Funktion von Proteinen:

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Transkript:

Funktion von Proteinen: Transport und Speicherung Beispiel Myoglobin / Hämoglobin

Myoglobin Hämoglobin

Globin-Faltung ist konserviert Häm-Gruppe

Cofaktoren, Coenzyme & Prosthetische Gruppen Cofaktor wird für die Proteinfunktion benötigt wird, z.b. Metallion oder ein niedermolekulares Molekül Im Fall von Enzymen werden Cofaktoren auch Coenzyme genannt (z.b. Vitamine) Ist der Cofaktor permanent an das Protein gebunden (z.b. kovalent), wird dieser auch Prosthetische Gruppe genannt

Hämgruppe (Protoporphyrin IX = substituierter Tetrapyrrolrinring) 2+

Strukturänderung durch O 2 -Bindung

O 2 -Bindung durch Myoglobin und Hämoglobin

Kooperativität ermöglicht die Übertragung von 1,7-mal mehr O 2 als bei unabhängigen Bindestellen

Allosterische Effekte mit sequentiellen Mechanismus Homo-tetrameres Protein Untereinheit im T-Zustand Untereinheit im R-Zustand

(Desoxy-Form) (Oxy-Form)

Hämoglobin ph-abhängigkeit CO 2 Transport

Funktion von Proteinen: Immunsystem Antikörper (Immunglobuline)

Struktur der Antikörper Quartärstruktur: L 2 H 2

Funktionelle Domänen der Antikörper: F ab : Antigen-bindendes Fragment F c : Kristallisierbares Fragment

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Sequenz-Diversität von Immunglobulinen Variable und konstante Domänen Sequenzvariabilitaet der H Kette von humanen IgG

Hypervariable Loops in den variablen Domänen

Antikörper-Antigen Komplex: Bindung eines kleinen Antigens

Strukturen von 3 unterschiedlichen Antikörpern gegen Lysozym Lysozym

Vergleich der 3 Lysozym Antikörper:

Optimale Komplementarität hohe Spezifität

Antikörper in der Bioanalytik Polyklonale / Monoklonale Antikörper Herstellung von Antikörpern ELISA Western Blot

Western Blot (Immunblot)

ELISA: enzyme-linked immunosorbent assay

Lokalisation eines DNAbindenden Proteins in einem Drosophila Embryo: Verwendung eines Antikörpers, an den ein Fluoreszenz-Farbstoff gebunden ist

Kohlenhydrate Energiespeicher, Brennstoff, Metabolite Bestandteil der DNA und RNA Zellwände von Bakterien und Pflanzen Glyko-Proteine & Glyko-Lipide

Kohlenhydrate Aldehyde oder Ketone mit zwei oder mehr OH Gruppen Empirische Formel: (CH 2 O) n n = 3, 4, 5, 6,... Triose, Tetrose, Pentose, Hexose,...

Monosaccharide: Aldehyde und Ketone Dihydroxyaceton (eine Ketose) D-Glycerinaldehyd (eine Aldose) L-Glycerinaldehyd (eine Aldose)

Fischer-Projektion von Stereoisomeren Beispiel: Glycerinaldehyd D-Glycerinaldehyd L-Glycerinaldehyd Dihydroxyaceton

D-Glycerinaldehyd D-Aldosen Epimere

Dihydroxyaceton D-Ketosen

Aldehyd Alkohol Halbacetal Keton Alkohol Halbketal

Intramolekulare Halbacetal-Bildung Haworth Projektion Anomere offenkettige Form im Gleichgewicht: ca. 1/3 α-anomer, 2/3 β-anomer

Intramolekulare Halbketal-Bildung offenkettige Form zyklische Form

Fructose

Monosaccharide in RNA und DNA D-Ribose 2-Desoxy-D-Ribose

Konformationen der Pyranoseringe Sessel-Form äquatoriale und axiale Substituenten Boot-Form (Wannen-Form)

Sterische Hinderung axiale Substituenten äquatorialer Substituent

Konformationen der Furanoseringe 3 2 1 3 2 1

Modifizierte Monosaccharide Sialinsäure (Sia) Vorkommen: z.b. Zelloberfläche

Glykosidische Bindung O-Glykosidische Bindung

Oligo- bzw. Polymerisation von Monosacchariden

Disaccharide Saccharose (Rohrzucker)

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(Malzzucker)

Polysaccharide: Cellulose D-Glucose β-1,4-bindungen Häufigst vorkommende organische Verbindung auf der Erde: ca. 10 15 kg Cellulose Synthese und Abbau pro Jahr

Polysaccharide: Stärke Stärke α-1,4-bindungen

Polysaccharide: Glykogen

Polysaccharide Cellulose: β1 4 glykosid. Bindung, unverzweigt Stärke: Amylose: α1 4 glykosid. Bindung mit α1 6 Verknüpfungen, unverzweigt Amylopectin: verzweigte Form, α1 6 Quervernetzungen (ca 1 pro 30 α-1,4 Bindungen) Glykogen: α1 4 glykosid. Bindung mit α1 6 Verknüpfungen, stärker verzweigt als Amylose

Glykosylierte Proteine (N-Acetylglucosamin)