Energiegewinnung aus Nahrungsbestandteilen
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- Eike Klein
- vor 7 Jahren
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1 Energiegewinnung aus Nahrungsbestandteilen Fett Kohlenhydrate PROTEIN Fettsäuren und Glycerol Glucose und andere Zucker Acetyl CoA Aminosäuren Stadium I Stadium II ATP ADP CoA O 2 Oxidative Phosphorylierung e - Citrat Zyklus Stadium III 2 CO 2
2 Stadien des Katabolismus I I. Komplexe Biomoleküle Proteine Polysaccharide Lipide Hexosen II. Monomere Bausteine Aminosäuren Glucose Fettsäuren, Glycerol Glykolyse Glycerinaldehyd-3-P Pyruvat III. Gemeinsames Zwischenprodukt Acetyl-CoA
3 Stadien des Katabolismus II III. Gemeinsames Zwischenprodukt Acetyl-CoA Citrat Zyklus Oxidative Phosphorylierung Einfache Endprodukte NH 3 H 2 O CO 2
4 Allgemeine Aspekte zu Stoffwechsewegen 1. Organisationsprinzipien 2. Kontrollierter Verlauf und Regulationsmechanismen
5 Organisation von Stoffwechselwegen Zyklisch (Intermediate werden recycled) Beispiel: Citratcyklus Linear (Reaktionsprodukte sind Substrate für die folgenden Reaktionen) Beispiel: Synthese von Serin Spirale (Enzymkomplexe werden wiederholt durchlaufen) Beispiel: Fettsäuresynthese
6 Stoffwechselwege verlaufen in geordneten Schritten Die Enzymspezifität bestimmt den Verlauf der Stoffwechselwege. Erlaubt eine gute Bilanzierung der zu gewinnenden Energieäquivalente, da diese schrittweise gewonnen werden (ATP, NADH). Erlaubt die Etablierung von Kontrollpunkten zur Regulation. Erlaubt die Interaktion mit anderen Stoffwechselwegen.
7 G = Gibbs sche freie Energie = Freie Enthalpie H = Enthalpie ( Wärmetönung ) T = Temperatur S = Entropie ( Ordnungszustand des Systems ) DG = DH - TDS DH < 0 - exotherm - Wärmeabgabe DH > 0 endotherm - Wärmeufnahme DG < 0 - spontan, exergon DG > 0 nicht spontan, endergon
8 Welche Faktoren bestimmen die Richtung einer chemischen Reaktion? A + B <-> C + D [C][D] K = [A][B] G = G 0 + RT ln K R = Gaskonstante T = Temperatur G 0 (kj mol -1 ) +17,1 +11,4 +5,7 0-5,7-11,4-17,1 K eq 0,001 0,01 0,
9 Aerobe Glykolyse In allen Zellen, die eine gute Sauerstoffversorgung besitzen, um Pyruvat und NADH oxidativ zu CO 2 und H 2 O abzubauen. Durch den oxidativen Abbau von Glucose werden mehr als 30 Moleküle ATP erzeugt, gegenüber 2 Molekülen bei der anaeroben Glykolyse.
10 Anaerobe Glykolyse In Erythrozyten In Zellen unter Bedingung einer unzureichenden Sauerstoffversorgung, z.b. bei Hypoxie und in der Muskulatur bei der initialen Phase der Muskelarbeit oder bei Überanstrengung. Da NAD + als Elektronenakzeptor in den Zellen nur in sehr geringer Konzentration vorhanden ist, muß es für den reibungslosen Fortgang der Glykolyse regeneriert werden. Dies geschieht durch die Reduktion von Pyruvat zu Lactat. Lactat kann bei besserer Sauerstoffversorgung der Zelle oxidativ weiterverwertet werden oder wird aus der Zelle in das Blut ausgeschleust. Dies erklärt den diagnostischen Wert des Blutlactats im Leistungssport.
11 Alkoholische Gärung CH 3 COCOO - + H + CH 3 CHO + CO 2 Pyruvat-Decarboxylase CH 3 CHO + NADH + H + CH 3 CH2OH + NAD + Alkohol-Dehydrogenase Wo? In Hefen Pyruvat wird hierbei im ersten Schritt durch die Pyruvat-Decarboxylase zu Acetaldehyd umgesetzt. Acetaldehyd wird durch die Alkohol-Dehydrogenase unter Verbrauch von NADH zu Alkohol reduziert. Hemmstoffe der Glykolyse wie z.b. Natriumfluorid hemmen daher auch die alkoholische Gärung
12 Bevor es in die Details der Glykolysereaktionen geht, sollen 2 Moleküle vorgestellt werden, die für die Bilanzierung des Stoffwechselwegs eine wichtige Rolle spielen 1. ATP Energiewährung 2. NAD(P)H Elektronendonor bzw. -akzeptor
13 ATP ist die Energiewährung der Zelle In Säugetierzellen wird ATP durch katabole Stoffwechselschritte erzeugt, welche die energieverbrauchenden Aktivitäten der Zellen ermöglichen: - Biosynthesen - Transportvorgänge - molekulare Motoren (Muskel, Zellteilung) Chemisch ist ATP ein Phosphorsäureanhydrid Hoher negativer G 0 Wert nach Hydrolyse der Phosphorsäureanhydridbindungen ATP Adenosin-5 -Triphosphat
14
15 Nicotinamid Coenzyme Pyridinnucleotide Diese Coenzyme sind Überträger und Akzeptoren von 2 Elektronen Sie übertragen ein Hydridanion (H - ) von bzw. auf Substrate Beispiel: NADH liefert H: - für die Reduktion von Pyruvat zu Lactat Es gibt 2 wichtige Coenzyme in dieser Klasse: 1. Nicotinamid-Adenine-Dinucleotid (NAD + ) 2. Nicotinamid-Adenine-Dinucleotid-Phosphat (NADP + )
16 NAD(P) + and NAD(P)H Nicotinamid (oxidiert) Nicotinamid (reduziert)
17 Übersicht Glykolyse 1 1. Investment Phase (ATP Verbrauch) 2. Splitting Phase (C6 fi 2 C3)
18 Übersicht Glykolyse 2 3. Gewinn Phase (Substratkettenphosphorylierung)
19 Glykolyse Hexokinase/Glucokinase Die Phosphorylierung von Glucose an C-6 geschieht unter Verbrauch von ATP = Investment für die Einleitung der Substratkettenphosphorylierung. Die Hexokinase (HK) ist in allen Zellen des Organismus nachweisbar. In der Leber und den insulinsezernierenden Beta-Zellen des Pankreas wird D-Glucose durch die Glucokinase (GK) phosphoryliert. Die Glucokinase besitzt im Gegensatz zur Hexokinase eine niedrige Affinität für Glucose (K m GK 10 mm vs. HK 50 µm) und wird nicht durch das Produkt Glucose-6-phosphat gehemmt.
20 Vergleich Hexokinase - Glucokinase Hexokinase 1. In allen Körperzellen vorhanden 2. K m Glucose 0,1 mm = hohe Substrataffinität 3. Produkthemmung durch Glucose- 6-phosphat 4. Michaelis-Menten Kinetik 5. Keine Regulation durch Hormone 6. Einschleusung von Glucose in den Stoffwechsel ist unabhängig von den physiologischen Glucosekonzentrationen (Enzym arbeitet im Bereich der Substratsättigung) Glucokinase 1. Nur in der Leber und den Beta- Zellen des Pankreas vorhanden 2. K m Glucose 10 mm = niedrige Substrataffinität 3. Keine Produkthemmung durch Glucose-6-phosphat 4. Sigmoidale Reaktionskinetik 5. Induktion durch Insulin, Repression durch Glucagon in der Leber 6. Einschleusung von Glucose in den Stoffwechsel ist abhängig von den physiologischen Glucosekonzentrationen (Steuerung der Glucoseverwertung in der Leber!)
21 Allosterische Regulation der Hexokinase Das Substrat (Glucose) bindet über eine Konformationsänderung des Enzyms ( Induced Fit ) verhindert ATPase Aktivität in Abwesenheit des Substrats Die Hexokinase wird reguliert Allosterische Produkthemmung durch Glucose-6-Phosphat Diese allosterische Hemmung spielt keine entscheidende Rolle für die Regulation des glykolytischen Stoffwechselwegs
22 Glucose-6-phosphat spielt eine zentrale Rolle im Glucosemetabolismus Glucose Pentose Phosphat Pathway Glucose-6- phosphat Glucose-1-phosphat Glykogen Glucuronat Energiespeicher in Leber & Muskel Synthese von komplexen Kohlenhydraten NADPH & 4-C, 5-C, & 7-C Zucker Fructose-6- phosphat Glucosamine-6-phosphat Glykolyse
23 Phosphoglucoisomerase Glucose-6-P zu Fructose-6-P Warum ist diese Reaktion notwendig? Der nächste Reaktionsschritt (Phosphorylierung an C-1) verläuft energetisch ungünstig an einem Halbazetal -OH, jedoch sehr günstig an einer primären -OH Gruppe Die Isomerisierung aktiviert C-3 für die Spaltung in der Aldolase Reaktion Ene-diol Intermediat: C=CH HO OH
24 Phosphoglucoisomerase Aldehyd G6P O H C 1 H-C-OH HO-C-H H-C-OH H-C-OH CH 2 OP-O 3 2- H H-C-OH C = O Ketogruppe HO-C-H H-C-OH H-C-OH CH 2 OP-O 2-3 F6P HO CH 2 OPO 2-3 O OH OH OH -2 O 3 POCH 2 O CH 2 OH H HO H OH OH H
25 Phosphofructokinase Typ 1 PFK-1 = der zentrale Schritt der Glykolyse! Die zweite Priming Reaktion der Glykolyse Zentraler Reaktionsschritt und hohes - G PFK zeigt eine ausgeprägte Regulation! ATP inhibiert, AMP hebt die Inhibierung auf Citrat ist ein allosterischer Inhibitor Fructose-2,6-bisphosphate ist ein allosterischer Aktivator Merkschema: PFK Aktivitätsstatus ist hoch, wenn der Energiestatus der Zelle niedrig ist (ATP Mangel!) Aktivitätsstatus ist niedrig, wenn der Energiestatus der Zelle hoch ist (hohe ATP Spiegel!)
26 ADP F-6-P PFK-1 Reaktion PFK PFK + ATP + ADP Mg 2+ Fructose-6-phosphat Fructose-1,6-bisphosphat Hohe negative freie Energie, wirkt als Schrittmacher des Glykolysestoffwechselwegs! DGº = kj/mol DG erythrocyte = kj/mol
27 Fructose 2,6-bisphosphat Ein starker Aktivator der Phosphofructokinase-1 Generiert durch die PFK Typ 2, ein bifunktionelles Enzym Fructose-2,6-Kinase Fructose-2,6-Bisphosphatase Stimuliert durch Fructose 6-phosphat 2- O 3 POH 2 C H H OH O HO H OPO 3 2- CH 2 OH Fructose 2,6-bisphosphat (F-2,6-P) Dephosphoryliertes Enzym Fructose 6-phosphat Niedriger Blutzucker + Fructose 2,6-bisphosphat Phosphoryliertes Enzym Achtung bei MC-Fragen: Dieses Enzym ist nicht identisch mit der PFK-1 in der Glykolyse Gehemmt durch Fructose 6-phosphat Regulatory domain Via camp + H 3 N Kinase domain Phosphatase domain COO Phosphofructokinase Typ 2
28 Fructose-2,6-bisphosphat ist ein wichtiger allosterischer Regulator der Glykolyse und Gluconeognese Fructose-2,6-bisphosphat stimuliert die Phosphofructokinase und somit die Glykolyse hemmt die Fructose-1,6- bisphosphatase und somit die Gluconeogenese
29 Regulation der PFK Fructose-2,6-bisphosphat als Stimulator der Enzymaktivität [ATP] niedrig 1.0 µm F-2,6-BP 1.0 µm F-2,6-BP Enzymaktivität [ATP] hoch µm 0.1 µm 0 [F-6-P] [ATP] (µm) [F-6-P] (µm) Negative Regulation durch ATP Stimulation durch Fructose-2,6-P in Abhängigkeit von ATP Stimulation durch Fructose-2,6-P in Abhängigkeit von F-6-P
30 Aldolase Vorraussetzung für die (reverse) Aldolkondensation 1 In dieser Reaktion kondensieren ein Aldehyd und ein Keton zu einem Aldol Die Reaktion ist energetisch reversibel und kann daher als Kondensation oder Splitting verlaufen Durch ein Aldolsplitting wird der C-6 Körper der Glucose in 2 C3-Körper gesplittet, die für die Netto-Energiegewinnung der Glykolyse von entscheidender Bedeutung sind
31 Glykolyse Vorraussetzung für die (reverse) Aldolkondensation 2 Glucose-6-phosphat besitzt nicht die Voraussetzung für ein Aldolsplitting. Hierzu ist die Umwandlung in Fructose- 6-phosphat, einem Keton, notwendig. Diese Umwandlung wird durch die Phosphoglucose- Isomerase katalysiert.
32 Aldolase C 6 (F-1,6-BP) zu 2 C 3 (DHAP & Gly-3-P) Klasse I Aldolasen (in Säugetieren) bilden kovalente Schiff sche Basen-Intermediate zwischen dem Substrat und einer Lysinseitengruppe im aktiven Zentrum des Enzyms aus Aldolspaltung Fructose bisphosphat aldolase + D-Fructose-1,6-bisphosphat (FBP) Dihydroxyaceton Phosphat (DHAP) D-Glyceraldehyd 3-phosphat (G-3-P)
33 Aldolasereaktion Formation einer Schiff schen Base CH 2 OPO 2-3 CH 2 OPO 2- E-NH 2 + O=C + H E-N=C + H 2 O CH 2 OH H CH 2 OH DHAP Schiff sche Base CH 2 OPO 2- H + 3 E-N=C H-C-OH H H + CH 2 OPO 2-3 E-N = C + H+ H-C-O - Enolat Anion H d + C=O d - H-C-OH CH 2 OPO 2-3 Glyceraldehyd 3-phosphat
34 Glykolyse Übersicht Aldolsplitting Bevor es durch die Aldolase zu einem Aldolsplitting kommt wird durch die Phosphofructokinase Fructose-6-phosphat in der C1 Position durch die Phosphofructokinase zu Fructose- 1,6-bisphosphat unter Verbrauch von ATP phosphoryliert. Dieser zweite Phosphorylierungsschritt ist notwendig, da die Nettosyntheseschritte von ATP (also die positive Enegiebilanz der Glykolyse) 2 phosphorylierte C-3 Körper in den nachfolgenden Reaktionen erfordert.
35 Interconversion von Dihydroxyacetonphosphat und Glycerinaldehyd-3-phosphat durch die Triosephosphat-Isomerase Vom energetischen Aspekt der enzymatischen Reaktion sind beide Moleküle im Equilibrium. Da durch die folgende Reaktion Glycerinaldehyd-3- phosphat kontinuierlich verbraucht wird, findet in der Glykolyse eine Konversion von Dihydroxyacetonphosphat zu Glycerinaldehyd-3-phosphat statt.
36 Triosephosphat Isomerase DHAP zu Gly-3-P En-diol Reaktionsmechanismus Glutamat-Seitengruppe im aktiven Zentrum wirkt als Base Unter physiologische Bedingungen wird nahezu die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht ( Diffusion Controlled )
37 Triosephosphat Isomerase Reaktionsmechanismus
38 Glykolyse Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase - Generierung eines energiereichen Substrats zur Gewinnung von ATP durch die 3-Phosphoglycerat-Kinase
39 Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase Mechanismus der Katalyse Eine Cysteinseitengruppe des Enzyms bildet mit der Aldehydgruppe des G-3-P ein Halbazetal. Der Enzym-Substrat Komplex wird nun oxidiert wobei die Elektronen auf NAD + übertragen werden und ein Thioester entsteht. Der energiereiche Thioester kann mit anorganischem Phosphat 1,3 Bisphosphoglycerat bilden, wobei das Cystein des Enzyms regeneriert wird.
40 Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase H C O HCOH + NAD + + HPO 4 2- HCOH + NADH + H + G-3-P DGº = +6.3 kj/mol 1,3-BPG 2 wichtige Anmerkungen zu dieser Glykolysereaktion: 1. Es entsteht mit 1,3-Bisphosphoglycerat eine Vebindung mit hohem Gruppenübertragungspotential, die in der folgenden Reaktion zur ATP Generierung genutzt wird. 2. Die Reaktion ist vom energetischen Aspekt her reversibel und kann auch in der Glucoseneubildung aus Pyruvat durchlaufen werden.
41 Glykolyse- Substratkettenphosphorylierung durch die 3-Phosphoglycerat-Kinase Der Begriff Substratkettenphosphorylierung bedeutet, dass die energiereiche Phosphatgruppe, die auf ADP übertragen wird, von dem Substrat 1,3-Bisphosphoglycerat stammt. Das Enzym heißt Phosphogyceratkinase, weil Kinasen immer aus der Sicht der ATP Reaktion, also dem Substrat das phosphoryliert wird, benannt werden.
42 3-Phosphoglycerat-Kinase 1,3-Bisphosphoglycerat zu 3-Phosphoglycerat Substratkettenphosphorylierung" ATP Synthese von einem hochenergetischen Phosphat = Freie Energie für die Hydrolyse der C-1 Phosphatgruppe des 1,3-BPG beträgt 49.4kJ/mol! ADP 1,3-BPG 3-PG
43 Glykolyse Phosphoglycerat-Mutase Die C-3 Phosphatgruppe des 3-Phosphoglycerats ist nicht energiereich genug für eine weitere Substratkettenphosphorylierung von ADP. Die enzymatische Umwandlung zu 2-Phosphogycerat erlaubt in dem nächsten Schritt die Bildung einer energiereicheren Phosphatgruppe
44 Glykolyse Die letzten Schritte zur Bildung von Pyruvat Durch die Enolase wird ein Wassermolekül entfernt, so dass Phosphoenolpyruvat, ein substituiertes Enol entsteht. Die Enolase wird sehr effektiv durch Natriumfluorid gehemmt. Mit einer freien Energie von 62,3 kj/mol für die Hydrolyse der Phosphatgruppe ist eine Übertragung auf ADP möglich. Dies geschieht durch die Pyruvatkinase unter Bildung von Pyruvat. Die Pyruvatkinase-Reaktion ist irreversibel (? G o 31,4 kj/mol).
45 Enolase 2-Phosphoglycerat zu Phosphoenolpyruvat G beträgt 1.8 kj/mol "Energiegehalt" von 2-PG und PEP ist vergleichbar Die Enolasereaktion überführt 2-PG in eine Form von der mehr Energie durch Hydrolyse gewonnen werden kann (für die Generierung von ATP)
46 Enolase 2-PG DGº = +1.8 kj/mol PEP
47 Pyruvat Kinase PEP zu Pyruvat generiert ATP 2 ATP (pro Glucosemolekül) in dieser Reaktion sind der Nettogewinn" der Glykolyse Hoher, negativer G Wert Regulation! Allosterische Aktivierung durch AMP & F-1,6-bisP Allosterische Hemmung durch ATP & Acetyl-CoA Pyruvat zeigt eine Keto-Enol Tautomerisierung
48 Pyruvatkinase PEP DGº = kj/mol Pyruvat Der hohe - G Wert ist durch die Enol-Keto Umwandlung von Enolpyruvat zu Pyruvat verursacht.
49 Tautomere Formen von Pyruvat Enol Keto
50 Glykolyse Welche Reaktionen verlaufen irreversibel? 1. Hexokinase 2. Phosphofructokinase 3. Pyruvatkinase Diese Reaktionen müssen bei der Glucoseneubildung (Gluconeogenese) durch andere (z.t. ATP-verbrauchende) Reaktionswege umgangen werden.
51 Glykolyse: Freie Energien und Konzentrationen der Metabolite Die mit blauen Pfeilen gekennzeichneten Reaktionen zeigen stark negative G Werte und sind unter physiologischen Bedingungen nicht reversibel
52 Glykolyse Nettobilanz der ATP Generierung Hexokinase Phosphofructokinase 3-Phosphoglyceratkinase Pyruvatkinase - 1 ATP - 1 ATP + 2 ATP + 2 ATP Nettogewinn 2 ATP Moleküle Alle Werte sind auf 1 Glucosemolekül bezogen
53 Energiewerte der Glykolyse DGº und DG sind nicht identisch! 40 DGº DG in Zellen Free energy, kj/mol LDH LDH Glykolyseschritte Aldolase 3-Phosphoglycerat-Kinase
54 Glucose Mannose G6P Glucose-1-P UDP-Glucose Mannose-6-P F6P UDP-Gal FBP Galactose-1-P Fructose Aldolase DHAP Glyceraldehyde Triose kinase G3P BPG 3PG 2PG Galactose Wie werden die Hexosen Galactose, Fructose und Mannose in die Glykolyse eingeschleust? PEP 2 Pyruvat
55 ATP ADP Glucose G6P ATP Verbrauch ATP ADP F6P FBP DHAP ATP Produktion 2 NAD + Pi 2 NADH + H + 2 ADP 2 ATP G3P BPG 3PG 2PG NADH Produktion NADH Verbrauch 2 ADP 2 ATP PEP 2NADH + H + NAD + 2 Pyruvat 2 Lactat
56 Wo und wie wird die Glykolyse reguliert? 1. Hexokinase Allosterische Produkthemmung durch Glucose-6-phosphat (Anhäufung bei Hemmung der PFK-1) 2. Phosphofructokinase Typ 1 (PFK-1) Allosterische Aktivierung durch AMP, ADP und Fructose-2,6- bisphosphat Allosterische Hemmung durch ATP und Citrat 3. Pyruvatkinase Allosterische Aktivierung durch Fructose-1,6-bisphosphat ( Feed-Forward Aktivierung) Der Energiestatus der Zelle ist unabhängig von der hormonellen Regulation der sensitivste Parameter für die Regulation der Glykolyse. Niedriger Energiestatus = Aktivierung der Schlüsselenzyme Hoher Energiestatus = Hemmung der Schlüsselenzyme
57 Regulatoren glykolytischer Enzyme Wichtig für Physikumsfragen: Glucose ist kein direkter (allosterischer) Regulator der Glykolyse.
58 Enzymdefekte Glykolyse 1. Phosphoglucose Isomerase (Glucose-6-phosphat-Isomerase-Defekt) 2. Pyruvatkinase Betroffenes Organ: Erythrozyten Folge: Verkürzung der Lebenszeit enzymopathische hämolytische Anämie = Blutarmut Symptome: Blässe, körperliche Schwäche Milzvergrösserung (Abbauort der zerstörten Erythrozyten)
59 Glucose-6-phosphat- Isomerase-Defekt
60 Pyruvatkinase-Defekt Verminderte allosterische Aktivierung durch Fructose-1,6-bisphosphat = unzureichende Feed-Forward Aktivierung der Pyruvatkinase
61 Hemmstoffe der Glykolyse mit Relevanz für die Klinik 1. Arsen fi Toxikologie ähnliche chemische Eigenschaften wie Phosphat bildet in der Glycerinaldehyd-3-phosphat-dehydrogenase Reaktion 1-Arseno-3-phosphoglycerat, welches instabil ist und durch Hydrolyse zerfällt. Es wird daher kein ATP gebildet! Arsen ist daher ein Entkoppler der ATP-Generierung in der Glykolyse 2. Natrium-Fluorid fi Klinische Analytik Hemmt kompetitiv die Enolase-Reaktion der Glykolyse Da Natrium-Fluorid ein kostengünstiges Reagenz ist, wird es eingesetzt um die Glykolyse in Blutproben zur Glucosebestimmung zu hemmen.
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