Posttranskriptionale RNA-Prozessierung

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1 Posttranskriptionale RNA-Prozessierung Spaltung + Modifikation G Q Spleissen + Editing U UUU

2 Prozessierung einer prä-trna

3 Eukaryotische messenger-rna Cap-Nukleotid am 5 -Ende Polyadenylierung am 3 -Ende u.u. nicht-codierende Bereiche (Introns)

4 Spleißen von prä-mrna Viele Protein-codierende Gene in Eukaryoten sind durch nicht-codierende Abschnitte (Introns) unterbrochen. Beim Spleißen werden die Introns entfernt und die codiernde Abschnitte (Exons) verknüpft. Transkription Addition vom Cap und Poly(A)-Schwanz Primär-Transkript (prä-mrna) Spleißen

5 Spleißen von prä-mrna Im Kern von eukaryotischen Zellen Spleißosom erkennt die Introns und katalysiert die Spleißreaktion Das Spleißosom besteht aus ca. 100 verschiedenen Proteinen und 5 snrnas

6 Das Spleißosom Die snrnas und die meisten Proteine bilden stabile Ribonukleoprotein- Komplexe, die snrnps (small nuclear ribonucleoprotein particle) Für jede Spleißreaktion muss das Spleißosom neu gebildet werden

7 Das Spleißosom U1 snrnp SR SF1/ mbbp U2AF 35 EXON 1 U2AF 65 EXON 2 U1 snrnp U2 snrnp EXON 1 EXON 2 U1 snrnp EXON 1 U4/U6.U5 snrnp U2 snrnp EXON 2 U4 U6 U2 U1 U5 EXON 1 EXON 2 EXON 1 Py AG EXON 2 GUAUGU UACUAAC pre-mrna Intron-Lariat + EXON 1 EXON 2 mrna

8 Erkennung der 5 -Spleiß- Stelle durch das U1 snrnp

9 Das Spleißen von prä-mrna erfolgt in zwei Schritten

10 Alternatives Spleißen erhöht die Zahl möglicher Proteinprodukte

11 Selbst-spleißende Introns Erstmals entdeckt für eine prä-rrna in Tetrahymena

12 Struktur einer selbst-spleißenden RNA

13 Mechanismus des Spleißens in einer selbst-spleißenden RNA 1. Bindung eines Guanosin-Nukleosids

14 Mechanismus des Spleißens in einer selbst-spleißenden RNA 2. Durch nukleophilen Angriff der 3 -OH des Guanosins wird die Phosphodiester-Bindung an der 5 -Spleißstelle gespalten

15 Mechanismus des Spleißens in einer selbst-spleißenden RNA 3. Die nun freie 3 -OH Gruppe des 5 -Exons kann die Phosphodiester-Bindung an der 3 -Spleißstelle nukleophil angreifen, spalten und somit die beiden Exons verbinden

16 Selbst-spleißende RNAs Introns der Gruppe I im Zellkern, sowie in den Mitochondrien und Chloroplasten verschiedener Eukaryoten (aber nicht in Wirbeltieren) Introns der Gruppe II in den Mitochondrien und Chloroplasten von Pilzen und Pflanzen

17 Vergleich der Spleiß-Mechanismen

18 RNA - Welt RNA kann komplizierte 3D-Strukturen ausbilden (RNA-Faltung) und spezifisch kleine Moleküle binden RNA besitzt katalytische Aktivität RNAs waren die ursprünglichen Katalysatoren in der prä-zellulären Zeit

19 Translation (Protein-Synthese) Basen-Sequenz der mrna AS1 AS2 AS3 AS4 Aminosäure-Sequenz des Proteins

20 Genetische Code Basen-Triplett codiert für eine Aminosäure oder Stop 64 Codons 60 für Aminosäuren 3 für Stop 1 Methionin-Codon ist immer das Start-Codon

21

22 Für die Protein-Biosynthese werden die Aminosäuren an trnas gebunden Die mrna Codons werden durch komplementäre trna Anticodons erkannt

23 Manche trnas erkennen mehr als ein Codon (Wobble-Basenpaarung)

24 Bei der Protein-Biosynthese ist die wachsende Polypeptidkette immer an eine trna gebunden

25 Struktur der trnas

26

27 Aminoacyl-tRNA Synthetasen aktivieren Aminosäuren durch Bindung an trna Aminosäure + trna + ATP Aminoacyl-Adenylat + trna + PP Aminoacyl-tRNA + AMP + PP

28 Es gibt 20 verschiedene Aminoacyl-tRNA Synthetasen GlutaminyltRNA-Synthetase

29 Die meisten Aminoacyl-tRNA Synthetasen haben einen Korrekturlese-Mechanismus (proofreading)

30 Translation und Polypeptid-Synthese finden am Ribosom statt. Mehrere Ribosomen Können gleichzeitig eine mrna translatieren: POLYRIBOSOM bzw. POLYSOM

31 Ribosomen bestehen aus einer großen und einer kleinen Untereinheit Abb. aus Stryer Figure (5th 4-32 Ed.)

32 Die Übersetzung des genetischen Codes Figure 4-20

33 Die drei Phasen der Translation Initiation Erkennung des Start-Codons durch den Initiationskomplex Elongation pro Zyklus wird die wachsende Polypeptidkette um eine Aminosäure verlängert Termination Erkennung des Stop-Codons, Dissoziation des Komplexes

34 Wo ist der Startpunkt für die Translation auf der mrna?

35 In Prokaryoten befindet sich vor dem Start-Codon eine konservierte Ribosomen- Bindungstelle (Shine-Dalgarno Sequenz)

36 In Prokaryoten ist die Start-tRNA mit einem modifizierten Methionin beladen N-Formyl- Methionin

37 Bei der INITIATION bindet die kleine Ribosomen- Untereinheit mit Hilfe von drei Initiationsfaktoren und der fmet-trna an die mrna. Anschliessend bindet die große Untereinheit an den Initiationskomplex und bildet das aktive Ribosom.

38 Beim ersten Schritt der ELONGATION befindet sich die trna mit der ersten Aminosäure bzw. die trna mit der Polypeptidkette in der P-Stelle. Die nächste Aminoacyl-tRNA bindet mit Hilfe von Elongationsfaktor-Tu (EF-Tu) in der A-Stelle, wobei ein GTP verbraucht wird. EF-Tu GTP Es gibt 3 trna-bindungstellen: P = Peptidyl-Stelle, A = Akzeptor-Stelle, E = Ausgang-Stelle

39 Beim zweiten Schritt der ELONGATION wird die Peptidbindung gebildet, wobei die Aminosäure von der trna in der P-Stelle auf die Aminoacyl-tRNA in der A-Stelle übertragen wird. E P A P = Peptidyl-Stelle, A = Akzeptor-Stelle, E = Ausgang-Stelle

40 Beim dritten Schritt der ELONGATION, der sog. Translokation, wandert das Ribosom ein Codon auf der mrna weiter, wobei die trna von der P-Stelle in Die E-Stelle, und die Aminoacyl-tRNA Von der A-Stelle in die P-Stelle Verschoben wird. Die Translokation erfordet Energie, die der Elongationsfaktor G durch Spaltung von GTP bereit stellt.

41 Im letzten Schritt der ELONGATION verläßt die trna die E-Stelle und das Ribosom kann die nächste Aminoacyl-tRNA aufnehmen.

42 Pro ELONGATION-Zyklus werden 2 GTP zu GDP hydrolisiert EF-Tu GTP EF-Tu GDP

43 Die EF-G Struktur ähnelt dem EF-Tu trna Komplex

44 Mechanismus der Translokation

45 Termination Es gibt keine komplementäre trnas zu den Stop Codons (UAA, UGA, UAG). Erreicht das Ribosom ein Stop Codon binden mehrere Release Faktoren (RF), das Ribosom dissoziert und das neu-synthetisierte Protein wird nach Abspaltung von der trna freigesetzt. Bei der Termination wird ein GTP zu GDP hydrolisiert.

46 Elektronenmikroskopie zeigte die Existenz der A-, P- und E- trna-bindungsstellen

47 Die verschiedenen Ribosomen-Komplexe können im Elektronenmikroskop beobachtet werden

48 Durch Röntgenkristallographie wurden die Strukturen der großen und kleinen Untereinheit als atomare Modelle bestimmt

49 Die Faltung der 16S rrna im Ribosom

50 Die trna Bindungstellen in der Kristallstruktur

51 Das katalytische Zentrum des Ribosom besteht nur aus RNA!

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