Vorlesung Biophysik I - Molekulare Biophysik W. Kremer
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- Fabian Hausler
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1 Vorlesung Biophysik I - Molekulare Biophysik W. Kremer Zelle Biologische Makromoleküle I Biologische Makromoleküle II Nukleinsäuren-Origami (DNA, RNA) Aminosäuren-Origami (Protein-Nanotechnologie) Molekulare Motoren Methoden zur Strukturbestimmung: Magnetische Resonanzspektroskopie I - Grundlagen Magnetische Resonanzspektroskopie II - Mehrdimensionale NMR- Spektroskopie Magnetische Resonanzspektroskopie III Proteinstrukturbestimmung, Dynamik und Bewegung, ESR-Spektroskopie Röntgenstrukturanalyse I Streuung von Wellen, Faltungstheorem, Pattersonfunktion, Phasenproblem Röntgenstrukturanalyse II - Synchrotonstrahlung, zeitaufgelöste Kristallographie Röntgenkleinwinkelstreuung Elektronenmikroskopie I Elektronenoptik, Kontrastentstehung und Bildinformation Elektronenmikroskopie II Kristalline Objekte, Tomographie Rastertunnel- und Rasterkraftmikroskopie
2 Magnetische Resonanzmethoden Elektronenspinresonanz (ESR) Ungepaarte Elektronenspins Metallkomplexe Radikale Spinlabel Kernmagnetische Resonanz (NMR) Kernspins NMR in homogenen Medien In-vivo-Spektroskopie NMR-Tomographie und NMR- Mikroskopie
3 Spezifische Eigenschaften der Strukturmethoden NMR-Spektroskopie Röntgenkristallographie Vorteile Struktur in Lösung - quasiphysiologische Bedingungen Nachteile Struktur im Kristallgitter - unphysiologisch - keine Kristallisation notwendig - Kristallisation oft sehr langwierig - dynamische Prozesse gut beobachtbar - Bewegung schwer von Unordnung unterscheidbar Nachteile Vorteile Größenbegrenzung (bis vor kurzem: ca. 300 Aminosäuren) prinzipiell keine Größenbegrenzung
4 Lehrbücher makromolekulare Kristallographie C. R. Cantor & P. R. Schimmel Biophysical Chemistry Teil II Freeman nd Company, San Francisco J. Drenth Principles of Protein X-Ray Crystallography Springer Verlag, Heidelberg
5 -Kristallisation von Proteinen -Proteinkristalle, Cryotechniken -Röntgenbeugung, Kristallsymmetrien und Raumgruppen
6 Kristallisation von Proteinen - Phasendiagramm
7 Kristallisationsmethoden - Batchverfahren - Dialyseverfahren - Flüssigkeits-Flüssigkeits-Diffusion - Dampfdiffusion
8 Dialyseverfahren zur Kristallisation
9 Flüssigkeit-Flüssigkeits-Diffusion
10 Kristallisation im Dampfdiffusionsverfahren Hängender Tropfen (hanging drop) Sitzender Tropfen (sitting drop)
11 Testansätze für die Kristallisation
12 Schematischer Aufbau einer Röntgenstruktureinheit Strahlungsquelle Kristall -Röntgenröhre --Synchroton Monochromator Goniometer
13 Erzeugung von Röntgenstrahlen mit der Kupferanode M-Schale K- Absorptions- L-Schale Emissionsspektrum einer Cu-Anode Schalenmodel von Cu Grenze K-Schale I Charakteristische Strahlung nm nm Bremsstrahlung λ min =hc/ev
14 Absorption von Röntgenstrahlen
15 Beschreibung einer elektromagnetischen Welle (Strahlung) 2 πi ( kr νt + ϕ ) E ( r, t) = E e 0 E ( r, t) = E cos(2π ( kr νt + ϕ)) + i sin(2π ( kr νt + ϕ)) 0 { } mit k = ˆk / λ E(r,t): Elektrisches Feld E am Ort r zur Zeit t E 0 : Amplitude k: Wellenvektor λ: Wellenlänge ν: Frequenz φ: Phasenfaktor
16 Streuung einer EM-Welle an einem Elektron im Ursprung des Koordinatensystems k k 0 k 0 = (1/λ) k 0 k = (1/λ) k Streuvektor S: S = k - k 0 = (1/λ)( k - k 0 )
17 Streuung einer EM-Welle an einem Elektron im Ursprung des Koordinatensystems k k 0 Streuvektor S: S = k - k 0 = (1/λ)( k - k 0 ) S = (SS) 1/2 = (1/λ)( k 2-2 k k 0 cos2θ + k 0 2 ) 1/2 S = (2 sinθ )/λ
18 Geometrische Interpretation von S k 0 S -k 0 θ θ k Der Streuvektor S steht senkrecht auf der Reflexionsebene
19 Streuung einer EM-Welle an einem Elektron: Phasenverschiebung φ
20 Verschiebung im Koordinatensystem führt zur Phasendifferenz φ rk 0 rk Wegunterschied p: p = rk - rk 0 = λ (rk- rk 0 ) = λ rs Phasenunterschied φ: φ =(2π/λ) p= 2π rs
21 Strukturfaktor F(S) F ( S) = E( S,r) E( S,0) Mit E der Feldstärke der durch die Elektronen des Objekts gestreuten Welle und r dem Ortsvektor
22 Atomarer Strukturfaktor f Elektronendichte ρ(r) Strukturfaktor f eines Kohlenstoffatoms
23 Vorlesung Biophysik I - Molekulare Biophysik W. Kremer Zelle Biologische Makromoleküle I Biologische Makromoleküle II Nukleinsäuren-Origami (DNA, RNA) Aminosäuren-Origami (Protein-Nanotechnologie) Molekulare Motoren Methoden zur Strukturbestimmung: Magnetische Resonanzspektroskopie I - Grundlagen Magnetische Resonanzspektroskopie II - Mehrdimensionale NMR- Spektroskopie Magnetische Resonanzspektroskopie III Proteinstrukturbestimmung, Dynamik und Bewegung, ESR-Spektroskopie Röntgenstrukturanalyse I Streuung von Wellen, Faltungstheorem, Pattersonfunktion, Phasenproblem Röntgenstrukturanalyse II - Synchrotonstrahlung, zeitaufgelöste Kristallographie Röntgenkleinwinkelstreuung Elektronenmikroskopie I Elektronenoptik, Kontrastentstehung und Bildinformation Elektronenmikroskopie II Kristalline Objekte, Tomographie Rastertunnel- und Rasterkraftmikroskopie
Was ist Biophysik? Mögliche Definition: Biophysik ist die Lehre von den physikalischen Gesetzmäßigkeiten, die den lebenden Systemen zu Grunde liegen.
Mögliche Definition: Was ist Biophysik? Biophysik ist die Lehre von den physikalischen Gesetzmäßigkeiten, die den lebenden Systemen zu Grunde liegen. Beispiele: Mechanische Eigenschaften von Biomaterialen
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