VORANSICHT. Proteine im Kontext biologische Bedeutung und chemische Grundlagen. Mit Aminosäuren-Spiel und Memory! Das Wichtigste auf einen Blick

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1 Mensch und Gesundheit Beitrag 8 Proteine im Kontext (Klasse 10) 1 von 34 Proteine im Kontext biologische Bedeutung und chemische Grundlagen Ein Beitrag von Dr. Mathias Ebel, Hergenrath Foto: Thinkstock/iStock Proteine, Aminosäuren und Hydrolyse-Reaktionen das soll interessant sein? Klar! Die Chemie der Proteine sieht kompliziert aus: Aus 20 Bausteinen lassen sich alle möglichen Polypeptide konstruieren. In der Biologie sind die Proteine von entscheidender Bedeutung. Denn die Proteine sind nicht nur Baustoffe der Zellen, sondern haben im Organismus auch sehr spezielle Funktionen. Die vielfältigen biologischen und alltäglichen Anknüpfungspunkte erleichtern es Ihren Schülern, sich die Grundlagen zum Verständnis der Aminosäure-Chemie mithilfe der Selbstlernmaterialien anzueignen. Die zahlreichen, einfach durchzuführenden Versuche machen außerdem Spaß und neugierig auf die chemischen Hintergründe, die Ihre Schüler ganz nebenbei und mit viel Freude erschließen werden. Mit Aminosäuren-Spiel und Memory! Im Eiklar von Hühnereiern ist weniger Protein als im Eidotter. Klassen: 10 Dauer: 7 10 Stunden Kompetenzen: Die Schüler können die biologische Bedeutung und das Vorkommen von Proteinen in verschiedenen Nahrungsmitteln erläutern. planenundführenselbstständigversuche zur Untersuchung von Proteinen durch. beschreibenmitangemessenenfachausdrücken den chemischen Aufbau von Polypeptiden. teilendieaminosäureninpolare,unpolare, saure und alkalische Vertreter ein und benennen deren funktionelle Gruppen. Das Wichtigste auf einen Blick Aus dem Inhalt: WelcheBedeutunghabendieProteinefür den Organismus? WiesindPolypeptideaufgebaut? Wie werden Polypeptide während der Verdauung gespalten? Waspassiert,wennProteineerhitztwerden? WiekannmandieElementeinPolypeptiden chemisch nachweisen und wie funktionieren die Nachweisreaktionen? Worinunterscheidensichdieverschiedenen Aminosäuren? Beteiligte Fächer: Chemie Biologie Anteil hoch mittel gering

2 2 von 34 Rund um die Reihe Warum wir das Thema behandeln Proteine nehmen wir jeden Tag mit der Nahrung auf. Sie werden im Volksmund auch als Eiweiße bezeichnet. Dies verleitet allerdings viele Schüler dazu, nur an das Eiklar z. B. vom Frühstücksei oder an Proteinshakes im Fitnessstudio zu denken. Dass sich dahinter aber eine immense Vielfalt an unterschiedlichsten chemischen Verbindungen verbirgt, wissen oft nur die wenigsten. Neben den Kohlenhydraten, Lipiden (Fetten) und der DNS (= Desoxyribonucleinsäure; englisch: DNA für deoxyribonucleic acid; Träger des Erbguts) zählen die Proteine zu den biologisch zentralen Makromolekülen. Sie übernehmen im menschlichen Körper zahlreiche lebenswichtige Aufgaben. Beispielsweise in Form von Transport- (z. B. Hämoglobin), Speicher-, Struktur- (z. B. Kollagen, Keratin) oder Membranproteinen (z. B. als Rezeptoren) sowie als Enzyme (z. B. Pepsin, Trypsin), Antikörper oder auch Hormone (z. B. Insulin), um nur einige ihrer Aufgabenbereiche zu nennen. Im Biologieunterricht der Sekundarstufe I fehlen häufig die Zeit und das Vorwissen, um die chemischen und biologischen Grundlagen zum Verständnis der Eigenschaften von Aminosäuren zu vertiefen. Dabei stellen insbesondere der starke Alltagsbezug und die vielfältigen und einfach durchzuführenden Versuche für die Schüler einen Zugang zu den chemischen Hintergründen dar. Die ausgewählten kleinen Versuche mit den entsprechenden biologischen Bezügen sollen bei den Schülern das Interesse für die Grundlagen der organischen Chemie wecken. Was Sie zum Thema wissen müssen Die Proteine Diese große und äußerst vielfältige Gruppe der Biomoleküle ist prinzipiell aus nur wenigen (20 natürlichen) Aminosäuren aufgebaut. Entscheidend für ihre Funktion ist u. a. die Länge und Komplexität der Aminosäurekette. Die einzelnen Bausteine, die Aminosäuren (AS), sind über eine Peptidbindung miteinander verknüpft. Je nach Anzahl der AS werden die Peptide als Di-, Tri-, Oligo-, oder Polypeptide bezeichnet. Ab etwa 100 Aminosäuren werden sie dann als Proteine bezeichnet, wobei die Übergänge durchaus fließend sind. In Organismen erfolgt die Synthese dieser AS-Ketten über Ribosomen und wird als Proteinbiosynthese bezeichnet. Ihre Sequenz (Primärstruktur) ist somit in der DNA festgelegt. Die so synthetisierteas-kettekannsichanschließendinbestimmterartundweisefalten(sekundärstruktur), sich danach übergeordnet räumlich anordnen (Tertiärstruktur), sich mit anderen AS- Ketten zu einem Proteinkomplex zusammenlagern (Quartärstruktur) oder weiter umgebaut werden. Denaturierung von Proteinen Durch chemische (z. B. Hitze, Säure) oder auch physikalische (z. B. Druck, Temperatur) Einflüsse kann sich die Sekundär-, Tertiär oder Quartärstruktur der Proteine ändern, ohne dass dabei die Primärstruktur zerstört wird. Dieser Vorgang wird als Denaturierung bezeichnet. Zum Beispiel wird das Eiklar eines Hühnereis beim Kochen fest, da sich die Struktur der Proteinmoleküle ändert. Meist ist eine Denaturierung von Proteinen irreversibel (= nicht umkehrbar). Die Aminosäuren Grundlegende Bausteine der Proteine sind die AS. Die 20 natürlich vorkommenden AS werden weiter in vier Gruppen unterteilt: die basischen, polaren AS (Arginin, Lysin, Histidin), die sauren, polaren AS (Asparaginsäure, Glutaminsäure), die unpolaren, neutralen AS (Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Prolin Tryptophan, Valin, Alanin, Glycin) und die polaren, neutralen AS (Asparagin, Cystein, Glutamin, Serin, Threonin, Tyrosin).

3 Mensch und Gesundheit Beitrag 8 Proteine im Kontext (Klasse 10) 7 von 34 Die Reihe im Überblick V = Vorbereitungszeit SV = Schülerversuch Ab = Arbeitsblatt/Informationsblatt D = Durchführungszeit Fo = Folie LEK = Lernerfolgskontrolle TK = Tippkarte LK = Lösungskarte Stunde 1: Proteine eine Einführung M 1 (Fo) M 2 (Ab) Der Eierdrink unverzichtbar für Leistungssportler? Fragen über Fragen: Proteine, Aminosäuren & Co. Stunden 2 4: Untersuchung von Eiklar M 3 (SV/Ab) V: 5 min D: 40 min M 4 (SV/Ab) V: 5 min D: 40 min Denaturierung von Eiklar was passiert hier? ein Ei drei 250 ml Bechergläser ein Rührstab, Teesieb ein Stativ mit Stativklammer Und was passiert dann? Eiklar & erneute Hitze Protein-Suspension aus M 3 ein Trichter mit Rundfilter ein Thermometer (etwa bis 100 C) eine Heizplatte oder ein Brenner, ein Drahtnetz und ein Dreibein destillierteswasser M 5 (SV/Ab) V: 5 min D: 35 min M 6 (TK) ein 250 ml Becherglas ein Spatel eine Reagenzglasklammer Nachweis von Schwefel und Stickstoff ein Schülerversuch ein Rührstab eine Abdampfschale mit etwa 10 cm Durchmesser ein Glastrichter mit etwas weniger als 10 cm Durchmesser ein Spatellöffel Bleiacetat-Papier ein Reagenzglas ein Gasbrenner eine Schutzbrille ein Brenner, ein Drahtnetz und ein Dreibein destillierteswasser,einreagenzglas eine Pasteurpipette eine Pinzette zwei 250 ml Bechergläser ein Stativ mit Stativklammer ph-papier Dem chemischen Aufbau von Eiklar auf der Spur Tippkarten

4 8 von 34 Stunden 5/6: Hydrolyse von Polypeptiden während der Verdauung M 7 (SV/Ab) V: 10 min D: 80 min M 8 (TK) Gut gekaut ist halb verdaut! Verdauung von Polypeptiden Protein-Suspension aus M 3 1 %-ige Pepsinlösung Salzsäure (0,5 %) Natronlauge (0,5 %) einewasserlasche heißeswasser ein 500 ml Becherglas ein Thermometer ein Rührstab ph-papier Enzymatische Hydrolyse von Polypeptiden Tippkarten fünf Reagenzgläser eine Reagenzglasklammer eine Schutzbrille Pasteurpipetten Stunden 7/8: Die Chemie der Aminosäuren im Griff eine Übungseinheit M 9 (Ab) M 10 (Ab) M 11 (Ab) Minimalplan Geballtes Wissen! Die Chemie der Aminosäuren Trumpf gewinnt! Das Aminosäuren-Spiel Das Aminosäuren-Memory Stunde 9: Vorschlag für eine mündliche Lernerfolgskontrolle Zur Verkürzung bei Zeit- oder bei Fachraummangel können die Experimente (M 3 M 7) wegfallen. Die in diesen ien enthaltenen Versuche sind nicht zwangsläufig erforderlich, um sich die Chemie der Aminosäuren anzueignen.

5 10 von 34 M 2 Fragen über Fragen: Proteine, Aminosäuren & Co. Was weißt du eigentlich über Proteine? Die Fragekarten zeigen dir, wo du stehst! Hier erfährst du, was du schon weißt und was es noch zu lernen gibt. Aufgabe Arbeitet zu viert in einer Gruppe: Lest den Infotext und versucht anschließend, die Fragen auf den Kärtchen zu beantworten. Die jeweiligen Lösungen findet ihr auf den Rückseiten Vom Ei zum Supermolekül Ein Hühnerei enthält alle Nährstoffe, die das heranwachsende Hühnerembryo benötigt: Wasser, Mineralstoffe, Fette, Kohlenhydrate und Proteine. Eier enthalten zwar viel Protein, aber auch viel Fett und dies fast ausschließlich im gelben Eidotter. Das Eiweiß oder Eiklar enthält dagegen kaum Fett. Esbestehtzuetwa90%ausWasserundzu etwa 10 % aus Proteinen. Sich ausschließlich von Eiern zu ernähren, wäre ungünstig, schon allein deshalb, da Eidotter und Eiklar nur etwa 1 % Kohlenhydrate enthalten. Fette und Kohlenhydrate sind wichtige Energieträger. Proteine aber dienen hauptsächlich als Baustoffe. Etwa 17 % des menschlichen Körpers sind aus Proteinen aufgebaut. Besonders Gewebe sind aus Proteinen aufgebaut, beispielsweise Muskeln oder Bindegewebe. Daneben bestehen auch viele Hormone, Antikörper und die meisten Enzyme aus Proteinen. Ohne Enzyme wäre gar kein Leben möglich. Denn Enzyme ermöglichen die wichtigen biochemischen Reaktion en, die in unseren Zellen ablaufen. Diese Reaktionen benötigen eine gewisse Portion Aktivierungsenergie, um anzulaufen. Dazu müsste man die meisten Stoffe stark erhitzen. In unserem Körper herrschen aber viel geringere Temperaturen. Enzyme senken die Aktivierungsenergie so weit ab, dass die Reaktionen schon bei Körpertemperatur ablaufen. Proteine müssen mit der Nahrung aufgenommen werden.während derverdauung werden die großen Proteinmoleküle in ihre Untereinheiten gespalten, die Aminosäuren. Aminosäuren können die Darmwand passieren und von dort ins Blut gelangen. Proteine sind Polypeptide. Das bedeutet, sie bestehen aus vielen miteinander verbundenen Peptiden. Peptide sind also Aminosäuren, die miteinander verbunden sind Die Proteine aller Organismen sind aus 20 verschiedenen Aminosäuren aufgebaut. Manche Aminosäuren kann der Organismus nicht selbst herstellen. Deshalb müssen diese mit der Nahrung aufgenommen werden. Eine Aminosäure ist eine α-aminoessigsäure. Das bedeutet, sie besitzt am α-c-atom der Essigsäure eine Aminogruppe. Das α-c-atom ist immer das C-Atom, das mit der Carboxylgruppe verbunden ist. Die Carboxylgruppe reagiert sauer. Das bedeutet, sie spaltet ihrprotonab,dasdannaufeinwassermolekül übertragen wird. Die Aminogruppe ist eine Base. Das bedeutet, sie kann Protonen aufnehmen. Deshalb werden Aminosäuren oft protolysiert dargestellt, mit drei Protonen und positiver Ladung am Stickstoff und ohne Proton, aber mit negativer Ladung am Sauerstoffatom der Carboxylgruppe. Die 20 Aminosäuren unterscheiden sich in ihren Resten (R): Amino-Carboxyl-Gruppe Die 20 verschiedenen Reste enthalten verschiedene funktionelle Gruppen beispielsweise die polare Hydroxylgruppe (-OH) oder die unpolare Gruppe Schwefelwasserstoff (-SH). Überwiegen C-C, C-H, C-S und/oder S-H-Bindungen, ist der Molekülteil unpolar. Die Bindungen O-H, N-H, C-N und N-H sind polar.

6 Mensch und Gesundheit Beitrag 8 Proteine im Kontext (Klasse 10) 15 von 34 Und was passiert dann? Eiklar & erneute Hitze M 4 Was geschieht, wenn man das getrocknete Eiklar weiter erhitzt? Aus diesem einfachen Experiment kann man verblüffende Schlussfolgerungen zum chemischen Aufbau von Proteinen ziehen. Aufgabe: Führt folgenden Versuch durch. Das benötigt ihr Protein-Suspension aus M 3 ein Trichter mit Rundfilter ein 250 ml Becherglas ein Spatel eine Reagenzglasklammer ein Reagenzglas ein Gasbrenner eine Schutzbrille So führt ihr den Versuch durch 1. Rührt die Protein-Suspension aus M 3 um und filtriert etwa 100 ml der Suspension mithilfe des Rundfilters und des Trichters. 2. Trocknet den Filter mit dem Eiweiß mindestens über Nacht. 3. Füllt mithilfe des Spatels das getrocknete Eiweiß in ein Reagenzglas. 4. Erhitzt das getrocknete Eiweiß vorsichtig mit der nicht-leuchtenden Flamme. Haltet dabei das Reagenzglas mit der Reagenzglaskammer schräg und schwenkt es vorsichtig. 5. Erhitzt so lange, bis keine Veränderung mehr feststellbar ist. 6. WiederholtdenVersuchmitdemRohrzucker. So wertet ihr den Versuch aus VergleichtdasVerhaltenvonProteinenbeimErhitzenmitdemvonZucker.Waskonntetihrbei beidenprobenbeobachten?welcheunterschiedelassensicherkennen? Aufgaben 1. WasbeobachtetihrwährenddesErhitzensanderWanddesReagenzglases? 2. Erklärt die Farbänderung während des Erhitzens von Proteinen und Zucker. 3. WelchenGeruchkönntihrbeimErhitzenvonProteinenimGegensatzzumErhitzenvon Kristallzucker feststellen? 4. WelcheSchlussfolgerungziehtihrausdenBeobachtungenüberdenelementarenAufbau von Proteinen? Wusstest du schon, dass man getrocknetes Eiklar in großen Mengen auch in der Lebensmittelindustrie zur Herstellung von Schaumküssen, als Bindemittel in Saucen, aber auch bei der industriellen Verarbeitung von Lederwaren und Kronkorken nutzt?

7 16 von 34 M 5 Nachweis von Schwefel und Stickstoff ein Schülerversuch Foto: Thinkstock/iStock Der Versuch in M 3 lieferte einige Hinweise auf die grundlegende Zusammensetzung von Proteinen. Mit diesem Versuch könnt ihr die Elemente Schwefel und Stickstoff im Protein nachweisen. In der Natur finden wir Schwefel in reiner Form häufig in vulkanisch aktiven Gebieten. Auf dem Foto lagert sich der Schwefel am Rand eines Vulkanschlots ab, aus dem u. a. schwefelhaltige Dämpfe strömen. Aufgabe: Führt folgenden Versuch durch. Das benötigt ihr einen Rührstab eine Abdampfschale mit etwa 10 cm Durchmesser einen Glastrichter mit etwas weniger als 10 cm Durchmesser einen Spatellöffel So führt ihr den Versuch durch einen Brenner, ein Drahtnetz und ein Dreibein destilliertes Wasser, ein Reagenzglas eine Pasteurpipette eine Pinzette 1. Trennt das Eiklar vom Eigelb über einem 250 ml Becherglas. 2. LöstdasEiklarinetwa100mlWasser. 3. Gebt etwa 20 ml der Eiklarlösung in die Abdampfschale und stellt die Abdampfschale auf Drahtnetz und Dreibein (s. Abbildung). zwei 250 ml Bechergläser ein Stativ mit Stativklammer ph-papier Bleiacetat-Papier 4. Stülpt den Glastrichter auf die Abdampfschale und befestigt den Trichter mit der Stativklammer und dem Stativ. 5. Erhitzt die Eiklarlösung mit der rauschenden Flamme des Brenners. 6. Bestimme den ph-wert des aufsteigenden Wasserdampfs mit einem Streifen angefeuchtetem ph-papier. Haltet das ph- Papier mit der Pinzette in den Dampf. 7. Haltet das Bleiacetat-Papier mit der Pinzette in den Dampf. 8. Wiederholt die Schritte 3 bis 7 mit einer Lösung aus etwa einemspatellöffelrohrzuckergelöstin20mlwasser. So wertet ihr den Versuch aus Verwendet die Informationen der Tippkarten, um die Aufgaben bearbeiten zu können. Aufgaben 1. Erklärt die Farbänderung der Indikatorpapiere und begründet, welche Elemente sich mithilfe dieses Versuchs im Protein und Zucker nachweisen lassen. 2. Begründet, weshalb das ph-papier angefeuchtet sein muss.