Um welches Molekül handelt es sich? Was ist dessen Funktion? Benennen Sie die funktionellen Gruppen. (2)

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1 Prüfungsfragen Biochemie; Teil Schroeder Ad Einheit 1 Vergleichen Sie die Stärke von molekularen Wechselwirkungen in kj/mol. In welcher Größenordnung ist der Abstand dieser Wechselwirkungen? Im Vergleich dazu, wie viel Energie wird bei der vollständigen Verbrennung von Glukose frei? (2) Um welches Molekül handelt es sich? Was ist dessen Funktion? Benennen Sie die funktionellen Gruppen. (2) Zeichnen Sie die Strukturformel der Aminosäure Histidin. Welche Eigenschaften hat diese Aminisäure? Welche Funktionen hat diese Aminosäure in einem Protein? Welche Aminosäuren sind hydrohob? Wo findet man diese Aminosäuren in Proteinen? Welche Funktionen haben Sie? Welche Aminosäuren sind geladen? Welche Rolle spielen sie in der Enzymkatalyse? Nennen Sie zwei Beispiele. Warum sind Aminosäuren Zwitterionen? Wie ist der pks (engl. pka) Wert definiert? Kann dieser Wert in einem Molekül variieren? Warum?

2 Wie wird Glukose für die Glykogensynthese aktiviert? Welches Produkt generiert der Abbau von Gklykogen? (2) Welche Reaktion katalysieren Hexokinasen? Wie reagieren Sie auf einen unterschiedlichen Glucosespiegel im Blut? (2) Welche Reaktionen der Gluconeogenese sind NICHT die Umkehrreaktionen der Glykolyse. Bitte die Reaktion und die dazu gehörigen Enzyme nennen. (3) Was ist ein Hemiacetal und ein Acetal? Was ist Glykogen? Wozu dient es? Wie ist es aufgebaut? Wie ist dessen Synthese?

3 Prüfungsfragen Biochemie Einheit 4 Ad Einheit 4 Beschreiben Sie das dargestellte aktive Zentrum. Um welche Enzymklasse handelt es sich? (2) Beschreiben Sie den dargestellten Reaktionsmechanismus (2) Beschreiben Sie die dargestellte Reaktion. Um welchen Mechanismus handelt es sich? (2)

4 Wozu dienen Metallionen bei der Katalyse? (2) Erläutern Sie die einzelnen Schritte der dargerstellten Reaktion (4)

5 Die Abbildung zeigt einige Enzyme mit ihren Substratbindungstaschen. Um welche Enzymklasse handelt es sich? Welche Substrate binden die jeweiligen Enzyme? (2) Um welche Reaktion handelt es sich? Beschreiben Sie den Mechanismus. (3) Wie ist die Dissoziationskonstante definiert? Unter welchen Bedingungen kann man aus der Konzentration eines Liganden die KD bestimmen? Beschreiben Sie eine Methode zur Bestimmung der KD. Was ist der Hill Koeffizient? Welche Information kann man daraus ableiten? Beschreiben Sie den dargestellten Katalyse Mechanismus

6 Beschreiben Sie den dargestellten Katalyse Mechanismus Beschreiben Sie den dargestellten Katalyse Mechanismus Wie kann ein Katalysator eine chemische Reaktion beschleunigen? Was ist die Tm eines DNA Oligonukleotids? Wie kann diese bestimmt werden?

7 Vergleichen Sie an Hand der dargestellten Abbildung den Aufbau und Funktion von Myoglobin und Hämoglobin. Beschreiben Sie die beiden Diagramme. Was versteht man unter Bindungsenergie? Wozu dient sie? Was versteht man unter dem Begriff Übergangszustand? Was versteht man unter induced fit? Welche Aminosäuren können Metallionen koordinieren? Welche reaktive Gruppen können von diesen Metallen aktiviert werden?

8 Einheit 7 1. Welchen Metabolite können in die Glukoneogenese geschleust werden? 2. In welche Metabolite wird Pyruvat unter aeroben bzw anaeroben Bedingungen weiter zerlegt? 3. Welche Schritte der Glykolyse verbrauchen ATP, welche erzeugen ATP? Woher stammt das Phosphat bei dieser ATP Erzeugung? 4. Was sind Isoenzyme? Nenne ein Beispiel. 5. Was ist besonders an der Struktur der Triosephosphat Isomerase? Wie heisst diese Struktur? Welche Bedeutung hat sie in der Evolution? 6. Welcher Reaktionsmechanismus verfolgt die TIM? In welchem Stoffwechselweg kommt dieses Enzym vor? 7. Was wissen Sie über den Reaktionsmechanismus der Glyceraldehydphosphat Dehydrogenase?

9 8. In welchen Schritte bei der Glukoneogenese wird Energie investiert? Woher kommt diese? 9. Nennen Sie drei Reaktionen, die Glukose 6Phosphat eingehen kann. 10. Wie wird NAD + für die Glykolyse regeneriert? Einheit 8 1. Welche Schritte bei Synthese, Abbau und Regulation können die Menge und Aktivität eines Enzyms in der Zelle beeinflussen? 2. Erläutern Sie die zentrale Stellung des Pyruvat Dehydrogenase Komplex bei der Enegiegewinnung. 3. Welche zentrale Aufgaben haben Mitochondrien? 4. In welchem Zellkompartiment finden i) die Glykolyse ii) die Decarboxylierung on Pyruvat iii) der Citratzyklus statt? 5. Wieviel Energie kann aus Glucose i) in der Glykolyse bis zu Pyruvat ii) bis zur vollständigen Oxidation zu CO2 und H2O gewonnen werden? 6. Aus welchen Komponenten besteht der Pyruvat Dehydrogenase Komplex? Kennen Sie weitere Enzymkomplexe, die ähnlich aufgebaut sind? 7. Wie wird die Pyruvat Dehydrogenase reguliert? 8. Vorteile von Multienzymkomplexen? 9. Die Liponsäure ist eine prosthetische Gruppe der Dihydrolipoyl Transecetylase (E2) des Pyruvat Decarboxylase Coplexes. In wlecher Form kommt es vor und welche Gruppen kann es transportieren? 10. In welcher Form wird das Pyruvat in den TCA Zyklus geschleusst? 11. Welche Vitamine werden für die Pyruvat Dehydrogenase gebraucht? 12. Welche Vorteile bringt der Glyoxylat Zyklus den Organismen? Welche Organismen haben einen Glyoxylat Zyklus? Welche Schritte sind zwischen Glyoxylat zyklus und Zitratzylus identisch? 13. Was versteht man unter Substratkettenphosphorylierung? Nennen Sie drei Beispiele. 14. Welche Bedeutung hat die Succinyl CoA Synthetase? Woher kommt das Phosphat für die Bildung von GTP?

10 Prüfungsfragen Biochemie; Teil Schroeder Ad Einheit 13 Zeichnen Sie die Struktur der vier Ribonukleotide und kennzeichnen Sie filgende Positionen: die N7 Position der Purine, die C5 Position der Pyrimidine, die Position der N glykosidischen Bindung zur Ribose (4) Zeichnen Sie die Struktur der vier Ribonukleotide und kennzeichnen Sie filgende Positionen: die Watson Crik Seiten, die Hoogsteen Seite, die Zuscherseite (4) Welche Funktionen hat ATP in der Zelle? (2) Um welche Reaktion handelt es sich hier? Bei welchem Stoffwechselweg spielt diese eine Rolle? (2). Was ist PRPP (5 phospho ribosyl 1 pyrophosphat)? Zeichen Sie die Struktur? Was ist dessen Funktion? (2) Beschreiben Sie den Mechanismus des dargestellten Enzyms. Um welches Enzym handelt es sich? Beim welchem Syntheseweg kommt dieses vor? (3)

11 Was ist Inosine? (2) Welche Reaktion katalysiert die Ribonukleotid Reduktase? (2) Welches Enzym wandelt UMP in TMP um? Woher stammt die Methylgruppe für diese Reaktion? (2) Was wissen Sie über die Dihydrofolat Reduktase? In welchen Therapien werden Inhibitoren dieses Enzyme eingesetzt? Warum inhibieren dieses das Zellwachstum? Wie wirken Sulfonamide? (2) Was versteht man unter Zuckerpucker? In welcher Form liegt der Zucker in der A Form Helix und in der B Form Helix vor? Welche Helix Form nimmt DNA ein, und welche die RNA (2) Erklären Sie folgendes Bild In welchen Strukturen kommen diese vor? Erklären Sie die Art der Wechselwirkund auf dem folgenden Bild

12 Erklären Sie die Art der Wechselwirkund auf dem folgenden Bild Erklären Sie die Art der Wechselwirkund auf dem folgenden Bild blbl Erklären Sie die Art der Wechselwirkund auf dem folgenden Bild

13 Erklären Sie die Art der Wechselwirkund auf dem folgenden Bild Welche Reaktion katalysiert die Histonacetyltransferase? Welche Folge hat diese Reaktion auf die Zugänglichkeit der DNA? Was ist eine Bromodomäne? Ad Einheit 14 Erklären Sie die Reaktion auf dem folgenden Bild. (3) Wien erkennt die DNA Polymerase dass das korrekte Nukleotidtripohospat gebunden ist? (3)

14 Woran sie Watson Crick Baasenpaare zu erkennen un dvon anderen Basenpaaren zu unterscheiden? (2) Erklären Sie den Mechanismus der Reaktion einer Topoisomerase? Warum braucht eine Topoisomerase kein ATP um die Phosphodiester Bindung am DNA Rückgrad zu schliessen? (2) Wie unterscheiden sich eine B form DNA Helix von einer A Form RNA Helix? Welche Folgen haben diese Unterschiede für die Funktion? (2) Erläutern Sie die gezeigte Struktur? Um welches Motif handelt es sich? In welchem Prozeß spielt diese eine Rolle? Wofür ist die angezeigte Interaktion Spezifisch? Warum ist sie spezifisch? (3) Welcher Reaktionsmechanismus ermöglicht die Bildung von Phophodiesterbindungen ohne die Hydrolyse von ATP? Nennen Sie je ein Beispiel für eine proteinkatalysierte und eine RNA katalysierte Phosphodiesterbildung und erläutern Sie den Mechanismus. (3) Welche Aktivitäten hat die DNA PolymeraseI? Wozu diesen diese? (3) Wie wird der RNA primer während der Replikation in E. coli entfernt? (2) Wozu braucht die DNA Polymerase I die 5 3 Nuklease Aktivität? (2) Wozu braucht die DNA Polymerase I die 3 5 Nuklease Aktivität? (2) Was ist das Telomer problem? Woher kommt es und wie wird es gelöst? Wie werden die Enden der linearen Chromosomen verlängert? (3) Welche Enzymart ist die Telomerase? Woher stammt die Information für die Sequenz der Telomere? (3)

15 Erläutern Sie folgende Struktur? Wie wird diese aufgelöst? Ad Einheiten Warum müssen Proteine kontroliert abgebaut werden? Womit werden Proteine für den Abbau markiert? Wie funktioniert dieser Abbau?(3) Skizzieren Sie eine trna und nennen Sie deren wichtigen funktionellen Positionen (3) Nennen Sie die drei Modifizierungen von Basen an trnas? Welche Sequenz haben trna am 3 Ende? Warum sind diese konserviert und was ist deren Funktion? Was sind trna Synthetasen? Wie funktionieren Sie? Was ist deren wichtigsten Bedeutung? Was ist das Signalerkennungspartikel (SRP)? Woraus besteht es und welche Funktion hat es (3) Nennen Sie die Komponenten des E. coli Ribosoms und welche Funktionen diese bei der Translation haben (2). In welchem Kompartiment werden Ribosomen assembliert? Wie werden trnas prozessiert? (3)

16 Beschreiben Sie den Prozess der Dekodierung (3) Welche sind die wichtigsten Modifikationen der ribosomalen RNAs? (2) Wie wird sicher gestellt, dass die Codon anticodon Wechselwirkung korrekt ist? Was wissen Sie über den Mechanismus der Bildung der Peptidbindung? Was ist Pseudouridin? Wozu dienen snornas? Wie kommt es zur Zirkularisierung der eukariontischen mrna? Erläutern Sie die CAP Struktur von eukaryontischen mrnas. Was versteht man unter einer nicht ribosomalen Aminosäure. Nennen Sie drei Beispiele. Wie werden Peptide synthetisiert, wenn sie nicht ribosomale Aminosäuren enthalten? (3) Was wissen Sie über die nicht ribosomale Peptidsynthese? (3) Beschreiben Sie folgenden Komplex. Woraus besteht er, welche ist die Aufgabe dieses Komplexes? (3) Nennen Sie zwei Proteine, die an der Translation beteiligt sind und durch die Hydrolyse von GTP reguliert werden (3)

17 Welche Funktion hat Ubiquitin? (2) Um welche Verbindung handelt es sich? Welche Reaktionen fürhren zu dieser Verbindung? Wie heissen diese Enzyme? Welche Sequenz haben trnas an ihrem 3 Ende? Warum sind diese konserviert? (2) Welche eine Isopeptidbindung? Nennen SIe ein Beispiel (2) Was ist ein Tetraloop und welchen EInfluß hat diese Struktur auf eine RNA Helix (2)? Was ist ein Ribosezipper? (2)

18 Beschreiben Sie folgenden Reaktionsmechanismus? WO kommt diese Reaktion vor? Erläutern Sie folgenden Reaktionsmechanismus (3)