AW-Merkblatt Ph. Helv. / Anforderungen / Biotech
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- Holger Christoph Fertig
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1 1 Kapitelinhalte und erforderliche wissenschaftliche Dokumentation Die Kapitelinhalte sind im allgemeinen Kapitel 1.4 Monographien der Europäischen Pharmakopöe (Ph.Eur.) beschrieben. Generell sind folgende Dokumente zu berücksichtigen: Ph.Eur. Technical Guide for the Elaboration of Monographs der Ph.Eur. (z.b. in Bezug auf Validierungen) Guide for the Elaboration of Monographs on Synthetic Peptides and Recombinant DNA Proteins Um den Werdegang der Texte nachvollziehen zu können, sind die durchgeführten Arbeiten und getroffenen Entscheide in einer zusammengefassten, gut nachvollziehbaren Dokumentation festzuhalten. Die in dieser Dokumentation enthaltenen Berichte müssen daher Abbildungen von allen wichtigen Chromatogrammen, Elektropherogrammen und Spektren beinhalten. 1.1 Monographietitel Synthetische Peptide / DNA-rekombinante Proteine Der deutsche und französische, wenn möglich aber auch der italienische und lateinische Titel sollen vorgeschlagen werden. 1.2 Formel Synthetische Peptide / DNA-rekombinante Proteine Graphische Formel mit Aminosäurensequenz (S-H-Brücken intramolekular und bei Homo- und Heterodimeren) 1.3 Definition Synthetische Peptide Für synthetische Peptide sind anzugeben: Summenformel Molekülmasse Physikalische Form der Substanz (z.b. gefriergetrocknet oder gelöst) Strukturformel Identifizierung und spezifische biologische Aktivität Angabe der Wirkung der entsprechenden physiologisch vorkommenden Substanz Gehaltsangaben Syntheseweg Anforderungen in allgemeinen Monographien Art des Salzes, wenn zutreffend Chemische Modifikationen Der Gehalt in Milligramm je Milliliter und die spezifische Aktivität in Internationalen Einheiten bezogen auf die Proteinmenge sind anzugeben. QM-Ident: RN106_00_006d_MB / V02 / huc / gt / / 7
2 Die Definition soll einen Hinweis auf eine relevante allgemeine Monographie oder allgemeine Texte der Pharmakopöe enthalten DNA-rekombinante Proteine Für DNA-rekombinante Proteine sind anzugeben: Monomerstruktur (ausser für Glykoproteine) Relative Molekülmasse (angenähert für Glykoproteine) Physikalische Form (z.b. gefriergetrocknet oder gelöst) Aminosäurensequenz mit Glykosylierungsstellen/S-H-Brücken Identität und biologische Aktivität Angabe der entsprechenden physiologisch vorkommenden Substanz Spezifische biologische Aktivität In der Definition soll angegeben werden, aus welchen Elementen die Substanz besteht, ob sie gefriergetrocknet oder in gelöster Form vorliegt. Identität und biologische Aktivität sowie die Wirkung der entsprechenden physiologischen Substanz sollen Teil der Definition sein. 1.4 Herstellung Synthetische Peptide Keine Rubrik DNA-rekombinante Proteine Dieser Abschnitt soll folgende Angaben enthalten: Weg und Verfahren der Herstellung Spezifische biologische Aktivität, wenn keine Gehaltsbestimmung vorgesehen ist Verfahren, um infektiöse Agenzien zu entfernen (siehe auch Virussicherheit) Stabilisatoren und Hilfsstoffe Validierung des Herstellungsverfahrens entsprechend DNA-rekombinationstechnisch hergestellte Produkte Informationen zum Herstellungsverfahren und zu angewendeten Methoden sollen in den Unterlagen mitgeliefert werden. Wichtig ist zu wissen, ob die Herstellung der Substanz mit DNA-Rekombinationstechnik in Säugetierzellen, in Insektenzellen, in Bakterien oder Hefezellen als Wirtszellen erfolgt. Vor der Chargenfreigabe wird auf das Erfordernis von Prüfungen hingewiesen, die zu entwickeln sind, um restliche Wirtszellproteine und Wirtszell- oder Vektor-DNA nachzuweisen und vom Hersteller gegenüber der zuständigen Behörde entsprechende Grenzwerte vorzuschlagen. Die spezifische biologische Aktivität muss hier aufgeführt werden, wenn für die Monographie keine Gehaltsbestimmung vorgesehen ist. Die Verfahren zur Minimierung oder Eliminierung infektiöser Agenzien aber auch von Stabilisatoren oder Hilfsstoffen, die in Stadien der Herstellung erforderlich waren, sind zu beschreiben. Die Validierung hat gemäss der allgemeinen Monographie DNA-rekombinationstechnisch hergestellte Produkte zu erfolgen. QM-Ident: RN106_00_006d_MB / V02 / huc / gt / / 7
3 1.5 Eigenschaften Synthetische Peptide / DNA-rekombinante Proteine Die Eigenschaften sind kein verbindlicher Teil der Monographie, geben jedoch einen ersten Eindruck des Produkts. Mindestens Aussehen und Löslichkeit sollen möglichst zutreffend aufgeführt werden. Werden Peptide oder Proteine gelöst, soll auch Klarheit und Färbung der Lösung angegeben werden. Relevante Lösungsmittel, in denen sich das Peptid oder Protein gut löst, als auch Lösungsmittel, in denen es sich eher schlecht löst, sollen als Beispiele angegeben werden. 1.6 Prüfung auf Identität Wie der Name sagt, soll die Prüfung auf Identität produktspezifisch sein und auf Grund einzigartiger Strukturen eine Abgrenzung von anderen biologischen Substanzen ähnlicher Struktur ermöglichen. Die Identifizierung der Substanz soll mit einer Kombination von relevanten Prüfungen, wozu auch Reinheitsprüfungen oder Gehaltsbestimmungen beitragen können, erfolgen Synthetische Peptide Im Vergleich zu DNA-rekombinanten Produkten sind synthetische Peptide eher kleine Moleküle, unterhalb von 5000 Dalton mit einer chemischen Struktur, die sich meistens von natürlichen Proteinen oder Peptiden unterscheidet. Aminosäurenanalyse (eventuell kombiniert mit Kernresonanzspektroskopie, besonders wenn nicht natürlich vorkommende Aminosäuren vorhanden sind) Umkehrphasen-Flüssigchromatographie (eventuell mehrere LCs, vor allem wenn keine spektroskopischen Methoden vorgesehen sind). MS, enzymatischer (tryptischer) Map (LC oder LC-MS) Ein Bioassay ist in der Regel für synthetische Peptide nicht erforderlich DNA-rekombinante Proteine Die Identifizierung soll mit einer Kombination von physikalisch-chemischen, biologischen oder immunchemischen Prüfmethoden erfolgen. Dabei kann bei den Identitätsprüfungen auf die unter Gehaltsbestimmung durchzuführende Bestimmung des Proteingehalts als auch der Aktivität Bezug genommen werden. Die Kombination der Identitätsprüfungen ist produktspezifisch. Hauptsächlich geht es um den Nachweis der Molekülgrösse, der Primärstruktur, des isoelektrischen Profils, chromatographischer Eigenschaften und vor allem auch der richtigen Konfiguration, die für die Wirkungsweise erforderlich ist. Eine Kombination folgender Methoden kann für die produktspezifische Identifizierung gewählt werden: Bioassay Peptidmustercharakterisierung C-terminale Aminosäurensequenzanalyse evtl. N-terminale Aminosäurensequenzanalyse Umkehrphasen-Flüssigchromatographie, Ausschlusschromatographie Isoelektrische Fokussierung und/oder Kapillarelektrophorese Glykananalyse bei Glykoproteinen QM-Ident: RN106_00_006d_MB / V02 / huc / gt / / 7
4 Bioassay: Auf einen Bioassay kann verzichtet werden, wenn die chemisch-physikalischen Methoden gut etabliert sind und eine Korrelation zur biologischen Aktivität des Proteins gegeben ist. Dabei muss auch die biologische Aktivität der verwandten Proteine bekannt sein. Das Herstellungsverfahren für das rekombinante Protein muss gut dokumentiert sein. Peptidmustercharakterisierung: Peptidmustercharakterisierung gibt direkten Aufschluss über die Aminosäurensequenz und ist somit zurzeit noch unverzichtbar. Die Kombination von Flüssigchromatographie und Massenspektrometrie eröffnet bei der Identifizierung der Aminosäurenabfolge im Peptid neue Möglichkeiten. Flüssigchromatographie: Hier kann bei der Identifizierung auf Flüssigchromatographien Bezug genommen werden, die ohnehin zur Prüfung auf Reinheit durchgeführt werden. Bei sehr grossen Molekülen kann sich die Auftrennung als äusserst schwierig erweisen, so dass in diesen Fällen die Kapillarelektrophorese oder die Austauschchromatographie Methoden der Wahl sein können. Weitere Methoden, die zur Identifizierung herangezogen werden können, sind Elektrophorese, Antikörperbindungsmethoden eventuell in Verbindung mit Elektrophoreseverfahren (Western Blotting) und spektroskopische Methoden wie Kernresonanzspektroskopie. 1.7 Prüfung auf Reinheit Synthetische Peptide Aussehen (wenn aussagekräftig) Optische Drehung oder Chiralität (Trennung auf chiralen Säulen) Absorption (wenn aussagekräftig) Umkehrphasen-Flüssigchromatographie zur Trennung und Detektion verwandter Peptide Gemäss der allgemeinen Monographie Substanzen zur pharmazeutischen Verwendung müssen organische Verunreinigungen synthetischer Peptide von mehr als 0,1 Prozent nachweisbar sein und berichtet werden (disregard limit 0,1 Prozent), organische Verunreinigungen von mehr als 0,5 Prozent müssen identifiziert werden und organische Verunreinigungen von mehr als 1,0 Prozent müssen qualifiziert werden. Substanz und organische Verunreinigungen zur Identifizierung sollen zur Etablierung einer Referenzsubstanz zur Verfügung gestellt werden. Die organischen Verunreinigungen können im besten Fall mit einer Methode quantitativ bestimmt werden. Wenn nur eine Methode entwickelt wird, muss gezeigt werden, dass mit dieser Methode alle relevanten Verunreinigungen quantitativ erfasst werden können. In der Regel sind mehrere Methoden erforderlich. Essigsäure (nach Kapitel der Ph.Eur., wenn das Peptid als Acetat vorliegt) Trocknungsverlust (äusserst selten, da für diese Prüfung viel kostbare Substanz gebraucht wird) Wassergehalt (nach Karl-Fischer, gemäss Kapitel der Ph.Eur., oder coulometrische Titration, gemäss Kapitel der Ph.Eur.). Bakterien-Endotoxine gemäss Kapitel der Ph.Eur. mit einer Anleitung in Kapitel oder Prüfung auf Monozyten-Aktivierung gemäss dem neuen Kapitel der Ph.Eur DNA-rekombinante Proteine Für Proteine müssen Methoden entwickelt werden, die diese Proteine nach Grösse, Ladung und Hydrophobizität von verwandten Proteinen, die bei der Herstellung bzw. Gewinnung entstehen, zu trennen vermögen: QM-Ident: RN106_00_006d_MB / V02 / huc / gt / / 7
5 Austauschchromatographie Ionenaustauschchromatographie Umkehrphasen-Flüssigchromatographie Polyacrylamid-Gelelektrophorese (unter reduzierenden [SDS-PAGE, Western Blot] und nicht reduzierenden Bedingungen) Isoelektrische Fokussierung Kapillarelektrophorese Ausschlusschromatographie: Es ist eine relevante Methode, um Dimere und weitere Verunreinigungen mit einer höheren Molekülmasse, die als Aggregate immunogen sein können, zu quantifizieren. Dabei müssen sanfte Bedingungen gewählt werden, damit die immunogenen, höhermolekularen Verbindungen nicht während der Probenvorbereitung dissoziieren. Der Nachweis verwandter Proteine ist mit Flüssigchromatographie möglich. Geladene Varianten einer biologischen Substanz können mit Kapillarelektrophorese getrennt und nachgewiesen werden. Oxidierte Formen können durch Peptidmustercharakterisierung bzw. mit Flüssigchromatographie nachgewiesen werden. Bakterien-Endotoxine: Die Anwendung einer Methode zur Bestimmung der Bakterien-Endotoxine (2.6.14) ist erforderlich, wenn die Substanz zur parenteralen Anwendung vorgesehen ist. Anstelle dieser Bestimmung wird mit Inkrafttreten der 7. Ausgabe der Ph.Eur. alternativ eine Prüfung auf Monozyten-Aktivierung (2.6.30) durchgeführt werden können. 1.8 Gehaltsbestimmung / Wertbestimmung (Bestimmung der Aktivität) Synthetische Peptide Der Peptid- oder Proteingehalt wird durch Flüssigchromatographie mit einer chemischen Referenzsubstanz von bekanntem Gehalt bestimmt. Die Gehaltslimiten werden durch Vergleich des synthetischen Peptids mit einer chemischen Referenzsubstanz für die Gehaltsbestimmung festgelegt. Dabei wird die Wiederholpräzision berücksichtigt. Bei der Festlegung der unteren Gehaltslimite wird die Summe der organischen Verunreinigungen so festgelegt, dass sie 100 Prozent minus Wiederholpräzision minus die maximal zulässige Menge an Verunreinigungen beträgt. Die Aktivität einer biologischen Substanz muss mit einer biologischen Prüfung bestimmt werden, z.b. unter Verwendung einer etablierten Zelllinie, auf welche die biologisch aktive Substanz eine spezifische Wirkung ausübt. Die spezifische Aktivität der Substanz wird durch Vergleich mit einem Referenzstandard bestimmt DNA-rekombinante Proteine Der Gehalt an relevantem Protein und dessen spezifische Aktivität sind zu bestimmen. Eine physikalische-chemische Methode kann zuweilen ausreichend sein, wenn das Molekül damit adäquat zu quantifizieren ist. Auch in solchen Fällen ist für Anwender eine zusätzliche Angabe in Internationalen Einheiten wünschenswert. Die Gehaltslimiten werden in diesem Fall als 100 Prozent ± Wiederholpräzision angegeben, wobei in diesem Fall von der unteren Limite noch die maximal zulässige Menge an Verunreinigungen subtrahiert wird. Wenn vor allem Strukturaspekte nicht allein mit einer Flüssigchromatographie erfasst werden können, z.b., wenn das Protein glykosyliert ist, soll die biologische Aktivität mit einem Bioassay in vivo durchgeführt werden. QM-Ident: RN106_00_006d_MB / V02 / huc / gt / / 7
6 Deshalb kann die Gehaltsbestimmung in einem solchen Fall zweigeteilt sein. Der Proteingehalt kann wie bereits erwähnt mit einer Flüssigchromatographie im Vergleich mit einer chemischen Referenzsubstanz bestimmt werden. Demgegenüber muss die biologische Aktivität mit einem Bioassay in vivo im Vergleich mit einem Internationalen Standard, eingestellt in Internationalen Einheiten, bestimmt werden. Dabei wird die Aktivität ermittelt, die in der Regel innerhalb von 80 bis 120 Prozent der angegebenen Aktivität liegen soll. Zusätzlich sind die Vertrauensgrenzen für die ermittelte Aktivität anzugeben (für die biologische Aktivität siehe auch Kapitel 5.3 Statistische Auswertung der Ergebnisse biologischer Wertbestimmungen und Reinheitsprüfungen der Ph.Eur.). 1.9 Lagerung Ergeben sich aufgrund von Stabilitätsuntersuchungen für die Haltbarkeit spezielle Lagerungsbedingungen, sind diese aufzuführen (z.b. spezielle Angaben zu Temperatur, Dichtigkeit des Behältnisses, Keimfreiheit) Beschriftung DNA-rekombinante Proteine Gehalt an Protein in Milligramm je Milliliter Aktivität in Internationalen Einheiten je Milligramm Protein 1.11 Verunreinigungen Synthetische Peptide Bei synthetisch hergestellten Peptiden werden die spezifizierten Verunreinigungen angegeben. 2 Anforderungen an die Durchführung von experimentellen Untersuchungen Die Anforderungen an die Durchführung von experimentellen Untersuchungen sind der Ph.Eur. sowie dem Technical Guide der Ph.Eur. zu entnehmen. Alle angewandten Methoden müssen validiert sein. Nähere Angaben zur Validierung sind im Technical Guide sowie den Richtlinien Q2A (Validation of Analytical Procedures; Definitions and Terminology) und Q2B (Validation of Analytical Procedures: Methodology) zu finden. Die im Technical Guide der Ph.Eur. beschriebenen Prüfungen haben keinen Anspruch auf Vollständigkeit. Weitere für biotechnologisch hergestellte Substanzen spezifische Prüfungen können erforderlich sein. 3 Literaturhinweise Technical Guide for the Elaboration of Monographs der Ph.Eur. Substanzen zur pharmazeutischen Verwendung (Ph.Eur.) Kontrolle von Verunreinigungen in Substanzen zur pharmazeutischen Verwendung (Ph.Eur.) DNA-rekombinationstechnisch hergestellte Produkte Technical Guide for the Elaboration of Monographs on Synthetic Peptides and Recombinant DNA Proteins der Ph.Eur. Prüfung auf Bakterien-Endotoxine (2.6.14) Prüfung auf Monozyten-Aktivierung (2.6.30) QM-Ident: RN106_00_006d_MB / V02 / huc / gt / / 7
7 Virussicherheit (5.1.7) 5.3 Statistische Auswertung der Ergebnisse biologischer Wertbestimmungen und Reinheitsprüfungen der Ph.Eur Parenteralia Style Guide der Ph.Eur. Änderungshistorie Version Gültig und verbindlich ab ohne Versions-änderung angepasst Beschreibung, Bemerkung (durch Autor/in erstellt) Visum (Kürzel) Autor/in Dokument wurde im Rahmen der QMS Weiterentwicklung überarbeitet. huc QM-Ident: RN106_00_006d_MB / V02 / huc / gt / / 7
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