Funktionelle Domänen der Antikörper: F ab : Antigen-bindendes Fragment F c : Kristallisierbares Fragment

17 Erkennung eines Antigen

18 Sequenz-Diversität von Immunglobulinen Variable und konstante Domänen Sequenzvariabilitaet der H Kette von humanen IgG

19 Hypervariable Loops in den variablen Domänen

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21 Antikörper-Antigen Komplex: Bindung eines kleinen Antigens

22 Strukturen von 3 unterschiedlichen Antikörpern gegen Lysozym Lysozym

23 Vergleich der 3 Lysozym Antikörper:

24 Optimale Komplementarität hohe Spezifität

25 Antikörper in der Bioanalytik Polyklonale / Monoklonale Antikörper Herstellung von Antikörpern ELISA Western Blot

26 Western Blot (Immunblot)

27 ELISA: enzyme-linked immunosorbent assay

28 Lokalisation eines DNAbindenden Proteins in einem Drosophila Embryo: Verwendung eines Antikörpers, an den ein Fluoreszenz-Farbstoff gebunden ist

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30 Kohlenhydrate Energiespeicher, Brennstoff, Metabolite Bestandteil der DNA und RNA Zellwände von Bakterien und Pflanzen Glyko-Proteine & Glyko-Lipide

31 Kohlenhydrate Aldehyde oder Ketone mit zwei oder mehr OH Gruppen Empirische Formel: (CH 2 O) n n = 3, 4, 5, 6,... Triose, Tetrose, Pentose, Hexose,...

32 Monosaccharide: Aldehyde und Ketone Dihydroxyaceton (eine Ketose) D-Glycerinaldehyd (eine Aldose) L-Glycerinaldehyd (eine Aldose)

33 Fischer-Projektion von Stereoisomeren Beispiel: Glycerinaldehyd D-Glycerinaldehyd L-Glycerinaldehyd Dihydroxyaceton

34 D-Glycerinaldehyd D-Aldosen Epimere

35 Dihydroxyaceton D-Ketosen

36 Aldehyd Alkohol Halbacetal Keton Alkohol Halbketal

37 Intramolekulare Halbacetal-Bildung Haworth Projektion Anomere offenkettige Form im Gleichgewicht: ca. 1/3 α-anomer, 2/3 β-anomer

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39 Intramolekulare Halbketal-Bildung offenkettige Form zyklische Form

40 Fructose

41 Monosaccharide in RNA und DNA D-Ribose 2-Desoxy-D-Ribose

42 Konformationen der Pyranoseringe Sessel-Form äquatoriale und axiale Substituenten Boot-Form (Wannen-Form)

43 Sterische Hinderung axiale Substituenten äquatorialer Substituent

44 Konformationen der Furanoseringe

45 Modifizierte Monosaccharide Sialinsäure (Sia) Vorkommen: z.b. Zelloberfläche

46 Glykosidische Bindung O-Glykosidische Bindung

47 Oligo- bzw. Polymerisation von Monosacchariden

48 Disaccharide Saccharose (Rohrzucker)

49 (Milchzucker)

50 (Malzzucker)

51 Polysaccharide: Cellulose D-Glucose β-1,4-bindungen Häufigst vorkommende organische Verbindung auf der Erde: ca kg Cellulose Synthese und Abbau pro Jahr

52 Polysaccharide: Stärke Stärke α-1,4-bindungen

53 Polysaccharide: Glykogen

54 Polysaccharide Cellulose: β1 4 glykosid. Bindung, unverzweigt Stärke: Amylose: α1 4 glykosid. Bindung mit α1 6 Verknüpfungen, unverzweigt Amylopectin: verzweigte Form, α1 6 Quervernetzungen (ca 1 pro 30 α-1,4 Bindungen) Glykogen: α1 4 glykosid. Bindung mit α1 6 Verknüpfungen, stärker verzweigt als Amylose

55 Glykosylierte Proteine (N-Acetylglucosamin)