Hemmung der Enzym-Aktivität

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1 Hemmung der Enzym-Aktivität Substrat Kompetitiver Inhibitor Enzym Enzym Substrat Nichtkompetitiver Inhibitor Irreversibler Inhibitor Enzym Enzym

2 Enzym - Kinetik Michaelis Menten Gleichung Lineweaver - Burk Diagramm V 0 = V max [ S ] [ S ] + K M 1/v 0 1 V 0 = 1 V max + K M. 1 [ S ] V max

3 Kompetitive Enzym-Inhibitoren

4 Kompetitive Inhibitoren Dihydrofolat Reduktase und Chemotherapie - blockiert Thymin- Biosynthese - Bindet 1000x fester an die Dihydrofolat Red.

5 Nichtkompetitive Enzym-Inhibitoren

6 Irreversible Inhibitoren Gruppen-spezifische Reagenzien Substrat-Analoga Suizid-Inhibitoren (Mechanismus-basierte Inhibitoren)

7 Gruppen-spezifische Reagenzien: z.b. Diisopropylfluorphosphofat (DIFP) z.b.: Serin- Protease Inaktiviertes Enzym

8 Gruppen-spezifische Reagenzien: z.b. Iodacetamid Enzym Iodacteamid Inaktiviertes Enzym

9 Substrat-analoge Inhibitoren Substrat für Chymotrypsin Spezifitäts-Gruppe Reaktive Gruppe Tosyl-L-phenylalanin-chlormethylketon (TPCK)

10 Substrat-analoge Inhibitoren Triosephosphat Isomerase (TIM) Bromacetolphosphat Inaktives Enzym ähnelt dem Substrat Dihydroxyacteonphosphat

11 Suizid Inhibitoren: Monoamin Oxidase Flavin (prosthetische Gruppe) Alkylierung Modifiziertes Flavin inaktives Enzym

12 Reaktive Peptid- Bindung im β-lactamring Penicillin

13 Wirkung von Penicillin Peptidoglykan: Gelb = Zucker Rot = Tetrapeptide Blau = Pentaglycin-Brücke

14 Bildung der Querverbindungen im Peptidoglykan

15 Mechanismus der Glykopeptid- Transpeptidase

16 Ähnlichkeit zwischen Penicillin und dem Substrat

17 Bildung des Pencilloyl-Enzym Komplexes

18 Regulation von Enzymaktivität Allosterische Kontrolle (Kooperativität, Rückkopplungshemmung) Isoenzyme Kovalente Modifikation Aktivierung durch proteolytische Spaltung

19 Aspartat Transcarbamoylase (ATCase) (erster Schritt der Pyrimidin-Biosynthese) Carbamoylphosphat Aspartat N-Carbamoylaspartat Cytidintriphosphat (CTP)

20 Feedback- (Rückkopplungs-) Hemmung CTP hemmt die ATCase = Endprodukt-Hemmung Physiologisch sinnvoll: es wird nur soviel CTP synthetisiert, wie in der Zelle benötigt CTP bindet nicht im aktiven Zentrum, sondern an einer anderen (allos) Stelle (= allosterische oder regulatorische Zentren) CTP = allosterischer Inhibitor

21 ATCase Quartärstruktur: 2 katalyt.trimere (6 c-ketten) 3 regulat. Dimere (6 r-ketten) (c 6 r 6 )

22 Bisubstratanalogon PALA (= starker kompetitiver Inhibitor) Substrat Reaktions- Intermediat N-(Phosphonacetyl)-L-aspartat (PALA)

23 Aminosäuren von benachbarten Untereinheiten bilden gemeinsam die katalytischn Zentren der ATCase

24 Änderung der Quartärstruktur T Zustand (Tense state) R Zustand (Relaxed state)

25 Endprodukt CTP bindet an die regulatorischen Untereinheiten im T Zustand und stabilisiert den T - Zustand

26 Kontrolle der ATCase Aktivität (konzertierter Mechanismus)

27 Allosterisch regulierte Enzyme weichen von der Michaelis- Menten Kinetik ab Sigmoide Kurve

28 ATCase Aktivität in Anwesenheit allosterischer Effektoren

29 Allosterische Effekte mit sequentiellen Mechanismus Homo-tetrameres Protein Untereinheit im T-Zustand Untereinheit im R-Zustand

30 Regulation durch variable Isoenzym-Komplexe Beispiel: Lactat Dehydrogenase H 4 H 3 M H 2 M 2 HM 3 M 4 LDH Isoenzym Zusammensetzung in verschiedenen Geweben (M=Skelettmuskulatur, H=Herzmuskulatur) H 4 Änderung der LDH Zusammensetzung im Herz während der Entwicklung M 4

31 Regulation der Proteinaktivität durch kovalente Modifiaktion

32 Regulation von Enzymaktivität durch Phosphorylierung Proteinkinase OH-Gruppe eines Serin-, Threonin- oder Tyrosinrest Phosphoryliertes Protein

33 Glycogen - Phosphorylase

34 Aktivierung durch proteolytische Spaltung eines Proenzyms (Zymogen) Nach der Spaltung durch Trypsin kommt es zu einer Konformationsänderung, die zur vollständigen Ausbildung des aktiven Zentrums führt

35 Blutgerinnungs-Kaskade (intravaskuläres System) (extravaskuläres System)

36 Struktur des Fibrinogen

37 Bildung eines Fibrin - Netzwerks

38 Funktion von Proteinen: Transport und Speicherung Beispiel Myoglobin / Hämoglobin

39 Myoglobin Hämoglobin

40 Globin-Faltung ist konserviert Häm-Gruppe

41 Cofaktoren, Coenzyme & Prosthetische Gruppen Cofaktor wird für die Proteinfunktion benötigt wird, z.b. Metallion oder ein niedermolekulares Molekül Im Fall von Enzymen werden Cofaktoren auch Coenzyme genannt (z.b. Vitamine) Ist der Cofaktor permanent an das Protein gebunden (z.b. kovalent), wird dieser auch Prosthetische Gruppe genannt

42 Hämgruppe (Protoporphyrin IX = substituierter Tetrapyrrolrinring) 2+

43

44 Strukturänderung durch O 2 -Bindung

45 O 2 -Bindung durch Myoglobin und Hämoglobin

46 Kooperativität ermöglicht die Übertragung von 1,7-mal mehr O 2 als bei unabhängigen Bindestellen

47 Allosterische Effekte mit sequentiellen Mechanismus Homo-tetrameres Protein Untereinheit im T-Zustand Untereinheit im R-Zustand

48 (Desoxy-Form) (Oxy-Form)

49

50 Hämoglobin ph-abhängigkeit CO 2 Transport

51 Funktion von Proteinen: Immunsystem Antikörper (Immunglobuline)

52 Struktur der Antikörper Quartärstruktur: L 2 H 2

53 Funktionelle Domänen der Antikörper: F ab : Antigen-bindendes Fragment F c : Kristallisierbares Fragment

54 Erkennung eines Antigen

55 Sequenz-Diversität von Immunglobulinen Variable und konstante Domänen Sequenzvariabilitaet der H Kette von humanen IgG

56 Hypervariable Loops in den variablen Domänen

57 Antikörper-Antigen Komplex: Bindung eines kleinen Antigens

58 Strukturen von 3 unterschiedlichen Antikörpern gegen Lysozym Lysozym

59 Vergleich der 3 Lysozym Antikörper:

60 Optimale Komplementarität hohe Spezifität

61 Antikörper in der Bioanalytik Polyklonale / Monoklonale Antikörper Herstellung von Antikörpern ELISA Western Blot

62 Western Blot (Immunblot)

63 ELISA: enzyme-linked immunosorbent assay

64 Lokalisation eines DNAbindenden Proteins in einem Drosophila Embryo: Verwendung eines Antikörpers, an den ein Fluoreszenz-Farbstoff gebunden ist

65

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