Neue oenologische Verfahren RED WINE

Transkript

1 Neue oenologische Verfahren RED WINE

2 Inhalt 1) Vorlesung am : Einleitung «neue oenologische Verfahren» Exkurs Grundlagen 1 (seperate Unterlagen) Verbesserung der Mostqualität durch Kryo/Supraextraction Biotechnologische Verfahren: Einsatz von Enzymen Exkurs Grundlagen 2 (seperate Unterlagen) Verfahren zur Alkoholreduzierung (seperate Unterlagen)

3 Inhalt 2) Vorlesung am Einsatz von Membranverfahren und der SCC Einsatz von Velcorin Einsatz von Eichenholzpräparaten Verfahren zur Weinsteinstabilisierung Mikrooxygenierung von Rotweinen

4 Warum neue oenologische Verfahren? Globalisierung der Weinwelt Konkurrenz aus Ländern der «Neuen Weinwelt» aber auch aus Osteuropa Verbraucher unterstützt die Globalisierung durch sein Kaufverhalten (suche nach dem Exotischen)

5 Der Winzer/Oenologe macht den Wein seiner Zeit für den Geschmack seiner Zeitgenossen mit dem Wissen und den technologischen Möglichkeiten seiner Epoche!

6 Wein ist niemals nur eine Flüssigkeit von nicht genau bekannter chemischer Zusammensetzung Er transportiert Emotionen und Vorstellungen Besitzt erst dann eine Berechtigung, wenn er sich zwischen den Vorstellungen des Produzenten und des Konsumenten wiederfindet

7 Anwendungsgebiete der Verfahren 3 Bereiche 1) Verfahren zur Verbesserung der Mostqualität Flotation Konzentrationsverfahren 2) Verfahren zur Verbesserung der Weinqualität Weinsteinstabilisierung (Ionenaustauscher/Elektrodialyse) Reduzierung der fl. Säure (Umkehrosmose) 3) Steuerung der Fermentationsprozesse Einsatz von Lysozym

8 Ziele neuer oenologischer Verfahren? Gesundheitliche und hygienische Anforderungen Verbesserung der Weinstabilisierung Schutz gegen unerwünschte Mikroorganismen Erweiterte Schönungsmöglichkeiten Konzentrierung von Most und Wein Chemische Säuerung / Aromatisierung von Wein Zerlegung des Weins in verschiedene Fraktionen Entalkoholisierung, Aromaabtrennung, Entfernung flüchtiger Säure

9 Woher kommt der Liberalisierungsdruck? GATT, WTO: Reduktion der Handelsbarrieren durch Harmonisierung von zugelassenen Methoden und gegenseitige Anerkennung von weingesetzlichen Regeln EU: Diskussion der neuen Weinmarktordnung Bilaterale Abkommen zwischen der EU und USA, Australien, Chile (Südamerika) und Südafrika Schwächung der OIV durch bilaterale Abkommen und Austritte von USA und England Etablierte Verfahren der Lebensmitteltechnologie (Milch) halten vermehrt Einzug in der Weinbereitung.

10 Beurteilungskritierien Gibt es toxikologische Bedenken? Sind sie durch Wein- und Weinherstellungsdefinitionen abgedeckt? Wie ist ihr Einfluss auf die Weinqualität? Wie aufwendig sind sie? Wie hoch ist der finanzielle Aufwand?

11 Zulassungsprozess Einreichung eines Vorschlags im Internationalen Weinamt für Rebe und Wein (OIV) Beurteilung und Verbesserung in den oenologischen Unterkommissionen Technologie und Mikrobiologie sowie Stellungnahme der 45 Mitgliedsstaaten Beschlussfassung in der OIV-Generalversammlung Änderungsverordnung der EU-Weingesetzgebung Umsetzung in nationales Weingesetz Anpassung an regionale Gegebenheit in der rheinlandpfälzischen Länderverordnungen

12 Verbesserung gesundheitlicher und hygienischer Anforderungen Ersatz tierischer Eiweißpräparate (z.b. Gelatine, Kasein) durch pflanzliche Eiweiße Verringerung von biogenen Aminen (Bakterien) Ochratoxin A (Schimmelpilze auf Trauben) SO 2 -Bedarf

13 Schönungen, Weinsteinstabilisierung, mikrobiologische Stabilisierung Einsatz von Aktivkohle in Erzeugnissen aus roten Trauben Elektrodialyse Calciumtartrat Ionenaustauscher Mannoproteine der Hefe Lysozym DMDC: Pyrokohlensäure-Dimethylester, Velcorin CMC: Carboxymethylcellulose

14 Qualität ist ein relativer Begriff Qualität, Typizität Qualität, Typizität Alkohol Farbe, Tannine Säure Aromen Mundgefühl

15 Neue Verfahren im Prozess der Weinbereitung Kryo/Supra extraction Enzymeinsatz Enzymeinsatz Membranverfahren Enzymeinsatz Membranverfahren Enzymeinsatz MOX MOX SCC Stabilisierung Traubenannahme Gärung BSA Lagerung/Reifung

16 1. Kryo/Supraextraction Physikalische Verfahren der Konzentrierung bzw. Zerstörung der Beerenzellwände Gefrierkonzentrierung

17 1.1 Kryoextraction Ziel: Mostkonzentrierung Süssweinproduktion - Sauternes In Dtl. nicht zulässig! Eiswein! Gängigste Methode: Industriekühlkammern

18 1.1 Kryoextraction Gewünschtes Mostgewicht wird durch Prozesstemperatur eingestellt: Oe = x Δ T * Bsp.: für 100 Oe : Prozesstemperatur bei 4,6 C * Würdig/Woller (1989): Handbuch der Lebensmitteltechnologie

19 1.1 Kryoextraction Enzyme sind zunächst blockiert Unreife Trauben bleiben gefroren Anstieg an Gesamtphenolen, Catechin und Proanthocyanidine konnte beobachtet werden Verstärkte Nutzung von Antioxidanten (SO 2 ) wird empfohlen, um Bräunungsreaktionen im Wein zu vermeiden Simonato et al.; AJEV. 2005

20 1.1 Kryoextraction Zucker Gesamtsäure Äpfelsäure Phenole Weinsäure Handbook of Enology. Volume 1

21 1.1.1 Kryoextraction / Botrytis Botrytis Essig und Wurmschaden Tierische Schädlinge Sauerfäule beim Müller Thurgau

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23 1.1.1 Kryoextraction/Botrytis Entwicklung von Botrytis: Entwicklung unter günstigen Bedingungen : Lrel; >90% und 18 C <Temp< 25 C Trockenes, warmes Wetter am Tag ist Vorraussetzung für Edelfäule Für Edelfäule mind. Mostgewicht bei > 70 Oe

24 1.1.1 Kryoextraction/Botrytis Pro Liter Most Für 1000 Beeren gesund faul gesund faul Gewicht g Most ml ph ,62 Zucker g/l Gesamtsäure Weinsäure Äpfelsäure Ammonium mg Veränderung analytischer Werte Aminosäuren

25 1.1.1 Kryoextraction/Botrytis Mengenverlust (20-30%) durch Verdunstung (Konzentration) und Verbrauch von Inhaltsstoffen Säure wird stärker abgebaut als Zucker Glc:Frct verschiebt sich hin zugunsten der Frct Abbau stickstoffhaltiger Substanzen

26 1.1.1 Kryoextraction/Botrytis Sekundärprodukte durch Bortytis Absonderung des Enzyms Laccase Veränderung des Sortenbukett (Abbau von Terpenen) Verstärkte Bildung von Ketosäuren und Acetaldehyd Bildung von Botryticinen

27 1.1.1 Kryoextraction/Botrytis Sekundärinfektionen Durch Sekundärinfektionen und negativen Fäulnisverlauf wird die Mostqualität sehr negativ beeinflusst Verschiedene Formen wie Roh-,Sauer-, oder Schwundfäule durch nasskaltes Wetter

28 1.1.1 Kryoextraction/Botrytis Sekundärinfektionen Entwicklung von Essigsäurebakterien Entwicklung anderer schädlicher Pilze: Trichotecium Penicillium Aspergillus Mycotoxine (Ochratoxin)

29 1.1.1 Kryoextraction/Botrytis Sekundärinfektionen Verschiedene Pilze bilden Produkte wie: Typ Octenol : Typ Geosmin: pilzig erdig, pilzig, Rote Beete Typ Ethyl-Phenol Ethyl- Guaiacol iodisch schweißig

30 1.1.1 Kryoextraction/Botrytis Folgen der Edelfäule Mengenverluste Konzentration (Zucker) Aromaveränderung durch enzymatische Oxydation und Bildung neuer Substanzen Zerstörung von Farbstoffen durch Laccase Zunahme Glycerin/Gluconsäure/Flüchtige Gärstörung durch Abbau von Nass, Verbrauch von Vitaminen, Bildung gärhemmender Substanzen

31 1.1.1 Kryoextraction/Botrytis Folgen der Edelfäule Klär- Filtrationsprobleme : Bildung von Glucan sowie Schleimsäure aus dem Pektin Erhöhter SO 2 -Bedarf Gefahr von Sekundärinfektionen Sensorische Veränderung kann negativ sein : Farbfehler, pilzig, muffige Gerüche, Flüchtige Säure und Ethylacetat

32 1.1.1 Kryoextraction/Botrytis Botrytis Kryo Mengenverlust Zuckerkonzentration Aromenveränderung ++ + Erhöhter SO 2 Bedarf ++ 0 Filtrationsprobleme ++ 0 Risiko ++ + Energiekosten 0 ++

33 1.2 Supraextraction Kühlen der Trauben auf -4 C Erwärmen auf 10 C, dann pressen Zerstörung der Zellwände und Aufschluss der Beerenhaut Wine science: principles and applications, Jackson, Ausgabe , S.336 Verbesserte Saftausbeute Erhöhte Extraktion von Phenolen, Zuckern, Aromen Absinken der GS und Anstieg ph-wert

34 1.2 Supraextraction Anwendungsbereich: trockene Weissweine Speziell Sauvignon blanc und «ähnliche» Rebsorten?? - Aromenvorstufen!!

35 N N O IPMP 3-Isopropyl-2-methoxypyrazin erdig, grüne Bohne Geruchsschwellenwert: 2 ng/l Die GESAMTHEIT macht das Sauvignon Blanc Aroma diverse Ester, Alkohole, Terpene IBMP 3-Isobutyl-2-methoxypyrazin Spargel, Paprika Geruchsschwellenwert: 2 ng/l Spargel Blumig Zitrone SH O O N N O Paprika Ananas 3MHA 3-Mercaptohexylacetat Maracuja, Passionsfrucht Geruchsschwellenwert: 4 ng/l Buchsbaum Maracuja O Grapefruit SH 4MMP 4-Mercapto-4-methylpentan-2-on Buchsbaum, Cassis; Katzenurin Geruchsschwellenwert: 0,8 ng/l SH 3MH OH 3-Mercaptohexanol Grapefruit, Maracuja Geruchsschwellenwert: 60 ng/l

36 Thiole in Sauvignon Blanc Thiolgehalte [ng/l] in Sauvignon Blanc Weinen aus Frankreich Bordeaux-Weine Sancerre-Weine In Klammern ist der aromatische Index angegeben (Konzentration/Geruchsschwellenwert). aromarelevant sind insbesondere 4MMP, 3MH und 3MHA Dubourdieu, D., et al., Am. J. Enol. Vitic. 57 (2006) 81-88

37 Thiole im Sauvignon Blanc Thiole liegen im Most nicht frei vor Thiole sind an die Aminosäure Cystein gebunden Freisetzung durch Cystein-S-Lyasen Thiole sind z.t sehr geruchsaktiv Aromaeindruck abhängig von der Konzentration

38 S-Cysteinkonjugate S-Cysteinkonjugaten in Sauvignon Blanc Trauben Verteilung der S-Cysteinkonjugaten [ng Thioläq./g] 4MMP 4MMPOH 3MH Saft Beerenhaut Unterschiedliche Verteilung nur für 3MH Peyrot des Gachons, et al., Am. J. Enol. Vitic. 53 (2002) Saft/Haut ~ 20/1

39 S-Cysteinkonjugate S-Cysteinkonjugate im Saft bei 18 C in Abhängigkeit der Standzeit Maischestandzeit beeinflusst primär die Ausbeute an 3MH-Präkursor! Peyrot des Gachons, et al., Am. J. Enol. Vitic. 53 (2002)

40 S-Cysteinkonjugate S-Cysteinkonjugate in Abhängigkeit der Temperatur Maischestandzeit beeinflusst primär die Ausbeute an 3MH-Präkursor! Mehr als 50% des 3MH-Präkursor befindet sich in der Schale. Extraktion aus der Schale besser bei 18 C und längeren (18h) Standzeiten. Peyrot des Gachons, et al., Am. J. Enol. Vitic. 53 (2002)

41 Neue Verfahren im Prozess der Weinbereitung Kryo/Supra extraction Enzymeinsatz Enzymeinsatz Membranverfahren Enzymeinsatz Membranverfahren Enzymeinsatz MOX MOX SCC Stabilisierung Traubenannahme Gärung BSA Lagerung/Reifung

42 2 Enzyme Verwendung der Enzyme durch die OIV harmonisiert Erlaubte Enzyme sind in einer Postitivliste aufgeführt Pektinase, ß-Glucanase, Urease, Lysozym

43 2 Enzyme

44 2 Enzyme Wichtige Enzymgruppen in der Weinbereitung Bsp. Enzymgruppen aus den Pflanzenzellen Oxidasen: Phenoloxydase Tyrosinase -> Braunfärbung Glykosidase: Hydrolyse glycosidisch gebundener Inhaltsstoffe (Anthocyane/Aromen) Esterasen: Aufschluss der Beerenhaut -> Pektinesterase Zugelassene Enzymgruppen aus Pilzkulturen (Aspergillus) Pektolytische Enzyme: Mit mehr oder weniger Nebenaktivität ß-Glucanasen: spaltet Botrytisglucan Lysozym: Einsatz zur mikrobiellen Stabilisierung Ureasen: Ethycarbamatverhinderung

45 2 Enzyme Das Enzym arbeitet nach dem Schlüssel-Schloß- Prinzip Enzyme Enzym- Substrat- Komplex Enzym Teil Substrat 2 Teile Substrat

46 2 Enzyme Wirkungsweise von Enzymen Substrat Substrat gespalten

47 2 Enzyme Weinenzyme: - Temperaturen: 10 C bis 50 C Granulatierte Enzyme: Auflösen in Wasser Zugabe zum Most/Maische/Wein Anwendung von Enzymen 1. z.b. 20 g Enzymgranulat in 1 ltr. Wasser unter leichten Rühren auflösen Zugabe NIE zusammen mit Bentonit - Haltbarkeit: 3 Jahre - Geöffnete Dose: gut verschliessen und vor Feuchtigkeit und Hitze aufbewahren, kann wenn nicht verklumpt nächste Saison verwendet werden! Flüssige Enzyme: Direkt gebrauchsfertig direkte Zugabe zum Most/Maische/Wein Zugabe NIE zusammen mit Bentonit Haltbarkeit: 1,5 bis 2 Jahre 1. Geöffnete Flasche: gut verschliessen und im Kühlschrank aufbewahren für die nächste Saison, kontrollieren ob kein Schimmelbefall erkennbar ist

48 2 Enzyme Most Sedimentation Most- Flotation Maischestandzeit Maischeerhitzung Jungwein Faule Trauben Jungwein Hefelagerung Welche Enzyme gibt es. Zur schnelleren Sedimentation und Klärung von Trauben- Most und Flotation Mehr frei ablaufender Most, mehr Farbe im Rotwein mehr Aromen bei Weißweinmaischen Bei faulen Trauben filtrationshemmende Stoffe ß-Glucane müssen abgebaut/zerstört werden um ein Verblocken bei der Weinfiltration zu verhindern Bei Jungweinen Hefelagerung Mannoproteine - Batonnage Weine werden weicher, runder, harmonischer

49 2 Enzyme 2. MUSTS USE OF ENZYMES FOR THE CLARIFICATION (OENO 11/04) Definition : The addition to must of enzymatic preparations with in particular, polygalacturonase, pectin lyase, pectinmethylesterase, and/or b- glucanases activities that catalyse the degradation of pectic polysaccharides and/or fungal b-glucans. Objective: To facilitate the clarification of musts. Prescription: The enzymes used must comply with the prescriptions of the International Oenological Codex. Recommendation of OIV : Accepted.

50 2 Enzyme

51 2 Enzyme

52 COOH Phenolcarbonsäure-Ester (Depside) HO COO OH Coutarsäure (R=H) Caftarsäure (R=OH) Fertarsäure (R=OCH 3 ) R COOH 1. Hydrolyse -Weinsäure freie Phenolcarbonsäuren HO COOH Cumarsäure (R=H) Kaffeesäure (R=OH) Ferulasäure (R=OCH 3 ) R 2. Decarboxylierung HO CH 2 -CO 2 flüchtige Phenole Aromastoffe auch Off-Flavour Bildung flüchtiger Phenole aus nichtflüchtigen Vorläufern R H 2 Vinylphenol (R=H) Vinylcatechol (R=OH) Vinylguajacol (R=OCH 3 ) 3. Reduktion HO CH 3 flüchtige Phenole Aromastoffe auch Off-Flavour R Ethylphenol (R=H) Ethylcatechol (R=OH) Ethylguajacol (R=OCH 3 ) Quelle : H.Dietrich

53 2 Enzyme Mostvorklärung

54 2 Enzyme Modell des Beerenpektins

55 2.1 Pektinase

56 2.1 Pektinase Klärungsenzyme Vereinfachte Darstellung der Pektinkette PE PE PE PE PE COOCH 3 I COOH I COOCH 3 I COOCH 3 I COOCH 3 I COOCH 3 I O O O O O O -- Exo-PG Endo-PG COOH I COOH I COOH I COOH I COOH I COOH I O O O O O O -- COOCH 3 I COOH I COOCH 3 I PL COOCH 3 I COOCH 3 I COOCH 3 I O O O O O O -- nach Dr. Ilona Schneider

57 2.1 Pektinase Klärung von Traubenmost Natürliche Sedimentation und Klärungsenzyme Kontrolle 0 h Kontrolle 2 h Kontrolle 4 h nach Kontrolle Dr. Ilona Schneider 0 h gran. Enzym 1 2 h gran. Enzym 1 4 h Kontrolle 0 h Flüssiges Enzym 2 2 h Flüssiges Enzym 2 4 h

58 2.1 Pektinase Klärung von Traubenmost Natürliche Sedimentation und Klärungsenzyme Kontrolle 4 h Granuliertes Enzym 1 4 h Flüssiges Enzym 2 4 h Pektintest Pektintest Pektintest nach Dr. Ilona Schneider

59 2.1 Pektinase Funktion: Spaltung der Pektinkette durch eine Kombination aus Klärungsenzyme Polygalacturonasen, Pektinesterasen und Pektinlyasen Die Aktivität von Klärungsenzymen kann durch den Alkoholtest geprüft werden: Alkoholtest: 5 ml Traubenmost + 5 ml 96 % Alkohol mischen Reagenzgläser: 1: Pektin vorhanden Kein Abbau 5: Pektin vollständig abgebaut

60 2.1 Pektinase Zielsetzung: Schonende Mostklärung Enzymatische Mostvorklärung Schutz der primären rebsorten-spezifischen Aromen Funktion: - Schnelle Sedimentation (Depektinisierung schnelle Flokkulation) - Schnelle und effektive Klärung des Traubensafts - Keine mechanische Belastung Anwendung - SIHAZYM Claro: Temperatur Dosage Abhängigkeit: Nur ein Beispiel von 10 C Dosage 2 g/hl 15 C Dosage 1 1,5 g/hl Zugabe in die Mostwanne oder als Vorlage in den Vorklärtank Nach Reaktionszeit Bentonit-Schönung möglich!

61 2.1 Pektinase Extraktion von Traubenmaischen

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63 2.1 Pektinase Traubenbeere nach enzymatischer Behandlung Traubenbeere in der Durchsicht (mikroskopische Aufnahme) Wirkungsweise eines Extraktionsenzyms nach Dr. Ilona Schneider Aufbrechen der Zellen Frei ablaufender Saft Aufbrechen der Zellen Polysaccharide Kein zerstören der Beerenhaut Keine Vermusung Aroma- und Farbstoffe traubeneigene Tannine

64 2.1 Pektinase Vergleich Gesamtphenol- Extraktion bei Maischestandzeiten Extinktion E 280 (Gesamtphenol) Kontrolle Maische (0 d) Kontrolle Maische (1 d) Kontrolle Maische (2 d) Kontrolle Maische (3 d) Extraktion Enzyme 1 (0 d) Extraktion Enzyme 1 (1d) Extraktion Enzyme 1 (2 d) Extraktion Enzyme 1 (3 d) SIHAZYM Extro (0d) SIHAZYM Extro (1d) SIHAZYM Extro(2 d) SIHAZYM Extro(3d) nach Dr. Ilona Schneider

65 Vergleich Zellulase vrs. Pektinase (2,5g/hl) > 1000 NTU Kontrolle 100% Pektinase Mischung Pektinase (70%) /Zellulase (30%) 100% Zellulase

66 Nach 3 Stunden Kontrolle 100% Pektinase Mischung Pektinase/Zellulase 100% Zellulase

67 Nach 15 Stunden 143 NTU Pektintest pos. 26 NTU Pektintest neg. 34 NTU Pektintest leichte Schlieren 96 NTU Pektintest pos. Kontrolle 100% Pektinase Mischung Pektinase/Zellulase 100% Zellulase

68 2.1 Pektinasen - Enzyme zur Farbextraktion

69 2.1 Pektinasen - Farbfreisetzung Anthocyanfreisetzung durch Enzymeinsatz

70 2.1 Pektinase Zusammenfassung Enzympräparate müssen frei von Depsidase- und Zimmtsäurendecarboxylase sein (Vermeidung der Bildung flüchtiger Phenole) Pektinasen helfen bei der Vorklärung und Erhöhung der Saftausbeute Bessere Anthocyanextraktion ist möglich - nach ersten Versuchen sind Cellulasen wirksamer und günstiger in der Herstellung

71 2.1 Pektinase Extraktion von Traubenbeeren-Inhaltsstoffen: Zusammenfassung erhöhter Anteil an frei ablaufenden Most Extraktion von traubeneigenen Stoffen (geschmacklich weiche Tannine) Bei Rotweinen mit Maischestandzeiten: Farbstoffe Anthoycane Bei Rotweinen nach Maischeerhitzung: Pressbarkeit, Farbstoff-Extraktion Zeitpunkt der Anwendung Nach Entrappen der Maische Maischestandzeit In die rückgekühlte Maische (ca C) Maischeerhitzung Temperatur: 15 C - 50 C Dosage: 3-4 g/100 kg Maische

72 Neue Verfahren im Prozess der Weinbereitung Kryo/Supra extraction Enzymeinsatz Enzymeinsatz Membranverfahren Enzymeinsatz Membranverfahren Enzymeinsatz MOX MOX SCC Stabilisierung Traubenannahme Gärung BSA Lagerung/Reifung

73 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase Aromenfreisetzung

74 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase Verordnung (EWG) Nr. 1493/1999, Anhang IV -für Trauben, Most, teilweise gegorener Traubenmost, noch im Gärungsprozeß befindlicher Jungwein sind pektolytische Enzyme für die Klärung zugelassen Verordnung (EWG) Nr.3220/90 - Anh. III -für teilweise gegorener Traubenmost, Wein, Schaumwein, Perlwein, Likörwein ist die enzymatische Zubereitung von Beta-Glucanase zur Klärung zugelassen Empfehlung zur Zulassung aromafreisetzender Enzyme (OIV,1998) -nach den Erfahrungen mit Aromaenzymen in Praxisbedingungen sollte im Code international des pratiques oenologiques die Aufnahme von Enzymen mit Glucosidase - Aktivität empfohlen werden: 1- für die Weinbehandlung und 2- Art und Umfang sollten dem Anwender überlassen werden

75 Aromastoffe in der Beere Verteilung der Glycosyl-Glucose in Traubenorganen in einem 1997er 2500 Gewürztraminer (n=3) G-G [µmol/kg] Fruchtfleisch Maischestandzeit Beerenschale schattig G-G [µmol/kg] % der Terpene liegen an Zucker gebunden in der Beerenhaut vor Beerenschale besonnt 2053 Kleine Beeren: Mehr Aromastoffe

76 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase AROMATIC PROFILE : how enzymes can improve aromas complexity in wines? Aromavorstufen in den Zellen der Beerenhaut lokalisiert > Mechanischer Aufschluss > T C > SO 2 > Alkohol > Enzympräparate Gebundene Aromen + Freie Aromen Gärung (Einfluss des Hefestammes) Weinaroma = Freie/Flüchtige Aromastoffe Enzympräparate

77 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase Säure, Enzym Gebundene Aromastoffe im Wein

78 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase Wirkungsweise von Enzymen mit ß-Glucosidase-Aktivität Ziel: Steigerung der Weinqualität durch mehr Aroma ß - Glucosidase Terpen glycoside geruchlich nicht wahrnehmbar freie Monoterpene geruchlich wahrnehmbar Intensivierung des Sortenbuketts Glycosidreste

79 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase Muskat Rebsorten > 6 mg/l Monoterpene Nicht Muskat, aber aromatische Rebsorte 1-4 mg/l Monoterpene Rebsorten, deren Aroma nicht von Monterpenen geprägt ist. < 1 mg/l Monoterpene Muscat Alexandria Gewürztraminer Chardonnay Muskat Frontignac Morio-Muskat Grauburgunder Moscato Canelli Riesling Gutedel Rebsorten Aromenfreisetzung... Moscat Hambourg Müller-Thurgau Bacchus Muscat Ottonel Silvaner Scheurebe Kerner Huxelrebe Siegerrebe

80 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase Einflußfaktoren auf den Monoterpengehalt im Wein Umweltbedingungen (Klima, Boden, Standort) Rebsorte Reifegrad und Gesundheitszustand Maischeverarbeitung Enzyme Mostbehandlung Gärbedingungen (ph, Temperatur, Hefeflora) Weinausbau (oenologische Verfahren,Behandlungsst.) Reifung und Alterung (Faß-,Flaschenlagerung,Bedingungen)

81 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase

82 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase Aromen?

83 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase Temperatureinfluß auf die Glucosidase-Aktivität 120 Enzymwirkung in % % 80 75% 60 44% 40 24% C 15 C 20 C 25 C

84 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase 120 Glucosidaseaktivität in Abhängigkeit vom Glucosegehalt Enzymwirkung in % % % 20 14% Glucose g/l

85 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase Enzymwirksamkeit = Dosage x Zeit x Temperatur Temperatur Zeit Dosage

86 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase Gesamtterpengehalte in Traminerweinen in Abhängigkeit vom Jahrgang µg/l-ges.terpene Kontrolle Enzymvar

87 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase Gesamtterpen-Gehalte in Weißweinen nach Aromaenzymzusatz (Jg.96) µg/l Kontrolle Enzym-Var Riesling Kerner Scheurebe Traminer Morio Muskat Bi'97-enzym02/PP-Bi

88 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase Zitrone 200% Länge Nachgeschmack UTA 150% 100% 50% 0% Pfirsich/ Mango blumig rauchig /buttrig Kontrolle (100%) 12h Maischestandzeit Honig Ganztraubenpressung 24h Maischestandzeit QDA Muskateller 97

89 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase blumiger Geschmack Nachgeschmack Apfel 125% 100% 75% 50% 25% 0% Maracuja Blumig fruchtiger Geschmack Honig Rauchig Würzig Kontrolle Trenolin Bukett Sihazym A AR 2000 QDA Riesling`97

90 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase µg/l Terpengehalte in 96er Morio Muskat und Traminer nach drei Jahren Lagerung 620 Morio Muskat Traminer KONTROLLWEINE ENZYMWEINE

91 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase OH HOH2C HOH2C HOH2C nerol linalool geraniol citronellol OH Die wichtigsten Monoterpene im Wein und ihr Reaktionsschema bei der Flaschenlagerung α- terpineol nach Rapp u.a. 1985, S.601 Chemie des Weines

92 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase Abnahme der Linaloolkonzentration bei der Reifung µg/l Konz. Linalool 1997 Konz. Linalool 1998 Konz. Linalool 2002 `96er Morio Muskat Kontrolle +Sihazym A +AR 2000

93 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase Zunahme des -Terpineols bei der Reifung µg/l Konz.Terpineol 1997 Konz. Terpineol 1998 Konz. Terpineol `96er Morio Muskat Kontrolle +Sihazym A +AR 2000

94 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase Zusammenfassung Lage, Standort, Lesezeitpunkt, Gesundheitszustand der Trauben und die weinbaulichen Arbeiten beeinflußen das Aromagefüge des Weines nachhaltig bei unzureichender traubeneigener Enzymaktivität, kann das richtige Enzympräparat im Bereich der Aromafreisetzung wertvolle Dienste leisten nach 1 Jahr Lagerung wurde keine vorzeitige Alterung der Enzymvarianten festgestellt der Behandlungsaufwand muß mit 0,5-1,5 cent/l angesetzt werden

95 2.2 Enzyme Nebenaktivität Glucosidase Schlußfolgerungen zum Aromaenzym - Einsatz für neutrale Weine ist der Zusatz wenig erfolgversprechend in die abklingende Gärung (Gärungswärme) dosieren, wenn die Glucose schon abgebaut ist Temperatur: bei 18 C (2-4 Wochen) bei 16 C (4-6 Wochen) Dosage: 3-5 g/hl um eine frühzeitige Alterung oder Auseinanderfallen des Buketts zu vermeiden, sollte nach einer Einwirkzeit von 2-4 Wochen eine Bentonitschönung (15-20 g/hl) zur Inaktivierung der Enzyme, durchgeführt werden

96 Neue Verfahren im Prozess der Weinbereitung Kryo/Supra extraction Enzymeinsatz Enzymeinsatz Membranverfahren Enzymeinsatz Membranverfahren Enzymeinsatz MOX MOX SCC Stabilisierung Traubenannahme Gärung BSA Lagerung/Reifung

97 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym

98 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym HO HO OH O OH OH ß-1,3-1,6-Glucan von Botrytis cinerea (ATCC 90769) HO HO HO O HO O OH O OH OH OH O OH OH OH O HO ß-Glc O HO O OH O HO O OH O HO O OH O HO O OH O HO O OH O HO O OH O OH ß-Glc Methanol-gefälltes ß-1,3-1,6-Glucan

99 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym Einfluss von oenologischen Enzymen auf die Filtrierbarkeit von Weinen Zielsetzung: Die enzymatische Klärung von Mosten sowie der enzymatische Abbau von filtrationshemmenden Stoffen für eine effizientere (und) wirtschaftlichere Filtrationsleistung.

100 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym Filtrationsverbesserung (Mannoprotein Extraktion)

101 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym Pektinase mit ß-Glucanase Aktivität Applikation und Zielsetzung 0,45 µm PVDF Membran mit Glucan belegt Botrytisfaule Trauben nach Dr. Ilona Schneider 0,45 µm PVDF Membran

102 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym SIHAZYM Fine -- O -- COOH I O O O O O O O O Filtrationsenzym bei botrytisfaulen Trauben -- O --

103 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym SIHAZYM Fine O O O O -- O O O O O O O O O O O O O O Filtration von botrytisfaulen Lesegut ohne Filtrationsenzym

104 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym SIHAZYM Fine Filtration von botrytisfaulen Lesegut mit Filtrationsenzym

105 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym Diplomarbeit - Filtrationsschema nach Dr. Ilona Schneider

106 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym 100% gesundes Lesegut: Vorlegefiltration Kieselgurfiltration - BECOGUR 3500 Druckdifferenz, [bar] 2,5 2,0 1,5 1,0 0,5 0,0 Druckverlauf Kieselgurfiltration Zeit, [min] nach Kontrolle Mostkl. Mostkl. + ß-Gluc. Dr. Ilona Schneider

107 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym 100% gesundes Lesegut: Vorlegefiltration - Schichtenfiltration 2,5 Druckverlauf Schichtenfiltration BECOPAD 550 Druckdifferenz [bar] 2,0 1,5 1,0 0,5 0, Zeit, [min] nach Dr. Ilona Schneider Kontrolle Mostkl. Mostkl. + ß-Glu.

108 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym 100% gesundes Lesegut: Füllfiltration - Schichtenfiltration 2,5 Druckverlauf Schichtenfiltration BECOPAD 220 Druckdifferenz, [bar] 2,0 1,5 1,0 0,5 0,0 nach Dr. Ilona Schneider Zeit, [min] Kontrolle Mostkl. Mostkl.+ß-Glu.

109 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym Filtration und Enzymatik Enzymeinsatz steigert unabhängig von der Traubenqualität die Filtrationsleistung, die Verblockungsneigung sinkt vor allem in der Vorfiltrationsstufe und durch niedrigere Differenzdrücke ist eine schonendere Filtration möglich 100 % gesunde Trauben: Depektinisierung mit pektolytischen Enzymen ist sinnvoll um die Filtrationsleistung zu erhöhen 100 % faule Trauben: Depektinisierung und Glucan-Abbau: bestes Ergebnis Achtung! Der Gesamtkolloidgehalt gibt nur bedingt einen Hinweis auf die Filtrierbarkeit eines Weines Achtung! Die Partikelgrößenverteilung kann nur als Argumentationsgrundlage für die Filtrierbarkeit eines Weines dienen!

110 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym *zur Klär- und Filtrationsverbesserung von Most und Wein aus Botrytis cinerea befallenem Lesegut *zur Freilegung von Mannoprotein aus der Zellwand absterbender Saccharomyces cerevisiae-hefezellen im Zuge der Feinhefelagerung von Wein und Sekt

111

112 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym Mannoprotein Polypeptide blau Oligosaccharide gelb ß-1,6-Glucan rot ß-1,3-Glucan grün Chitin türkis Plasmamembrane grau Plasmaproteine blau Struktur der Zellwand von Saccharomyces cerevisiae Nach : Peter N. Lipke and Rafael Ovalle: Cell Wall Architecture in Yeast: New Structure and New Challenges Journal of Bacteriology, August 1998, p , Vol. 180, No. 15

113 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym ß-D-Glcp-(1 3)- ß-D-Glcp-(1 3)- ß-D-Glcp-(1 3)- ß-D-Glcp-(1 3)- ß-D-Glcp-(1 3)- ß-D-Glcp-( ß-D-Glcp ß-D-Glcp ß-D-Glcp Struktur des von Botrytis cinerea gebildeten ß-Glucans: Langgestreckte Kette aus 1,3-ß-glucosidisch aneinandergeknüpften Glucosemolekülen mit regelmäßig angeordneten einzelnen Glucoseeinheiten, 1,6-ß-glucosidisch seitenständig verknüpft

114 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym ß-1,6-Glucan-Seitenkette, kurzkettig, ca. 140 Glucoseeinheiten, stark verzweigt ß-1,3-Glucan-Hauptkett langkettig, ca Glucoseeinheiten, wenig verzweigt Molekülaufbau des Hefezellwandglucans

115 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym Mannoprotein -ß -Glucan -Molekül Äußere Schicht der Hefezellwand: ß-Glucan -Mannoprotein -Struktur Polypeptide ß-1,3 -Glucan ß-1,3-Glucan ß-1,6-Glucan Mannooligosaccharide ß-1,6 -Glucan Manno protein Glucanhydrolyse Littozyme Sur mit lies Manno protein Manno protein Enzymatisch abgespaltene Glucosemoleküle Hefezellen im Raster- Elektronenmikroskop Enzymatische Freilegung von natürlichem Hefe-Mannoprotein mit Littozym Sur lies

116 Schnitt durch die Hefezellwand (vereinfachte Darstellung) Hefezellstrukturen Hefezellen im Mikroskop ß -1,3 -Glucan A ß -1,6 -Glucan äußere und innere Zellwandgrenze Mannoprotein A Abbau von ß -1,3 - und ß -1,6 -Gucan -Glucan A Proteolyse mit Bildung aromagebender Amino - säuren und Hefemannan A A A A A A A LittoZym Sur lies A Manno - protein Mannan weitergehende Zellwandlyse A A A A A Protein Amino - säuren A A A A A A A A A A Wirkung von LittoZym Sur lies auf absterbende Weinhefe: Enzymatische Freilegung von Mannoprotein mit exo-ß-1,3-glucosidase und exo-ß-1,6- Glucosidase mit weitergehender Zellwandlyse zu Hefemannan und Aminosäuren

117 2.3 ß- Glucanase/ Fitrationsenzym Abbau von ß-Glucane: - Herkunft: Botrytis cinerea auf den Trauben Filtrationsverbesserung - Herkunft: Hefeglucane von der Hefezellwand Mouthfeel Zeitpunkt der Anwendung: - Abklingende Gärung Ausnutzung der Gärungswärme - Jungwein mit Hefedepot/Bâtonnage Temperatur: Wirksam > 16 C Dosage: 3 5 g/hl

118 Neue Verfahren im Prozess der Weinbereitung Kryo/Supra extraction Enzymeinsatz Enzymeinsatz Membranverfahren Enzymeinsatz Membranverfahren Enzymeinsatz MOX MOX SCC Stabilisierung Traubenannahme Gärung BSA Lagerung/Reifung

119 2.4 Enzyme - Lysozym - die rote Karte für Bakterien?

120 2.4 Enzyme - Lysozym Klimagrenzen des heutigen Weinbaus Mittlere Jahrestemperatur: 9 C Blüte: 15 C Beerenreife: 19 C Sonnenschein: 1200 h Vegetationsdauer: Tage

121 Bildquelle: IPCC - Die Abschätzung des zukünftigen Klimas erfolgt durch Computermodelle. Dieses Klimamodell zeigt, wie die Temperatur ohne vermehrte Treibhausgase verlaufen wäre (blau). Pink die Ergebnisse, bei denen natürliche und menschliche Antriebe gleichermaßen berücksichtigt sind. Sie kommen dem gemessenen Verlauf (schwarz) nahe.

122 2.4 Enzyme - Lysozym

123 2.4 Enzyme - Lysozym 24. Okt. 14. Okt. 4. Okt. 24. Sep. 14. Sep. 4. Sep. 25. Aug. 15. Aug Erreichen der Reife von 65 Oechsle bei Riesling

124 2.4 Enzyme - Lysozym Klimaeinfluß auf die Mikrobiota bei steigendem ph Sukzession während der alkoholischen Gärung Hefe Oenococcus Pediococcus Lactobacillus 10 6 KBE / ml Acetobacter Gluconobacter Brettanomyces/Dekkera Ernte Transport Alk. Gärung Biol. Säureabbau Reifung Lagerung

125 2.4 Enzyme - Lysozym Hefe Lactobacillus Pediococcus WACHSTUM DER BAKTERIEN UNTER EINFACHEN BEDINGUNGEN Oenococcus Acetobacter Gluconobacter 10 KBE/ ml ERNTE TRANSPORT ALKOHOLISCHE GÄRUNG 3-24 Tage BIOLOGISCHER SÄUREABBAU REIFUNG/ LAGERUNG

126 2.4 Enzyme - Lysozym Hefe Lactobacillus Pediococcus WACHSTUM DER BAKTERIEN UNTER SCHWIERIGEN BEDINGUNGEN Oenococcus Acetobacter 10 2 Gluconobacter 10 KBE/ ml ERNTE ALKOHOLISCHE TRANSPORT GÄRUNG 3-24 Wochen BIOLOGISCHER SÄUREABBAU REIFUNG LAGERUNG

127 2.4 Enzyme - Lysozym Beimpfung mit BSA-Kulturen Lebendkeimzahl (KBE/ml) 10 8 Hefen SO 2 Lyso Lactobacillus Pediococcus SO 2 Lyso IDEAL: LENKUNG DER ALKOHOLISCHEN GÄRUNG & DES BSA Oenococcus selektioniert Oenococcus spontan Gluconobacter Acetobacter ERNTE ALKOHOLISCHE TRANSPORT GÄRUNG BSA REIFUNG LAGERUNG

128 2.4 Enzyme - Lysozym 2. MUSTS LYSOZYME TREATMENT (OENO 6/97) Definition: Addition of lysozyme to the must. Objectives: a) Control of the growth and activity of the bacteria responsible for malolactic fermentation of the must. b) Reduction of the rate of sulphur dioxide. Prescriptions: a) According to experiments, the maximum dose of 500 mg/l appears to be sufficient to control the growth and the activity of the bacteria responsible for malolactic fermentation during alcoholic fermentation. b) Lysozyme cannot totally substitute itself to SO2 which possesses antioxidant properties. A SO2 + lysozyme association provides more stable wines. c) When must and wine are treated with lysozyme, the accumulated dose must not exceed 500mg/l. d) The product must conform to the prescriptions of the International oenological codex. Recommendation of the O.I.V.: Accepted.

129 2.4 Enzyme - Lysozym Verordnung (EG) Nr. 2066/2001 der Kommission vom 22.Oktober 2001 zur Änderung der Verordnung (EG) Nr. 1622/2000 zum Lysozym-Einsatz --> zusätzliche Reinheitskriterien in der Richtlinie 96/77/EG der Kommission vom 2. Dezember 1996 sind einzuhalten Artikel 11a Ergänzung in Anhang IV --> Lysozymzusatz bis zu 500 mg/l --> Erfolgt der Zusatz zum Traubenmost und zum Wein, so darf die kumulierte Menge den Grenzwert von 500 mg/l nicht überschreiten ANWENDUNGSBEREICH Lysozym kann Traubenmost, teilweise gegorenem Traubenmost und Wein mit folgendem Ziel zugesetzt werden: --> Kontrolle des Wachstums und der Aktivität der bei diesen Erzeugnissen für den BSA verantwortlichen Bakterien

130 2.4 Enzyme - Lysozym Lysozym ist ein natürlich vorkommendes EnzymTränenflüssigkeit u. im Hühnereiweiß wurde bereits 1922 entdeckt -->besteht aus 129 Aminosäureresten Wirkungsoptimum liegt bei ph 4,5 Herstellung durch Extraktion aus dem Hühnereiweiß-->in Lebensmitteln = E1105 greift die Zellwände von Gram + Bakterien an und führt innerhalb weniger Tage zum Zelltod es hat spezifische Wirkung gegen Lactobacillus, Pediococcus u. Lenconostoc Hefen bleiben in ihrer Tätigkeit unbeeinflußt

131 2.4 Enzyme - Lysozym Lysozym (Hühnereiweiß) ist eine Muramidase, die die ß-1,4-Bindung zwischen der N- Acetylmuraminsäure und den 2-Acetamido-2- desoxyglucoseresten in Mucopoly-sacchariden oder Mucopeptiden spaltet, die die Zellwand Gram-positiver Bakterien bilden.

132 2.4 Enzyme - Lysozym g/l 3,5 3 2,5 2 1,5 1 0,5 Einfluß der Lysozymbehandlung auf das Säurespektrum eines 2001er Gewürztraminer - Zusatz vor der Gärung Kontrolle 200 mg/l Lysozym zu Most 0 Weinsre Äpfelsre Milchsre. Essigsre Zitronens.

133 2.4 Enzyme - Lysozym Lysozymzusatz in einen gärenden Weißwein mit BSA- 30 Aktivität , Restzucker g/l 15 1,5 Säuren g/l 10 1 Kontrolle 5 0,5 200 mg/l Lysozym 0 Restzucker Beg Restzucker End Äpfelsäure Beg Äpfelsäure End Milchsäure Beg Milchsäure End 0 Weißburgunder 2001

134 2.4 Enzyme - Lysozym Farbverlust durch die Lysozymbehandlung in einem Rotweincuvée Extinktion 4,5 E420 E520 E ,5 4,3 3 2,5 3,21 2 1,5 1 0,5 0 Kontrolle +300 mg/l Lysozym

135 2.4 Enzyme - Lysozym 5 Lysozymeinsatz bei einer Acetobacter - Kultur Ausgangsniveau = 3,45 g/l flüchtige Säure, Messung nach 3 Wo. g/l Essigsäure 4,5 4 3,5 Kontrolle o. Lys mg/l mg/l

136 2.4 Enzyme - Lysozym

137 2.4 Enzyme - Lysozym mg/l freie SO2 SO 2 - Verbrauch Zusatz von 100 mg/l SO 2 Kontrolle +10 g/l Anr.Zu.+Gärsalz +10g/l Anr.+150 mg/l Lys mg/l Lys + MS-Bakterien 2001 er Müller Thurgau

138 2.4 Enzyme - Lysozym Schlußfolgerungen zum Lysozymeinsatz Lysozym unterbindet wirksam die Milchsäurebakterienaktivität ein sinnvoller Einsatz ist auf das Most- und Jungweinstadium begrenzt ein Einsatz in Rotweinen ist mit Farbverlusten verbunden die Wirkung gegen MS-Bakterien ist auf 3-6 Wochen begrenzt keine Wirkung gegen Bakterien der Gattung Acetobacter Lysozym ist sensorisch neutral eine Schwefeleinsparung wird durch Lysozym nicht erreicht Lysozym ist kein Ersatz für eine saubere, einwandfreie Kellerwirtschaft

139 2.5 Enzyme - Ausblick Neue Enzymcocktails in Entwicklung Bereits positive Resultate mit einem lytischen Enzymcocktail aus Streptomyces sp. B578 * Diese Exoenzyme lysieren fast alle weinrelevanten Milchsäurebakterien sowie Gram Acetobacter. * Blättel et.al.; Appl. Microbiol Biotechnol 83:

140 Pause Justus von Liebig: Um es richtig zu stellen, die Infusorien, also Hefezellen, fressen Zucker, entleeren aus ihrem Darmkanal Kohlensäure und aus der Harnblase den Alkohol. Dabei besitzt die Harnblase im gefüllten Zustand die Form einer Champagnerflasche, während sie nach der Entleerung nur noch ein kleiner Knopf ist.

141 Neue Verfahren im Prozess der Weinbereitung Kryo/Supra extraction Enzymeinsatz Enzymeinsatz Membranverfahren Enzymeinsatz Membranverfahren Enzymeinsatz MOX MOX SCC Stabilisierung Traubenannahme Gärung BSA Lagerung/Reifung

142 3. Anwendung von Membranprozessen in der Oenologie Physikalische Trennverfahren Oder...: Wenn es die Natur nicht schafft oder sonst etwas schief läuft

143 3. Anwendung von Membranprozessen in der Oenologie Physikalische Trennverfahren Hochdruck Molekülgröße Elektrisches Feld + Elektrische Ladung Temperatur Flüchtigkeit Hydrophobe Lösungsmittel Trennmembran Desitllation Chromatographie Vakuum - Elektrische Ladung Vakuum Hydrophile Lösungsmittel Wasser, Alkohol flüchtige Säure Kalium, Calcium Wein-, Äpfelsäure Flüchtige Komponenten Ethanol, Aromastoffe Nicht flüchtige Inhaltsstoffe Tannine, Pigmente

144 3. Anwendung von Membranprozessen in der Oenologie M. Mietton Peuchot, Univ. Bordeaux (2006) Most Konzentrierung Entfernung von Zucker Teilweise Entalkoholisierung Entfernung von flüchtiger Säure Entfernung von Fehlaromen Weinsteinstabilisierung ph-wert Absenkung Umkehrosmose Ultrafiltration + Nanofiltration Ultrafiltration + Evaporation Umkehrosmose 1 + Umkehrosmose 2 Umkehrosmose + Destillation Umkehrosmose + Perstraktionsmembran Umkehrosmose + Anionenaustauscher Umkehrosmose 1 + Umkehrosmose 2 Umkehrosmose + Adsorption Nanofiltration + Mikrofiltration Nanofiltration + Adsorbentien Nanofiltration + PVPP Elektrodialyse Elektrodialyse

145 3.1 Konzentrierung von Most und Wein Verdampfung bei Atmosphärischen Druck, Vakuum Umkehrosmose Kryo-Konzentration

146 3.1 Konzentrierung von Most und Wein Konzentrierter Most Mostkonzentrierung mit Umkehrosmose Ausgangsmost Hochdruck- Pumpe Wasser Umkehrosmose-Membran Hochdruck Retentat (Most) Niederdruck Permeat (Wasser)

147 3.1 Konzentrierung von Most und Wein DRUCK Umgekehrte Osmose Verdichtung Lösungsmittel (Wasser, Permeat) LÖSUNG (Konzentrat) Mineralsalze Aminosäuren Vitamine Protein Zucker Wasser Membrane

148 3.1 Konzentrierung von Most und Wein Membranmodul - Wickelmembran

149 3.1 Konzentrierung von Most und Wein Umkehrosmose bei Rotwein

150 3.1 Konzentrierung von Most und Wein Einfluss der Moskonzentrierung auf das Phenolspektrum von Cabernet Sauvignon (Maischegärung) Gallussäure (58,9 mg/l) 200% Copigmente [Boulton] (7,3 mg/l) Polymere Phenole (175,7 mg/l) 150% 100% 50% 0% Catechin (133,6 mg/l) Epicatechin (78,1 mg/l) Polymere Anthocyane (7,0 mg/l) Monomere Anthocyane (201,5 mg/l) Saccharose Maischegärung Konzentrierung Maischegärung Saftentzug Maischegärung

151 3.1 Konzentrierung von Most und Wein Einfluss der Moskonzentrierung auf die Sensorik von Cabernet Sauvignon (Maischegärung) Erdbeere Farbintensität Körper 200% 150% 100% 50% 0% Kirsche Cassis Bitter grüne Paprika Adstringenz Rosmarin Saccharose Maischegärung Konzentrierung Maischegärung Saftentzug Maischegärung

152 3.1 Konzentrierung von Most und Wein Mostkonzentrierung Vakuumdestillation - Umkehrosmose

153 3.1 Konzentrierung von Most und Wein Vakuumdestillation

154 3.1 Konzentrierung von Most und Wein Umkehrosmoseanlage

155 3.1 Konzentrierung von Most und Wein Veränderungen der Mittelwerte der Säurekonzentrationen in 98er Portugieser Weißherbst- und Silvanermosten durch die Anwendung von UO 9 g/l Titrierbare Säure Weinsäure Äpfelsäure Ausg.-Most Konz Most 10% Konz Most 20 % Konz Most 30 %

156 3.1 Konzentrierung von Most und Wein Aromaprofil: Maischeerhitzung (2001er Dornfelder, Pfalz) Farbintensität Körper bitter Kirsche Cassis x 2 Erdbeere x 2 grüne Paprika x 2 adstringent Rosmarin x 2 Säure ME Saccharose rauchig x 2 würzig x 2 ME UO

157 3.1 Konzentrierung von Most und Wein Aromaprofil: 2001 Spätburgunder, Maischegärung Farbintensität Körper Kirsche Cassis x 2 Erdbeere x 2 2 bitter 0 grüne Paprika x 2 adstringent Rosmarin x 2 Säure rauchig x 2 würzig x 2 unbeh. Saftentzug UO getrocknet

158 3.1 Konzentrierung von Most und Wein Aromaprofil: 2001er Spätburgunder, Weinkonzentrierung Farbintensität Kirsche 6 Cassis Körper 4 2 Erdbeere bitter 0 grüne Paprika adstringent Rosmarin Säure würzig rauchig unbeh. Weinkonz