Mathematik und Naturwissenschaften, Biologie, Biochemie Biochemie II - Tutorium Dresden, 04.01.2016
Zellkern Lipidtröpfchen Nucleotidmetabolismus Glykogen- Stoffwechsel Pentosephosephatweg Glucose Glucose Glykoneogenese Glykolyse NADPH + H+ Fettsäure Biosynthese Cholesterin Biosynthese FS As -metabolismus Malat-Aspartat Shuttle Citrat- Shuttle Malat-Aspartat Shuttle Carnitinshuttle PDH Acetyl-CoA β-oxidation Glyoxylatzyklus in Glyoxysom vor allen in Pflanzen, Pilzen und Bakterien Harnstoffzyklus Citratzyklus NADH + H+ FADH2 Atmungskette ATP
Glykolyse findet im Cytosol statt. Der PDH-Komplex befindet sich in den Mitochondrien. Äußere-Mitochondrienmebran Pore Innere-Mitochondirenmebran Carrier
Malat Aspartat Shuttle
Transport von Acetyl-CoA aus der Matrix ins Cytosol Wichtig: Der Malat Aspartat Shuttle (Malate-a-ketoglutaratetransporter) ist ein Antiport und der Selbe, der schon bei der oxidativen Phosphorylierung betrachtet wurde. NADH Import und Acetyl-CoA Export sind gekoppelt.
Ablauf des Tutoriums Einführung und Wiederholung Vorlesungszusammenfassung Übungsaufgaben Selbststudium
Wiederhohlung 1. Nimm an, ein anaerober Mikroorganismus mutiert, sodass die Aktivität der Triosephosphatisomerase verloren geht. Wie beeinflusst die Mutation die ATP ausbeute? Ist der Organismus überlebensfähig? 2. Warum muss nach körperlicher Betätigung der Glycogenspeicher aus Glucose aufgefüllt werden? Warum wird nicht Fett in Glykogen umgewandelt? Welcher Enzymkomplex wäre theoretisch dazu in der Lage, wieso nicht praktisch? 3. Das van t Hoffsche Gleichung lautet: ΔG=ΔG '+ RT * ln(k). Die Änderung der freien Enthalpie soll Null sein. Bei welchem Wert für K ist ΔG '= größer oder kleiner Null?
1. Nimm an, ein anaerober Mikroorganismus mutiert, sodass die Aktivität der Triosephosphatisomerase verloren geht. Wie beeinflusst die Mutation die ATP Ausbeute? Ist der Organismus überlebensfähig?
2. Warum muss nach körperlicher Betätigung der Glycogenspeicher aus Glucose aufgefüllt werden? Warum wird nicht Fett in Glykogen umgewandelt? Welcher Enzymkomplex wäre theoretisch dazu in der Lage, wieso nicht praktisch? Säuger können aus AcetylCoA (Endprodukt der ß-Oxidation) keine Glucose bilden. Sie besitzen keine Glyoxylatzyklus. Die Pyruvat-Dehydrogenase liefert als Produkt Acetyl-CoA, die Rückreaktion könnte entsprechende Pyruvat liefern, aber die Reaktion ist stark exergon.
3. Das van t Hoffsche Gleichung lautet: ΔG=ΔG '+ RT x ln(k). Die Änderung der freien Enthalpie soll Null sein. Bei welchem Wert für K ist ΔG = größer oder kleiner Null?
4. Wie viele H+ werden durch die Energie die in FADH2 steckt übertragen?
Übungsaufgaben 4. Welche Reaktion katalysiert 5.Wird dump oder dutp methylisiert um dttp zu synthetisieren? 6. Was ist der Unterschied zwischen der Nucleosid monosphosphatkinase und der Nucleosiddiphosphatkinase? 7. Welche Reaktion katalysiert die Ribonucleotidreductase? Welcher Cofaktor ist bei der Katalyse beteiligt und wie wird er regeneriert?
4. Welche Reaktion katalysiert bzw. Thymidylat Synthase Universeller Methyl-Gruppen- Überträger in der Zelle
5. Wird dump oder dutp methylisiert um dttp zu synthetisieren? Es wird dump methylisiert, dutp wird jedoch modifiziert um dctp herzustellen. Aus diesem kann ebenfalls dutp dump dtmp gewonnen werden.
6. Was ist der Unterschied zwischen der Nucleosidmonosphosphatkinase und der Nucleosiddiphosphatkinase?
7. Welche Reaktion katalysiert die Ribonucleotidreductase? Welcher Cofaktor ist bei der Katalyse beteiligt und wie wird er regeneriert?
8. Was ist eine Isopeptidbindung? Zeichnen Sie L-Lysin, Asparaginsäure und Glutaminsäure und markieren Sie ε(bei Lysin)! Als Isopeptidbindungen werden in der Biochemie die Sonderform einer Amidbindung zwischen der seitenständigen ε-aminogruppe von L-Lysin und der seitenständigen Carboxygruppe von L-Asparaginsäure oder L- Glutaminsäure bezeichnet.
9. Altklausurfrage 2013/14, Formulieren Sie die Reaktion von Threonin mit trna, die durch eine der Aminoacyl-tRNA Synthetasen katalysiert wird. Welche Konsequenzen hätte eine Mutation, die der Aminoacyl-tRNA Synthetase erlauben würde, jede mögliche AS zu binden? Jedes trna-moleküle enthält ein Anticodon, das determiniert welches Aminosäure an die trna gebunden sein muss. Wenn trna(thr) statt Threonin mit einer anderen AS beladen ist, dann wird an jede Position im Protein, an der Threonin vorliegen sollte, stattdessen eine falsche Aminosäure eingebaut. Dies führt dann überwiegend zu fehlerhaften Aminosäuresequenzen und nicht funktionellen Proteinen.
Fragerunde!!!