Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2001/02
|
|
- Henriette Maier
- vor 7 Jahren
- Abrufe
Transkript
1 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2001/02 am von Uhr Gebäude 52, Raum 207 Bitte Namen, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die Umwandlung von Pyruvat zu Acetyl-S-CoA (Mechanismus!). Bitte auch die Namen sowie die Strukturformeln der funktionellen Teile aller dabei verwendeten Coenzyme angeben (24 Punkte). 2. Welcher Schritt in der Glykolyse unterliegt besonderer Regulation und was sind die Aktivatoren und Inhibitoren (Strukturformeln bzw. Abkürzungen bei Nucleotiden, 10 Punkte)? 3. Formulieren Sie den Mechanismus der von Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase katalysierten Reaktion. Bitte auch die Struktur des funktionellen Teils des verwendeten Coenzyms angeben (16 Punkte). 4. Geben Sie Namen und Strukturformel der Aminosäuren mit basischen (3) und sauren (2) Seitenresten an (10 Punkte) und formulieren Sie ein Dipeptid (2 Punkte). 5. Wie erfolgt der Einbau von Glucose in Glykogen und wie wird sie dafür aktiviert (Strukturformel, 8 Punkte)? 6. Formulieren Sie die Bildung von Methylen-Tetrahydrofolsäure (Methylen-FH 4 ) aus Serin. Bitte den funktionellen Teil von FH 4 und auch des verwendeten Coenzyms angeben (10 Punkte). 7. Skizzieren Sie die Signalübertragung von der Bindung des Hormons Adrenalin an seinen extrazellulären Rezeptor bis zur Bildung von camp. Bitte alle Zwischenprodukte angeben und auch wie sie gegebenenfalls wieder inaktiviert werden (20 Punkte).
2 Wiederholungs-Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2001/02 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) am von Uhr Gebäude 42, Raum 115 Bitte Namen (in DRUCKBUCHSTABEN), Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die Bildung von Methylen-Tetrahydrofolsäure (Methylen-FH 4 ) aus Serin. Bitte den funktionellen Teil von FH 4 und auch des verwendeten Coenzyms angeben (10 Punkte) 2. Formulieren Sie die repetitiven Schritte in der ß-Oxidation von Fettsäuren (= Fettsäureabbau; Reaktionsgleichungen und Namen der Coenzyme angeben!). Wie unterscheiden sich die entsprechenden Reaktionen in der Fettsäuresynthese bezüglich der verwendeten Coenzyme, der Stereochemie und der Lokalisation. (16 Punkte). Welcher weiteren Reaktionen bedarf es im Falle der Ölsäure (4 Punkte) und wie wird der Abbau ungeradzahliger Fettsäuren mit dem Citratzyklus verknüpft (10 Punkte)? 3. Bei der Spaltung von Peptidbindungen durch Trypsin spielen die Aminosäuren der sogenannten katalytischen Triade eine besondere Rolle. Formulieren Sie den Mechanismus dieser Reaktion unter Einbezug der katalytisch relevanten Aminosäuren. An welchen Aminosäuren des Substrat-Proteins spalten Trypsin bzw. Chymotrypsin (18 Punkte)? 4. Geben Sie die strukturellen Gemeinsamkeiten von Ubichinon und Plastochinon in allen Oxidationsstufen an. An welchen Stoffwechselprozessen sind sie jeweils beteiligt (12 Punkte)? 5. Bei welchen Stoffwechselreaktionen im Cytosol wird NADPH gebildet (mindestens 3 Teilschritte) und bei welchen Reaktionen wird es verbraucht (mindestens 2 Teilschritte). Bitte Reaktionsgleichungen angeben (20 Punkte) 6. Aus welchem anderen Molekül außer Ammoniak stammt der zweite Stickstoff bei der Bildung von Harnstoff im gleichnamigen Zyklus. Bitte Reaktionsmechanismus mit Struktur und Namen der Reaktionspartner angeben. In welchem Stoffwechselweg kann das Produkt (Name und Strukturformel) aus dem Stickstoff-Lieferanten weiterverwendet werden? (10 Punkte).
3 Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 1999/2000 am von Uhr Gebäude 42, Raum 115 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 50 erforderlich) Bitte Name, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Bei welchen Stoffwechselreaktionen im Cytosol wird NADPH gebildet (mindestens 3 Teilschritte) und bei welchen Reaktionen wird es verbraucht (mindestens 2 Teilschritte). Bitte Reaktionsgleichungen angeben (20 Punkte) 2. Formulieren Sie die Umwandlung von Pyruvat zu Acetyl-S-CoA. Bitte auch die Strukturformeln der funktionellen Teile der dabei verwendeten Coenzyme angeben (24 Punkte). 3. Formulieren Sie den funktionellen Teil des Coenzyms FAD/FADH 2 in diesen beiden Oxidationsstufen. Nennen Sie mindestens drei Stoffwechselreaktionen, an denen FAD/FADH 2 beteiligt ist und begründen Sie, warum FAD/FADH 2 an Stelle von NAD/NADH oder zusätzlich dazu verwendet wird und nennen Sie zwei Beispiele (16 Punkte)? 4. Bei der Spaltung von Peptidbindungen durch die Protease Trypsin spielen die Aminosäuren der sogenannten katalytischen Triade (Ladungsverbundsystem) eine besondere Rolle. Formulieren Sie den Mechanismus dieser Reaktion in allen Teilschritten unter Einbezug dieser Aminosäuren. An welchen Aminosäuren des abzubauenden Proteins/Peptids spalten Trypsin bzw. Chymotrypsin (18 Punkte)? 5. Wie sind die Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteins definiert? Nennen Sie zwei verschiedene Sekundärstrukturen und wie unterscheiden sich die Ausrichtungen der Wasserstoffbrücken in diesen Sekundärstrukturen relativ zur Ausrichtung der Peptidkette (8 Punkte). 6. Geben Sie die vollständige Strukturformel von ATP an (4 Punkte). 7. Aus welchen strukturellen Einheiten sind Phospholipide aufgebaut? Geben Sie die Strukturformel eines Phosphatidylcholins an. Welche weiteren Bestandteile enthalten biologische Membranen (10 Punkte)?
4 Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 1999/2000 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 50 erforderlich) am von Uhr Gebäude 52, Raum 207 Bitte Name, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Bei welchen Stoffwechselreaktionen im Cytosol wird NADPH gebildet (mindestens 3 Teilschritte) und bei welchen Reaktionen wird es verbraucht (mindestens 2 Teilschritte). Bitte Reaktionsgleichungen angeben (20 Punkte) 2. Formulieren Sie die Umwandlung von Pyruvat zu Acetyl-S-CoA (Mechanismus!). Bitte auch die Strukturformeln der funktionellen Teile aller dabei verwendeten Coenzyme angeben (22 Punkte). 3. Formulieren Sie den funktionellen Teil des Coenzyms FAD/FADH 2 in diesen beiden Oxidationsstufen. Nennen Sie mindestens drei Stoffwechselreaktionen, an denen FAD/FADH 2 beteiligt ist (Reaktionsgleichungen) und begründen Sie, warum FAD/FADH 2 an Stelle von NAD/NADH oder zusätzlich dazu verwendet wird und nennen Sie zwei Beispiele (18 (+4) Punkte)? 4. Bei der Spaltung von Peptidbindungen durch die Protease Trypsin spielen die Aminosäuren der sogenannten katalytischen Triade (Ladungsverbundsystem) eine besondere Rolle. Formulieren Sie den Mechanismus dieser Reaktion in allen Teilschritten unter Einbezug dieser Aminosäuren. An welchen Aminosäuren des abzubauenden Proteins/Peptids spalten Trypsin bzw. Chymotrypsin (18 Punkte)? 5. Wie sind die Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteins definiert? Nennen Sie zwei verschiedene Sekundärstrukturen und wie unterscheiden sich die Ausrichtungen der Wasserstoffbrücken in diesen Sekundärstrukturen relativ zur Ausrichtung der Peptidkette (8 Punkte). 6. Geben Sie die vollständige Strukturformel von GTP an (4 Punkte). 7. Aus welchen strukturellen Einheiten sind Phospholipide aufgebaut? Geben Sie die Strukturformel eines Phosphatidylcholins an. Welche weiteren Bestandteile enthalten biologische Membranen (10 Punkte)?
5 Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 1998/99 am von Uhr (insgesamt 100 Punkte, mindestens 50 erforderlich) Bitte Name, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie drei unterschiedliche Reaktionswege, wie Pyruvat je nach Stoffwechselsituation bzw. Lebewesen weiter metabolisiert werden kann? Bitte Reaktionsgleichungen (Strukturformeln) und die verwendeten Coenzyme (Abkürzungen) angeben (16 Punkte) 2. Formulieren Sie die Transaminierung von Serin mit a-oxo-glutarat (= a-ketoglutarat). Welche Produkte entstehen (Strukturformeln). Beschreiben Sie auch den Reaktionsmechanismus unter Einbezug des Coenzyms. Welche anderen Reaktionen kann Serin katalytisch über das gleiche Coenzym eingehen und was sind die Produkte? Welche völlig andere Reaktion katalysiert das gleiche Coenzym und was ist dann die funktionelle Gruppe (22 Punkte)? 3. Welcher Schritt in der Glykolyse unterliegt besonderer Regulation und was sind die Aktivatoren und Inhibitoren (Strukturformeln bzw. Abkürzungen bei Nucleotiden, 10 Punkte)? 4. Geben Sie die strukturellen Gemeinsamkeiten von Ubichinon und Plastochinon in allen Oxidationsstufen an. An welchen Stoffwechselprozessen sind sie jeweils beteiligt (12 Punkte)? 5. Bei der Spaltung von Peptidbindungen durch Trypsin spielen die Aminosäuren der sogenannten katalytischen Triade eine besondere Rolle. Formulieren Sie den Mechanismus dieser Reaktion. An welchen Aminosäuren spalten Trypsin bzw. Chymotrypsin (18 Punkte)? 6. Wie sind die Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteins definiert? Nennen Sie zwei verschiedene Sekundärstrukturen (6 Punkte). 7. Nennen Sie drei Metalle, die vom Porphyrinsystem oder davon abgeleiteten Ringsystemen komplexiert werden und geben Sie ihre Rolle im Stoffwechsel an (mindestens je eine, 6 Punkte). 8. Aus welchen Bestandteilen sind biologische Membranen aufgebaut? Geben Sie die Strukturformel eines Phosphatidylcholins an (7 Punkte).
6 Wiederholungs-Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 1998/99 am von Uhr Gebäude 42, Raum 115 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 50 erforderlich) Bitte Name, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die repetitiven Schritte in der ß-Oxidation von Fettsäuren (= Fettsäureabbau; Reaktionsgleichungen und Namen der Coenzyme angeben!). Wie unterscheiden sich die entsprechenden Reaktionen in der Fettsäuresynthese bezüglich der verwendeten Coenzyme, der Stereochemie und der Lokalisation. (16 Punkte). Welcher weiteren Reaktionen bedarf es im Falle der Ölsäure (4 Punkte) und wie wird der Abbau ungeradzahliger Fettsäuren mit dem Citratzyklus verknüpft (10 Punkte)? 2. Formulieren Sie den Mechanismus der von Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase katalysierten Reaktion. Bitte auch die Struktur des funktionellen Teils des verwendeten Coenzyms angeben (16 Punkte). 3. Geben Sie Namen und Strukturformel der Aminosäuren mit basischen (3) und sauren (2) Seitenresten an (10 Punkte) und formulieren Sie ein Dipeptid (2 Punkte). 4. Welche Molekülgruppen werden durch Transaldolasen, bzw. Transketolasen übertragen (4 Punkte)? 5. Bei der Spaltung von Peptidbindungen durch Trypsin spielen die Aminosäuren der sogenannten katalytischen Triade eine besondere Rolle. Formulieren Sie den Mechanismus dieser Reaktion in allen Teilschritten. An welchen Aminosäuren spalten Trypsin bzw. Chymotrypsin (18 Punkte)? 6. Welche Nettoreaktion findet in der Atmungskette statt (beide Teilreaktionen und die Gesamtreaktion angeben, 6 Punkte) und an welchen Proteinkomplexe erfolgt die Kopplung mit der Phosphorylierung (3 Punkte) und wie kann diese oxidative Phosphorylierung entkoppelt werden (natürlich und durch welche Chemikalie, 4 Punkte)? 7. Geben Sie die vollständige Strukturformel von GTP an (4 Punkte).
7 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2002/03 am von Uhr Gebäude 42, Raum 115 Bitte Namen (in Druckbuchstaben), Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Welche Molekülgruppen werden durch Transaldolasen, bzw. Transketolasen übertragen (6 Punkte)? Welche Cofaktoren bzw. funktionellen Gruppen von Proteinseitenresten (Strukturen!) werden dabei verwendet (6 Punkte)? Formulieren Sie die Mechanismen für je ein Beispiel (12 Punkte, insgesamt 24). 2. Welche Nettoreaktion findet in der Atmungskette statt (beide Teilreaktionen und die Gesamtreaktion angeben, 6 Punkte) und an welchen Proteinkomplexen erfolgt die Kopplung mit der Phosphorylierung (3 Punkte) und wie kann diese oxidative Phosphorylierung entkoppelt werden (natürlich und durch welche Chemikalie, 4 Punkte)? Welche Funktion hat der Komplex II und wie ist er mit der Atmungskette verbunden (7 Punkte, insgesamt 20)? 3. Formulieren Sie drei unterschiedliche Reaktionswege, wie Pyruvat je nach Stoffwechselsituation bzw. Lebewesen weiter metabolisiert werden kann? Bitte Reaktionsgleichungen (Strukturformeln) und die verwendeten Coenzyme (Abkürzungen) angeben (16 Punkte) 4. Geben Sie Namen und Strukturformel der Aminosäuren mit basischen (3) und sauren (2) Seitenresten an (10 Punkte) und formulieren Sie ein Dipeptid (2 Punkte, insgesamt 12). 5. Nennen Sie drei Metalle, die vom Porphyrinsystem oder davon abgeleiteten Ringsystemen komplexiert werden und geben Sie ihre Rolle im Stoffwechsel an (je eine, 6 Punkte). 6. Aus welchen strukturellen Einheiten sind Phospholipide aufgebaut? Geben Sie die Strukturformel eines Phosphatidylcholins an. Welche weiteren Bestandteile enthalten biologische Membranen (10 Punkte)? 7. Formulieren Sie den funktionellen Teil des Coenzyms FAD/FADH 2 in diesen beiden Oxidationsstufen. Nennen Sie zwei Stoffwechselreaktionen, an denen FAD/FADH 2 beteiligt ist (Reaktionsgleichungen, 12 Punkte).
8 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2003/04 am von Uhr Gebäude 46, Hörsaal 215 Bitte Namen (in DRUCKBUCHSTABEN), Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Welche Molekülgruppen werden durch Transaldolasen, bzw. Transketolasen übertragen (6 Punkte)? Welche Cofaktoren bzw. funktionellen Gruppen von Proteinseitenresten (Strukturen!) werden dabei verwendet (6 Punkte)? Formulieren Sie die Mechanismen für je ein Beispiel (12 Punkte, insgesamt 24). 2. Nennen Sie drei Metalle, die vom Porphyrinsystem oder davon abgeleiteten Ringsystemen komplexiert werden und geben Sie ihre Rolle im Stoffwechsel an (je eine, 6 Punkte). 3. Bei der Spaltung von Peptidbindungen durch Trypsin spielen die Aminosäuren der sogenannten katalytischen Triade eine besondere Rolle. Formulieren Sie den Mechanismus dieser Reaktion in allen Teilschritten. An welchen Aminosäuren spalten Trypsin bzw. Chymotrypsin (18 Punkte)? 4. Aus welchem anderen Molekül außer Ammoniak stammt der zweite Stickstoff bei der Bildung von Harnstoff im gleichnamigen Zyklus. Bitte Reaktionsmechanismus mit Struktur und Namen der Reaktionspartner angeben. In welchem Stoffwechselweg kann das Produkt (Name und Strukturformel) aus dem Stickstoff-Lieferanten weiterverwendet werden? (12 Punkte). 5. Formulieren Sie die Bildung von Methylen-Tetrahydrofolsäure (Methylen-FH 4 ) aus Serin. Bitte den funktionellen Teil von FH 4 und auch des verwendeten Coenzyms angeben (12 Punkte). 6. Formulieren Sie den funktionellen Teil des Coenzyms FAD/FADH 2 in diesen beiden Oxidationsstufen. Nennen Sie mindestens zwei Stoffwechselreaktionen, an denen FAD/FADH 2 beteiligt ist (Reaktionsgleichungen, 10 Punkte). 7. Formulieren Sie die Fixierung von CO 2 durch Ribulose-1,5-bisphosphat-carboxylase. Welches Substrat wird carboxyliert, welches Produkt entsteht und zu was zerfällt dieses mit Wasser (Namen, Strukturformeln und den Reaktionsmechanismus bitte angeben, 12 Punkte)? 8. Wie sind die Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteins definiert? Nennen Sie zwei verschiedene Sekundärstrukturen und wie unterscheiden sich die Ausrichtungen der Wasserstoffbrücken in diesen Sekundärstrukturen relativ zur Ausrichtung der Peptidkette (6 Punkte).
9 Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2003/04 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) am von Uhr Gebäude 46, Hörsaal 215 Bitte Namen (in DRUCKBUCHSTABEN), Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die von dem Pyruvatdehydrogenasekomplex katalysierten Reaktionen. Strukturformeln, Reaktionsmechanismus sowie die funktionellen Teile der beteiligten Coenzyme angeben 24 Punkte). Warum werden bei einer der Reaktionen zwei Hydrid-übertragende Coenzyme verwendet (4 Punkte, insgesamt 28). 2. Bei der Spaltung von Peptidbindungen durch Trypsin spielen die Aminosäuren der sogenannten katalytischen Triade eine besondere Rolle. Formulieren Sie den Mechanismus dieser Reaktion in allen Teilschritten. An welchen Aminosäuren spalten Trypsin bzw. Chymotrypsin (18 Punkte)? 3. Formulieren Sie die von Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase katalysierte Reaktion. Strukturformeln, Reaktionsmechanismus und bitte auch die Struktur des funktionellen Teils des verwendeten Coenzyms angeben (14 Punkte). 4. Formulieren Sie die Fixierung von CO 2 durch Ribulose-1,5-bisphosphat-carboxylase. Welches Substrat wird carboxyliert, welches Produkt entsteht und zu was zerfällt dieses mit Wasser (Namen, Strukturformeln und den Reaktionsmechanismus bitte angeben, 12 Punkte)? 5. Welcher Schritt in der Glykolyse unterliegt besonderer Regulation und was sind die Aktivatoren und Inhibitoren (Strukturformeln bzw. Abkürzungen bei Nucleotiden, 10 Punkte)? 6. Skizzieren Sie die Signalübertragung von der Bindung des Hormons Adrenalin an seinen extrazellulären Rezeptor bis zur Bildung von camp. Bitte alle Zwischenprodukte angeben und auch wie sie gegebenenfalls wieder inaktiviert werden (18 Punkte).
10 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2004/05 am von Uhr Gebäude 42, Hörsaal 115 Bitte Namen (in DRUCKBUCHSTABEN), Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die repetitiven Schritte in der ß-Oxidation von Fettsäuren (= Fettsäureabbau; Reaktionsgleichungen und Namen der Coenzyme angeben!). Wie unterscheiden sich die entsprechenden Reaktionen in der Fettsäuresynthese bezüglich der verwendeten Coenzyme, der Stereochemie und der Lokalisation. (16 Punkte). Welcher weiteren Reaktionen bedarf es im Falle der Ölsäure (4 Punkte) und wie wird der Abbau ungeradzahliger Fettsäuren mit dem Citratzyklus verknüpft (10 Punkte, insgesamt 30)? 2. Geben Sie die strukturellen Gemeinsamkeiten von Ubichinon und Plastochinon in allen drei Oxidationsstufen an. An welchen Stoffwechselprozessen sind sie jeweils beteiligt (12 Punkte)? 3. Formulieren Sie die Umwandlung von Pyruvat zu Acetyl-S-CoA (Strukturformeln, Mechanismus!). Bitte auch die Namen sowie die Strukturformeln der funktionellen Teile aller dabei verwendeten Coenzyme angeben (24 Punkte). 4. Welche Reaktionsschritte der Glykolyse werden in der Gluconeogenese umgangen und wie erfolgen diese in der Glconeogenese (Reaktionsgleichungen und die Strukturformel des/der ev. in der Gluconeogenese verwendeten besondereren Coenzyme(s) angeben, 18 Punkte)? 5. Formulieren Sie den Reaktionsmechanismus folgender Pyridoxalphophat(PLP)-abhängiger Reaktionen (Transaminierung, Decarboxylierung und bei der Biosynthese von Methylen-Tetrahydrofolsäure (12 Punkte). Bei welcher anderen Stoffwechselreaktion wird PLP in ganz anderer Weise und wie verwandt (4 Punkte, insgesamt 16)
11 Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2004/05 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) am von Uhr Mensa 1 & 2 Bitte Namen (in DRUCKBUCHSTABEN), Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie drei unterschiedliche Reaktionswege, wie Pyruvat je nach Stoffwechselsituation bzw. Lebewesen weiter metabolisiert werden kann? Bitte Reaktionsgleichungen mit Strukturformeln und die verwendeten Coenzyme (Abkürzungen) angeben (16 Punkte) 2. Formulieren Sie die von Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase katalysierte Reaktion. Strukturformeln, Reaktionsmechanismus und bitte auch die Struktur des funktionellen Teils des verwendeten Coenzyms angeben (14 Punkte). 3. Geben Sie Namen und Strukturformel der Aminosäuren mit basischen (3) und sauren (2) Seitenresten an (10 Punkte) und formulieren Sie ein Dipeptid (2 Punkte, insgesamt 12). 4. Aus welchen strukturellen Einheiten sind Phospholipide aufgebaut? Geben Sie die Strukturformel eines Phosphatidylcholins an. Welche weiteren Bestandteile enthalten biologische Membranen (10 Punkte)? 5. Wie sind die Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteins definiert? Nennen Sie zwei verschiedene Sekundärstrukturen und wie unterscheiden sich die Ausrichtungen der Wasserstoffbrücken in diesen Sekundärstrukturen relativ zur Ausrichtung der Peptidkette (8 Punkte). 6. Aus welchem anderen Molekül außer Ammoniak stammt der zweite Stickstoff bei der Bildung von Harnstoff im gleichnamigen Zyklus. Bitte Reaktionsmechanismus dieser Teilreaktion mit Strukturformel und Namen der Reaktionspartner angeben. In welchem Stoffwechselweg kann das Produkt (Name und Strukturformel) aus dem Stickstoff-Lieferanten weiterverwendet werden? (12 Punkte). 7. Bei welchen Stoffwechselreaktionen im Cytosol wird NADPH gebildet (mindestens 3 Teilschritte) und bei welchen Reaktionen wird es verbraucht (mindestens 2 Teilschritte). Bitte Reaktionsgleichungen und Formeln angeben (20 Punkte, Sonderpunkte möglich). 8. Wie erfolgt der Einbau von Glucose in Glykogen und wie wird sie dafür aktiviert (Reaktionsgleichung und Strukturformeln, 8 Punkte)?
12 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2005/06 am von Uhr Mensa, Saal 1 & 2 Bitte Namen (in DRUCKBUCHSTABEN), Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 6. Formulieren Sie die von dem α-oxoglutarat-dehydrogenasekomplex katalysierten Reaktionen (Strukturformeln, Reaktionsmechanismus, Name des Produkts). Bitte auch die Namen und die Strukturformeln der funktionellen Teile der beteiligten Coenzyme angeben (25 Punkte). Warum werden bei einer der Reaktionen zwei Hydrid-übertragende Coenzyme verwendet (5 Punkte, insgesamt 30). Hilfe: Dieser Mechanismus wurde in der Vorlesung bei der völlig analogen Reaktion an einem anderen Substrat detailliert besprochen! 7. Formulieren Sie den Citratzyklus. Bitte Namen und Strukturformeln der Zwischenprodukte angeben (20 Punkte). 8. Formulieren Sie die Fixierung von CO 2 durch Ribulose-1,5-bisphosphat-carboxylase. Welches Substrat wird carboxyliert, welches Produkt entsteht und zu was zerfällt dieses mit Wasser (Namen, Strukturformeln und den Reaktionsmechanismus bitte angeben, 12 Punkte)? 9. Skizzieren Sie die Signalübertragung von der Bindung des Hormons Adrenalin an seinen extrazellulären Rezeptor bis zur Bildung von camp. Bitte alle Zwischenprodukte (Namen, schematische Darstellung und gegebenenfalls Formeln) angeben und auch wie sie gegebenenfalls wieder inaktiviert werden (18 Punkte). 10. Bei der Spaltung von Peptidbindungen durch Trypsin spielen die Aminosäuren der sogenannten katalytischen Triade eine besondere Rolle. Formulieren Sie den Mechanismus dieser Reaktion in allen Teilschritten. An welchen Aminosäuren spalten Trypsin bzw. Chymotrypsin (18 Punkte)? 11. Formulieren Sie ein aus proteinogenen Aminosäuren aufgebautes Dipeptid Ihrer Wahl (2 Punkte).
Klausur zur Vorlesung Biochemie III im WS 2000/01
Klausur zur Vorlesung Biochemie III im WS 2000/01 am 15.02.2001 von 15.30 17.00 Uhr (insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) Bitte Name, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 1.
MehrDer Citratzyklus (= Trikarbonsäurezyklus, Krebszyklus)
Der Citratzyklus (= Trikarbonsäurezyklus, Krebszyklus) Biochemischer Kreisprozeß Ablauf in der mitochondrialen Matrix Glykolyse β-oxidation Atmungskette AS-Abbau Der Citratzyklus Der Citratzyklus: Übersicht
MehrAsmaa Mebrad Caroline Mühlmann Gluconeogenese
Gluconeogenese Asmaa Mebrad Caroline Mühlmann 06.12.2004 Definition: wichtiger Stoffwechselweg, bei dem Glucose aus Nicht-Kohlenhydrat-Vorstufen synthetisiert wird Ablauf bei längeren Hungerperioden dient
MehrDas Sinnloseste: der Zitronensäurezyklus
Vortrag zum Thema Das Sinnloseste: der Zitronensäurezyklus von Daniel Metzsch 1 Inhalte 1. Zuerst ein paar Strukturformeln 2. Einordnung in den Metabolismus 3. Überblick über den Zitronensäurezyklus 4.
MehrMitochondriale Elektronentransportkette (Atmungskette)
Mitochondriale Elektronentransportkette (Atmungskette) Mitochondriale Elektronentransportkette (Atmungskette) Komplex I und II übetragen Elektronen auf Coenzym Q (Ubichinon) Gekoppelte Elektronen-Protonen
MehrVersuch 6. Leitenzyme
Versuch 6 Leitenzyme Protokollant: E-mail: Studiengang: Gruppen-Nr: Semester: Betreuer: Max Mustermann max@quantentunnel.de X X X Dr. Kojro Einleitung Ziel dieses Versuches ist der Nachweis von bestimmten
MehrBioenergetik. Technische Universität Ilmenau, FG Nanotechnologie. Zentrum für Mikro- und Nanotechnologien
Bioenergetik Quellen: 1. Physiologie des Menschen (mit Pathophysiologie) R.F. Schmidt, F. Lang, G. Thews, 29. Auflage Springer Medizin Verlag Heidelberg (2005), ISBN 3-540-21882-3. 2. www.cg.bnv bamberg.de/t3/fileadmin/images/fachbereiche/biologie/dateien/kh-abbau.ppt
MehrEnzyme SPF BCH am
Enzyme Inhaltsverzeichnis Ihr kennt den Aufbau von Proteinen (mit vier Strukturelementen) und kennt die Kräfte, welche den Aufbau und die Funktion von Enzymen bestimmen... 3 Ihr versteht die Einteilung
MehrBachelor Studiengang Ernährungswissenschaften Seminar Biochemie der Ernährung (Modul BE2.3) Übersicht Seminarthemen
Biochemie der Ernährung (Modul BE2.3) Prof. Dr. Stefan Lorkowski 1 Bachelor Studiengang Ernährungswissenschaften Seminar Biochemie der Ernährung (Modul BE2.3) Übersicht Seminarthemen Biosynthese von Aminosäuren
MehrStoffwechsel - Energiebereitstellung - Biomoleküle
Biochemie und Stoffwechsel Biochemie Aufklärung der Stoffwechselwege und -teilschritte Identifikation der Ausgangs-, Zwischen- und Endprodukte (Stoffwechselprodukte) Enzyme sind Proteine mit Katalysatorwirkung.
MehrPrimärstoffwechsel. Prof. Dr. Albert Duschl
Primärstoffwechsel Prof. Dr. Albert Duschl Aufgaben Der Primärstoffwechsel sorgt für Aufbau (Anabolismus) und Abbau (Katabolismus) biologischer Moleküle, wie Aminosäuren, Lipide, Kohlenhydrate und Nukleinsäuren.
MehrGrundzüge des Energiestoffwechsels I
Grundzüge des Energiestoffwechsels I 4.5 Grundzüge des Energiestoffwechsels 4.5.2 Glykolyse 4.5.3 Pyruvatdecarboxylierung 4.5.4 Citratzyklus 4.5.5 Glyoxylatzyklus und Gluconeogenese 4.5.6 Atmung, Endoxidation
MehrBIOCHEMIE. Prof. Manfred SUSSITZ. über(be)arbeitet und zusammengestellt nach Internetvorlagen:
BIOCHEMIE Prof. Manfred SUSSITZ über(be)arbeitet und zusammengestellt nach Internetvorlagen: Medizinische Fakultät, Universität Erlangen http://www2.chemie.uni-erlangen.de/projects/vsc/chemie-mediziner-neu/start.html
MehrGrundzüge des Energiestoffwechsels I
Grundzüge des Energiestoffwechsels I 4.5 Grundzüge des Energiestoffwechsels 4.5.2 Glykolyse 4.5.3 Pyruvatdecarboxylierung 4.5.4 Citratzyklus 4.5.5 Glyoxylatzyklus und Gluconeogenese 4.5.6 Atmung, Endoxidation
MehrEnergie aus Aminosäuren - Wundermittel Protein?
Jeder von uns kennt die Versprechen der Eiweißshakes: Mehr Proteine machen dich schlank, jung und wunderschön. Aber was haben Proteine an sich, das diese Versprechen rechtfertigt? Dies ist der vierte Teil
MehrÜbungsfragen Biochemie 1. Erklären Sie die Begriffe
Übungsfragen Biochemie 1 Erklären Sie die Begriffe Adsorption Diffusion Dialyse Enantiomere Diastereomere Verseifung Fett Lipid essentielle Fettsäure essentielle Aminosäure Kohlenhydrat Disaccharid Peptid
MehrAtmungskette inklusive Komplex II
Atmungskette inklusive Komplex II Energiegewinnung durch oxidative Phosphorylierung GW2014 Das Prinzip der Oxidativen Phosphorylierung 14_01_01_harness_energy.jpg Chemiosmotische Kopplung 2016 1 1) 2)
MehrAutotrophe und heterotrophe Organismen
Grundlagen der Umwelttechnik 5. Biomoleküle und Grundlagen des Stoffwechsels Vorlesung an der ochschule Augsburg Dr. Siegfried Kreibe 1 Autotrophe und heterotrophe rganismen Autotrophe rganismen: bauen
MehrLipidstoffwechsel. 5. Regulation des Fettsäurestoffwechsels. 1. Verdauung, Aufnahme und Transport von Fetten. 6. Cholesterinstoffwechsel
Lipidstoffwechsel 1. Verdauung, Aufnahme und Transport von Fetten 2. Fettsäureoxidation 3. Ketonkörper 4. Biosynthese von Fettsäuren 5. Regulation des Fettsäurestoffwechsels 6. Cholesterinstoffwechsel
MehrPrüfungsfragenkatalog für Biochemie für Studierende der Pharmazie (Prof. A. Kungl)
Prüfungsfragenkatalog für Biochemie für Studierende der Pharmazie (Prof. A. Kungl) Stand: Juli 2015 Termin: 07.07.2015 1. Detailieren Sie die unterschiedlichen Enzymklassen und erklären Sie deren Wirkmechanismus,
MehrTechnische Universität Dresden Fachrichtung Chemie Modul MA-CH-BOC 01 Naturstoffchemie
Name: Matrikelnummer: Studiengang Fachsemester: Bei unvollständigen Angaben kann die Klausureinsicht nicht gewährleistet werden! Die Prüfungsordnung sieht eine Klausureinsicht nicht vor. Diese Klausur
MehrExamensklausur Ernährungsphysiologie und angewandte Biochemie
Examensklausur Ernährungsphysiologie und angewandte Biochemie Prüfungsnummer Bevor Sie beginnen + Teilen Sie sich Ihre Zeit gut ein! Die Arbeit umfasst 8 Aufgaben und sie haben 4 Stunden Zeit. Achten Sie
MehrDie Nährstoffe BIOCHEMISCHE GRUNDLAGEN DER ERNÄHRUNG. Kohlenhydrate (KH)
BIOCHEMISCHE GRUNDLAGEN DER ERNÄHRUNG Die Nährstoffe Nährstoffe sind chemisch definierte organische und anorganische Bestandteile der Nahrung, die zur Lebenserhaltung im Stoffwechsel (STW) verarbeitet
MehrFragen zur Vorlesung Grundlagen der Biologie (I) Teil 1: Biomoleküle (B. Moerschbacher)
Fragen zur Vorlesung Grundlagen der Biologie (I) Teil 1: Biomoleküle (B. Moerschbacher) Wieviele Elektronen, Protonen und Neutronen besitzt ein Kohlenstoffatom? Wie unterscheiden sich die Kohlenstoffisotope
Mehr1) Zu jedem der 11 Kapitel gibt es 10 Fragen in diesem Fragenkatalog.
FRAGENKATALOG 1 1) Zu jedem der 11 Kapitel gibt es 10 Fragen in diesem Fragenkatalog. 3) Bei der schriftlichen Prüfung kommt je eine Frage aus 10 der 11 Kapitel (10 Hauptfragen), plus eine Zusatzaufgabe.
MehrWiederholungs-Klausur zur Vorlesung OC1 "Organischen Chemie 1" SS 2013 am
Wiederholungs-Klausur zur Vorlesung OC1 "Organischen Chemie 1" SS 2013 am 11.10.2013 A Name...MUSTERLÖSUNG... Vorname... Matrikel-Nr... Studiengang... Viel Erfolg! Bitte schreiben Sie Ihren Namen in BLOCKSCHRIFT
Mehr3.4 Citratcyclus Fehlertext
3.4 Citratcyclus Fehlertext. Lesen Sie den nebenstehenden Text 23 Fehler, indem Sie die Fehler unterstreichen, Der Citratcyclus wird als die Drehscheibe des gesamten Stoff - wechsels im Organismus bezeichnet.
MehrPrüfungsfragenkatalog für Biochemie für Studierende der Pharmazie (Prof. A. Kungl)
Prüfungsfragenkatalog für Biochemie für Studierende der Pharmazie (Prof. A. Kungl) Stand: Juli 2016 Termin: 08.07.2016 1. Glykolyse + Energiebilanz 2. Posttranskriptionale Modifikationen 3. Mechanismen
Mehr1.(A) Welche Aussage zum Häm und seinem Abbauprodukt Bilirubin trifft zu?
1 1.(A) Welche Aussage zum Häm und seinem Abbauprodukt Bilirubin trifft zu? (A) Die 4 Pyrrolringe des Häms werden aus Tryptophan synthetisiert. (B) Das Schrittmacherenzym der Hämsynthese benötigt Biotin.
MehrAminosäuren & Ketosäuren BIOGENE AMINE
BIOGENE AMINE Von Mohammed Jaber BIOGENE AMINE: Biogene Amine sind AS ohne COOH-Gruppe! Und warum sind sie so wichtig? Von Mohammed Jaber und Proteine BIOGENE AMINE: Durch die Abspaltung der COOH- Gruppe
MehrUNIVERSITÄTSKLINIKUM ESSEN SEMINAR DER PHYSIOLOGISCHEN CHEMIE (BIOCHEMIE/MOLEKULARBIOLOGIE)
1 UNIVERSITÄTSKLINIKUM ESSEN Institut für Physiologische Chemie SEMINAR DER PHYSIOLOGISCHEN CHEMIE (BIOCHEMIE/MOLEKULARBIOLOGIE) für das 2. und 3. Semester Essen Sommersemester 2007/Wintersemester 2007/2008
MehrEnergie und Energiestoffwechsel von Zellen
Energie und Energiestoffwechsel von Zellen Wiederholung: Signalübertragung in Zellen Die Übertragung von Signalen erfolgen in Zellen und zellulären Systemen in erster Linie über Botenstoffe ( Chemische
MehrOxidative Phosphorylierung und Gärung
Oxidative Phosphorylierung und Gärung Glykolyse: 2 Moleküle NAD + zu NADH reduziert -> NAD + muss anschließend wieder rasch regeneriert werden, da die Glykolyse sonst nicht mehr ablaufen kann: Unter aeroben
MehrEnzyme (Teil 1) Aminosäuren, Aufbau, Eigenschaften & Funktion. Mag. Gerald Trutschl
Enzyme (Teil 1) Aminosäuren, Aufbau, Eigenschaften & Funktion Mag. Gerald Trutschl 1 Inhalt 1. Einführung 2. Aufbau: - Aminosäuren - Peptidbindung - Primärstruktur - Sekundärstruktur - Tertiär- und Quatärstrukturen
MehrBioorganische Chemie Enzymatische Katalyse 2011
Ringvorlesung Chemie B - Studiengang Molekulare Biotechnologie Bioorganische Chemie Enzymatische Katalyse 2011 Prof. Dr. A. Jäschke INF 364, Zi. 308, Tel. 54 48 51 jaeschke@uni-hd.de Lehrziele I Kenntnis
MehrNichtessentielle Aminosäuren. Stoffwechsel Nahrungskarenz
Nichtessentielle Aminosäuren Stoffwechsel Nahrungskarenz Einleitung 11 nichtessentielle AS Können von Säugetierzellen selbstsynthetisiert werden. Im Vergleich zu essentiellen AS einfache Synthesewege Nichtessentiell
MehrEnzyme. Prof. Dr. Albert Duschl
Enzyme Prof. Dr. Albert Duschl Katalyse Reaktionen laufen normalerweise nicht spontan ab, auch wenn insgesamt dabei Energie gewonnen werden sollte. Es muß zunächst eine Aktivierungsenergie aufgebracht
MehrBioenergetik. Prof. Dr. Albert Duschl
Bioenergetik Prof. Dr. Albert Duschl Gesetze der Thermodynamik 1. Gesetz: Die Summe der Energie im Universum ist gleich. 2. Gesetz: Die Entropie nimmt zu. Geordnete Strukturen, wie Lebewesen, verletzen
MehrGlucose/Fettstoffwechsel
Glucose/Fettstoffwechsel Glucose/Fettstoffwechsel Blutzuckerspiegel immer konstant 60 100 mg/100 ml oder 3,33 5,55 mmol/l. Synthese: Pankreas Hormon-Antagonisten Insulin Glucagon hemmt steigert Zucker-Neubildung
MehrGrundkurs Chemie anaerober Abbau aerober Abbau 1977/I 1983/II 1984/IV 1986/IV 1987/II
Grundkurs Chemie anaerober Abbau aerober Abbau 1977/I 3.2 Beschreiben Sie die Struktur eines Fett-, eines Polysaccharidund eines Proteinmoleküls mit Hilfe einer Strukturformel bzw. eines Strukturformelausschnittes
Mehr8. Aminosäuren - (Proteine) Eiweiß
8. Aminosäuren - (Proteine) Eiweiß Proteine sind aus Aminosäuren aufgebaut. Aminosäuren bilden die Grundlage der belebten Welt. 8.1 Struktur der Aminosäuren Aminosäuren sind organische Moleküle, die mindestens
MehrBiologie I: Funktionen des Blattes
Biologie I: Funktionen des Blattes Chloroplasten und Photosyntheseapparat Prinzipien der Energiegewinnung und Energienutzung Lichtreaktion der Photosynthese Dunkelreaktion der Photosynthese Copyright Hinweis:
MehrGrundkurs Abituraufgaben Photosynthese 1983/III/3 3.1 Geben Sie eine Übersicht über den Ablauf der Lichtreaktion bei der Photosynthese 3.
Grundkurs Abituraufgaben Photosynthese 1983/III/3 3.1 Geben Sie eine Übersicht über den Ablauf der Lichtreaktion bei der Photosynthese 3.2 Beschreiben Sie die Hauptvorgänge bei der Dunkelreaktion der PS
MehrUnbekannte Probe- entweder D-Glu., L-Glu., beides oder H2O? Testergebnis o- Toluidin positiv, Glu-Oxidase-Peroxidase neg? Begründung!
TEST1 Schreiben sie 2 saure Aminosäuren an! Was sind essentielle As geben sie 3 Beispiele an! Was versteht man unter Glykopyranose? Unbekannte Probe- entweder D-Glu., L-Glu., beides oder H2O? Testergebnis
MehrPharmazeutische Biologie Grundlagen der Biochemie
Pharmazeutische Biologie Grundlagen der Biochemie Prof. Dr. Theo Dingermann Institut für Pharmazeutische Biologie Goethe-Universität Frankfurt Dingermann@em.uni-frankfurt.de Aminosäure... chirale Moleküle
MehrÜbungsklausur zum chemischen Praktikum für Studierende mit Chemie als Nebenfach
Übungsklausur zum chemischen Praktikum für Studierende mit Chemie als Nebenfach 1. (10P) Was ist richtig (mehrere Richtige sind möglich)? a) Fructose besitzt 5 Kohlenstoffatome. FALSCH, Fructose besitzt
MehrStoffwechsel. Metabolismus (1)
Vorlesung Zell- und Molekularbiologie Stoffwechsel Metabolismus (1) Zum Nachlesen Bücher Campbell: Kap. 6 59.95 Kap. 3 Kap. 13-14 29.95 www.icbm.de/pmbio - - - > Teaching diese Folien, VL Physiologie der
MehrSeiten im Campbell und Tierphsbuch. Citratsäurezyklus: T. S. 53 / Cam. S. 180 f, , , 190
Versuch: Atmung Seiten im Campbell und Tierphsbuch Zusammenfassung Campbell S. 915 bis 925 RQ Tierphys S. 259 Was sind Tracheen? T. S. 255 / Cam S. 746 f., 917 ff., 1349 Lunge : T. S. 243 ff. / Cam S.
MehrÖkologie der C 4 -Pflanzen CAM-Zyklus: primäre CO 2 -Fixierung in der Nacht, Übertragung an Ribulose-1,5-bisphosphat am Tag: zeitliche
Ökologie der C 4 -Pflanzen CAM-Zyklus: primäre CO 2 -Fixierung in der Nacht, Übertragung an Ribulose-1,5-bisphosphat am Tag: zeitliche Kompartimentierung Photorespiration, Lichtatmung Photosynthese am
MehrUeberblick des Zuckerabbaus: Pyruvat!
Ueberblick des Zuckerabbaus: Pyruvat + 2 ATP Oxidativer Abbau Fermentation (Muskel) Alkohol-Gärung (Hefe) Alkoholische Gärung: In Hefe wird unter aneroben Bedingungen NAD + durch Umwandlung von Pyruvat
MehrPeptide Proteine. 1. Aminosäuren. Alle optisch aktiven proteinogenen Aminosäuren gehören der L-Reihe an: 1.1 Struktur der Aminosäuren
1. Aminosäuren Aminosäuren Peptide Proteine Vortragender: Dr. W. Helliger 1.1 Struktur 1.2 Säure-Basen-Eigenschaften 1.2.1 Neutral- und Zwitterion-Form 1.2.2 Molekülform in Abhängigkeit vom ph-wert 1.3
MehrReferat : Aufbau v. Proteinen u. ihre Raumstruktur
Referat : Aufbau v. Proteinen u. ihre Raumstruktur 1. Einleitung Unsere Körperzellen enthalten einige Tausend verschiedene Proteine wobei man schätzt, das insgesamt über 50 000 verschiedene Eiweißstoffe
MehrGrundlagen des Stoffwechsels
Grundlagen des Stoffwechsels Grundlagenkenntnisse für den Unterrichtsblock Kohlenhydratbiochemie Internetadresse: www.mh-hannover.de/institute/clinbiochemistry I. Grundprinzipien des Stoffwechsels 1. Im
MehrVII. Inhalt. Vorwort...
VII Vorwort... V 1 Physikalische und chemische Grundlagen... 1 1.1 Reaktionskinetik... 1 1.2 Reaktionsgeschwindigkeit... 1 1.3 Reaktionsordnung... 2 1.4 Energie... 3 1.4.1 Reaktionsenergie... 3 1.4.2 Enthalpie......
MehrNaturwissenschaftliche Vorprüfung im Fach "Chemie für Zahnmediziner"
Institut für Medizinische Physik und Biophysik Berlin, April 2006 10117 Berlin, Ziegelstraße 5/9 (CCM) Naturwissenschaftliche Vorprüfung im Fach "Chemie für Zahnmediziner" Allgemeine Hinweise zur Prüfung
MehrInhalt. I. Der molekulare Bauplan des Lebens
I. Der molekulare Bauplan des Lebens 1 Prolog: Die Biochemie und die Revolution der Genomforschung 3 1.1 Die DNA verdeutlicht die Beziehung zwischen Form und Funktion 4 1.1.1 Die DNA besteht aus vier unterschiedlichen
MehrChemisches Praktikum für Studierende der Humanmedizin, der Zahnheilkunde und Biologie/Lehramt
Chemisches Praktikum für Studierende der Humanmedizin, der Zahnheilkunde und Biologie/Lehramt Fachbereich Chemie der Philipps-Universität Marburg 1. Nachschreibklausur zum 2. Praktikumsteil (OC) vom 07.07.09
MehrEnzym-Wirkungsweise (Abb. 1) Heute werde ich über die Wirkungsweise von Enzymen sprechen. Ohne Katalysatoren, das heisst alleine durch thermischen
1 Enzym-Wirkungsweise (Abb. 1) Heute werde ich über die Wirkungsweise von Enzymen sprechen. Ohne Katalysatoren, das heisst alleine durch thermischen Zusammenstoss der reagierenden Moleküle, laufen die
MehrKohlenstoffverbindungen und Gleichgewichtsreaktionen (EF)
Kohlenstoffverbindungen und Gleichgewichtsreaktionen (EF)... dokumentieren Experimente in angemessener Fachsprache (u.a. zur Untersuchung der Eigenschaften organischer Verbindungen, zur Einstellung eines
MehrChemische Evolution. Biologie-GLF von Christian Neukirchen Februar 2007
Chemische Evolution Biologie-GLF von Christian Neukirchen Februar 2007 Aristoteles lehrte, aus Schlamm entstünden Würmer, und aus Würmern Aale. Omne vivum ex vivo. (Alles Leben entsteht aus Leben.) Pasteur
MehrFETTSÄUREBIOSYNTHESE
FETTSÄUREBIOSYNTHESE Im Folgenden geht es um einige speziellere Beispiele aus dem Bereich der Fettsäurebiosynthese. Wie wir gerade am Beispiel der Palmitatsynthese gesehen haben, werden hierzu 8 Moleküle
MehrErgänzungsfach Chemie Kohlenhydrate, Fette, Proteine
Gymnasium Oberwil Maturprüfung 2009 / ch2 Ergänzungsfach Chemie Kohlenhydrate, Fette, Proteine ilfsmittel Taschenrechner mit gelöschtem Speicher Tabellenheft Chemie Tabelle Monosaccharide inweise für das
MehrStoffwechselphysiologie
Stoffwechselphysiologie 9 m 3 m 3 m Nahrung- und Flüssigkeitsaufnahme in 40 Jahren: 36000 l Wasser 6000 kg Nahrungsmittel Aufgaben des Stoffwechsels Gewinnung von chemischer Energie aus anorganischen und
MehrOrganisch-Chemisches Institut Fakultät für Chemie und Geowissenschaften Universität Heidelberg 4. September 2015
Organisch-Chemisches Institut Fakultät für Chemie und Geowissenschaften Universität Heidelberg 4. September 2015 Musterlösung Zwischennachklausur II zur Experimentalvorlesung Organische Chemie von Prof.
MehrVersuch: Denaturierung von Eiweiß
Philipps-Universität Marburg 29.01.2008 rganisches Grundpraktikum (LA) Katrin Hohmann Assistent: Ralph Wieneke Leitung: Dr. Ph. Reiß WS 2007/08 Gruppe 10, Amine, Aminosäuren, Peptide Versuch: Denaturierung
MehrFragenkatalog SSM04 Grundlagen der Ernährung, oxidativer Stress und Sport
Fragenkatalog SSM04 Grundlagen der Ernährung, oxidativer Stress und Sport Bei der Prüfung werden aus den Kapiteln Grundlagen der Ernährung, Chemie der freien Radikale und Antioxidantien, sowie Schädigung
MehrStoffwechselphysiologie advance Organizer
Stoffwechselphysiologie advance Organizer Dissimilation Die Glykolyse ist der gemeinsame Weg von Atmung und Gärung. Ein Glucose-Molekül wird zu 2 Pyruvat ( C 3 ) abgebaut. Bei diesem Schritt werden 2 ATP
MehrKapitel 4: Eliminierung - Übersicht
» Reaktionstypen - 1,1-, 1,2-, 1,3-, 1,4-Eliminierung (α-, β-, γ-, δ- Eliminierung), thermische Fragmentierung, cis-eliminierung» Regel - Eliminierung wird begünstigt durch hohe Temperatur, starke Basen,
MehrMusterlösung - Übung 5 Vorlesung Bio-Engineering Sommersemester 2008
Aufgabe 1: Prinzipieller Ablauf der Proteinbiosynthese a) Erklären Sie folgende Begriffe möglichst in Ihren eigenen Worten (1 kurzer Satz): Gen Nukleotid RNA-Polymerase Promotor Codon Anti-Codon Stop-Codon
MehrZusammenfassung Biologie III
Zusammenfassung Biologie III Teil 1 Enzyme, Coenzyme, Stoffwechsel Seite 1 von 38 1. Enzyme...3 1.1 Definition... 3 1.2 Notwendige Eigenschaften für eine Enzymkatalyse... 3 1.2.1 Proteine mit Anlagerungsfähigkeit
MehrMetabolisierung des Aminosäure-Kohlestoffgerüstes
Metabolisierung des Aminosäure-Kohlestoffgerüstes Abbau zu 7 wichtigen Molekülen: Pyruvat, Acetyl-CoA, Acetoacetyl-CoA, -Ketoglutarat, Succinyl-CoA, Fumarat, Oxalacetat >> also zu 4 Intermediaten des Citratzyklus,
MehrDie Atmungskette. 1. Einleitung und Funktion. Inhalt:
Die Atmungskette Inhalt: 1. Einleitung und Funktion 2. Die einzelnen Komplexe der Atmungskette 3. Zusammengefasst: Die Vorgänge in der Atmungskette 4. Transporte durch die Mitochondrienmembran 5. Die Regulation
MehrChemische Gleichgewichte
Kompetenzen und Inhalte des Bildungsplans Unterrichtsinhalte Schulcurriculum und Hinweise Chemische Gleichgewichte An Beispielen die Bedingungen für die Einstellung eines chemischen Gleichgewichts erklären
MehrAminosäuren. Seitenkette. -Kohlenstoffatom. Karboxilgruppe. Aminogruppe
Proteine Aminosäuren 16 Seitenkette -Kohlenstoffatom Aminogruppe Karboxilgruppe Die Gruppen der Aminosäuren 17 Bildung der Peptidbindung Die strukturellen Ebenen der Proteine 18 Primär Struktur Aminosäuer
MehrÖkologie der C 4 -Pflanzen CAM-Zyklus: primäre CO 2 -Fixierung in der Nacht, Übertragung an Ribulose-1,5-bisphosphat am Tag: zeitliche
Ökologie der C 4 -Pflanzen CAM-Zyklus: primäre CO 2 -Fixierung in der Nacht, Übertragung an Ribulose-1,5-bisphosphat am Tag: zeitliche Kompartimentierung Photorespiration, Lichtatmung Photosynthese am
MehrEnzyme (Teil 2) Enzymatische Reaktion, Thermodynamik & Enzyme im Detail. Mag. Gerald Trutschl
Enzyme (Teil 2) Enzymatische Reaktion, Thermodynamik & Enzyme im Detail Mag. Gerald Trutschl 1 Inhalt 1. Enzym Reaktion im Detail 2. Thermodynamische Reaktion 3. Katalysemechanismen 4. Michaelis-Menten-Konstante
MehrBeschreiben Sie den Aufbau und die Eigenschaften der Kohlenwasserstoffe. Beschreiben Sie die Alkane allgemein.
den Aufbau und die Eigenschaften der Kohlenwasserstoffe. nur Kohlenstoff- und Wasserstoffatome mit einander verbunden Kohlenstoffatom ist vierbindig Wasserstoffatom ist einbindig Skelett aller KW wird
MehrVon Nadine Ufermann und Marcus Oldekamp
Von Nadine Ufermann und Marcus Oldekamp Photosynthese: Allgemein und Lichtreaktion Photosysteme: PSI und PSII, Entdeckung und Funktion Mangan und Manganenzyme: Speziell sauerstoffentwickelnder Mn Cluster
MehrAufbau, Struktur, Funktion von DNA, RNA und Proteinen
Aufbau, Struktur, Funktion von DNA, RNA und Proteinen Mitarbeiterseminar der Medizinischen Fakultät Ruhr-Universität Bochum Andreas Friebe Abteilung für Pharmakologie und Toxikologie Aufbau, Struktur,
MehrKatalysator vor und nach der Reaktion
Katalysator vor und nach der Reaktion Braunstein als Katalysator bei der Zersetzung von Wasserstoffperoxid Wasserstoffperoxid ist wenig stabil und zerfällt leicht. Dabei entsteht Sauerstoff, der mit Hilfe
Mehrin ihre Bestandteile hydrolysiert werden. Dafür sorgen Verdauungsenzyme welche durch Hilfsstoffe unterstützt werden wie... Magensäure und Galle
Verdauung der Grundnahrungsmittel und Resorption 0. Unter Verdauung versteht man die... chemischen Veränderungen, welche die ahrung im Verdauungstrakt von der Aufnahme bis zur Resorption oder Ausscheidung
MehrKontrolle der Genexpression auf mrna-ebene. Abb. aus Stryer (5th Ed.)
Kontrolle der Genexpression auf mrna-ebene Abb. aus Stryer (5th Ed.) RNA interference (RNAi) sirna (small interfering RNA) mirna (micro RNA) Abb. aus Stryer (5th Ed.) Transcriptional silencing Inhibition
MehrRedoxprozesse. Warum ist Sauerstoff für uns lebensnotwendig?
Redoxprozesse Diese Lerneinheit befasst sich mit der Knallgasexplosion und Atmungskette - eine biologische Betrachtung von Redoxreaktionen mit den folgenden Lehrzielen: Warum ist Sauerstoff für uns lebensnotwendig?
MehrSchwerpunktfach Biologie / Chemie Teil: Fächerübergreifender Teil Chemie
Gruppe / Kandidat/in Nr...., Basel / Zürich Name / Vorname:... Schwerpunktfach Biologie / hemie Teil: Fächerübergreifender Teil hemie Verfasser: Richtzeit: Hilfsmittel: Hinweise: Punktemaximum: R. Guenin,
MehrVersuch: Alkoholische Gärung
Philipps-Universität Marburg 13.01.008 Organisches Grundpraktikum (LA) Katrin ohmann Assistent: Beate Abé Leitung: Dr. Ph. Reiß WS 007/08 Gruppe 6, Alkohole Versuch: Alkoholische Gärung Zeitbedarf: Vorbereitung:
MehrGRUNDWISSEN CHEMIE 10. KLASSE
Grundwissen der 10. Klasse hemie GRUNDWISSEN EMIE 10. KLASSE (LS Marquartstein Sept. 2013) 2009 Zannantonio/Wagner LS Marquartstein 1 Grundwissen der 10. Klasse hemie Alkane= gesättigte KW: In ihren Molekülen
MehrMolekularbiologie der Pankreasinsel Langerhanssche Insel des Pankreas
Dr. S. Baltrusch, Institut für Klinische Biochemie, MHH Molekularbiologie der Pankreasinsel Langerhanssche Insel des Pankreas Prohormone der Langerhansschen Insel des Pankreas - Preproinsulin - Preproglucagon
MehrÜbungsklausur zur Vorlesung OC-V Teil 1: Carbokationen und Carbanionen
Übungsklausur zur Vorlesung OC-V Teil 1: Carbokationen und Carbanionen Name:... Vorname:... Matrikelnummer:... Semesterzahl:... Bitte beachten Sie: Prüfen Sie direkt nach Erhalt, ob dieses Exemplar alle
MehrKlausur - Lösungsbogen
Prof. Dr. J. Daub Februar 2005 Klausur - Lösungsbogen zur Vorlesung "rganische Chemie II (Reaktionen, Reaktionsmechanismen) für Studierende der Chemie und der Biochemie 3. Semester" WS 2004/2005 14. Februar
MehrTeil 5: Physiologie der Pflanze
Teil 5: Physiologie der Pflanze 18. Photosynthese 18.1 Überblick 18.2 Bedeutung und Eigenschaften des Lichtes 18.3 Reaktionssysteme der Photosynthese 18.3.1 Lichtreaktion 18.3.2 Photophosphorylierung 18.3.3
MehrVL Kurs 7: Kohlenhydrate. Angelika Stöcklinger
VL Kurs 7: Kohlenhydrate Angelika Stöcklinger Kohlenhydrate Produkte der Photosynthese Mono- Di-und Polysaccharide stellen zusammen mit Lipiden und Proteinen den größten Teil der Nahrung dar Monosaccharide
MehrArbeitsheft Stoffwechsel 1 Energieumwandlung und energetische Kopplung 2 Zellatmung 3 Gärung 4 Fotosynthese
Arbeitsheft Stoffwechsel Inhalt Jakob 1 Inhaltsverzeichnis: Seite: 1 Energieumwandlung und energetische Kopplung 2 2 Zellatmung 2.1 Glykolyse und Citratzyklus Teil 1: C-Körperschema und Redoxgleichung
Mehr7. Regulation der Genexpression
7. Regulation der Genexpression 7.1 Regulation der Enzymaktivität Stoffwechselreaktionen können durch Kontrolle der Aktivität der Enzyme, die diese Reaktionen katalysieren, reguliert werden Feedback-Hemmung
MehrMechanismen der Energiebereitstellung
Institut für Sportwissenschaft HS: Neuere Erkenntnisse zum Training der konditionellen Fähigkeiten Dozent: PD Dr. Theodor Stemper Datum: Mi 6.11.2002 WS 2002/03 Referenten: Jochen Diller, Anke Totzauer
MehrVortrag Enzyme. Sebastian Kurfürst. sebastian(at)garbage-group.de.
Enzyme Vortrag Enzyme Sebastian Kurfürst /bio.html sebastian(at)garbage-group.de 1 Gliederung 1.Einführung 2.Reaktionsgeschwindigkeit chemischer Reaktionen 3.Enzyme ein Biokatalysator 4.Aufbau 5.Substrat-,
MehrAuswahlverfahren Medizin Prüfungsgebiet Chemie. 6.Termin Organische Chemie Naturstoffe
Auswahlverfahren Medizin Prüfungsgebiet Chemie 6.Termin Organische Chemie Naturstoffe Kursleiter Mag. Wolfgang Mittergradnegger IFS Kurs 2009 Organische Chemie Naturstoffe Fette Kohlenhydrate Proteine
MehrÜbung 6 Vorlesung Bio-Engineering Sommersemester Nervenzellen: Kapitel 4. 1
Bitte schreiben Sie Ihre Antworten direkt auf das Übungsblatt. Falls Sie mehr Platz brauchen verweisen Sie auf Zusatzblätter. Vergessen Sie Ihren Namen nicht! Abgabe der Übung bis spätestens 21. 04. 08-16:30
MehrIn der Jahrgangsstufe 10 erwerben die Schüler folgendes Grundwissen:
In der Jahrgangsstufe 10 erwerben die Schüler folgendes : Sie sind in der Lage, den räumlichen Bau einfacher Moleküle zu beschreiben, daraus die zwischen den Molekülen herrschenden Kräfte abzuleiten und
MehrEnergieverbrauch > 5.000 kcal/woche durch Training = mind. 6 Std. intensives Training!!! Ernährung (Essen + Trinken!) der letzten Hauptmahlzeit vor
Energieverbrauch > 5.000 kcal/woche durch Training = mind. 6 Std. intensives Training!!! Ernährung (Essen + Trinken!) der letzten Hauptmahlzeit vor der Belastung, unmittelbar vor der Belastung, während
MehrVorlesungsdoppelstunde am (Vertretung für Anne Ulrich)
Vorlesungsdoppelstunde am 11.06.2015 (Vertretung für Anne Ulrich) Inhalt: Lehrbuch: Stryer, Biochemie (ab 6. Auflage): Kapitel 16: Glukoneogenese aus dem Kapitel Glykolyse Kapitel 21: Der Glykogenstoffwechsel
Mehr