Proteine. Claudia Schierbaum WS 04/05 Löffler / Petrides: Biochemie & Pathobiochemie, 7.Auflage, Springer-Verlag Berlin Kapitel 3.4 und 3.
|
|
- Pia Armbruster
- vor 7 Jahren
- Abrufe
Transkript
1 Proteine Claudia Schierbaum WS 04/05 Löffler / Petrides: Biochemie & Pathobiochemie, 7.Auflage, Springer-Verlag Berlin Kapitel 3.4 und 3.5
2 Faltung, Fehlfaltung und Denaturierung von Proteinen Denaturierung und Renaturierung von Proteinen Denaturierungsfaktoren Faltungscode/ Faltung von Proteinen Krankheiten, die durch fehlgefaltete Proteine verursacht werden Kompensationsmechanismen Methoden zur Strukturbestimmung von Proteinen
3 Proteine können denaturiert und renaturiert werden Denaturierung = Zerstörung sämtlicher Strukturebenen mit Ausnahme der Primärstruktur; immer mit einem Funktionsverlust verbunden Reversible Denaturierung - bei kleinen Proteinen möglich Beispiel: Ribonuclease Entfaltung und somit Denaturierung durch Behandlung mit einem Überschuß an Thiolen in Gegenwart hoher Harnstoffkonzentrationen. Nach Entfernung von Harnstoff und Mercaptoethanol durch Dialyse spontane Renaturierung. Fazit: sämtliche Informationen für die Ausbildung der Raumstruktur von Proteinen sind in der Primärstruktur enthalten
4 Irreversible Denaturierung Meist durch chemische Veränderungen verursacht Desaminierung von Asparagin und Glutaminseitenketten Oxidation von Cysteinen und Methioninen Glycosylierung von Lysinseitenketten Racemisierung von Aspartaten
5 Denaturierungsfaktoren Maßnahmen, welche die für die Aufrechterhaltung der Raumstruktur benötigten Wechselwirkungen zerstören Temperatur : Hitzedenaturierung häufiger als Kältedenaturierung Organische Lösungsmittel, z.b. Alkohol chaotrope Salze (Harnstoff, Iminoharnstoff): führen in hoher Konzentration zur Solubilisierung des hydrophoben Kerns ph-änderungen, z.b. Trichloressigsäure, Perchlorsäure, Uranylessigsäure Zusatz von Schwermetallsalzen: Denaturierung durch Koagulation
6 Faltung, Faltungscode Faltungscode ist weitgehend unbekannt Ursache: Keine sichere Bestimmung der dreidimensionalen Struktur von Proteinen aus der Aminosäuresequenz möglich 1. Konformationsraum ist extrem groß 2. das globale Minimum der freien Enthalpie der nativen Struktur ist sehr flach und kaum spezifisch Schematische Darstellung durch das Modell des Faltungstrichers (folding funnel), das die freie Enthalpie im konformationell zugänglichen Raum darstellt. Reduzierung des multidimensionalen Konformationsraumes auf zwei Dimensionen.
7 Faltungsvorgang U I N X Xn U = ungefalteter Zustand N = native Struktur Xn = aggregierte und ausgefallene Faltungsintermediate (X) X = Faltungsintermediate, die nicht auf dem Faltungsweg liegen und die Faltung verzögern I = Zwischenzustand oder ganzes Ensemble von verschiedenen konformationellen Zuständen. Geschmolzener Tropfen (molten gobule): einige Sekundärstrukturelemente vorhanden, der hydrophobe Kern ist noch hydratisiert
8
9 Levinthalsches Paradox Der Konformationsraum von Proteinen ist viel zu groß, um in endlicher Zeit mit großer Wahrscheinlichkeit die native Struktur zu finden Es besteht keine Notwendigkeit, während der Faltung alle möglichen Konformationen anzunehmen
10
11 Krankheiten Alzheimersche Krankheit Creutzfeld-Jakobsche-Krankheit BSE (bovine spongioform encephalopathy) Ursache: fehlgefaltete Proteine, die sich zu amyloidartigen Fibrillen zusammenlegen. Beobachtung: Übergang vom α-helicalen Zustand zur β-faltblattstruktur.
12 Kompensationsmechanismen Spezialisierte proteolytische Systeme, z.b. Proteasomen und Lysosomen Ausfällung: Bildung großer,stabiler Aggregate oder Polymere, die ab einer gewissen Größe ausfallen Spezifische Enzyme, z.b. Peptidy-Propyl-Isomerase, Proteindisulfid- Isomerasen Beschleunigung faltungsverzögernder Vorgänge Chaperone: Gruppe von Proteinen ohne spezifische katalytische Funktion Bindung von Faltungintermediaten I oder fehlgefalteten Proteinen X Verhinderung der Aggregation Beschleunigung der richtigen Faltung durch Destabilisierung der Zwischenzustände
13 Methoden zur Strukturbestimmung von Proteinen Dreidimensionale Struktur von Proteinen ist nicht aus der Aminosäuresequenz ableitbar Daher: Experimentelle Bestimmung der dreidimensionalen Struktur 1. Röntgenstrukturanalyse/ Röntgenkristallographie 2. NMR-Spektroskopie
14 Röntgenstrukturanalyse / Röntgenkristallographie Wichtigste Methode zur Untersuchung der räumlichen Struktur von Proteinen Voraussetzung: das zu untersuchende Protein muss als Einkristall vorliegen Limitierung: manche Proteine sind schwer bzw. überhaupt nicht zu kristallisieren
15 Röntgenstrukturanalyse Vorgehensweise: Gewinnung eines Kristalls, zunehmend mit Hilfe von Kristallisationsrobotern Isolierung des Proteinkristalls Bestrahlung mit monochromatischen Röntgenstrahlen Röntgendetektoren liefern Diffraktionsbilder Ermittlung der Phasen der elektromagnetischen Strahlung durch isomorphe Ersetzung, d.h. Schwermetallderivate der Proteine werden zusätzlich zum nativen Protein kristallisiert und analysiert Strukturberechnung
16 NMR-Spektroskopie Relativ neue Methode Bestimmung der Konformation gelöster Proteine Vorteil: Analyse unter quasiphysiologischen Bedingungen ohne Kristallisation Vorgehensweise: Strukturberechnung anhand der strukturabhängigen Wechselwirkungen zwischen den magnetischen Momenten der Kernspins der im Protein enthaltenen Atomkerne Limitierung: nur für Moleküle bis zu einer Molekülmasse von etwa 100 kda geeignet
Die Persistenzlänge ist sequenzabhängig, für Poly-Serin etwa 5 AS. Der entfaltete Zustand ist Gegenstand intensiver Untersuchungen
Die Bildung von Quartärstruktur ermöglicht den Bau großer, aber auch multifunktionaler Proteine 9.2 Proteinfaltung Proteine können unter bestimmten Bedingungen denaturiert (entfaltet) werden, das heißt,
MehrProteindenaturierung:
Proteindenaturierung: Inhalt Was passiert bei einer Denaturierung? Eigenschaften der Proteine Möglichkeiten zur Fällung/Denaturierung Gründe für Fällungen Beispiele Was passiert bei einer Denaturierung?
MehrPrionen. Prionen (K. Berendes, S. Lingan)
Prionen Gliederung 1. Struktur eines Proteins und ihre Analyse 2. Allgemeines 3. Infektionsformen 4. Prionkrankheiten bei Mensch und Tier 5. BSE 6. Creutzfeldt-Jakob-Krankheit 7. Therapieansätze 1. Struktur
MehrDenaturierung von Proteinen
Denaturierung von Proteinen = Auflösen der konformationsstabilisierenden Wechselwirkungen, wodurch die Konformation reversibel oder irreversibel zerstört wird durch Erhitzen, Einwirkung von Scherkräften,
MehrStrukturaufklärung von Fe 2+ - Proteinen. Eine Präsentation von Felix Kockmann
Strukturaufklärung von Fe 2+ - Proteinen Eine Präsentation von Felix Kockmann Inhalt Strukturmerkmale von Proteinen Vielfalt der Eisenproteine Vorgehensweise in der Strukturaufklärung Messmethoden in der
Mehr2. Tertiärstruktur. Lernziele: 1) Verstehen wie Röntgenstrukturanalyse und NMR Spektroskopie gebraucht werden um Proteinstrukturen zu bestimmen.
2. Tertiärstruktur Lernziele: 1) Verstehen wie Röntgenstrukturanalyse und NMR Spektroskopie gebraucht werden um Proteinstrukturen zu bestimmen. 2) Verstehen warum nicht polare Reste im inneren eines Proteins
Mehr3. Strukturen und Faltung von Proteinen
3. Strukturen und Faltung von Proteinen 71 3.1. Vokabular Primary structure (AA Sequenz) Proteinfaltung Supramolekulare Assemblierung 72 73 Proteinkonformation: Anordnung aller Atome im Raum (3D Struktur)
MehrProteine in wässriger Lösung
Proteine in wässriger Lösung Struktur von Proteinen in wässriger Lösung: außen hydrophobe Bereiche, im Inneren hydrophobe Bereiche, hydrophobic collapse Proteine in wässriger Lösung - + + - Hydrathülle
MehrFalschfaltung von Proteinen
Falschfaltung von Proteinen - Aggregation - domain swapping - amyloidogene Strukturen Was determiniert die Faltung von Proteinen? Einfachstes System: Zwei-Zustandsmodell N U Energie U dg ÜS dg* N Molekulare
MehrVorlesung Biophysik I - Molekulare Biophysik W. Kremer
Vorlesung Biophysik I - Molekulare Biophysik W. Kremer 24.10. Zelle 31.10. Biologische Makromoleküle I 07.11. Biologische Makromoleküle II 14.11. Nukleinsäuren-Origami (DNA, RNA) 21.11. Aminosäuren-Origami
MehrFaltung, Dynamik und strukturelle Evolution der Proteine (Voet Kapitel 8)
Faltung, Dynamik und strukturelle Evolution der Proteine (Voet Kapitel 8) 1. Proteinfaltung: Theorie und Experiment 2. Proteindynamik 3. Strukturelle Evolution A. Protein-Renaturierung Denaturierung in
MehrWirkungsmechanismen regulatorischer Enzyme
Wirkungsmechanismen regulatorischer Enzyme Ein Multienzymsystem ist eine Aufeinanderfolge von Enzymen, bei der das Produkt eines vorstehenden Enzyms das Substrat des nächsten Enzyms wird. Ein regulatorisches
MehrVorlesung Biophysik I - Molekulare Biophysik Kalbitzer/Kremer/Ziegler
Vorlesung Biophysik I - Molekulare Biophysik Kalbitzer/Kremer/Ziegler 23.10. Zelle 30.10. Biologische Makromoleküle I 06.11. Biologische Makromoleküle II 13.11. Nukleinsäuren-Origami (DNA, RNA) 20.11.
Mehr1. Sekundärstruktur 2. Faserproteine 3. Globuläre Proteine 4. Protein Stabilisierung 5. Quartärstruktur
Dreidimensionale Struktur von Proteinen (Voet Kapitel 7) 1. Sekundärstruktur 2. Faserproteine 3. Globuläre Proteine 4. Protein Stabilisierung 5. Quartärstruktur 4. Protein-Stabilisierung Proteine sind
MehrBioorganische Chemie Enzymatische Katalyse 2011
Ringvorlesung Chemie B - Studiengang Molekulare Biotechnologie Bioorganische Chemie Enzymatische Katalyse 2011 Prof. Dr. A. Jäschke INF 364, Zi. 308, Tel. 54 48 51 jaeschke@uni-hd.de Lehrziele I Kenntnis
MehrProtokoll Versuch B2 Kristallisation von Hühnereiweiß- Lysozym
Protokoll Versuch B2 Kristallisation von Hühnereiweiß- Lysozym Gruppe 8 Susanne Duncker und Friedrich Hahn Einleitung und Fragestellung Um die Struktur eines Proteins mittels Röntgenstrukturanalyse aufzuklären,
MehrEnzyme (Teil 1) Aminosäuren, Aufbau, Eigenschaften & Funktion. Mag. Gerald Trutschl
Enzyme (Teil 1) Aminosäuren, Aufbau, Eigenschaften & Funktion Mag. Gerald Trutschl 1 Inhalt 1. Einführung 2. Aufbau: - Aminosäuren - Peptidbindung - Primärstruktur - Sekundärstruktur - Tertiär- und Quatärstrukturen
MehrAminosäuren. Seitenkette. -Kohlenstoffatom. Karboxilgruppe. Aminogruppe
Proteine Aminosäuren 16 Seitenkette -Kohlenstoffatom Aminogruppe Karboxilgruppe Die Gruppen der Aminosäuren 17 Bildung der Peptidbindung Die strukturellen Ebenen der Proteine Bildung der Disulfidbrücke
MehrAminosäuren. Seitenkette. -Kohlenstoffatom. Karboxilgruppe. Aminogruppe
Proteine Aminosäuren 16 Seitenkette -Kohlenstoffatom Aminogruppe Karboxilgruppe Die Gruppen der Aminosäuren 17 Bildung der Peptidbindung Die strukturellen Ebenen der Proteine 18 Primär Struktur Aminosäuer
MehrARBEITSTECHNIKEN IN DER PROTEINCHEMIE. Proteininaktivierungen
ARBEITSTECHNIKEN IN DER PROTEINCHEMIE Proteininaktivierungen Vorgänge bei Enzyminaktivierungen Gründe und Mechanismen für die Inaktivierung 1: Proteasen und Autolyse: Inaktivierung durch zeitraubende Arbeitsschritte
MehrPeptide und Proteine. Prof. Dr. Albert Duschl
Peptide und Proteine Prof. Dr. Albert Duschl Peptidbindung Peptidbindungen verknüpfen Aminosäuren untereinander zu Dipeptiden, Oligopeptiden und Polypeptiden (= Proteinen). Peptidbindungen entstehen durch
MehrEinführung in die Biochemie Wirkungsweise von Enzymen
Wirkungsweise von en Am Aktiven Zentrum kann ein nur in einer ganz bestimmten Orientierung anlegen, wie ein Schlüssel zum Schloss. Dieses Prinzip ist die Ursache der spezifität von en. Dies resultiert
MehrAlle Angaben sind ohne Gewähr!
Alle Angaben sind ohne Gewähr! Die Abbildungen sind hauptsächlich aus dem Buch: Van Holde/Johnson/Ho: Principles of physical biochemistry Buch nur zur Kristallographie: Crystallography Made Crystal Clear:
MehrÜbersicht thermodynamischer Beziehungen der chemischen und thermischen Entfaltung von Proteinen nach einem Zweizustandsmodell.
2. EINLEIUNG Die Chemie und Biochemie von Proteinen ist ein Zweig der naturwissenschaftlichen Forschung, dem eine immer größere Bedeutung in der menschlichen Gesellschaft zukommt. Proteine sind ein integraler
MehrVorlesung PC-7 Biophysikalische Chemie 2. Vorlesung. Norbert Hampp
Vorlesung PC-7 Biophysikalische Chemie 2. Vorlesung Norbert Hampp 1 Rückblick Summary 1. Vorlesung Die gesamte Biomasse verwendet etwa 2% der solaren Einstrahlung für die Aufrechterhaltung und Vermehrung
MehrAufbau und Konformation von Polypeptiden
1 Aufbau und Konformation von Polypeptiden Peter Güntert, Sommersemester 2009 Hierarchie von Proteinstrukturen Primärstruktur: Aminosäuresequenz Sekundärstruktur: Helices, Faltblätter, Turns, Loops Tertiärstruktur:
Mehr1. Wissenschaftliche Bedeutung 2. Einführung Proteinstruktur 3. Bestimmung Sekundärstruktur 4. Bestimmung Tertiärstruktur 5.
Michael Hofstetter 1. Wissenschaftliche Bedeutung 2. Einführung Proteinstruktur 3. Bestimmung Sekundärstruktur 4. Bestimmung Tertiärstruktur 5. Vorhersage Sekundärstruktur 6. Vorhersage Tertiärstruktur
MehrEinzelmolekül. Enzym-Dynamik. Fabian Wolfertstetter
Einzelmolekül Enzym-Dynamik Fabian Wolfertstetter Bisher: Untersuchung chemischer Reaktionen nur im Ensemble Messung nur der Edukte und Produkte (fast) ohne Details über Zwischenschritte Dazwischen: Black
MehrStufen der Genexpression. Wie wird die Basensequenz der RNA in die Aminosäuresequenz der Proteine umgewandelt?
Stufen der Genexpression Wie wird die Basensequenz der RNA in die Aminosäuresequenz der Proteine umgewandelt? Posttranslationale Prozesse Sobald das Polypetid aus dem Ribosom austritt steht es vor 2 wichtigen
MehrTetraeder mit gleichen und verschiedenen Ecken (1, 2, 3, 4)
Prof. Dr..-U. Reißig rganische hemie 7. Tetraeder mit gleichen und verschiedenen Ecken (,,, ) Diese drei Tetraeder sind mit ihrem Spiegelbild deckbar, d. h. es ist achiral. gleiche Ecken "chemisches Beispiel"
MehrVorlesung Biophysik I - Molekulare Biophysik Kalbitzer/Kremer/Ziegler
Vorlesung Biophysik I - Molekulare Biophysik Kalbitzer/Kremer/Ziegler 23.10. Zelle 30.10. Biologische Makromoleküle I 06.11. Biologische Makromoleküle II 13.11. Nukleinsäuren-Origami (DNA, RNA) 20.11.
MehrTyrosinkinase- Rezeptoren
Tyrosinkinase- Rezeptoren für bestimmte Hormone gibt es integrale Membranproteine als Rezeptoren Aufbau und Signaltransduktionsweg unterscheiden sich von denen der G- Protein- gekoppelten Rezeptoren Polypeptide
MehrOrganische Experimentalchemie
Dr. Franziska Thomas (fthomas@gwdg.de) Georg-August-Universität Göttingen SoSe 2018 Veranstaltungsnummer: 15 133 30200 Organische Experimentalchemie Für Studierende der Humanmedizin, Zahnmedizin und Biologie
Mehr2.1.1 Der native und der denaturierte Zustand eines Proteins
2 Theoretischer Teil 2.1 Struktur und Faltung von Proteinen 2.1.1 Der native und der denaturierte Zustand eines Proteins Ein wichtiges Dogma der Proteinfaltung ist die Annahme, dass die native Faltung
MehrCirculardichroismus (CD) und Fluoreszenz - Anwendungen in der Proteinchemie -
Circulardichroismus (CD) und Fluoreszenz - Anwendungen in der Proteinchemie - Circulardichroismus (CD) - Einführung Circulardichroismus (CD) - Prinzip Circulardichroismus (CD) - Formel Meßsignal beruht
Mehr8. ZUSAMMENFASSUNG DER FORSCHUNGSERGEBNISSE ZUR APIKALEN DOMÄNE VON GROEL
8. ZUSAMMENFASSUNG DER FORSCHUNGSERGEBNISSE ZUR APIKALEN DOMÄNE VON GROEL 8.1. Thermodynamische Stabilität und Faltung von Fragmenten des Chaperonins GroEL (apikale Domäne, Minichaperone) Durch limitierte
MehrVertiefendes Seminar zur Vorlesung Biochemie
Vertiefendes Seminar zur Vorlesung Biochemie 07.11.2014 Proteine: Faltung Gerhild van Echten-Deckert Fon. +49-228-732703 Homepage: http://www.limes-institut-bonn.de/forschung/arbeitsgruppen/unit-3/abteilung-van-echten-deckert/abt-van-echten-deckert-startseite/
MehrBestimmung der Struktur einer (un)bekannten Verbindung
Bestimmung der Struktur einer (un)bekannten Verbindung Elementaranalyse Massenspektrometrie andere spektroskopische Methoden Röntgen- Strukturanalyse Kernmagnetische Resonanz - Spektroskopie H 3 C H 3
MehrKonformation von Polypeptiden
1 Konformation von Polypeptiden Peter Güntert, Wintersemester 2011/12 Primärstruktur Polypeptide sind lineare Ketten, die aus 20 verschiedenen Typen von Bausteinen (Aminosäureresten, AS) aufgebaut sind.
MehrPrimärstruktur Proteinsequenzierung
Proteinanalytik II Primärstruktur Proteinsequenzierung Hydrolyse der Peptidbindung Aminosäurenachweis Ninhydrin Aminosäurenachweis Fluorescamin Proteinhydrolysat Ionenaustauschchromatographie Polypeptidstruktur
Mehr1.1 Was versteht man unter sauren bzw. basischen Aminosäureresten? Die Aminosäuren unterscheiden sich in ihren Seitenketten.
Fragenkatalog Proteinchemie Vorlesung 1-12 SS 2011 1.1 Was versteht man unter sauren bzw. basischen Aminosäureresten? Die Aminosäuren unterscheiden sich in ihren Seitenketten. 1.2 Zeichnen Sie die Strukturen
MehrGliederung. Puffersysteme. Wofür Puffersysteme? Wofür Puffersysteme? Wofür Puffersysteme? ph-verhältnisse im Körper. Puffersysteme
Gliederung Puffersysteme Referat von Christian Rubbert Wofür Puffersysteme? ph-verhältnisse im Körper Puffersysteme Wofür Puffersysteme? Verschiedene Vorgänge im Körper, z.b.: Wofür Puffersysteme? Enzym
MehrDieser Anteil ist oft experimentell zumindest näherungsweise zugänglich, zum Beispiel durch optische Messungen
Dieser Anteil ist oft experimentell zumindest näherungsweise zugänglich, zum Beispiel durch optische Messungen Die Kooperativität zeigt sich in einem sigmoidalen Verlauf des Ordnungsparameters bei Änderung
MehrMechanismus der Enzymkatalyse
Mechanismus der Enzymkatalyse Allgemeine Prinzipien Annäherung des Substrats an das aktive Zentrum des Enzyms Enzym und Substrat treten in Wechselwirkung: Bildung des [ES]-Komplexes. Konformationsänderung
MehrUni Konstanz - Kristallinität als Schlüsselfunktion
Powered by Seiten-Adresse: https://www.gesundheitsindustriebw.de/de/fachbeitrag/aktuell/uni-konstanz-kristallinitaetals-schluesselfunktion/ Uni Konstanz - Kristallinität als Schlüsselfunktion Nachwachsende
Mehr2 Coulomb-Kraft Elektrisches Potential... 9
Inhaltsverzeichnis I Strukturprinzipien 7 1 Konservative Kraft / Potential 7 2 Coulomb-Kraft 8 2.1 Elektrisches Potential....................... 9 3 Abstoßendes Potential 10 4 Bindungsarten 10 4.1 Ionische
MehrEntstehung der Erde und Lebewesen Entwicklung der Zellforschung Kennzeichen des Lebens Grundbaupläne
Entstehung der Erde und Lebewesen Entwicklung der Zellforschung Kennzeichen des Lebens Grundbaupläne Kennzeichen einer lebenden Zelle Zellen entstehen aus Zellen jede Zelle hat einen kompletten Satz Erbanlagen
MehrÜbungsblatt 9: Reaktionsdiversität
1 Übungsblatt 9: Reaktionsdiversität Warm Up Benennen Sie die folgenden (Thio )Ether: Aufgaben 1) Alkohole und Thiole i. Während das 1,2 Dibromethan bevorzugt in der fully staggered Konformation vorliegt,
MehrIntensivkurs Biologie
Intensivkurs 2016 - Biologie 1. Makromoleküle Lektüre im Cornelsen, Biologie Oberstufe : Chemische Grundlagen: Lipide (S. 40), Proteine (S. 41-42), Kohlenhydrate (S. 92-93) 1.1. Kohlenstoff-Verbindungen
MehrVortrag Enzyme. Sebastian Kurfürst. sebastian(at)garbage-group.de.
Enzyme Vortrag Enzyme Sebastian Kurfürst /bio.html sebastian(at)garbage-group.de 1 Gliederung 1.Einführung 2.Reaktionsgeschwindigkeit chemischer Reaktionen 3.Enzyme ein Biokatalysator 4.Aufbau 5.Substrat-,
MehrBetrachtungen zur Löslichkeit von Salzen im Wasser in Abhängigkeit vom Druck und Temperatur anhand ihres osmotischen Drucks
Betrachtungen zur Löslichkeit von Salzen im Wasser in Abhängigkeit vom Druck und Temperatur anhand ihres osmotischen Drucks Druck und osmotischer Druck Druck Verhalten von Molekülen 1 Mol eines Gases nimmt
MehrZur thermodynamischen Stabilität von Proteinen: Fluoreszenzspektroskopische Untersuchungen am Beispiel eines modifizierten Cytochrom c.
Lehrstuhl für Physik Weihenstephan (E14) Zur thermodynamischen Stabilität von Proteinen: Fluoreszenzspektroskopische Untersuchungen am Beispiel eines modifizierten Cytochrom c Harald Lesch Vollständiger
MehrProteinsortierungswege in der Zelle
5.4 Proteinsortierung Die Proteinbiosynthese findet im eukaryontischen Cytosol statt. Dabei können die Ribosomen entweder frei vorliegen oder an das endoplasmatische Retikulum (ER) gebunden sein. Proteine,
MehrSpektroskopie-Seminar SS NMR-Spektroskopie. H-NMR-Spektroskopie. nuclear magnetic resonance spectroscopy- Kernmagnetresonanzspektroskopie
1 H-NMR-Spektroskopie nuclear magnetic resonance spectroscopy- Kernmagnetresonanzspektroskopie 4.1 Allgemeines Spektroskopische Methode zur Untersuchung von Atomen: elektronische Umgebung Wechselwirkung
MehrEntstehung der Erde und Lebewesen Entwicklung der Zellforschung Kennzeichen des Lebens Grundbaupläne
Entstehung der Erde und Lebewesen Entwicklung der Zellforschung Kennzeichen des Lebens Grundbaupläne Kennzeichen einer lebenden Zelle Zellen entstehen aus Zellen jede Zelle hat einen kompletten Satz Erbanlagen
MehrVerfahren zu Strukturvorhersagen in vereinfachten Modellen. Tobias Voigt Sommerakademie 2002 St. Johann
Verfahren zu Strukturvorhersagen in vereinfachten Modellen Tobias Voigt Sommerakademie 2002 St. Johann Einführung! Sequenzierung von Proteinen und Nukleinsäuren ist heute Routine! Die räumliche Struktur
Mehr1 Einleitung. Einleitung 1
Einleitung 1 1 Einleitung Die Supramolekulare Chemie ist die Chemie der intermolekularen Bindung. Sie beschäftigt sich mit Strukturen und Funktionen von Einheiten, die durch Assoziation zweier oder mehrerer
Mehr3. Quartärstruktur und Symmetrie. Lernziel:
3. Quartärstruktur und Symmetrie Lernziel: 1) Verstehen dass einige Proteine mehrere Untereinheiten haben können, welche normalerweise symmetrisch angeordnet sind. U.Albrecht BC1 Polypeptid-Untereinheiten
MehrTabelle Stoffmischungen verschiedener Aggregatzustände
13 Stoffe trennen In der Natur kommen die Stoffe selten als Reinsubstanzen vor. Vielmehr bilden sie durch Vermischung homogene oder heterogene Systeme. Substanzen, die man mit physikalischen Trennmethoden
MehrBovine Spongiforme Enzephalopathie
Bovine Spongiforme Enzephalopathie Biophysikalisches Seminar WS 06/07 von Bernhard Pfirrmann 1 Themen TSE allgemein BSE und nvcfk Die Suche nach dem BSE- Erreger PrP C und PrP Sc Folgen der Aggregation
MehrÜbungsaufgaben. Aufbau und Konformation von Polypeptiden. Einführung in die räumliche Struktur von Proteinen
Computergestützte Strukturbiologie (Strukturelle Bioinformatik) SS09 P. Güntert Übungsaufgaben Aufbau und Konformation von Polypeptiden 1. Warum haben Proteine im Unterschied zu DNA komplizierte und vielfältige
MehrElektronenspinresonanz-Spektroskopie
Elektronenspinresonanz-Spektroskopie (ESR-Spektroskopie) engl.: Electron Paramagnetic Resonance Spectroscopy (EPR-Spectroscopy) Stephanie Dirksmeyer, 671197 Inhalt 1. Grundidee 2. physikalische Grundlagen
MehrMM Proteinmodelling. Michael Meyer. Vorlesung XVII
Proteinmodelling Vorlesung XVII Proteinstrukturen Es besteht ein sehr großer Bedarf an Proteinstrukturen: Die Kenntnis der 3D-Struktur hat große Vorteile für das Design neuer Wirkstoffe. Experimentelle
MehrGrundlagen der Chemie Lösungen Prof. Annie Powell
Lösungen Prof. Annie Powell KIT Universität des Landes Baden-Württemberg und nationales Forschungszentrum in der Helmholtz-Gemeinschaft www.kit.edu Inhalte Konzentrationsmaße Wasser als Lösungsmittel Solvatation,
MehrDie Potenziale der Milchproteine zur Gelbildung
Die Potenziale der Milchproteine zur Gelbildung Seminarvortrag von Petra Westmeier 18.11.2004 Universität Hohenheim Institut für Lebensmittel tierischer Herkunft Leitung: Prof. Dr. Jörg Hinrichs Betreuer:
MehrLebewesen enthalten weitaus mehr Molekülarten und beherbergen weitaus mehr chemische Reaktionsarten als die ganze anorganische Welt.
Lebewesen enthalten weitaus mehr Molekülarten und beherbergen weitaus mehr chemische Reaktionsarten als die ganze anorganische Welt. Die aus Biomolekülen aufgebauten biologischen Strukturen sind äußerst
MehrGlykogen. 1,6-glykosidisch verbunden sind. Die Verzweigungen dienen dazu das Molekül an vielen Stellen gleichzeitig ab- oder aufzubauen.
Glykogen Glykogen stellt die Speicherform der Glucose dar. Der menschliche Körper kann Glucose nicht speichern (Osmose). Es können ca. 400g Glucose als Glykogen aufbewahrt werden. Chemischer Aufbau: Glykogen
MehrManual. JBS Proteinkristallisation Starter Kit. Einführung und Theorie der Kristallisation
Cat. No. CS-401DE Nur für in vitro Anwendungen Haltbarkeit: 12 Monate Lagerung: 4 C Amount 1 Kit Einführung und Theorie der Kristallisation Zur Bestimmung der dreidimensionalen Struktur eines Proteins
MehrMembranen (3a) Membrane
Membranen (3a) Biochemie Membrane Funktionen Abgrenzung der Zelle nach außen hin schaffen geeignete Voraussetzungen für einzelne enzymatische Reaktionen Signalübertragung tragen Signalstrukturen für die
MehrCreutzfeld-Jakob-Krankheit
Creutzfeld-Jakob-Krankheit Fiona Bassett und Sophie-Celine Weinert im Rahmen der POL Veranstaltung Molekulare und Biochemische Ursachen Neuronaler Krankheiten I 24. Januar 2019 Neurodegenerative Erkrankung
MehrGrundlagen der Zellulären Biochemie
Grundlagen der Zellulären Biochemie Proteinstruktur Vorlesung zum Modul BCB P07 im Bachelor-Studiengang Biochemie Hannover Prof. J. Alves, Institut für Biophysikalische Chemie, MHH Damit liegen die fünf
Mehr0.1 Eiweißstoffe (Proteine)
1 22.06.2006 0.1 Eiweißstoffe (Proteine) 0.1.1 Die Aminosäuren Bausteine der Proteine Proteine sind aus einer Vielzahl (bis Tausende) von Baueinheiten zusammengesetzte Makromoleküle. Die einzelnen Bausteine,
MehrOliver Gerdau FOS-T Lerngebiert: Energieressourcen schonen
Oliver Gerdau FOS-T Lerngebiert: Energieressourcen schonen 15.05.2011 1 Energiespeicherung (Versuch) Latentwärmespeicher Phasenwechselmaterialien (PCM) Versuch Phasenumwandlung eines Wärmekissens Anwendungsgebiete
MehrMolekulare Grundlagen von Proteinfehlfaltungskrankheiten: Methoden zur Molekulardynamiksimulation umgebungsgesteuerter Modellpeptide
Molekulare Grundlagen von Proteinfehlfaltungskrankheiten: Methoden zur Molekulardynamiksimulation umgebungsgesteuerter Modellpeptide Martin Lingenheil München 2009 Molekulare Grundlagen von Proteinfehlfaltungskrankheiten:
MehrEnzyme als Biokatalysatoren
1 Enzymwirkung Enzyme als Biokatalysatoren Versuch: Wasserstoffperoxid wird bei RT mit a) Mn(IV)-oxid und b) Katalase versetzt. Beobachtung: a) Gasentwicklung Glimmspanprobe positiv b) Gasentwicklung Glimmspanprobe
MehrUnterrichtsmaterialien in digitaler und in gedruckter Form. Auszug aus: Biologie Arbeitsblätter mit Lösungen - Biochemie
Unterrichtsmaterialien in digitaler und in gedruckter Form Auszug aus: Biologie Arbeitsblätter mit Lösungen - Biochemie Das komplette Material finden Sie hier: Download bei School-Scout.de B201 LÖSUNG:
MehrIntelligente Polymere. Anne Oestreicher
Intelligente Polymere Anne Oestreicher 09.12.2014 2 Intelligente Polymere 1. Einleitung 2. Stimuli-responsive Polymere 3. Thermoresponsive Polymere a. Kritische Entmischungstemperaturen b. Thermodynamik
MehrCreutzfeld-Jakob-Krankheit (CJK)
Creutzfeld-Jakob-Krankheit (CJK) Inhalt Beschreibung Ursache Das Prionprotein PrP C und die infektiöse Isoform PrP Sc Varianten der CJK Effekte auf das Gehirn Symptome Diagnose Behandlung Beschreibung
MehrNMR-Spektroskopie an Peptiden. Peptide. Worum soll es heute gehen? Peptide. 2D-NMR-Spektroskopie. Seminar AG Rademann
2/52 Seminar AG Rademann 3.11.2005 Worum soll es heute gehen? 2D-NMR-Spektroskopie Sequenzspezifische Zuordnung Bestimmung der 3D-Struktur 3/52 4/52 Die Primärstruktur 5/52 6/52 20 natürliche Aminosäuren
MehrKlausur zum chemischen Praktikum für Studierende mit Chemie als Nebenfach (SS2011)
Klausur zum chemischen Praktikum für Studierende mit Chemie als Nebenfach (SS2011) Musterlösung 1. (10P) Was ist richtig (mehrere Richtige sind möglich)? a) Amylose und Amylopektin bestehen nur aus D-Glucose
MehrIII. Strukturbestimmung organischer Moleküle
III. Strukturbestimmung organischer Moleküle Röntgenstrukturbestimmung g Spektroskopie UV-VIS IR NMR Massenspektrometrie (MS) Röntgenstruktur eines bakteriellen Kohlenhydrats O O O O O O O C3 Röntgenstruktur
MehrGerinnung von Proteinen
V11 Gerinnung von Proteinen Fach Klasse Überthema Feinthema Zeit Chemie Q2 Aminosäuren, Peptide, Polypeptide Proteine 20 Minuten Zusammenfassung: Die Gerinnung von Eiklar wird durch Zugabe von gesättigter
Mehr1.2 Ziel des Praktikums Experimente / Versuche korrekt durchführen
Vorwort XI Kapitel 1 Einleitung 1 1.1 Herzlich willkommen im chemischen Praktikum... 1.1 2 1.2 Ziel des Praktikums... 1.2 3 1.3 Experimente... 1.3 4 1.4 Experimente / Versuche korrekt durchführen... 1.4
MehrProteine: Dreidimensionale Struktur
Proteine: Dreidimensionale Struktur 1. Sekundärstruktur A. Die Peptidgruppe B. Reguläre Sekundärstrukktur: α-helix und β-faltblatt C. Faserproteine D. Nichtrepetitive Proteinstruktur 2. Tertiärstruktur
Mehr12. Biopolymere. Anwendungen: Sensoren, Detektoren, Displays, Komponenten in elektrischen Schlatkreisen Modellsysteme
12. Biopolymere 12.1 Organische dünne Filme Langmuir Filme = organische Polymere auf flüssigen Oberflächen Langmuir-Blodgett Filme = organische Polymere auf festen Oberflächen Anwendungen: Sensoren, Detektoren,
MehrEffect of L-arginine and guanidinium chloride (GdmCl) on the unfolding and refolding of hen egg-white lysozyme (HEWL)
Effect of L-arginine and guanidinium chloride (GdmCl) on the unfolding and refolding of hen egg-white lysozyme (HEWL) Dissertation zur Erlangung des akademischen Grades doctor rerum naturalium (Dr. rer.
MehrDie Wege des Kohlenstoffes
Die Wege des Kohlenstoffes 1. Licht vs. Dunkelreaktionen Lichtgetriebene Reaktionen o Dunkle -Reaktionen laufen nicht im Dunklen ab reduzieren CO 2-Zucker für Pflanzen zum Wachsen und für uns zum Nutzen
MehrExperimentelle Ermittlung der molaren Lösungswärme von Kaliumchlorid
Experimentelle Ermittlung der molaren Lösungswärme von Kaliumchlorid Versuchsaufbau : Um den Versuch durchzuführen, benötigen wir 180 g Wasser, welches in ein Becherglas gefüllt wird. Die Temperatur ermitteln
MehrKatalyse. höhere Reaktionsgeschwindigkeit bei derselben Temperatur! Achtung: Gleichgewicht der chemischen Reaktion wird nicht verschoben
Katalyse Ein Katalysator setzt Aktivierungsenergie einer Reaktion herab, indem er einen anderen Reaktionsweg ermöglicht, so dass der geschwindigkeitsbestimmende Schritt der nicht-katalysierten Reaktion
Mehr10. Jahrgangsstufe Organische Chemie Skript Einführungsklasse
4. Die Eigenschaften von Alkanen 4.1 Der Aggregatszustand bzw. die Siedetemperatur Der Aggregatszustand von Alkanen bei Raumtemperatur ist von der Siedetemperatur abhängig und steht in Zusammenhang mit
MehrCHEMIE DER ENZYME VON IN DREI TEILEN 11. TEIL: SPEZIELLE CHEMIE DER ENZYME
CHEMIE DER ENZYME VON HANS v. EULER IN DREI TEILEN 11. TEIL: SPEZIELLE CHEMIE DER ENZYME I ZWEITE UND DRITTE, NACH SCHWEDISCHEN VORLESUNGEN VOLLSTÄNDIG UMGEARBEITETE AUFLAGE Springer-Verlag Berlin Heidelberg
MehrÜbung zum chemischen Praktikum für Studierende der Biologie und Medizin Übung Nr. 1, /
Übung zum chemischen Praktikum für Studierende der Biologie und Medizin Übung Nr. 1, 18.04.11 / 19.04.11 Lösung 1. Proteine sind Biopolymere, welche aus langen Ketten von Aminosäuren bestehen. a) Zeichnen
MehrVersuch: Enzyme (LDH)
Versuch: Enzyme (LDH) 25.11.02 Seiten im Campell, Tierphysbuch (Penzlin) und Eckert Zusammenfassung Campbell S. 105-113 Zusammenfassung Eckert S. 77 89 Zusammenfassung Penzlin S. 50 ff. Allgemein: Temperatur
MehrSeminar: Löse- und Fällungsgleichgewichte
1 Seminar: Löse- und Fällungsgleichgewichte Ziel des Seminars: Lösungs- und Fällungsgleichgewichte sollen verstanden werden. Weiters soll durch praxisrelevante Beispiele die medizinische und klinische
MehrLandau-Theorie der Phasenumwandlung von Membranen
Landau-Theorie der Phasenumwandlung von Membranen Vorbemerkung Vorbemerkung: Um Einblick in die thermodynamischen aber auch strukturellen Eigenschaften von Lipidschichten zu erhalten, ist die klassische
MehrSpektroskopische Methoden in der Organischen Chemie (OC IV) NMR Spektroskopie 1. Physikalische Grundlagen
NMR Spektroskopie 1. Physikalische Grundlagen Viele Atomkerne besitzen einen von Null verschiedenen Eigendrehimpuls (Spin) p=ħ I, der ganz oder halbzahlige Werte von ħ betragen kann. I bezeichnet die Kernspin-Quantenzahl.
MehrProteine Bernburg 2018
insatzbereiche pflanzlicher Proteine (nach RÜHL 1997, erweitert) rotein Enzyme Antikörper ämmmaterial, olsterungen, Waschmittel: Entfernung eiweißhaltiger Diagnostische und therapeutische extilien Verschmutzungen
MehrPeptide Proteine. 1. Aminosäuren. Alle optisch aktiven proteinogenen Aminosäuren gehören der L-Reihe an: 1.1 Struktur der Aminosäuren
1. Aminosäuren Aminosäuren Peptide Proteine Vortragender: Dr. W. Helliger 1.1 Struktur 1.2 Säure-Basen-Eigenschaften 1.2.1 Neutral- und Zwitterion-Form 1.2.2 Molekülform in Abhängigkeit vom ph-wert 1.3
Mehr