Hauptwege des Stoffwechsels
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- Bernhard Geier
- vor 6 Jahren
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1 Hauptwege des Stoffwechsels Auf- und Abbau der Stoffgruppen Kohlenhydrate 1
2 Enzyme Hauptklassen Biochemie 08/2
3 Enzyme 1. Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit ΔΔG kat = ΔG unkat - ΔG kat Erniedrigung um ΔΔG kat Geschwindigkeitserhöhung um Faktor e ΔΔG kat /RT Enzyme erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit durch Stabilisierung des Übergangszustandes Biochemie 08/3
4 Katalysemechanismen Spezifische Katalysemechanismen 1. Allgemeine Säure/Base-Katalyse: Bsp. Hydrolasen - Stabilisierung des Übergangszustands durch Protonierung / Deprotonierung - geeignete Aminosäuren: Asp, Glu, His, Cys, Tyr, Lys pk-werte (Seitenkette) zwischen ~ Säure- und Base-Katalyse in Enzymen oft kombiniert 2. Kovalente Katalyse: Bsp. Transaminasen, Decarboxylasen, Carboxylasen Transiente Ausbildung einer kovalenten Bindung zwischen Enzym und Substrat - nucleophile Gruppe des Enzyms attackiert elektrophile Gruppe des Substrats - geeignete Aminosäuren: Ser, Cys, Lys, His - geeignete Coenzyme: Pyridoxalphosphat, Thiaminpyrophosphat 3. Katalyse an Metallionen: Carboanhydrase, Katalase, Proteasen Metallionen können als strukturstabilisierende Koordinationszentren, Redox-Partner (oft Eisen- oder Kupfer-Ionen) oder als Lewis-Säuren (häufig Zink-Ionen) die Katalyse unterstützen. Biochemie 08/4
5 Enzymregulation Möglichkeiten der Regulation: über die Präsenz des Enzymes Enzymmenge hängt ab von Synthese- und Degradationsrate über Kontrolle der Enzymaktivität allosterische Effektoren (z.b. feedback Inhibition) kovalente Modifikationen, reversibel (z.b. Phosphorylierung / Dephosphorylierung) proteolytische Spaltung, irreversibel (inaktive Vorläufer aktives Enzym) Biochemie 08/5
6 Enzymregulation transkriptionelle Kontrolle: verfügbare Menge eines Enzyms wird über Transkriptionsrate des zugrunde liegenden Gens reguliert zugehörige Substrate können die Transkriptionsrate steigern Minuten bis Stunden allosterische Regulation: reversible Modulation von Enzymaktivitäten auf Proteinebene (spezieller Fall: negative Rückkopplung) Millisekunden kovalente Modifikation: reversible Interkonversion von Enzymen (z.b. Phosphorylierung-Dephosphorylierung) Sekunden Biochemie 08/6
7 Enzymregulation Allosterische Regulation Erster Schritt der Pyrimidin Biosynthese (CTP, UTP) Carbamoyl- Phosphat Aspartat Aspartat- Transcarbamoylase N-Carbamoyl-Aspartat Biochemie 08/7
8 Enzymregulation Prinzip der negativen Rückkopplung (Feedback-Hemmung): Schrittmacherenzym Biochemie 08/8
9 Enzymregulation Kinetik von ATCase Biochemie 08/9
10 Enzymregulation ATCase CTP CTP Biochemie 08/10
11 Enzymregulation Regulation durch Phosphorylierung / Dephosphorylierung: Biochemie 08/11
12 Enzymregulation Glykogen-Phosphorylase Biochemie 08/12
13 Enzymregulation Glykogen-Phosphorylase T-form (inactive) R-form (active) Ser14 AMP Tower helix loop Arg 569 Biochemie 08/13
14 Enzymregulation Regulation durch proteolytische Spaltung: Biochemie 08/14
15 Biochemical Pathways Nukleinsäuren Zuckerstoffwechsel Glykolyse Citratzyklus Porphyrinstoffwechsel β-oxidation Harnstoffzyklus Aminosäurenstoffwechsel Hormonstoffwechsel
16 Ausschnitt Citratzyklus 16
17 Kurzinfo Succinat Dehydrogenase 17
18 Grundprinzipien des Stoffwechsels Begriffe und Definitionen Metabolismus Katabolismus Anabolismus Energiestoffwechsel Assimilation Dissimilation Stoffwechsel energieliefernde Abbau organischer Stoffe energieverbrauchender Auf- und Umbau von Stoffen (Baustoffwechsel) energieumwandelnde Reaktionen körperfremde Stoffe werden unter Energiezuführung schrittweise in körpereigene Verbindungen umgewandelt angelegte Energiespeicher werden abgebaut und in nutzbar gemacht (ATP, Wärme) 18
19 Grundprinzipien des Stoffwechsels energieliefernde Nährstoffe (z.b. Glucose) NAD(P) + FAD + ADP+Pi kataboler Stoffwechsel oxidativ O 2 energiearme Endprodukte (CO 2 + H 2 O) NAD(P)H FADH 2 ATP komplexe Biomoleküle Zellmasse reduktiv anaboler Stoffwechsel einfache Zellbausteine Energieüberträger Elektronenüberträger Aufbrechen und Knüpfen von C-C, C-H, C-O Bindungen 19
20 Cofaktoren Cofaktoren chemische Zähne der Enzyme Redoxreaktionen Gruppenübertragungen Metallionen z.b. Cu 2+, Fe 3+ oder Zn 2+ Coenzyme kleine organische Moleküle Cosubstrate transient gebunden z.b. NAD(P)H, Coenzym A Prosthetische Gruppen permanent gebunden z.b. Flavine, Häme, Cobalamin apo-enzym + Cofaktor holo-enzym Biochemie 08/20
21 Cofaktoren Redox Cofaktoren Lösliche Cofaktoren (Cosubstrate) NAD + /NADH (Katabolismus) NADP + /NADPH (Anabolismus) Chinone / Coenzym Q Prosthetische Gruppe FAD/FADH /FADH 2 FMN/FMNH /FMNH 2 Häme Eisen-Schwefel-Cluster Gruppenübertragende Cofaktoren Lösliche Cofaktoren (Cosubstrate) ATP Coenzym A Tetrahydrofolat S-Adenosylmethionin (SAM) Prosthetische Gruppe Thiaminpyrophosphat (TPP) Pyridoxalphosphat (PLP) Biotin Cobalamin... Biochemie 08/21
22 Redox Cofaktoren Lösliche Cofaktoren: NAD + /NADH und NADP + /NADPH Hydrid-Ionen-Übertragung (nur Zwei-Elektronen-Prozesse) UV-Spektra Biochemie 08/22
23 Katabole und anabole Prozesse Polymere Proteine, Nucleinsäuren, Polysaccharide, Lipide Katabole Prozesse Monomere Aminosäuren, Nucleotide, Monosaccharide, Fettsäuren Intermediate z.b. Pyruvat, Acetyl-CoA, Glucose-6-P, Anabole Prozesse Regulation! Einfache Moleküle CO 2, NH 3, H 2 O, 23
24 Gruppenübertragende Cofaktoren Lösliche Cofaktoren: ATP ATP + H 2 O ADP + P i + H + G 0 = -30,5 kj mol -1 ATP + H 2 O AMP + PP i + H + G 0 = -30,5 kj mol -1 PPi 2 P i + H + G 0 = -19,5 kj mol -1 Biochemie 08/24
25 Gruppenübertragende Cofaktoren Lösliche Cofaktoren: ATP Biochemie 08/25
26 Übersicht über katabole Prozesse 26
27 27
28 Kohlenhydrate BC9 28
29 Glykolyse - Bilanz HO O HO OH HO OH α-d Glucose 2 NAD + 2 ADP 2 P i 2 CH 3 2 NADH + 2 H + 2 ATP 2 H 2 O Pyruvat (Anion der Benztraubensäure) O COO - Geringe aber schnelle Energieausbeute (anaerober Muskel) Umsatz im Cytosol: 200 g Glucose / Tag (Mensch) 4 x Kinasen 3 x Isomerase/Mutase (Aldose/Ketose, 2-P/3-P) Dehydrogenase, Aldolase, Dehydratase G ~ -100 kj mol -1 zelluläre Bedingungen
30 Glykolyse Prototyp eines Stoffwechselweges 1. Phase Investitionsphase CH 3 HO H 2- CH 2 OPO 3 Glycerinaldehyd- 3-Phosphat 2. Phase Gewinnung von ATP und NADH
31 Glykolyse HO HO H OH H H H O OH HO 10 enzymatische Schritte H H 3 C O O O Glucose 2 Pyruvat + 2 ATP + 2 NADH Glucose + 2 NAD P i + 2 ADP 2 Pyruvat + 2 ATP + 2 NADH + 2 H 2 O + 2 H +
32 Glykolyse
33 Übersicht über die Glykolyse
34 Glykolyse Prototyp eines Stoffwechselweges Investitionsphase alternativ: Glycokinase in Leber und Pankreas 1. Phosphorylierung 1. Isomerisierung 2. Phosphorylierung Spaltung C 6 2 C 3 2. Isomerisierung 34
35 Glykolyse Prototyp eines Stoffwechselweges Hexokinase 1. Phosphorylierung 35
36 Gruppenübertragungsreaktion: Kinasen übertragen Phosphatgruppen Mechanismus:
37 Glykolyse Prototyp eines Stoffwechselweges Hexokinase 1. Phosphorylierung SN2-Mechanismus Nachweis des Mechanismus durch Isotopenmarkierung chirale γ-phosphorylgruppe ohne Glucose (PDB code=1hkg) mit Glucose (PDB code=2yhx) 37
38 Hexokinase
39 Hexokinase: Bindung der Glucose Mboc/kin12 oder Brandon/c6FldFlx/kin7
40 2. Glucose-6-phosphat wird zu Fructose-6-phosphat isomerisiert Enzym: Phosphoglucose-Isomerase (PGI) Aldose Ketose pgi
41 Glykolyse Prototyp eines Stoffwechselweges Glucose-P-Isomerase (GPI) 1. Isomerisierung offenkettiges Intermediat Säure-Base Katalyse 41
42 Mechanismus: basenkatalysiert H H H H
43 Mechanismus: basenkatalysiert H H H H
44 Glucose-P-Isomerase (GPI)
45 3. Fructose-6-phosphat wird zu Fructose-1,6-biphosphat (FBP) Enzym: Phosphofructokinase Mechanismus analog zur Reaktion der Hexokinase ATP-Verbrauch Mg 2+ ABER: Ansatzpunkt der Regulation der Glycolyse
46 Glykolyse Prototyp eines Stoffwechselweges Phosphofructokinase 2. Phosphorylierung 46
47 Zwei Untereinheiten des tetrameren Enzyms PFK aus Bacillus st. F6P Mg 2+ ATP pfk c6fldflx/kin11 voet/pfk
48
49 Regulation der Glykolyse
50 4. Fructose-1,6-biphosphat (FBP) wird zu Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) und Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) Enzym: Aldolase Spaltung in zwei Triosen
51 Glykolyse Prototyp eines Stoffwechselweges Aldolase Spaltung C 6 2 C 3 51
52 Glykolyse Prototyp eines Stoffwechselweges Aldolase Spaltung C 6 2 C 3 Umkehr zur Aldolkondensation Kovalente Katalyse: Schiff-Basen Intermediat aus Ketose + Lys-Enz 52
53 53
54 5. Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) wird zu Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) Enzym: Triosephosphat Isomerase (TIM) voet/tim
55 Triose-Phosphat-Isomerase
56
57 BC I 10-57
58 Glykolyse Prototyp eines Stoffwechselweges Gewinnung von ATP und NADH Oxidation 3. Phosphorylierung ATP 3. Isomerisierung Dehydratisierung 4. Phosphorylierung ATP
59 6. Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) wird zu 1,3-Bisphosphoglycerat (1,3BPG) Enzym: Glyceraldehyd-3-phosphat Dehydrogenase (GAPDH)
60 Glykolyse Prototyp eines Stoffwechselweges Glycerinaldehyd-3-P-Dehydrogenase Oxidation Substratkettenphosphorylierung 60
61
62
63 Glykolyse Prototyp eines Stoffwechselweges Mechanismus der Substratkettenphosphorylierung 63
64 7. 1,3-Bisphosphoglycerat wird zu 3-Phosphoglycerat (3PG) und ATP Enzym: Phosphoglyceratkinase, Mg 2+
65
66 Glykolyse Prototyp eines Stoffwechselweges Phosphoglycerat-Kinase 3. Phosphorylierung 66
67 8. 3-Phosphoglycerat wird zu 2-Phosphoglycerat (2PG) Enzym: Phosphoglycerat-Mutase
68
69
70 Glykolyse Prototyp eines Stoffwechselweges Phosphoglycerat-Mutase 3. Isomerisierung 70
71
72 Phosphoglycerat-Mutase aktives Zentrum
73 9. 2-Phosphoglycerat (2PG) wird zu Phosphoenolpyruvat (PEP) Enzym: Enolase, Mg 2+, katalysiert Wasserabspaltung
74 Glykolyse Prototyp eines Stoffwechselweges Enolase Dehydratisierung 74
75
76 10. Phosphoenolpyruvat (PEP) wird zu Pyruvat und ATP Enzym: Pyruvatkinase, Mg 2+
77 Glykolyse Prototyp eines Stoffwechselweges Pyruvat-Kinase 4. Phosphorylierung 77
78
79 Übersicht
80 Glykolyse Prototyp eines Stoffwechselweges 10 enzymatische Schritte 1. Phase Investitionsphase oder Vorbereitungsphase 2. Phase Gewinnung von ATP und NADH oder Amortisierungsphase 80
81
82
83 Glykolyse NAD + muss nachgebildet werden anaerob aerob + O 2 Homolactische Fermentation Lactat alkoholische Gärung Ethanol, CO 2 Mitochondrien
84 Glykolyse Glucose Pyruvat kein O 2 O 2 CO 2, H 2 O Homolactische Fermentation Lactat alkoholische Gärung Ethanol, CO 2 Hefe Muskel
85 Milchsäuregärung 85
86
87
88 Lactatdehydrogenase
89 Nicotinamid
90
91 Warum haben Hähnchen weißes, Enten dunkles Brustfleisch? 91
92 Glykolyse Glucose Pyruvat kein O 2 O 2 CO 2, H 2 O Homolactische Fermentation Lactat alkoholische Gärung Ethanol, CO 2 Hefe Muskel
93 Alkoholische Gärung 93
94
95
96
97 BC I 10-97
98
99
100
101 Energetik: Gärungen vs Atmung Glykolyse Glucose 2 Pyruvat: G = ca kj mol -1 2 ATP Milchsäuregärung Glucose 2 Lactat: G = ca kj mol -1 2 ATP Alkoholische Gärung Glucose 2 EtOH + 2 CO 2 G = ca kj mol -1 2 ATP Aerobe Atmung Glucose + 6 O 2 6 CO 2 + 6H 2 O: G = ca kj mol -1 >30 ATP 101
102 BC I
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