Scheinbedingungen für die Lehrveranstaltung Praktikum der Biochemie/ Molekularbiologie
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- Elizabeth Lehmann
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1 Scheinbedingungen für die Lehrveranstaltung Praktikum der Biochemie/ Molekularbiologie gültig ab: Wintersemester 2011/12 verantwortlicher Fachvertreter: Prof. K.-D. Fischer, Institut für Biochemie und Zellbiologie, Tel.: Prof. G. Reiser, Institut für Neurobiochemie, Tel.: Kompetenzziele: Aktives Beherrschen der biochemischen und molekularbiologischen Zusammenhänge in der medizinischen Praxis und Forschung mit theoretischen Grundlagen Lernziele: Lehrinhalte: Grundlagen der Biochemie und Molekularbiologie mit praktischen Anwendungen Elektrolyte und Blut Chemische Grundlagen: Elektrolyte, Osmolarität, Säure-Base-Reaktionen, Puffersysteme, Henderson-Hasselbalch-Gleichung Serumelektrolyte: Konzentrationsbereiche, Funktionen Säure-Basen-Haushalt: Puffersysteme des Blutes, Mechanismen der respiratorischen und metabolischen ph-regulation, Rolle des Glutamins für die renale H+-Sekretion Erythrocyten: Stoffwechselwege der Kohlenhydrate, Produktion und Verwertung von ATP und NADPH Hämoglobin: Bausteine und Bindungen zwischen ihnen, Sauerstoffbindungskurve, Bohr-Effekt Prinzipien von Hämbiosynthese und -abbau, Serumproteine: elektrophoretische Trennung, Funktionen der Fraktionen Proteine Struktur der proteinogen Aminosäuren: Einteilung nach Polarität, Ladung, Hydrophobizität Ebenen der Proteinstruktur: chemische Bindungen in den Strukturebenen Proteindenaturierung: Mechanismen der denaturierenden Wirkungen von Säure und Base, Hitze, Schwermetallionen, organischen Lösungsmitteln Elektrolyteigenschaften der Proteine: ph-wert und Proteinladung, Puffereigenschaften Proteintrennung nach Größe, Ladung, Hydrophobizität Enzymatik Grundlagen der chemischen Katalyse: Aktivierungsenergie, Temperatureinfluß Nomenklatur: Merkmale der Enzymklassen Enzymkinetik: Michaelis-Menten-Gleichung, kompetitive und nichtkompetitive Hemmung
2 2 DNA Allosterische Enzyme: Kooperativität, sigmoide Kinetik Enzymatische Analyse: Prinzip des optischen Tests, Struktur der Pyridinnucleotide, Lambert-Beersches Gesetz Struktur der Purin- und Pyrimidinbasen, Nucleoside, Nucleotide und DNA, Natur der chemischen Bindungen zwischen den Bausteinen Mechanismus und Enzyme der Replikation Mechanismen und Konsequenzen der Mutagenese: spontane- und endogene Mutationen, Wirkung von UV- Röntgen- und radioaktiver Strahlung, chemische Mutagene Mechanismen und Enzyme der DNA-Reparatur Prinzipien molekularbiologischer Techniken: Restriktionsverdau, Polymerase-Kettenreaktion Mitochondrien Chemie der Redoxreaktionen, Nernstsche Gleichung Struktur der Mitochondrien: Doppelmembran, mtdna Prinzipien der Zellfraktionierung Prinzipien des Metabolittransports durch Außenund Innenmembran Oxidative Phosphorylierung: Komponenten und Funktionen der Atmungskettenkomplexe und der ATP-Synthase, Kopplung von Atmung und Phosphorylierung durch den elektrochemischen Protonengradienten, Wirkungsmechanismus von Entkopplern Mitochondriale Stoffwechselprozesse: Reaktionen und Cofaktoren der Citratzyklus-Enzyme, von Pyruvat-Dehydrogenase und -Carboxylase Kohlenhydrate Strukturen von Glucose, Galactose, Fructose, Saccharose, Lactose, Maltose, Glykogen Stoffwechselwege der Kohlenhydrate (Glykolyse, Pentosephosphatweg, Gluconeogenese, Glykogenstoffwechsel): Enzyme, Intermediate, Cofaktoren, intrazelluläre Lokalisation, Hormonelle Regulation durch Insulin, Glucagon, Adrenalin und Glucocorticoide: intrazelluläre Wirkungsmechanismen,
3 3 Lipide Strukturen von Palmitin-, Stearin-, Öl-, Linol-, Linolen- und Arachidonsäure, Glycerol, Triglyceriden, Lecithin, Cholesterol Stoffwechselwege der Triglyceride, Fettsäuren und Ketonkörper (Biosynthese und Verwertung): Enzyme, Intermediate, Cofaktoren, intrazelluläre Lokalisation, Prinzipien der Biosynthese und Verwertung von Cholesterol und Lecithin, Transportformen von freien Fettsäuren, Triglyceriden und Cholesterol im Blut Hormonelle Regulation durch Insulin, Glucagon und Adrenalin: intrazelluläre Wirkungsmechanismen, Aminosäurestoffwechsel Zuordnung der proteinogenen Aminosäuren zu den Gruppen der essentiellen/nichtessentiellen und gluco-/ketoplastischen Aminosäuren Enzyme des Aminosäurekatabolismus (Aminotransferasen, Aminosäure-Decarboxylasen, Glutamat-Dehydrogenase): Reaktionsgleichungen, Cofaktoren Abbauprodukte der gluco- und ketogenen Aminosäuren und deren Verwertungswege im Intermediärstoffwechsel Harnstoffzyklus:Enzyme, Intermediate, Cofaktoren, intrazelluläre Lokalisation, Ablauf: (kurze Beschreibung) Praktische Arbeiten werden in kleinen Gruppen durchgeführt, die sich jeweils aus den Studenten zweier Seminargruppen zusammensetzen. Zu Inhalt und Theorie werden für die einzelnen Themenkomplexe die Inhalte angegeben. Stundenanzahl: 8 SWS Vorlesung; 6 SWS Praktikum, 1 SWS integriertes Seminar Länge der Lehrveranstaltung 1 FS (Fachsemester): Angebotsturnus: 4. FS (Sommersemester) Klassifizierung: Leistungsüberprüfungen: Pflichtveranstaltung Erfolgreiche Teilnahme Die erfolgreiche Teilnahme wird unter folgenden Bedingungen bescheinigt: 1. Bestehen der Praktikumsklausur 2. Die Beherrschung des zu den Praktikumskomplexen gehörigen Wissensstoffes ist durch bestandene Testate belegt. 3. Für die vorgeschriebenen Analysen in den jeweiligen Praktikumskomplexen wurden richtige Ergebnisse erzielt. 4. Ein vollständiges Gesamtprotokoll über alle Praktikumskomplexe liegt vor.
4 4 Klausur Eine erfolgreiche Teilnahme an der Praktikumsklausur ist Voraussetzung für das Bestehen des Praktikums. Die Praktikumsklausur findet am Ende des vorangehenden Wintersemesters statt und ist bestanden, wenn 60 % der maximal möglichen Punktzahl erreicht wurden. Die Wiederholung der Praktikumsklausur findet nach Ablauf der praktischen Übungen voraussichtlich in der Semesterwoche 13 des Sommersemesters und die zweite Wiederholung entsprechend Aushang zu Beginn des folgenden Wintersemesters statt. Testate Die Überprüfung des Wissensstoffes zu Einzelkomplexen erfolgt in Testaten nach ausgehängtem Plan (Praktikumsräume in Haus 44). Jedes Testat beinhaltet den zum aktuellen Praktikumskomplex ausgewiesenen Wissensstoff und die jeweiligen Grundlagenkenntnisse. Bei mangelhafter Vorbereitung kann die vollständige Wiederholung des betreffenden Komplexes nach erfolgreichem Bestehen eines ausführlichen Zusatztestates über den Wissensstoff verlangt werden. Wird ein Testat nicht bestanden, ist innerhalb von einer Woche ein Wiederholungstestat erforderlich. Generaltestat Werden zwei Testate oder ein Wiederholungstestat nicht bestanden, muss am Ende des Praktikums als zweite und letzte Wiederholung ein Generaltestat über den gesamten Praktikumsstoff abgelegt werden. Analysen Die vorgeschriebenen Analysen sind auch bei Gruppenversuchen von jedem Praktikanten selbst durchzuführen. Bei falschen Ergebnissen ist die Analyse zu wiederholen. Reicht hierzu die ausgewiesene Praktikumszeit nicht aus, kann dies an zusätzlichen Praktikumstagen erfolgen, soweit es die Belegung des Praktikums zulässt. Protokolle Die Protokolle zu den Praktikumskomplexen sind in einem gebundenen Heft zu führen. Das Protokoll muss alle Messwerte, die zur Auswertung benutzten Formeln und die Angaben enthalten, die in den Aufgaben zu den einzelnen Versuchen gefordert werden. Für die erfolgreiche Durchführung sind die Richtigkeit der Ergebnisse und des Protokolls zum Ende des Praktikumstages durch den betreuenden Assistenten durch Unterschrift zu bestätigen. Wird der Praktikumsschein aufgrund des Nichterfüllens einer der Bedingungen nicht erteilt, ist das gesamte Praktikum zu wiederholen. Bewertung/ Benotung: Die Praktikumsklausur ist bestanden, wenn wenigstens 60 % der maximal möglichen Punktzahl erreicht wurden.
5 5 Bemerkungen: Zulassung Die Zulassung zum Praktikum der Biochemie und Molekularbiologie setzt voraus: - den Schein Praktikum der Chemie für Mediziner Regelmäßige Teilnahme Die regelmäßige Teilnahme erfordert, dass mindestens 85 % der Praktikumstermine (Stoff-Komplexe) absolviert werden. Liegen wichtige Gründe vor und lässt es die Praktikumsbelegung zu, können versäumte Praktika im laufenden Semester nachgeholt werden gez. Prof. Dr. K.-D. Fischer gez. Prof. Dr. G. Reiser
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