Einführung in die Biochemie Wirkungsweise von Enzymen

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1 Wirkungsweise von en Am Aktiven Zentrum kann ein nur in einer ganz bestimmten Orientierung anlegen, wie ein Schlüssel zum Schloss. Dieses Prinzip ist die Ursache der spezifität von en. Dies resultiert aus dem chemischen Aufbau der e und der daraus hergehenden räumlichen Struktur. e sind Kettenmoleküle aus Aminosäuren deren Kettenglieder durch eine Vielzahl verschiedener Bindungen in einer charakteristischen Struktur (Konformation) stabilisiert werden. Als Bindungsarten treten kovalente Bindungen, H Brückenbindungen und elektrostatische Wechselwirkungen zwischen geladenen Gruppen auf. Am aktiven Zentrum werden außerdem nur bestimmte Reaktionen katalysiert. Diese Eigenschaft wird Wirkungsspezifität genannt. Jede mögliche Reaktion eines s benötigt einen anderen aktivierten Übergangszustand. Das aktive Zentrum eines s kann aber nur einen bestimmten Übergangszustand aktivieren. D. h. für jede reaktion wird ein anderes benötigt. Ein Beispiel ist der Abbau von Glucose, in dessen Verlauf Brenztraubensäure enzymatisch entweder in Milchsäure oder in Essigsäure umgesetzt wird 6

2 Nomenklatur von en Da bei en nicht immer der genaue Aufbau jedoch aber die Wirkung im Organismus bekannt sind, werden eindeutige Kennzeichen, wie die - und Wirkungsspezifität für die Benennung herangezogen. Der systematische Name ist dreiteilig: Beispiele: 1. kennzeichnung 2. Wirkungskennzeichnung 3. Endung ase Glukose oxid ase oxidiert Glucose Lactat-Dehydrogen ase oxidiert Milchsäure zu Brenztraubensäure Pyruvat-Decarboxyl ase spaltet CO 2 von der Brenztraubensäure Teilweise wird aber auf die Wirkungskennzeichnung im Namen verzichtet: Ure ase spaltet Harnstoff Lip ase spaltet Fette unter Bildung freier Fettsäuren Amyl ase spaltet Stärke 8

3 Die Aktivität eines s, d. h. die Wirksamkeit als Katalysator, wird durch die konkreten Bedingungen der biochemischen Reaktion beeinflusst. Da e bei Reaktionen nicht verbraucht werden, kann bei der Wirksamkeit von en nicht die Reaktionsgeschwindigkeit gemessen werden. Man bestimmt die Menge des pro Zeiteinheit umgesetzten s. Einige Umgebungsbedingungen haben einen starken Einfluss auf die Effektivität der enzymatischen Wirkung. Dazu zählen Temperatur, ph-wert und konzentration sowie Mineralstoffe und Spurenelemente. Temperatur: Einführung in die Biochemie aktivität Steigende Temperaturen beeinflussen die Reaktionsgeschwindigkeit positiv, weil sich die - moleküle schneller bewegen. Bis ca. 30 C folgt die Aktivitätszunahme der Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel (RGT-Regel) Dabei erreicht die Aktivität ein Maximum. Bei weiter zunehmender Temperatur denaturieren die e jedoch wie alle Proteine, so dass jedes ein Temperaturoptimum besitzt. Bei dieser Denaturierung (Gerinnung) werden die Sekundär- und Tertiärstrukturen der Proteine und somit auch der Funktionsmechanismus zerstört. 11

4 aktivität ph - Wert: Jedes ist bei einem bestimmten ph Wert am aktivsten. Bei den meisten liegt der optimale Wert im neutralen Bereich zwischen 6 und 8. Pepsin allerdings zeigt sein Optimum im sauren Bereich bei ph 2. Der räumliche Bau ist von der Aminosäuresequenz und den Wechselwirkungen zwischen den verschiedenen ionischen Gruppen der Aminosäuren vorgegeben. Aminosäuren haben auch in der Peptidverknüpfung saure und basische Reste. Die Veränderung des ph-wertes führt zu einer Änderung der Raumstruktur e können nicht mehr oder nicht mehr optimal gebunden werden. Temperaturoptimum von en ph-wertoptimum von Pepsin und Trypsin Reaktionsgeschwindigkeit Temperaturoptimum für ein beim Menschen Temperaturoptimum für ein thermophiles Bakterienenzym Reaktionsgeschwindigkeit optimaler ph-wert von Pepsinn optimaler ph-wert von Trypsin Temperatur [ C] ph 12

5 Konzentration des s: Einführung in die Biochemie aktivität Jede reaktion kann durch Erhöhung der Konzentration des es beschleunigt werden. Wenn alle moleküle besetzt sind hat die Reaktionsgeschwindigkeit ihr Maximum erreicht und steigt nicht weiter an. Der Kurvenverlauf ist für jedes -- Paar spezifisch; je nach Affinität des s zum strebt die Reaktionsgeschwindigkeit in den Sättigungsbereich. Als Maß für die affinität verwendet man die maximale Reaktionsgeschwindigkeit V max und wählt den halbmaximalen Wert V max /2. Der dazu gehörende Konzentrationswert ist K M (Michaelis-Konzentration) 13

6 Konzentration des s: Einführung in die Biochemie aktivität Jede reaktion kann durch Erhöhung der Konzentration des es beschleunigt werden. Anfangs nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit proportional zur konzentration zu und flacht dann ab. Wenn alle moleküle besetzt sind hat die Reaktionsgeschwindigkeit ihr Maximum erreicht und steigt nicht weiter an. V max Reaktionsgeschwindigkeit K M V max /2 Konzentration des s Die Kinetik enzymkatalysierter Reaktionen kann durch die Michaelis-Menten-Gleichung beschrieben werden. 14

7 Konzentration des s: Ermittelt man Sättigungskurven für verschiedene Konzentrationen desselben s, so erhält man eine Schar von Kurven, deren V max zur konzentration proportional ist. Dies bedeutet, dass die Michaelis-Konstante K M für alle konzentrationen gleich ist. Mineralstoffe und Spurenelemente aktivität Reaktionsgeschwindigkeit K M V max /2 V max /2 V max /2 Konzentration des s V max V max V max Weitere Einflussgrößen aus der chemischen Umgebung auf die aktivität sind insbesondere anorganische Ionen, hauptsächlich Mg2+ und Ca2+. Für diese Mineralstoffe gibt es Optimumskurven der Konzentrationen, die denen des ph- Wertes im Prinzip vergleichbar sind. [E] C [E] B [E] A 15

8 Hemmung der aktivität Die wirkung kann durch Hemmstoffe oder Inhibitoren herab gesetzt werden. Dies erfolgt auf zwei verschiedenen Wege: Kompetitive Hemmung Ein Hemmstoffmolekül besitzt eine Ähnlichkeit mit dem, lagert sich am aktiven Zentrum an und behindert den weiteren abbau. Ist diese Bindung sehr fest wird das dauerhaft blockiert. Antibiotika blockieren so die Vermehrung von Bakterien. Schwermetallionen, wie Cd 2+, Pb 2+ und Hg 2+ wirken als kompetitive Hemmstoffe in vielen Organismen giftig; sie passen chemisch oft ins aktive Zentrum. allosterisches Zentrum kompetitiver Hemmstoff kompetitiver Hemmstoff 16

9 Allosterische Hemmung Einführung in die Biochemie Hemmung der aktivität e haben nur ein aktives Zentrum. Aufgrund ihrer hochkomplexen Struktur können andere Moleküle als das Andockstationen finden. Diese allosterischen Zentren sind für das nicht geeignet. Dockt aber ein anderes Molekül dort an, kann die Raumstruktur des s so verändert werden, dass sich am aktiven Zentrum kein - mehr bilden kann. Allosterische Hemmstoffe können nur von außen, nicht durch das, beeinflusst werden. Sie sind aber nicht immer eine Bedrohung für die Zelle, sondern können auch zur Steuerung biochemischer Prozesse beitragen. allosterischer Hemmstoff allosterisches Zentrum enzymatische Katalyse 17

10 Koenzyme Bei Transferasen, Phosphotransferasen und anderen en beobachtet man, dass das Einsetzten der enzymatisch katalysierten Reaktion einen Reaktionspartner voraussetzt. Da ohne diese Reaktionspartner keine reaktionen zustande kommen können, hat man sie als notwendige Bestandteile der e aufgefasst und sie Koenzyme genannt. Koenzym -- Komplex Produkt verändertes Koenzym 18

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