Grundlagen der Stoffwechselphysiologie

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1 1 Grundlagen der Stoffwechselphysiologie -Fragenkatalog- Bitte beachten: Die endgültige Formulierung der Fragen in der Klausur kann von den Formulierungen im Fragenkatalog abweichen Bei manchen Fragen kann es Überschneidungen geben das ist gewollt! In der Klausur können hier gestellte Einzelfragen zusammengefasst werden oder es können nur Teile einer Frage gestellt werden

2 2 Wasser und ph-homöostase 1. Kolligative Eigenschaften wässriger Lösungen: a) Was sind kolligative Eigenschaften von (verdünnten) wässrigen Lösungen? b) Nennen Sie zwei Beispiele für kolligative Eigenschaften. 2. Welche Eigenschaft des Lösungsmittels Wasser ist für das Dissoziationsverhalten von Säuren und Basen maßgeblich? 3. Was versteht man unter dem Begriff ph-homöostase? 4. Woraus besteht ein einfaches Puffersystem? 5. Nennen Sie drei Hauptmechanismen, über die die ph-homöostase im Blut erfolgt 6. Nennen Sie wichtige physiologische Puffersysteme und ihren Wirkungsort Puffersystem Wirkungsort 7. Puffersysteme im Blut: Nennen Sie die beiden Hauptpuffersysteme im Blut und ihren Anteil an der Gesamtpufferkapazität Hauptfraktion Anteil an der Pufferkapazität (%) 8. Aus welcher Gleichung geht hervor, dass zunächst das Verhältnis von konjugierter Base zur Säure den ph-wert einer gepufferten Lösung bestimmt? (Gleichung + Formel) 9. Aus welchen Nahrungsbestandteilen entstehen netto Protonen (H + )? 10. Aus welchen Nahrungsbestandteilen entstehen netto Hydroxylionen (OH - )? 11.Renale Mechanismen, die an der ph-homöostase beteiligt sind: a) Über welche Reaktion können Protonen (H + ) in den Tubuluszellen gebildet werden? (incl. Gleichung) b) Über welchen Mechanismus werden die Protonen (H + ) in das Tubuluslumen sezerniert? c) In welcher Form werden die Protonen (H + ) im Urin überwiegend ausgeschieden?

3 3 Biokatalyse 12. a) Zu welcher Stoffklasse gehören die meisten Enzyme b) Welche Funktion haben Enzyme? 13. a) Nennen Sie drei Beispiele für Coenzyme bzw. Cosubstrate, die Wasserstoff (Elektronen) übertragen b) Nennen Sie 3 Beispiele für Coenzyme, die andere Gruppen (nennen) übertragen Coenzym übertragene Gruppe 14. a) Welcher Parameter beschreibt die Affinität zwischen Enzym und Substrat? b) Wie ist dieser Parameter definiert? c) Wie sieht die Beziehung zwischen diesem Parameter und der Affinität aus? 15. Wie heißen Substanzen, welche die Enzymaktivität beeinflussen (a) und wie können sich diese Substanzen auf die Enzymaktivität auswirken? 16. Welche Grundtypen der Hemmung von Enzymen gibt es? 17. Kompetitive Hemmung eines Enzyms: a) beschreiben Sie das Prinzip b) Wie muss die Bindung des Inhibitors im aktiven Zentrum sein? c) Wie wirkt sich ein kompetitiver Inhibitor auf K m und V max aus? 18. Nicht-kompetitive Hemmung eines Enzyms: a) beschreiben Sie das Prinzip b) Wie ist die Bindung des Inhibitors? c) Wie wirkt sich ein nicht-kompetitiver Inhibitor auf K m und V max aus?

4 4 Nucleinsäurenstoffwechsel 19. Was versteht man unter a) Replikation b) Transkription c) Translation 20. Wie werden die für ein Polypeptid (Protein) codierenden (a) bzw. nicht codierenden Abschnitte auf der DNA (mrna) genannt 21. Bei der Replikation der DNA werden sogenannte Primer gebildet. a) Was ist ein Primer? b) Gibt es Unterschiede bezüglich der Synthese von Primern am Führungs- bzw. Folgestrang? 22. Beschreiben Sie die Bildung einer reifen mrna aus einer primären oder prä-mrna (Processing) 23. a) An welchen makromolekularen Komplexen findet die Proteinbiosynthese statt? b) Wie sind diese Komplexe aufgebaut? 24. Was ist Voraussetzung für die Paarung der kleinen und großen Ribosomenuntereinheit bei der Translation 25. Nennen Sie die energieverbrauchenden Teilschritte bei der Knüpfung einer neuen Peptidbindung im Rahmen der Translation (Elongationsphase) und geben Sie den jeweiligen Energiebedarf (in ATP-Äquivalenten)an: Schritt, der Energie benötigt wieviel Energie 26. Wie werden die die DNA-Stränge genannt, an denen die Synthese des Tochterstrangs kontinuierlich bzw. diskontinuierlich abläuft? 27. An welchem Ende der DNA- oder RNA-Einzelstrangs erfolgt die Anknüpfung neuer Nucleotide?

5 5 BIOENERGETIK 28. a) Was versteht man unter dem Begriff Atmungskette? b) Welche Substrate werden in der Atmungskette umgesetzt? c) Welchen Reaktionstyp katalysieren die Komplexe I-IV in der Atmungskette? 29. Nennen Sie die Funktion der 4 Redox- Komplexe der Atmungskette Komplex Funktion 30. a) Durch welchen elektrochemischen Gradienten wird die Bildung von ATP getrieben? b) An welcher Membran wird dieser Gradient aufgebaut? c) Durch welches Enzymsystem erfolgt letztlich die Synthese von ATP? d) Was sind die notwendigen Ausgangssubstrate für die Bildung von ATP? Kohlenhydrate 31. Nennen Sie 3 prinzipielle Funktionen von Kohlenhydraten für den Organismus 32. Nennen Sie 3 Beispiele für physiologisch wichtige Hexosen und ihre Bedeutung im Organismus Hexose Bedeutung 33. Nennen Sie 2 Beispiele für physiologisch wichtige Pentosen und ihre Bedeutung im Organismus Pentose Bedeutung 34. Nennen Sie 4 Monosaccharide, die als Zwischenprodukte (phosphoryliert) im Stoffwechsel vorkommen und den dazugehörigen Stoffwechselwe Monosaccharid/Zahl der C-Atome Stoffwechselweg

6 6 35. Nennen Sie 3 physiologisch wichtige Derivate von Monosacchariden (keine Zwischenprodukte aus Stoffwechselwegen) 36. Charakterisieren Sie 2 Funktionen von Glucuronsäure im Organismus 37. Aminozucker: Nennen Sie ein Beispiel (a), den prinzipiellen Aufbau (b) sowie ein Beispiel für Moleküle, die Aminozucker als Bestandteil aufweisen (c) 38. Nennen Sie 3 Beispiele für Glycoproteine 39. Welche Monosaccharide kommen in Glycoproteinen vor? (3 Beispiele) 40. Welche Oligosaccharide /Polysaccharide (nicht Disaccharide) aus der Nahrung können durch die Verdauungsenzyme des Menschen/des Tieres verdaut werden? Name Bausteine Art der glycosidischen Bindung; zwischen welchen C-Atomen der beteiligten Monosaccharide? Lipide 41. In welche beiden Haupklassen lassen sich Lipide einteilen? 42. Charakterisieren Sie den Aufbau von verseifbaren Lipiden a) Prinzipieller Aufbau b) Alkoholkomponenten (3 Beispiele) 43. Nennen Sie 4 Funktionen von Triacylglycerinen 44. Welche Lipide sind Bestandteile menschlicher/tierischer Biomembranen?

7 7 45. Charakterisieren Sie physiologisch wichtige bzw. häufig vorkommende langkettige Fettsäuren: Name Gesättigte Fettsäuren (2 Beispiele) Kettenlänge Monoensäuren ( 1 Beispiel) Polyensäuren (4 Beispiele) 46. Welche bei Mensch und Tier wichtigen Fettsäuren gehören zur Gruppe der n-3-fettsäuren, welche zur Gruppe der n-6-fettsäuren (Name, Kettenlänge, Zahl der Doppelbindungen) Name Kettenlänge (C-Atome) Doppelbindungen n-6-fettsäuren (3 Beispiele) n- 3-Fettsäuren (3 Beispiele) 47. a) Welche Fettsäuren sind essentiell? b) Nennen Sie prinzipielle Funktionen der essentiellen Fettsäuren: 48. Nennen Sie die 3 Untergruppen der Eicosanoide und ordnen Sie ihnen jeweils eine Funktion zu: Untergruppe beteiligt an 49. Welche Enzyme (Gruppennamen) sind an der Bildung von Eicosapentaensäure und Arachidonsäure aus den ursprünglichen Fettsäuren beteiligt?

8 8 50. Welches Enzym ist an der Bildung von Prostaglandinen, Thromoboxanen bzw. Leukotrienen beteiligt? Substrat an der Synthese beteiligtes Enzym Prostaglandine Thromboxane Leukotriene 51. a) Nennen Sie die Hauptfunktion von Phosphoglyceriden b) Beschreiben Sie den Aufbau von Phosphoglyceriden 52. Welche Alkohole (4 Beispiele) kommen in Phosphoglyceriden vor? 53. Nennen Sie vier Phosphoglyceride 54. Nennen Sie drei Grundfunktionen von Cholesterin im Organismus Nucleoside, Nucleotide und Polynucleotide 55. Nennen Sie die prinzipiellen Bestandteile eines (a) Nucleosides und (b) eines Nucleotides 56. Nennen Sie die im Organismus vorkommenden Purinbasen (a) und Pyrimidinbasen (b) 57. Welche Monosaccharide kommen in Nucleosiden/Nucleotiden vor? 58. Nennen Sie biologisch wichtige Mononucleoside (a) und Mononucleotide (b) einschließlich ihrer Funktion(en) (nicht Aufbau von Nucleinsäuren) a) Nucleosid (1 Beispiel) b) Nucleotide (4 Beispiele)

9 9 59. Nennen Sie die molekularen Bestandteile von Ribonucleinsäuren (RNA) und Desoxyribonucleinsäuren (DNA) RNA DNA Pentose Purinbasen Pyrimidinbasen 60. Zwischen welchen Basen der DNA bilden sich Wasserstoffbrücken aus? Nennen Sie die Zahl der Wasserstoffbrücken Basen Zahl der Wasserstoffbrücken 61. Nennen Sie vier Unterschiede zwischen DNA und RNA 62. Nennen Sie die RNA-Klassen und ihre Funktion RNA-Klasse Funktion Aminosäuren- Peptide - Proteine 63. Nennen Sie Beispiele für Aminosäuren a) mit einer hydrophoben Seitenkette ( 5 Beispiele) b) einer hydrophilen Seitenkette ( 3 Beispiele) c) mit einer ambiphilen Seitenkette ( 4 Beispiele) 64. Welche Aminosäuren enthalten Schwefel? 65. Nennen Sie vier prinzipielle Funktionen von Aminosäuren

10 Nennen Sie drei nicht-proteinogene Aminosäuren sowie Proteine, in denen Sie vorkommen Nicht-proteinogene AS Vorkommen/Funktion 67. Nennen Sie zwei Beispiele für nicht-proteinogene Aminosäuren als Zwischenprodukte von Stoffwechselwegen Nicht-proteinogene AS Vorkommen / Funktion 68. Nennen Sie zwei Beispiele für nicht-proteinogene Aminosäuren als Vorstufe für andere niedermolekulare Verbindungen Nicht-proteinogene AS Vorkommen / Funktion 69. (a) Wie sind essentielle Aminosäuren definiert und (b) nennen Sie die essentiellen Aminosäuren 70. Nennen Sie prinzipielle Funktionen von Proteinen/Polypeptiden im Organismus (vier Beispiele, wenn möglich genauer spezifizieren) 71. Bennen und beschreiben Sie die Hierarchiestufen der Proteinkonformation Struktur Beschreibung 72. a) Was bewirkt die Sekundärstruktur in einem Protein? b) Nennen Sie die verschiedenen Formen der Sekundärstruktur eines Proteins 73. a) Was bewirkt die Tertiärstruktur in einem Protein? b) Nennen Sie die beiden Grundformen von Proteinen mit unterschiedlicher Tertiärstruktur c) durch welche Bindungskräfte kann die Tertiärstruktur stabilisiert werden?

11 11 Intermediärstoffwechsel 74. Schlüsselmoleküle im Intermediärstoffwechsel: a) Zu welchen Molekülen kann Pyruvat umgesetzt werden? b) Zu welchen Stoffwechselwegen hat Pyruvat eine Beziehung? 75. Nennen Sie die Vorteile von Stoffwechselzyklen 76. Nennen Sie Faktoren/Mechanismen, durch welche die Aktivität von Schlüsselenzymen beeinflusst werden kann (nicht Temperatur) 77. Was versteht man unter dem Begriff Enzymatische Interkonvertierung Citratcyclus 78. Nennen Sie die beiden prinzipiellen Funktionen des Citratcyclus 79. Nennen Sie zwei α-ketocarbonsäuren, die im Citratcyclus vorkommen 80. Nennen Sie die einzelnen Schritte des Citratcyclus Umsetzungsgleichungen verantwortliches Enzym

12 Aus welchen Stoffwechselwegen (Quellen) stammt das Acetyl-CoA, das in den Citratcyclus eingeschleust wird? 82. a) Wieviele Dehydrierungsreaktionen gibt es im Citratcyclus? b) Bei welchen Reaktionsschritten finden Dehydrierungen statt? c) Wieviele Decarboxylierungsreaktionen gibt es im Citratcyclus? d) Bei welchen Reaktionsschritten finden Decarboxylierungen statt (X Y)? e) Wieviel Mol NADH werden bei der vollständigen Oxidation 1 Mols Acetyl-CoA gebildet? f) Wieviel Mol FADH 2 werden bei der vollständigen Oxidation 1 Mols Acetyl-CoA gebildet? g) Wieviel Mol ATP werden bei der vollständigen Oxidation 1 Mols Acetyl-CoA gebildet? 83. Welchem Zweck dienen anaplerotische Reaktionen des Citratcyclus? 84. Nennen Sie die wichtigste anaplerotische Reaktion des Citratcyclus (komplette Reaktionsgleichung) sowie das dazugehörige Enzym Reaktionsgleichung Enzym Kohlenhydratstoffwechsel 85. a) In welche Form wird Glucose nach der Aufnahme in Zellen umgewandelt? b) Welche Enzyme katalysieren die Bildung der genannten Form? 86. Nennen Sie die Abfolge der Metabolite bei der Glykolyse (Milchsäuregärung) 87. a) Wie viel Mol ATP liefert der Abbau von einem Mol Glucose in der Glykolyse unter anaeroben Bedingungen? b) Wie wird die Bildung von ATP in der Glykolyse bezeichnet? c) Nennen Sie die Teilreaktionen, bei denen ATP gebildet wird und die Enzyme, die diese Teilschritte katalysieren. Teilschritt (X Y) Enzym

13 Nennen Sie die drei irreversiblen Reaktionsschritte der Glykolyse und die dazugehörigen Enzyme Reaktionsschritt Enzym 89. Wie werden die irreversiblen Schritte der Glykolyse im Rahmen der Gluconeogenese umgangen? (Reaktionen, Enzyme) Umgehungsreaktion (X Y) katalysiert durch Enzym 90. a) Was versteht man unter Gluconeogenese? b) Welchen Zweck hat die Gluconeogenese? c) In welchen Organen findet Gluconeogenese statt? d) Welche Gewebe sind auf Glucose als Energiequelle angewiesen? 91. a) Nennen Sie die wichtigsten Präkursoren (= Ausgangsprodukte) für die Gluconeogenese in der Reihenfolge der quantitativen Bedeutung beim Menschen b) Welches zusätzliche Ausgangsprodukt spielt für die Gluconeogenese beim Wiederkäuer eine wichtige Rolle? 92. a) Welche Funktionen erfüllt der erste Teil Hexosemonophosphatwegs/ Pentosephosphatcylcus und b) der zweite Teil des? b) Welche Funktionen erfüllt der zweite Teil Hexosemonophosphatwegs/ Pentosephosphatcylcus? 93. Wie heißt das Enzym, das Glucose-6-phosphat in 6-Phosphogluconolacton umwandelt und in welchem Stoffwechselweg ist es lokalisiert? 94. Nennen Sie das Schlüsselenzym des Hexosemonophosphatwegs 95. a) Nennen Sie das Schlüsselenzym der Glycogensynthese b) In welchen Organen wird besonders viel Glycogen gespeichert? c) Welches dieser Organe trägt zur Erhöhung der Blutglucose bei? 96. a) Welches Enzym ist das Schlüsselenzym des Glycogenabbaus? b) Welche Bindungen spaltet dieses Enzym? c) Welches monomere Produkt entsteht cabei?

14 14 Fettstoffwechsel 97. Welche Enzyme katalysieren den intrazellulären Abbau von Triacylglycerinen und welche Produkte entstehen dabei? Enzym Produkt 98. Beschreiben Sie die Schritte bei der Aktivierung von freien Fettsäuren (mit Nennung des Enzyms) und nennen Sie das ensprechende Zellkompartiment, in dem der Aktivierungsschritt stattfindet? Schritt (Reaktionsgleichung) Enzym Zellkompartiment 99. a) Beschreiben Sie die Schritte des Abbaus von freien Fettsäuren in der ß-Oxidation. (Von welchen Enzymen werden diese Schritte katalysiert? In welchem Zellkompartiment finden diese Schritte statt? b) Sind diese Schritte reversibel? Schritt(Reaktionsgleichung) Enzym Zellkompartiment 100. Welche Funktion hat Carnitin im Fettsäurenstoffwechsel 101. Beschreiben Sie die Teilreaktionen (Reaktionsgleichungen) des Transfer aktivierter langkettiger Fettsäuren aus dem Cytosol in die Mitochondrienmatrix und nennen Sie das jeweilige Enzym und den Ort der Reaktion Reaktion Enzym Ort 102. a) In welchem Zellkompartiment findet die Fettsäurebiosynthese statt? b) Nennen Sie das Schlüsselenzym der Fettsäurebiosynthese und beschreiben Sie die durch dieses Enzym katalysierte Reaktion in Form einer Gleichung An welcher Gruppe der Fettsäuresynthase finden die Kondensierungsreaktionen im Rahmen der Fettsäuresynthese statt? 104. Wie wird Acetyl-CoA für die Fettsäuresynthese aus den Mitochondrien ins Cytosol transportiert? Nennen Sie die Reaktionsschritte in Form von Gleichungen.

15 Welche einfach ungesättigten Fettsäuren kann der Mensch bzw. das Tier selbst synthetisieren? Nennen Sie auch die Position der Doppelbindung und die entsprechenden Vorstufen Ungesättigte Fettsäure Position Doppelbindung Vorstufe 106. Ergänzen Sie die nachfolgende Tabelle zur Fettsäuresynthese/zum Fettsäureabbau Ort Coenzyme Anzahl Enzyme Konfiguration der auftretende Isomere Fettsäuresynthese Fettsäureabbau 107. Nennen Sie die Verbindungen, die als Ketonkörper bezeichnet werden. Handelt es sich dabei in jedem Fall um Ketone? Verbindung Keton?(ja/nein) 108. Beschreiben Sie die einzelnen Schritte der Ketonkörperbiosynthese in Form von Gleichungen. Von welchen Enzymen werden diese Reaktionen katalysiert? Reaktion (X Y) Enzym 109. Unter welchen Bedingungen kommt es vermehrt zur Bildung von Ketonkörpern? a) biochemischer Aspekt b) physiologische Situation (2 Beispiele) 110. a) In welchen Organen werden Ketonkörper gebildet? b) In welchen Organen werden Ketonkörper verwertet? 111. Beschreiben Sie die Teilreaktionen bei der Verwertung von β-hydroxybutyrat und nennen Sie die daran beteiligten Enzyme (Zusatzpunkte für Enzyme!). Reaktion (X Y) Enzym

16 a) Aus welcher Ausgangsverbindung wird Cholesterin synthetisiert? b) Nennen Sie das Schlüsselenzym der Cholesterinbiosynthese c) Nennen Sie die vier Stufen der Cholesterinbiosynthese d) Nennen Sie 3 physiologisch wichtige Funktionen von Cholesterin 113. Nennen Sie vier typische Lipide im Blutplasma und wie werden die genannten Lipide im Blutplasma transportiert? Lipid Transport 114. Nennen Sie die vier Hauptklassen der Lipoproteine im Blutplasma nach der Reihenfolge ihrer Dichte (zunehmend) 115. Mit dem Anstieg welcher Komponente von Lipoproteinen nimmt deren Dichte ab? 116. Was bedeutet die Abkürzung LCAT? 117. Welche physiologisch wichtigen Fettsäuren gehören zur Gruppe der n-3-fettsäuren, welche zur Gruppe der n-6-fettsäuren (Name, Kettenlänge, Zahl der Doppelbindungen) Name n-3/n-6 Kettenlänge Anzahl Doppelbindungen 118. Welche Enzyme (Gruppennamen) sind an der Bildung von Eicosapentaensäure und Arachidonsäure aus den entsprechenden Vorstufen beteiligt? 119. Welche Verbindungen (Gruppenbezeichnung) zählen zu den Eicosanoiden? Welche Enzyme sind an der Bildung der verschiedenen Eiosanoide beteiligt? Eicosanoid (Gruppe) Enzym

17 17 Aminosäurenstoffwechsel 120. Welchen prinzipiellen Reaktionen unterliegen Aminosäuren? 121. a) Nennen Sie die häufigste Reaktion der Aminogruppe b) Beschreiben Sie das Reaktionsprinzip der genannten Reaktion in Form einer Reaktionsgleichung c) Welches Co-Enzym/Co-Substrat spielt bei den meisten Reaktionen im Aminosäuren-stoffwechsel eine Rolle? 122. Nennen Sie drei Beispiele für Aminosäuren und ihre korrespondierenden α- Ketocarbonsäuren Aminosäure korr. α- Ketocarbonsäure 123. a) Nennen Sie eine Aminosäure, die oxidativ decarboxyliert wird b) Beschreiben Sie die oxidative Decarboxylierung der genannten Aminosäure in Form einer Reaktionsgleichung. Welches Enzym katalysiert diese Reaktion? Gleichung (X Y) Enzym 124. a) Über welche Reaktion entstehen biogene Amine? b) Welche Enzyme katalysieren diese Reaktion? 125. Nennen Sie drei Beispiele für biogene Amine und ihre Aminosäurevorstufen Biogenes Amin gebildet aus 126. In welcher Form wird der Stickstoff aus der Aminogruppe der Aminsäuren ausgeschieden? 127. Welche Rolle spielt der Aspartatcyclus im Rahmen der Harnstoffbiosynthese? 128. a) Wie liegt Ammoniak im Blut vor? b) Warum sind erhöhte Ammoniak -Konzentrationen im Blut kritisch? c) in welchem Blutgefäß kommen physiologischerweise hohe NH 4 + -Konzentrationen vor?

18 In welcher fixierten Form wird Ammoniak vorwiegend im Blut transportiert? 130. Wie heißt das (mikrobielle) Enzym, das Harnstoff spaltet? 131. a) In welchem Organ findet die Biosynthese von Harnstoff statt? b) Wo wird Harnstoff ausgeschieden? 132. a) Nennen Sie die 5 Teilreaktionen (in Form von Gleichungen) der Harnstoffbiosynthese sowie die beteiligten Enzyme. Teilreaktion (X Y) Enzym b) In welchen Zellkompartimenten finden die einzelnen Teilreaktion der Harnstoffbiosynthese statt? c) Wieviel Energieäquivalente (als Mol ATP) werden für die Biosynthese von einem Mol Harnstoff verbraucht? 133. Nennen Sie die Funktionen von Glutamat als Drehscheibe des NH 3 -Stoffwechsels (Beispiele: Zusatzpunkte) 134. In welchem Zusammenhang steht die Bildung von Harnsäure mit der Aufnahme bzw. dem Abbau von Aminosäuren? 135. Welche Verbindungen werden im Stoffwechsel zu Harnsäure abgebaut?