Enzymkatalyse. Springer-Verlag Berlin Heidelberg New York London Paris Tokyo Hong Kong. Alfred Schellenberger (Hrsg.)
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1 Alfred Schellenberger (Hrsg.) Enzymkatalyse Einführung in die Chemie, Biochemie und Technologie der Enzyme Unter Mitarbeit von Gunter Fischer, Gerhard Hübner und Renate Ulbrich Springer-Verlag Berlin Heidelberg New York London Paris Tokyo Hong Kong
2 Inhalt Vorwort Struktur und Katalyse (G.Fischer) Die thermodynamische und kinetische Basis der Katalyse Das chemische Gleichgewicht Thermodynamische Grundlagen Experimentelle Gleichgewichtskonzentrationen und die Gleichgewichtskonstante Berechnung thermodynamischer Größen aus Gleichgewichtsdaten Dynamik chemischer Reaktionen Grundlagen der Reaktionskinetik Molekularität und Reaktionsordnung Einfache Gesetzmäßigkeiten für den zeitlichen Ablauf von Reaktionen Kinetik komplexer Reaktionen Die Theorie des Übergangszustandes Beziehungen zwischen chemischer Struktur und Reaktivität Quantitative Beziehungen Orbitalanordnung, Konformation und Reaktivität Die Katalyse durch Säuren und Basen Allgemeine und spezifische Säure-Base-Katalyse Die Wasserstoffbrückenbindung Die Geschwindigkeit von Protonentransferprozessen , Das Brönstedsche Katalysegesetz Nucleophile und elektrophile Katalyse Mechanismen nucleophil katalysierter Reaktionen Mechanismen elektrophil katalysierter Reaktionen Isotope Substitutionen als Sonden für Katalysemechanismen Katalysen durch enzymanaloge Funktionsprinzipien Intramolekularst als reaktionsfördernder Faktor Katalyse über nichtkovalente Komplexe Katalyse an synthetischen Polymeren Semisynthetische Katalysatoren Der Einfluß des Mediums auf die Reaktionsgeschwindigkeit Die Thermodynamik des Lösungsmittelwechsels. " Einfluß der Elektrolytkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit Hydrophobe Wechselwirkungen und Reaktionen unter mikroheterogenen Bedingungen Literatur Enzymkinetik (G. Hübner) Einfluß der Enzymkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit Einfluß der Substratkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit Die Michaelis-Menten-Gleichung Die steady-state-gleichung von Briggs und Haidane Die integrierte Michaelis-Menten-Gleichung Kinetische Gleichungen komplexer Reaktionsfolgen und reversibler Enzymreaktionen Methoden zur Bestimmung der Michaelis-Konstante und der Maximalgeschwindigkeit 78
3 8 Inhalt Bestimmung der Teilkonstanten einer Enzymreaktion Zwei-Substrat-Reaktionen Umsetzung eines Substrats durch zwei, die gleiche Reaktion katalysierende Enzyme (Isoenzyme, modifzierte Enzyme) Einfluß von Effektoren auf die Reaktionsgeschwindigkeit enzymkatalysierter Reaktionen Reversible Inhibitoren Die kompetitive Hemmung Inhibierung durch konkurrierenden Umsatz eines zweiten Substrates Die nichtkompetitive Hemmung Die unkompetitive Hemmung Die partiell kompetitive Hemmung Methoden zur Bestimmung der Inhibitorkonstanten K, Die Substratüberschuß-Hemmung ä Hemmung durch hochaffine Inhibitoren Hemmung durch irreversibel reagierende Inhibitoren Hemmung durch Reaktion des Inhibitors mit dem Substrat Hemmung durch Coenzym-Antagonisten..: Aktivatoren Einfluß des ph-wertes auf die Geschwindigkeit.enzymkatalysierter Reaktionen... no 2.4. Einfluß der simultanen Bindung mehrerer Substratmoleküle auf die Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion Die Hill-Gleichung Das Substrat als Aktivator Wechselwirkungen zwischen den aktiven Zentren von Oligomer-Enzymen Konformeren-Gleichgewichte bei oligomeren Enzymen Das konzertierte Modell Das sequentielle Modell... ; Das slow-transition-modell Einfluß von Isotopen-Substitutionen im Substrat auf die kinetischen Parameter enzymkatalysierter Reaktionen Einfluß auf Maximalgeschwindigkeit und K m -Wert Bestimmung des intrinsischen Isotopieeffekts Methoden zur Bestimmung des Isotopieeffekts bei enzymkatalysierten Reaktionen Literatur Das Proteinmolekül als Gleichgewichtsstruktur (A.Schellenberger) Allgemeine Bemerkungen zur Proteinstruktur Die Hauptkette als Strukturelement der Proteine Stereochemie der Hauptkette Bindungsstabilität der Hauptketten-H-Atome Die Seitenkette-Basis der Variabilität von Proteinstrukturen Struktur und Mobilität der Seitenketten Physikochemische Differenzierung der Seitenketten Säure-Base-Verhalten Polarität der Seitenketten Chemische Differenzierung der Seitenketten Spezifische Markierung der Seitenketten Kovalente Verknüpfung von Seitenketten mittels bifunktioneller Reagenzien Aussagebereich chemischer Modifizierungsreaktionen Extremes chemisches Verhalten von Seitenketten (Superreaktivität und Maskierung) Struktursysteme In Proteinen (Sekundärstruktur) und deren Beziehung zur Raumstruktur Helikale Struktursysteme Faltblatt-Struktursysteme Der Wendeknick als Struktursystem Komplexe Struktursysteme - Domänen Die Raumstruktur von Proteinmolekülen (Tertiärstruktur) Die Röntgenkristallstruktüranalyse - Möglichkeiten und Grenzen 168
4 Inhalt Gewinnung von Proteinkristallen Übertragbarkeit der Röntgenstrukturdaten auf das gelöste Protein Raumstruktur kristallisierter Enzym-Substrat-und Enzym-Inhibitor-Komplexe Raumstrukturen von Proteinen aus intramolekularen Abstandsparametern Die Primärstruktur als Code der Raumstruktur von Proteinen Sequenz und Molekülgeometrie Raumstrukturen aus Sequenzdaten (Faltungsmodelle) Stabilität und Mobilität der Raumstruktur von Proteinmolekülen Die Raumstruktur des Proteinmoleküls als Gleichgewichtszustand Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten und deren Bedeutung für die Gesamtstruktur Disulfidbindung Elektrostatische Wechselwirkungen Hydrophobe Strukturierungseffekte Denaturierung und Renaturierung Strukturelle,Aspekte der oligomeren Proteinstruktur (Quartärstruktur) Stöchiometrie und Geometrie oligomerer Proteine :2. Assoziations-Dissoziations-Gleichgewichte bei oligomeren Proteinen Verfahren zur Ermittlung der Geometrie von Oligomerstrukturen Elektronenmikroskopie Bifunktionelle Reagenzien zur Ermittlung der räumlichen Anordnung von Untereinheitskomplexen Modellierung von Oligomerstrukturen anhand von Streukurveh Nichtproteinstrukturkomponenten.' Wasser Polysaccharide.... ' Phosphatgruppen N-terminale Acylreste.... " Literatur '192 ' r 4. Enzymkatalyse (A.Schellenberger) Das aktive Zentrum Ehzyme als Mikro-Heterogenkatalysatoren Zur Evolution der Enzymkatalyse...,.< Mechanistische Grundlagen der Enzymkatalyse ' Makromilieu und Mikromilieu Substratbindung und Substratspezifität Substratorientjerung und Substratdestabilisierung Übergangszustand bei Enzymkatalysen Kinetische Isotopieeffekte Austausch von Seitenketten im Reaktionsbereich ( Enzyme Engineering") Affinitätsstudien mit Übergangszustandanalogen" Verbindungen,. :_ Mechanismusabhängige Inhibitoren Klassifizierung der Enzyme nach der katalysierten Reaktion Regulation der Enzymaktivität ; Enzymaktivität als kontrollierbarer Zustand induzierte Aktivitätsänderungen Zeitlich verzögerte Regulationsprozesse Regulation gekoppelter Enzymsysteme Funktionsmechanismen von Cofaktoren Zur Definition Coenzyme Nikotinamid-Coenzyme (Nikotinamid-adenindinucleotid (NAD ffi ) und Nikotinamidadenindinucleotid-phosphat(NADP )) Flavin-Coenzyme (Flavin-adenindinucleotid (FAD) und Riboflavin-5'-phosphat (Fla-' vin-mononucleotid, FMN)) Coenzym A (CoA) : Adenosintriphosphat (ATP),.... ' Pyridoxalphosphat (PLP) und Pyridoxaminphosphat (PMP) 229
5 10 Inhalt Pyruvat und or-ketobutyrat Biotin(B)..: ThiaminpyrophospHat (TPP) Liponsäure (LS) :i Tetrahydrofolsäure (THF) '-Desoxyadenosyl-Cobalamin und Methyl-Cobalamin Metallionen als Cofaktoren und Stabilisatoren Allgemeine Bemerkungen zur Funktion von Metallionen Metallionen als Cofaktoren Metallionen als Stabilisatoren der funktioneilen Proteinstruktur Funktionelle Aspekte der ollgomeren Proteinstruktur Induzierte Konformationsänderungen Katalytische Aktivität von isolierten Untereinheiten Konformationstransfer im Hämoglobinmolekül Funktionelle Differenzierung innerhalb eines Enzymmoleküls (Aspartat-Transcarbamylase, ATCase) 258: Funktionelle Differenzierung in Enzymkomplexen Systematik von Multienzymsystemen Multienzymkomplexe mit kovalentem Substrattransfer Fettsäure-Synthetase Gramicidin S-Synthetase cr-ketosäure-dehydrogenasen Multienzymkomplexe mit diffusivem Substrattransfer (Tryptophan-Synthase) Multienzymkonjugate (Multienzym-Cluster) Polyfunktionelle Untereinheiten Funktionsmechanismen ausgewählter Hydrolasen Enzyme der Peptidspaltung Klassifizierung Funktionsmechanismus von Proteasen Serinproteasen Cysteinproteasen Carboxylproteasen (saure Proteasen, Aspartylproteasen) Metalloproteasen Substratspezifität und Substratbindungsmechanismus bei Oligomersubstraten (Sekundärspezifität) '5.2. Enzyme der Glykosidspaltung Substratspezifität und kinetische Besonderheiten von ollgosaccharidspaltenden Enzymen Lysozym Amylasen Enzyme des Phosphattransfers.".' Ribonuclease A Phosphorylierungsenzyme(Kinasen) Kreatin-Kinase Protein-Kinasen, Literatur Immobilisierte Enzyme (R. Ulbrich) Besonderheiten von immobilisierten Enzymen Herstellung Immobilisierter Enzyme Immobilisierungsprinzipien Einschlußmethoden Bindungsmethoden Kombinierte Immobilisierungsmethoden Auswahlkriterien Trägermaterialien Trägereigenschaften Anorganische Trägermaterialien Organische Trägermaterialien 306
6 Inhalt Natürliche organische Polymere 306 5^ Synthetische organische Polymere Methoden zur kovalenten Enzymbindung Auswahl der Kupplungsmethode Gebräuchliche Kupplungsmethoden Eigenschaften immobilisierter Enzyme Physikalische und chemische Eigenschaften Kinetik immobilisierter Enzyme Effekte der physikalischen und chemischen Modifizierung des Enzymmoleküls Einflüsse des Matrixmilieus auf die intrinsischen kinetischen Parameter Verteilungseffekte Diffusionseffekte Äußere Diffusion Innere Diffusion Enzymstabilität Enzymreaktoren auf der Basis immobilisierter Enzyme Reaktortypen Reaktorleistung Immobilisierte komplexe Enzymsysteme Immobilisierte Mehrenzymsysteme Cosubstrat-Regenerierung Literatur Sachregister 341
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