Atmungskette ( Endoxidation) Reaktionen und ATP-Synthase

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1 Atmungskette ( Endoxidation) Reaktionen und ATP-Synthase

2 Einleitung Aufrechterhaltung von Struktur und Funktion aller Lebensformen hängt von einer ständigen Energiezufuhr ab Höchste Energieausbeute liefert die Verwendung von Sauerstoff als Oxidationsmittel Ort der sauerstoffabhängigen Energiekonservierung ist bei Eukaryonten die innere Mitochondrienmembran

3 Mitochondrien besitzen 2 Membransysteme Äußere Membran ist durchlässig für kleine Moleküle und Ionen, sie enthält das porenbildende Protein Porin Innere Membran besitzt eine Anzahl von Einstülpungen ( Cristae) und ist für die meisten Moleküle undurchlässig

4 Abb. 1 Mitochondrium schematisch ( aus Stryer Biochemie) Oxidative Phosphorylierung findet in der inneren Mitochondrien - membran statt Reaktionen des Citratzyklus und der Fettsäureoxidation laufen in der Matrix ab

5 Redoxpotenziale NADH+ H + und FADH 2 sind starke Reduktionsmittel und geben daher ihre Elektronen leicht ab Sauerstoff ist ein starkes Oxidationsmittel und nimmt Elektronen leicht auf Innerhalb der Atmungskette nimmt das Redoxpotential der einzelnen Komponenten zum Ende hin, immer positivere Werte an

6 Übersicht Die Atmungskette besteht aus 4 Proteinkomplexen: 1. NADH-Q-Oxidoreduktase ( Komplex 1) 2. Succinat-Q- Reduktase (Komplex 2) 3. Q- Cytochrom-c- Oxidoreduktase (Komplex3) 4. Cytochrom-c-Oxidase ( Komplex 4 ) Sie sind verbunden durch 2 mobile Elektronen- Carrier : 1. Coenzym Q ( Ubichinon) 2. Cytochrom c

7 Abb.2 Übersicht Atmungskette

8 1. SCHRITT Elektronen des NADH+H + treten über die NADH- Q- Oxidoreduktase in die Atmungskette ein 1. Übertragung zweier Elektronen auf die prosthetische Gruppe Flavinmononucleotid (FMN) FMNH2 ( reduzierte Form) 2. Flavine und Chinone binden bei Reduktion Protonen 3. Elektronen werden vom FMNH2 auf eine Reihe von Eisen- Schwefel- Clustern transferiert, welche die zweite prosthetische Gruppe des Komplexes bilden

9 2. SCHRITT 1. Elektronen in den Eisen- Schwefel- Clustern werden auf das Coenzym Q übertragen 2. Die Reduktion von Q zu QH 2 führt zur Aufnahme zweier Protonen aus der Matrix 3. Elektronen wandern zurück zum Fe-S- Cluster und reduzieren ein weiteres Coenzym Q ( Aufnahme von 2 zusätzlichen Protonen aus der Matrix) Durch den Fluss von 2 Elektronen zum Ubichinol werden 4 Protonen aus der Matrix in das Cytosol des Mitochondriums gepumpt

10 3. SCHRITT Elektronen vom FADH 2 treten über das Coenzym Q ( Ubichinol) in die Atmungskette ein 1. Das Enzym Succinat- Dehydrogenase bildet im Citratcyklus FADH2 und ist gleichzeitig auch Komponente des Komplex 2 der Atmungskette 2. Gebildetes FADH2 verlässt Komplex nicht, Elektronen wandern über Fe-S- Zentren zum Ubichinol 3. Komplex 2 ist keine Protonenpumpe bei der Oxidation von FADH2 wird weniger ATP gebildet

11 4. SCHRITT Elektronen fließen vom Ubichinol über die Q-Cytochrom-c- Oxidoreduktase zum Cytochrom c 1. Q- Cytochrom-c-Oxidase ( Cytochrom- Reduktase) ist die zweite Protonenpumpe in der Kette 2. Cytochrom ist ein elektronenübertragendes Protein, enthält ein Häm als prosthetische Gruppe Reduktase katalysiert Elektronenübertragung von QH2 auf das oxidierte Cytochrom c und pumpt gleichzeitig Protonen aus der Matrix

12 Struktur des Komplex 3 Enthält insgesamt 3 Hämgruppen (b l, b h,c 1 ) Prosthetische Gruppe der Häme ist das Eisenprotoporphyrin IX ( Myoglobin, Hämoglobin) Fe-S-Protein mit einem 2 Fe-2S-Zentrum Rieske Zentrum 1. Eines der beiden Eisenionen ist mit 2 Histidinresten koordiniert Stabilisierung des Zentrums in seiner reduzierten Form Zwei getrennte Bindungsstellen für Ubichinone Q 0 und Q i

13 Q- Zyklus Verknüpfung des Q- Elektronentransfers zu Cytochrom c mit dem Protonentransmembrantransport Erleichtert Übergang vom 2 Elektronentransporter Q zum 1 Elektronentransporter Cytochrom c Ergebnis: 2 Moleküle QH 2 werden zu 2 Molekülen Q oxidiert, wobei ein Molekül Q zu QH 2 reduziert wird, 2 Moleküle Cytochrom c werden reduziert, 4 Protonen gelangen ins Cytosol und 2 werden aus der Matrix entfernt

14 Abb.3 Q Zyklus (aus Stryer Biochemie)

15 5.SCHRITT Cytochrom-c-Oxidase katalysiert die Reduktion von O 2 zu H 2 O 1. Cytochrom-c-Oxidase enthält 2 Häm-A-Gruppen(a,a 3 ) und 3 Kupferionen in 2 Kupferzentren A u. B( Cu A /Cu A, Cu B ) Reduziertes Cytochrom c überträgt ein Elektron auf Cu A /Cu A => Elektron wandert über Hämgruppen und reduziert zum Schluss Cu B Zweites übertragene Elektron reduziert Häm a 3 zu seiner Fe 2+ Form

16 In diesem Zustand bindet Häm a 3 Sauerstoff Cu B reduziert O 2 zu O 2 2- Aufnahme eines dritten Elektrons und eines Protons führt zur Spaltung der O-O Bindung Aufnahme eines weiteren Elektrons und Protons Durch Reaktion mit 2 weiteren Protonen werden 2 Wassermoleküle abgespalten und das Enzym liegt wieder in seiner oxidierten Form vor

17 4 aufgenommene Protonen stammen aus der Matrix ->Protonengradienten Cytochrom-c-Oxidase pumpt 4 weitere Protonen aus der Matrix in das Cytosol Insgesamt werden also 8 Protonen aus der Matrix entfernt

18 Das Superoxidradikal Unvollständige Reduktion des O 2 führt zu gefährlichen Verbindungen z.b. Superoxidanion (O. 2 - ),Peroxid (O 2 2- ) Geringe Erzeugung dieser toxischen Derivate sind unvermeidbar Zelle verwendet Schutzenzyme ( Superoxid- Dismutase und Katalase)

19 ATP- Synthese Elektronentransport und ATP- Synthese sind durch einen Protonengradienten an der inneren Mitochondrienmembran gekoppelt ATP- Synthese erfolgt durch die ATP- Synthase ( Komplex V, mitochondriale ATPase) 2 e - -> Gradient -> 1 Molekül ATP

20 Struktur der ATP- Synthase Abb. 4 Struktur der ATP Synthase (aus Stryer Biochemie)

21 Synthesemechanismus Wechselwirkungen der γ- Untereinheit mit den 3 β Untereinheiten -> ADP+P Bindung, ATP- Synthese und ATP- Freisetzung Protonenbewegung durch die Membran treibt Rotation an Abb. 5 Mechanismus des Bindungswechsels der ATP Synthase (aus Stryer Biochemie)

22 Regulation der oxidativen Phosphorylierung/ Atmungskontrolle Aerob:1 Molekül Glucose zu CO 2 -> 30 Moleküle ATP ( 26 alleine durch die Atmungskette) Anaerob:1 Glucose ->2 Moleküle ATP ADP-Spiegel->geschwindigkeitsbestimmend O 2 -Verbrauch der Mitochondrien erhöht bei ADP Zugabe Kein ATP-Bedarf:e - fließen nicht durch Atmungskette

23 Hemmung und Entkopplung Hemmung der Elektronentransportkette-> keine ATP Synthese Hemmung der ATP Synthase Inhibition der Elektronentransportkette (Kopplung der beiden Mechanismen) Entkopplung:Atmungskette läuft weiter,jedoch keine ATP-Synthese, da keine protonenmotorische Kraft mehr vorhanden ist Energie wird als Wärme freigesetzt

24 BEISPIELE Oligomycin und Dicyclohexylcarbodiimid hemmen den Elektronenfluss durch die ATP Synthase Rotenon und Amytal blockieren die Elektronenübertragung innerhalb der NADH-Q- Oxidoreduktase ( Keine Verwendung von NADH als Substrat) Cyanid, Azid und Kohlenmonoxid blockieren den Elektronentransfer in der Cytochrom-c- Oxidase 2,4 Dinitrophenol wirkt als Entkoppler, weil es in der Lage ist, Protonen durch die innere Mitochondrienmembran zu befördern Zerstörung des Protontengradienten

25 Entkopplung als Mittel zur Wärmeerzeugung Winterschlaf haltende Tiere einige neugeborene Tiere(auch menschliche Babys) Kälteangepasste Säuger =>zur Aufrechterhaltung der Körpertemperatur

26 Zusammenfassung Die bei der Glykolyse, der Fettsäureoxidation und im Citratzyklus entstehenden energiereichen Moleküle NADH+H + und FADH 2 besitzen ein Elektronenpaar mit hohem Übertragungspotential Die Reduktion von molekularem Sauerstoff zu Wasser durch diese Elektronen setzt viel Energie frei => stark exergone Knallgasreaktion

27 Zusammenfassung Zähmung der Knallgasreaktion durch Reduktionsäquivalente Reaktion verläuft in einer Reihe von Elektronentransferreaktionen ( Elektronentransportkette) in einer Anordnung von Membranproteinen

28 Zusammenfassung Während der Übertragung der Elektronen auf den Sauerstoff werden Protonen aus der mitochondrialen Matrix herausgepumpt ph Gradient (Protonengradient) Positive Ladung der Protonen Potenzialdifferenz Intermembranraum (+) gegenüber Matrix chemi- osmotisches Potenzial

29 Zusammenfassung Protonenmotorische Kraft wird zur ATP- Erzeugung genutzt. NADH+H + liefert 3 ATP und FADH 2 ergibt 2 ATP Moleküle Durch Kanäle in komplexen Proteinen, die ATP- Synthasen, fließen die Protonen, entsprechend dem Konzentrations- und Ladungsgradienten, wieder in den Mitochondrieninnenraum zurück Oxidation und Phosphorylierung sind gekoppelt

30 Gesamtübersicht

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