VL3: Struktur und Funktion des Photosystem I. Athina Zouni
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1 VL3: Struktur und Funktion des Photosystem I Athina Zouni
2 VL3: Plan Einleitung Grundlagen zur Lichtreaktion der Photosynthese Struktur und Funktion des cyanobakteriellen PSI Kristallstruktur des PSI: 2.5 Å Auflösung Proteinuntereinheiten Antennensystem/Cofaktoren Elektronentransferkette Zusätzliche Antennen im PSI Struktur des pflanzlichen PSI Vergleich pflanzliches/cyanobakterielles PSI
3 VL3: Elektronenfluss im PSII Die Elektronen des QH 2 besitzen eines höheres Redoxpotential als die des H 2 O. Energie von 2 Photonen effizient in dem Reduktionspotential von QH 2 gespeichert. 2 Q + 2 H 2 O Licht O QH 2
4 VL3: Richtung des Protonengradienten PSII entlässt Protonen in das Thylakoidlumen und nimmt sie aus dem Stroma auf. ph-gradient über die Thylakoidmembran: Protonenüberschuss im Inneren.
5 VL3: Photosystem Tandem PSII und PSI Elektronenfluss von PSII zum PSI über Cyt b6f Komplex Cyt b6f katalysiert den ET vom QH 2 auf PC Vollständiger ET von H 2 O zu NADP + : Absorption von Photonen durch PSI und PSII notwendig.
6 VL3: Plastocyanin (PC) Kleines lösliches Kupferprotein im Thylakoidlumen QH PC (Cu 2+ ) Q + 2 PC (Cu + ) + 2 H + Thylakoidmembran Protonengradienten: Cyt b6f Komplex oxidiert im Q-Zyklus QH 2 zu Q. In jedem Zyklus werden 4 H + - Ionen in das Thylakoidlumen gebracht.
7 VL3: Cyt b6f und Q Zyklus 1. Hälfte: Es fließen Elektronen vom QH 2 über Fe-S-Zentrum und Cyt f zu PC 2. Hälfte: Reduziert das Cyt b6 Elektronen ein Q aus dem Q-Pool zu PQH 2. Hierbei Aufnahme von 2 Protonen (Stroma). Danach re-oxidiert es das PQH 2 unter Freisetzung der Protonen im Lumen. Wichtig: Weiterer Beitrag zum Protonengradienten über Thylakoidmembran
8 VL3: PSI erzeugt ein starkes Reduktionsmittel - Ferredoxin PSI katalysierte Gesamtreaktion: Ein-Elektron- Oxidations-Reduktions-Reaktion: Am P700 beginnt die Ladungstrennung Elektron wird über Chl von A0 über Chinon an A1 auf eine Anordnung von 3 Fe 4 -S 4 Cluster übertragen Das Elektron gelangt zum Ferredoxin (Fd) Fd überträgt die Elektronen auf NADP + P700 + erhält ein Elektron vom reduzierten PC, wird neutralisiert und kann erneut angeregt werden. PC(Cu + ) + Fd ox Licht PC(Cu 2+ ) + Fd red
9 VL3: Struktur von Ferredoxin (Fd) Lösliches Protein mit einem 2Fe-2S-Cluster Fd transportiert Elektronen vom PSI zur Fd - NADP + - Reduktase Trotz Gegenwart zweier Metallatome ist auch Fd ein 1- Elektronen-Carrier: Fd red Fd ox
10 VL3: Struktur und Funktion der Fd-NADP + -Reduktase Wie wird reduziertes Fd zum Antrieb von NADP + zu NADPH verwendet? Antwort: Katalyse über Ferredoxin-NADP + - Reduktase. Flavoprotein: 1 FAD als prosthetische Gruppe. Mechanismus: Der gebundene FAD-Rest nimmt von zwei Molekülen Fd red zwei Elektronen und zwei Protonen auf FADH 2. Das Enzym übergibt 1 Hydrid (H - )-Ion auf NADP + NADPH
11 VL3: Z-Schema der Photosynthese Endergonische Reaktion: Absorption von Licht durch PSII und PSI PSII gebildete QH 2 übergibt Elektronen an den Cyt b6f Komplex. Reduziertes PC transportiert Elektronen zum PSI, das reduziertes Fd erzeugt. Fd: Starkes Reduktionsmittel überträgt seine Elektronen auf NADP +. Es entsteht: NADPH
12 VL3: Photosynthetischer Elektronentransport
13 VL3: Photosynthetische Proteinkomplexe
14 VL3: Zyklischer Elektronentransport ATP-Bildung wird auch als zyklische Photophosphorylierung Der Calvin-Zyklus: verbraucht mehr ATP als NADPH + H +. Im nichtzyklischen Prozess: Entstehen gleiche Mengen an beidem, so dass ein ATP-Defizit entsteht, das durch den zyklischen Prozess ausgeglichen wird. Diese zusätzliche ATP- Bildung wird vermutlich durch eine genügend hohe NADPH + H + -Konzentration im Chloroplasten angeregt.
15 VL3: Kristallpackung von PSI Übersicht: 1 Trimer entlang der c-achse Zwischen den Trimeren WW en durch: 2 Untereinheiten: PsbE und PsbF H-Brückenbindungen und Van der Waals WW`en. c Meisten H-Brücken: über H 2 O Moleküle ausgebildet. a Raumgruppe P6 3 : Hexagonal a=b= 288 Å; c= 167 Å; α=β=90 C; γ=120 C Wassergehalt: 78 % PSI Kristall b Blick auf die Elementarzelle: PSI Struktur
16 VL3: Kristallstruktur von tpsi bei 2.5 Å Auflösung tpsi (Trimer): ca KDa tpsi ca.: 7500 Aminosäuren Pro PSI Monomer: 12 Proteinuntereinheiten 96 Chlorophylle a 2 Phyllochinone 22 Karotenoide 4 Lipide 3 [Fe 4 S 4 ] Cluster Jordan, P. et al. Nature 411, (2001)
17 VL3: Schematischer Aufbau von PSI 127 Kofaktoren/Monomer: 96 Chla RZ: 6 (P700; A; A0) Antennen - Chla: Cars 3 [Fe 4 S 4 ] Cluster : F x ; F A ; F B 2 Phyllochinone 12 Protein-Untereinheiten: 4 Lipide RZ: PsaA und PsaB Intrinsische UE: PsaF, PsaI, PsaJ, PsaK, PsaL, PsaM, PsaX Stromale - extrinsische UE: PsaC, PsaD,PsaE
18 VL3: PSI Monomer - Seitenansicht Schwarzer Pfeil: 3-zählige kristallographische Symmetrieachse Cytoplasma/Stroma Großer Kern: Untereinheiten des PSI Komplex: PsaA (blau) und PsaB (rot). Kleinere UE: PsaF: (gelb); PsaI: violett; PsaJ: (grün); PsaK (grau); PsaL (braun); PsaM: ocker; PsaX: (hellviolett) 3 extrinsische UE auf der Stroma-Seite: PsaE (grün), PsaC (pink); PsaD (hellblau). 3 Fe 4 S 4 -Cluster: gelb - und orange Kugeln. PsaL liegt im Zentrum des Komplexes. PsaI und PsaM zwischen den Monomeren.
19 VL3: Membranständige Protein-Untereinheiten PSI (Monomer) 9 membranintrinsische UE: 2 RZ - Protein - UE: PsaA; PsaB 7 Periphere UE: PsaF; PsaI; PsaJ; PsaK; PsaL, PsaM; PsaX 34 transmembrane α-helices
20 VL3: Fd/Flavodoxin Bindungsstelle Stromalen Seite des PSI Komplexes: 3 Extrinsische UE: PsaC, D, E Solubilisierung mit chaotropen Reagenzien gezeigt. Ausbildung eines Bergrückens (Grat): Bindungsstelle für die exogenen ET- Proteine Fd und Flavodoxin. Oberflächen-Potential: Fd Bindungsstelle Skala: -1 (rot) bis +1 (blau) Negativ geladenes Fd und Flavodoxin: Bindung an positiver Region: PsaE und D Grund: Negativ geladene AS`en in Fd binden an positiv geladenen AS en der PsE und D UE.
21 VL3: Cyanobakterielles mpsi (Monomer) 127 Kofaktoren pro Monomer Karotine (orange): 22 Kofaktoren des ETS: 6 Chla Von PsaA und PsaB aus koordinierte A-Chla (cyan): 90 Chla Lipide:4 Fe 4 S 4 -Cluster: 3 Phyllochinone: 2
22 VL3: Transmembrane α-helices und Kofaktoren 2. Periphere Antennen: 2 x 18 Chla liegen an der Peripherie des Komplexes in 2 Schichten nahe der lumenalen und stromalen Membranseite. Blick von Stroma-Seite auf die Kofaktoren: Karotine (schwarz): 22 Kofaktoren des ETS in blau (Ausnahme der Fe 4 S 4 -Cluster): 6 Chla Von PsaA und PsaB aus koordinierte A-Chla (gelb): 79 Chla Koordination der Chla in PsaA und PsaB in 2 Gruppen: 1. Zentrale Antenne: 43 Chla in Nähe der C-terminalen Domäne von PsaA und PsaB in Form eines Zylinders mit elliptischer Grundfläche angeordnet. Übrigen A-Chla: in Farbe der jeweiligen kleinen Untereinheit: 11 Chla
23 VL3: Kofaktoren Blick von stromalen Seite: 3 [Fe 4 S 4 ] Cluster 96 Chla, 22 Car 2 Chinone Blau: ETC- Kofaktoren Farbe der Antennen-Chla zeigt Koordinierung durch kleine Untereinheiten
24 VL3: Ligandierung der Antennen - Chl (AChl) His Asn Gln Asp Glu Tyr Backbone Wasser PG? Summe Total PsaA PsaB PsaJ PsaK PsaL PsaM 1 1 PsaX 1 1 PG 1 1 Meisten AChla sind über Histidine als axialen Liganden koordiniert. 3 Chla werden von Glutaminresten koordiniert. Ungewöhnlich: ein Chla ist über ein Aspartat und ein weiteres Chla mit einem Tyrosinrest koordiniert.
25 Ladungstransfer: Start am P700. VL3: Organisation der inneren Antenne hell: stromale Schicht dunkel: lumenale Schicht AChla sind wie in einem Ring um die im RZ vorliegenden Chla orientiert. Relativ geringe Energien (flacher Trichter), die Energie ins RZ liefern. Connecting Chla in der Nähe zum ETS: Transfer von Excitonen vom Antennensystem zum ETS möglich. Die beiden Chla in der Nähe des P700 (niedrigste Energie) werden von A0 beliefert.
26 VL3: Organisation der internen Antenne Blick in die Membranebene: Antennen in zwei Schichten organisiert: Absorptionsquerschnitt der Antenne wird erhöht; schneller Energietransfer ins RC Wichtig: Schichtstruktur erinnert an den schnellen Excitonentransfer vom LHC II bis zum P700 in höheren Pflanzen (Kühlbrandt et al, 1994).
27 VL3: Vergleich mit PSII PSII: Ausbildung zweier Chla-Antennen-Schichten auf Stroma- und Lumen. PSI: Ausbildung zweier Chla-Antennen-Schichten Vergleich: Im PSII Trennung des RZ von dem Antennensystem im PSI Überlagerung der AChla mit den RZ-Chla
28 VL3: Rote Chl im PSI Absorptionsspektren der Pigmente Absorptionspektrum von PS I bei 5K (M. Byrdin, et al. 2000) Pflanzliches und Cyanobakt. PSI: geringe Anzahl langwelliger (rote) Chla. Rote Chla: Absorptionsspektren gegenüber P700 weiter im roten Spektralbereich. Rote Chla: liegen energetisch niedriger als P700. Anregungsenergie muss von roten Chla aufwärts zum P700 transportiert werden. Bei RT ist die thermische Energie groß genug: Energietransfer begünstigt. Bei 5 K: Anregungsenergietransfer nicht mehr möglich!!!!
29 VL3: Zuordnung der roten Chlorophylle Excitonisch gekoppelten Chla des Antennensystems. Rot: Chla-Trimer sowie die sechs am stärksten excitonisch gekoppelten Chla des Antennensystems. Zusätzlich WW`en der π-orbitale zwischen den Chl`en. Funktion der rote Chla: Erhöhung des Einfangsquerschnitt für Lichtenergie im roten Spektralbereich. Anregungsenergie am P700 zu konzentrieren.
30 VL3: Rote Chl`e - Chl-Trimer (Kratky & Dunitz, J. Mol. Biol. (1977)) Ähnlich der Anordnung von Chlorophyll-Derivaten in ihren Kristallstrukturen Trimer von Chla (ac-b31; ac-b32; ac-b33) an der Peripherie des Proteins. Zentrenabstände zwischen den Chla: ca Å bzw Å Ebenenabstände: ca. 3.5 Å bzw. 3.7 Å Ring I eines Chla überlappt mit den Ringen III und V des nächsten Chla: Orbital-WW Zwischen den Chla befindet sich jeweils ein H 2 O-Molekül. H 2 O- Moleküle: Axialen Liganden für die Mg 2+ -Ionen der Chla B32 und B33. Ausbildung von H-Bindung zwischen den Chla Molekülen über Carbonylverb.
31 VL3: Antennensystem - 22 β-karotine rot: cis-konfiguration (5) als Quencher gelb: trans-konfiguration (17) als Antennenpigmente In 6 Gruppen: folgen nur grob der C2-Symmetrie. Karotine sind tief in der Membran eingebettet. Funktionen: Zusätzliche Pigmente zum Lichteinfang. Schutzfunktion: Beschädigung des Protein- komplexes durch Photo- oxidation. Stabilisierung der Proteinkomplexe durch hydrophobe WW`en
32 VL3: Antennensystem - Karotine Jedes Car in vdw-kontakt zu mind. einem Chl.: Licht-Schutzfunktion
33 VL3: Verbindungs - Chl`e und ETK Grün: P700 ; Gelb: Akzessorische Chl; Orange: A0; Rot: Verbindungs- Chlorophylle; weiss: Chinone; Violett: Antennen-Chl. Schneller Weg: Über die Antennen zu den conneting Chl`e zum P700
34 VL3: ETK - P700 enthält ein Chla omit-map bei 2.5 Å Auflösung: Chl a paßt nicht in die Elektronendichte auf der ec-a1 Seite in Übereinstimmung mit HPLC- Analysen (Watanabe et al., 1985)
35 VL3: P700 - asymmetrisch P700: Start der Ladungstrennung am prim. Donor Absorption eines Photons am P700 mit einer Energie von > 1.7eV. Zuordnung zweier Chla/Chla` Moleküle ec-a1 und ec-b1: Asymmetrisch
36 VL3: P700 - Asymmetrisch Enlang der Membrannormalen von der stromalen Seite Asymmetrische H-Brücken: Chla` Molekül: zahlreiche H- Brücken zu den AS`en von PsaA (cyan). Chla Molekül keine H-Brücken mit PsaB (pink) aus. Starke π-π Wechselwirkung zwischen den Porphyrinringen der beiden Chl. Aus theoretischen Berechnungen folgt: Zweitgrößte excitonische Kopplung zwischen zwei Chl in der Struktur. Nähe und Anordnung der Chl: Dimere Natur des prim. Donors.
37 VL3: Elektronentransferkette - 11 Kofaktoren Mg 2+ axiale Liganden: Met A688 Asn B591 (via H 2 O) His A680 Mg 2+ axiale Liganden: Met B668 Asn A604 (via H 2 O) His B660
38 VL3: Asymmetrie der Kofaktoren - Nähe der Phyllochinone PG MGDG A-Ast B-Ast
39 VL3: Bindungstasche von Q K Leu B706 Q K -B B-k Trp B677 Q K -A Seite symmetrisch equivalent in Bezug auf H-Bindung (zu Leu A722) and π-π - Stapelung (mit Trp A697) Asymmetrische H-Bindung unterschiedlich zur Q A Seite in bakterielles RZ (Typ 2). B-j Trp B677 Leu B Å B-jk(1)
40 VL3: Drei Eisenschwefelcluster - F X, F A, F B F A und F B : F x : Koordiniert durch 4 Cysteine (PsaA und PsaB) Beide Fe 4 S 4 Cluster koordiniert durch jeweils 4 Cysteine in der Untereinheit PsaC.
41 VL3: Elektronentransfer entlang eines oder beider Äste? < 100 ps P700 A0 A1 13 ns und 150 ns F X ET von A1 - nach F x und Rekombination P700 + A1 - sind zweiphasig (13 ns und 150 ns)! Mutation der Trp in der Nähe von QK-A und QK-B Veränderung der schnellen oder der langsamen Phase Beide Äste sind am ET beteiligt: schnelle ET läuft über den B-Ast! Guergova-Kuras, M. et al, PNAS 98, (2001)
42 VL3: Struktur von PSI aus Pflanzen Überblick Monomer in vivo und in vitro ~ 525 kda ~ 150 kda LHCI Protein-UE 4 LHC I Proteine 168 Chlorophylle 3 Fe 4 S 4 Cluster 5 Cars 2 Phyllochinone Amuts et al Nature 447, (2007)
43 VL3: PSI aus Pflanzen - Proteinuntereinheiten H PsaX, M verloren G, H, N, O zusätzlich G K PsaH: Docking site für LHCII PsaG Bindung von Lhca1 Lhca1 Lhca4 Lhca2 Lhca3 Dimere: Lhca1 und Lhca4 Lhca 3 und Lhca 2 Alle Abb. aus Ben-Shem, A., et al.. Nature 426, (2003)
44 VL3: Lichtsammelkomplex LHC II Monomer des LHC II mit: 7 Chl a 5 Chl b 2 Xanthophyllen Funktionelle Einheit ist ein LHC II-Trimer
45 VL3: PSI aus Pflanzen - Proteinuntereinheiten D G F F-Untereinheit: Bindungsstelle für PC
46 VL3: PSI aus Pflanzen - Antennensystem Fast alle Chl-Positionen aus Cyanos H (gelb) konserviert (nur 3 fehlen) LHCI sehr ähnlich zu LHCII G LHCI Komplexe (je 12 Chl, blau), verbunden durch 8 Linker-Chl (rot) LHCI Komplexe (je 12 Chl, blau), verbunden durch 8 Linker-Chl (rot) Lhca1 Lhca4 Lhca2 Lhca3 10 gap-chl (magenta) zwischen RC und LHCI, reduzieren Chl-Chl Abstände von Å auf Å. Effektivere Anbindung an externe Antenne in Pflanzen (10-15 Å PSI LHCI).
47 VL3: Unterschiede im PSI - Pflanzen und Cyanobakterien PsaF PsaF: längerer N-terminaler Loop für optimalere Bindung von PC Wesentlich schnellerer ET Plastocyanin
48 VL3: Künstliche Photosynthese Kopplung des Photosystems und/oder Komponenten auf Elektroden Liefern von lichtinduzierten Redox-equivalenten an die Enzyme Modulares Design P700* A 0 [Chl] A 1 [phylloq] Fe-S X Electrode Substrate hν Fe-S A Fe-S B FD FNR NADP Photosystem I High-Value Product P700
49 VL3: Aktuelle Forschung Modulare photobiokatalytische Elektrode e - Cytochrome c 6 (T. elongatus) Plastocyanin Gold Carbon Nanotubes Graphene
50 VL3: Literatur Photosystem II: Zouni et al. Crystal structure of photosystem II from Synechococcus elongatus at 3.8 Å resolution. Nature 409, (2001) Loll et al. Towards complete cofactor arrangement in the 3.0 Å resolution structure of photosystem II, Nature 438, (2005) Umena et al. Crystal structure of oxygen-evolving photosystem II at a resolution of 1.9 Å. Nature 473, (2011) Photosystem I: Jordan et al. Three-dimensional structure of cyanobacterial photosystem I at 2.5 Å resolution. Nature 411, (2001) Fromme et al. Structure of photosystem I. Biochim Biophys Acta 1507, 5-31 (2001) Ben-Shem et al. Crystal structure of plant photosystem I. Nature 426, (2003) Ben-Shem et al. Evolution of photosystem I - from symmetry through pseudosymmetry to asymmetry. FEBS Lett 564,
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