Ionotrope Neurotransmitter Rezeptoren
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- Maria Kohler
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1 Ionotrope Neurotransmitter Rezeptoren Familie der pentameren liganden-gesteuerten Transmitter Rezeptoren: - nachr (nikotinischer Acetylcholinrezeptor) Na +, K +, (Ca 2+ ) - 5-HT3 Rezeptor (Serotonin Rezeptor Unterklasse) Na +, K + -GABA A Rezeptor Cl - - Glyzin Rezeptor Cl - Familie der ionotropen Glutamat Rezeptoren - Kainat Rezeptor und AMPA Rezeptor Na +, K + - NMDA Rezeptor Na +, K +, Ca 2+ nur neuronale Subklassen öffnet nur, wenn gleichzeitig Glutamat gebunden und die Membran depolarisiert wird purinerge (ATP-)Rezeptoren - P2x Kationen - P2z Kat.-, Anionen, Moleküle bis 900 Da TRP Kanäle (später sensorische Rezeptoren)
2 Vergleich der Sekundästrukturen von ligandengesteuerten Transmitter Rezeptoren + 5-HT3 Serotonin Rezeptor
3 Phyolgenetische Konservierung der pentameren ligandengesteuerten Transmitter Rezeptoren
4 nikotinischer Acetylcholinrezeptor je Untereinheit ca kda
5 Membrantopologie des nachr
6 Struktur des nachr: Elektronendiffraktion Membran des elektrischen Organs aus Torpedo
7 Röntgen-Struktur des von Gliazellen sezernierten AChbindenden Proteins (AChBP) Brejc et al. (2001) Nature 411,
8 EM-Struktur der TM-Domänen des nachr Mizayawa et al. (2003) Nature 423,
9 Struktur des nachr aus Torpedo bei 4 Å Auflösung Unwin (2005) JMB 346 pp 967
10 Das Kanal Gate wird durch hydrophobe Reste gebildet
11 Im cytoplasmatischen Bereich hat der nachr seitliche Öffnungen Ionen Selektivitätsfilter? RAPSYN Protein
12 Öffnungen in der cytoplasmatischen Domäne tragen durch elektrostatische Wechselwirkungen zum Selektivitätsfilter bei K + -Ion (ohne Hydrathülle)
13 Bindung von Acetylcholin bewirkt kleine Strukturänderungen
14 Nur geringe Veränderungen in den Strukturen des AChBP ohne und mit Nikotin
15 ACh Bindungsstelle Vermuteter Öffnungsmechanismus
16 ACh Bindungsstelle Vermuteter Öffnungsmechanismus
17 Öffnungsmechanismus beim 5HT3 Rezeptor analog zum nachr
18 Konzertierte Bewegungen der M2-Helices bewirken die Öffnung des nachr
19 konservierte Asn und Tyr Reste bilden Kontakte zwischen den Untereinheiten, die für das konzertierte Öffnen des Kanals wichtig sind
20 Ein bakterieller LGIC (H + -aktiviert)! Glvi aus Gloebacter violaceus
21 3.3 Ǻ Struktur von ELIC aus Erwinia chrysanthemi Ligand unbekannt
22 Überblick
23 Eigenschaften von nachrs in Muskeln werden im ER aus α, β, δ und ε (im Embryo γ) Untereinheiten assembliert von 208 möglichen Kombinationen findet sich nur das α 2 β ε δ Heteromer auf Muskeloberfläche Phosphorylierung der cytoplasmatischen Domänen durch PKA, PKC und eine Tyrosinkinase hat Einfluss auf die Rezeptor-Desensitisierung (Zeitkonstante beim Muskel nachr ca ms; langsam) Desensitisierung des nachr bei längerer und wiederholter Exposition mit Nikotin Ströme durch patch-clamp im whole cell modus gemessen
24 Eigenschaften von nachrs in Neuronen werden aus 2α und 3β Untereinheiten oder aus 5 α Untereinheiten assembliert 8 verschiedene α und 3 β Untereinheiten können miteinander kombinieren, scheinbar keine stringente Kontrolle je nach Zusammensetzung verschiedene funktionelle Eigenschaften (Öffnungsrate, Ionenleitfähigkeit, Desensitisierungsrate, Empfindlichkeit, Anzahl der Bindungsstellen für ACh)
25 NRA-2 and NRA-4 could act as nucleation center of nachr assembly in the ER An ER-resident membrane protein complex regulates nachr subunit composition at the synapse R. Almedom, J. Liewald, G. Hernando, C. Schultheis, D. Rayes, J. Pan, T. Schedletzky, H. Hutter, C. Bouzat, A. Gottschalk EMBO J. (2009)
26 NRA-2 and NRA-4 could act as nucleation center of nachr assembly in the ER An ER-resident membrane protein complex regulates nachr subunit composition at the synapse R. Almedom, J. Liewald, G. Hernando, C. Schultheis, D. Rayes, J. Pan, T. Schedletzky, H. Hutter, C. Bouzat, A. Gottschalk EMBO J. (2009)
27 Eigenschaften von nachrs in Neuronen werden aus 2α und 3β Untereinheiten oder aus 5 α Untereinheiten assembliert 8 verschiedene α und 3 β Untereinheiten können miteinander kombinieren, scheinbar keine stringente Kontrolle je nach Zusammensetzung verschiedene funktionelle Eigenschaften (Öffnungsrate, Ionenleitfähigkeit, Desensitisierungsrate, Empfindlichkeit, Anzahl der Bindungsstellen für ACh) Funktion oft Modulation von Freisetzung anderer Transmitter durch prä-synaptische Aktivität, aber auch schnelle exzitatorische Transmission im Gehirn durch ACh; manche neuronalen nachrs leiten auch Ca 2+ -Ionen starker Einfluß auf intrazelluläre Vorgänge, auch Genexpression möglich
28 Neuronale nachrs und Nikotinsucht Nac nucleus accumbens VTT ventral tegmental area PFC prefrontal cortex TPP tegmental pedunculopontine nucleus Dopamin-Freisetzung im Nac, GABA-Freisetzung in TPP: Belohnungs-Wahrnehmung, moduliert durch nachrs, besonders α4β2 Subtyp
29 Einfluß von β2 und α7 nachr Untereinheiten auf DA Neuronen in VTA
30 Nikotin: Einfluß auf nachr Expression und Funktion führt zu Abhängigkeit Nicotine acute Nicotine Addiction nicotinic Acetylcholine Receptors dopamine release in Mesolimbic System Reward Nicotine chronic changes in nachr abundance and sensitivity Tolerance Mesolimbic System Nicotine Nicotine changed nachr abundance and sensitivity Mesolimbic System Self-administration Craving Dependence
31 Serotonin (5-HT3) Rezeptor Homooligomere, sehr ähnlich dem neuronalen α7 5 nachr Rezeptor muß mindestens zwei Moleküle Serotonin binden, um zu öffnen öffnet langsam, desensitisiert schnell durchlässig für Na +, K +, aber blockiert von Ca 2+ weitverbreitet im ZNS von Säugern, aber geringe Dichte, genaue Funktion nicht bekannt, Antagonisten wirken als Psychopharmaka (z.b. gegen Psychosen) Leitfähigkeit durch Seitenketten in cyt. Loop bestimmt
32 GABA A Rezeptoren wirken inhibitorisch und leiten Cl Ionen Pharmakologie: Barbiturate und Benzodiazepine wie Valium verstärken die hyperpolarisierende (inhibitorische) Wirkung von GABA, das den GABA A -Rezeptor öffnet, und wirken als Sedativa und Relaxantien
33 GABA A Rezeptoren hauptächlicher inhibitorischer Rezeptor im Gehirn α, β, γ, δ, ε Untereinheiten (jeweils mehrere Gene potentiell sehr hohe Zahl möglicher Rezeptoren; α1 2 β2 2 γ am weitesten verbreitet), zusätzlich ρ Untereinheit in der Retina Barbiturate und Benzodiazepine erhöhen Aktivität des Rezeptors (Relaxantien), Picrotoxin und Bicucullin blocken ihn und können epileptische Anfälle auslösen, blocken den Kanal im offenen Zustand oder verhindern Bindung von GABA homopentamere Rezeptoren aus der ρ Untereinheit reagieren nicht oder anders auf diese Substanzen, diese Rezeptoren werden GABA C genannt auch GABA Rezeptoren werden durch Phosphorylierung modifiziert
34 In C. elegans lassen sich komplexe Krankheiten des menschlichen Nervensystems "modellieren" (z.b. Epilepsie) unc-43 Mutante (CaM Kinase II, involviert in der Regulation synaptischer Plastizität, Lernen) behandelt mit Pentylentetrazol (PTZ) GABA Antagonist, kann epileptische Anfälle auslösen Williams et al. (2004) Hum. Molec. Genet.
35 Glyzinrezeptoren hauptsächlicher inhibitorischer Rezeptor in Rückenmark und Hirnstamm α und β Untereinheiten, Zusammensetzung α 3 β 2 drei Moleküle Glyzin müssen binden, um den Kanal zu öffnen Kanal leitet Cl - -Ionen; positive Seitenketten in der cytoplasmatischen Domäne (im nachr negative Seitenketten, s.u.) Strychnin ist eine starker Antagonist grün: R-Seitenketten in 5-HT 3A Rezeptor, starke Erhöhung der Kanalleitfähigkeit, wenn zu unpolar oder negativ mutiert
36 Vergleich der Sekundästrukturen von ligandengesteuerten Transmitter Rezeptoren + 5-HT3 Serotonin Rezeptor
37 Purinerge (ATP-) Rezeptoren separate Familie von ligandengesteuerten Transmitter Rezeptoren Bilden trimere Kanäle, Untereinheiten haben nur zwei TM Domänen, N- und C-Termini intrazellulär binden ATP oder Adenosin als Liganden, diese werden oft zusammen mit anderen Transmittern freigesetzt können schnelle depolarisierende Ströme in Neuronen oder Muskeln induzieren bilden nicht-selektive Kationenkanäle (P2x Untereinheit), oder nicht-selektive Ionenporen (P2z Rezeptor Anionen, Kationen, Moleküle bis 900 Da)
38 P2X 4 (ATP) Rezeptor Struktur (geschlossen) Kawate et al. (2009) Nature 460: pp592
39 Aufbau P2X 4 Untereinheit, Kontakte, ATP Stelle
40 P2X 4 Ionenkanal, Gate
41 Ionotrope Glutamatrezeptoren 3 Typen, unterschieden nach den Agonisten, die sie am effektivsten öffnen 1. KA (Kainat) 2. AMPA (α-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazol-propionsäure) strukturell und funktionell ähnlich, permeabel für Na + und K + 3. NMDA (N-Methyl-D-Aspartat) permeabel für Na + und K +, aber auch Ca 2+ ; Kanal ist nahe Ruhepotential jedoch durch Mg 2+ blockiert, erst bei stärkerer Depolarisation (= hoher Aktivität der Zelle, die den NMDA-Rezeptor exprimiert) öffnet der Kanal
42 Ionotrope Glutamatrezeptoren 3 Typen, unterschieden nach den Agonisten, die sie am effektivsten öffnen 1. KA (Kainat) 2. AMPA (α-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazol-propionsäure) strukturell und funktionell ähnlich, permeabel für Na + und K + 3. NMDA (N-Methyl-D-Aspartat) permeabel für Na + und K +, aber auch Ca 2+ ; Kanal ist nahe Ruhepotential jedoch durch Mg 2+ blockiert, erst bei stärkerer Depolarisation (= hoher Aktivität der Zelle, die den NMDA-Rezeptor exprimiert) öffnet der Kanal GLU
43 Familie der ionotropen Glutamatrezeptoren non-nmda Rezeptoren (AMPA-, Kainat) NMDA Rezeptoren
44 Struktur der Glutamatrezeptoren (Kainat und AMPA Subtypen) 4 Untereinheiten bilden den Rezeptor, ca. 600 kda Glutamin in GluR2 UE verhindert Ca 2+ - Leitfähigkeit
45 Eigenschaften der non-nmda Rezeptoren GluR1 und GluR3 alleine oder zusammen bilden effektive Rezeptoren, die stark einwärtsgerichtet gleichrichtend sind und auch Ca 2+ leiten GluR2 alleine bildet kaum funktionale Rezeptoren Kombination GluR1/2 oder GluR2/3 bildet Rezeptoren, die nicht gleichrichtend sind und kein Ca 2+ leiten funktionelle Vielfalt durch alternatives Spleißen und mrna Editing erreicht starke Erhöhung der AMPA GluR-Kanalleitfähigkeit durch Assoziation mit Stargazin Proteinen (TARPs transmembrane AMPA receptor associated proteins)
46 Stabilisierung von AMPA Rezeptoren an der Synapse hängt von PSD-95 und Stargazin ab Stargazin-Proteine haben auch Einfluß auf funktionelle Eigenschaften der AMPA-Rs!
47 Elektronenmikroskopische Rekonstruktion eines heterolog exprimierten homotetrameren AMPA-Typ GluRs (GluR2) zeigt die Struktur eines Dimers von Dimeren Tichelaar et al. (2004) JMB 344 pp 435
48 Elektronenmikroskopische Rekonstruktion des nativen, heterotetrameren AMPA-Typ GluRs zeigt starke konformationelle Änderungen je nach funktionellem Zustand (z.b. Desensitisierung) Nakagawa et al. (2005) Nature 433 pp 545
49 Kristallstruktur des AMPA Rezeptors Sovolevski et al. (2009) Nature 462: pp745
50 Ungewöhnliche Symmetrie im AMPA Rezeptor 2-fold 2-fold 4-fold
51 AMPA R Transmembran Domäne
52 Struktur der Glutamatbindungsdomäne des GluR2 Rezeptors mit und ohne Glutamat Glutamat-freier und gebundener Zustand je
53 Strukturelle Basis der Kanal-Öffnung Grün: Struktur der der LBD mit gebundenem Glutamat Blau: Struktur der des Volle-Länge GluA2 Tetramers mit gebundenem Antagonisten ZK (stabilisiert den geschlossenen Zustand)
54 LiGluR light-activated Glutamate receptor Szobota et al, 2007, Neuron 54, 535pp Volgraf et al., 2006, Nat Chem Biol, 2, 47pp
55 Expression von LiGluR in bestimmten Neuronen des Zebrafisch Photoaktivierung blockiert einen berührungsabhängigen Fluchtreflex
56 Der NMDA Rezeptor
57 Eigenschaften der NMDA Rezeptoren Leitfähigkeit für Na +, K + und Ca 2+ wichtige Funktionen in Entwicklung des Nervensystems und beim Lernen Kanal ist normalerweise durch Mg 2+ Ion blockiert, dies kann nur durch Potentialunterschied in Membran entfernt werden Zelle muss von zwei Seiten, oder wiederholt gereizt werden, damit Glutamat den Kanal öffnen kann und Ca 2+ einströmen kann - "Koinzidenzrezeptor" Ca 2+ -Einstrom durch diesen Kanal kann CaMKII dauerhaft aktivieren und z.b. Genexpression in dieser Zelle verändern wichtig bei Bildung von Erinnerungen und beim Lernen Zu viel Ca 2+ führt zu (Exzito-)Toxizität Einfluß von NMDA Rezeptoren in neurodegenerativen Krankheiten Calmodulin bindet NMDA Rezeptor und reduziert Öffnungswahrscheinlichkeit Blocker des NMDA Rezeptors sind potente Halluzinogene, manche binden nur nach Öffnung an die Kanalpore, andere blocken die Glutamatbindestelle Variabilität durch mrna Spleißen und durch Kombination der Untereinheiten
58 Struktur NMDA Rezeptor Ligandenbindedomäne
59
60 Serotonin (5-HT3) Rezeptor Homooligomere, sehr ähnlich dem neuronalen α7 5 nachr Rezeptor muß mindestens zwei Moleküle Serotonin binden, um zu öffnen öffnet langsam, desensitisiert schnell durchlässig für Na +, K +, aber blockiert von Ca 2+ weitverbreitet im ZNS von Säugern, aber geringe Dichte, Funktion nicht bekannt, Antagonisten wirken als Psychopharmaka (z.b. gegen Psychosen) Leitfähigkeit durch Seitenketten in cyt. Loop bestimmt
61 Strukturelle Basis der Kanal-Desensitisierung Gelb: Struktur der S729C Mutante der LBD (repräsentiert desensitisierte Form)
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