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1 Bei der Translation wird die Aminosäuresequenz eines Polypeptids durch die Sequenz der Nukleotide in einem mrna- Molekül festgelegt 5 mrna Nukleotid 3 N-Terminus Protein C-Terminus Aminosäure Es besteht Kolinearität zwischen Gen und Protein 1

2 Genereller Aufbau von Aminosäuren und ihre Verknüpfung durch eine Peptidbindung Aminoende Carboxylende Janning & Knust

3 Den gesamten in einem Stück lesbaren Abschnitt einer mrna bezeichnet man als offenen Leserahmen (Engl. open reading frame = ORF) Janning & Knust

4 Beladung eines trna-moleküls mit einer Aminosäure durch Aminoacyl-tRNA-Synthetasen Purves et al

5 Aminosäure Brown 6.8 5

6 Codonerkennung G und U Basenpaare an der Wobble-Position Brown 9.5 Brown 9.6 6

7 Die "Wobble"-Hypothese (F. Crick 1965) "wobble" = "Schwanken, Wackeln" Eine einzelne z. B. mit Glycin beladene trna kann drei verschiedene Codons auf der mrna erkennen 7

8 Wenn Ribosomen keine Polypeptide synthetisieren dissoziieren sie in ihre Untereinheiten untranslatierte mrna 5 3 translatierte mrna Angelagertes Ribosom Translation 5 3 Ribosom mit Polypeptid Vorrat an Ribosomenuntereinheiten 8

9 30S Untereinheit findet das Startkodon Shine-Dalgarno- Sequenz Brown 9.10 a 9

10 DNA Initiation der Translation bei Prokaryoten Shine-Dalgarno-Sequenz = Ribosomenbindestelle mrna 10

11 Bildung des Initiationskomplexes 30S Brown 9.10b 11

12 Prokaryoten Startcodon kodiert für N-Formylmethionin Blockierung der Aminogruppe Brown

13 Durch Anlagerung der großen 50S UE an den Initiationskomplex entstehen zwei trna Bindestellen: Peptidyl-Stelle (P-Stelle, Donorstelle) und Aminoacyl-Stelle (A-Stelle, Akzeptorstelle) IF Initiationsfaktoren 70S Initiationskomplex Brown

14 IF1 Initiationsfaktoren IF = nicht-ribosomale Proteine sind an der Initiation der Translation beteiligt IF1 IF1 u. IF3 Dissoziation des Ribosoms IF3 Erkennung der Ribosomenbindestelle IF2 Anlagerung der Aminoacyl-tRNA und Bereitstellung von Energie Janning & Knust 15.9 (verändert) 14

15 Elongation Zweite Aminoacyl-tRNA besetzt A-Stelle Elongationsfaktoren Ef-Tu und EF-Ts Peptidbindung entsteht zwischen Carboxylgruppe von fmet und Aminogruppe von Aminosäure 2 Enzym: Peptidyltransferase Elongationsfaktor Ef-G trna-deacylase bricht Bindung zwischen fmet und trna auf Translokation: Ribosom wandert um 3 Nukleotide weiter Brown et al Dipeptid an P-Stelle 15

16 Elongation und Elongationsfaktoren EF-Ts: Beschaffung von aktivem EF-Tu EF-Tu: Bindung der Aminoacyl-tRNA an A-Stelle EF-G: Translokation Janning & Knust

17 Termination der Translation N-Terminus RF RF1: UAA oder UAG RF2: UGA oder UAA RF3: wirkt mit RF1 bzw. RF2 zusammen Freisetzungsfaktoren spalten fertiges Polypeptid von der letzten trna ab. UE dissoziieren Brwon 9.15 (verändert) 17

18 Brown, verändert 18

19 Purves et al

20 Purves et al

21 RF Purves et al

22 Polysom: eine mrna kann durch mehrere Ribosomen translatiert werden Purves et al b 22

23 Purves et al

24 Antibiotika, welche die bakterielle Proteinsynthese hemmen Antibiotikum Erythromycin Neomycin Streptomycin Tetracyclin blockierter Schritt Translokation der mrna am Ribosom Wechselwirkung zwischen trna und mrna Initiation der Translation Bindung der trna an das Ribosom 24

25 Translation bei Eukaryoten 5 -CAP 3 -Poly(A) mrna ohne Shine-Dalgarno-Seq. Initiator-tRNA mit unmodifiziertem Met mehr Initiationsfaktoren Brown

26 Bestimmungsorte für neu translatierte Proteine in einer eukaryotischen Zelle Purves et al

27 Eine Signalsequenz dirigiert ein Polypeptid in das ER Purves et al

28 Regulation der Genexpression 28

29 Regulation der Genexpression Brown

30 Brown

31 Ebenen der Regulation Brown

32 Manche Gene werden ständig unter allen Labensumständen exprimiert: Housekeeping-Gene, konstitutive Gene (z.b. Gene für rrna und ribosomale Protein, Histone) Andere Gene werden nur unter best. Umweltbedingungen exprimiert induzierbare Gene 32

33 Regulation der Lactoseverwertung bei E. coli ß-Galactosidase Brown

34 Die Gene des Lactosemetabolismus bilden ein Operon: das lac-operon Operon: Transkriptionseinheiten der Prokaryoten Einheit aus eng gekoppelten Strukturgenen und Abschnitten, die die Transkription regulieren besteht aus Promotor, Operator und 2 oder mehreren Strukturgenen Operator bindet Repressor, der Repressor blockiert die Transkription Purves et al

35 Das laci Gen kodiert den Repressor Strukturgene: -> Produkte: Enzyme o. Strukturproteine laci-gen: Regulationsgen, kodiert Repressor Brown

36 Der Repressor bindet die DNA: RNA-Polymerase kann nicht binden Purves et al u

37 Purves et al

38 Ein Induktor stimuliert die Synthese eines Enzyms Purves et al Lactose (Allolactose) = Induktor des lac-operons 38

39 Merkmale induzierbarer Systeme (lac-operon): Induktor fehlt -> Operon abgeschaltet Kontrolle wird von Repressor ausgeübt, der das Operon abschaltet Regulatorische Gene (z. B. laci Gen) kodieren Proteine, welche die Expression anderer Gene regulieren Bestimmte Seq. (z. B. Operator) kodieren keine Proteine, sind aber Bindungsstellen für regulatorische Proteine 39

40 Repressor-Induktor-Bindung ist eine Gleichgewichtsreaktion Brown

41 Auch Glukose reguliert das lac-operon Katabolit-Repression: positive Kontrolle der Transkription durch den CAP-cAMP-Komplex CAP = catabolite acitivator protein Wenn Glukose im Medium vorhanden ist, muss Lactoseverwertung nicht angeschaltet sein Brown

42 Glukose steuert den camp-spiegel in der Zelle Glukose hemmt die Adenylatcyclase CAP- camp stimuliert die Transkription Nur in Gegenwart von camp kann CAP binden Brown CAP-cAMP erleichtert Bindung der RNA-Polymerase an den Promotor 42

43 CAP RNA-Polymerase CAP Purves et al

44 Glukose vorhanden: -> Adenylatcyclase gehemmt -> camp-spiegel niedrig ->CAP-Bindestelle am lac-operon frei-> lac-operon wird nur gering transkribiert Glukose nicht vorhanden: -> Adenylatcyclase aktiv -> camp-spiegel hoch -> CAP-cAMP bindet CAP Bindestelle -> RNA Polymerase kann gut binden -> Transkription des lac-operons effektiv 44

45 45

46 Katabolitrepression ermöglicht es E. coli in Anwesenheit von Glukose und Lactose bevorzugt Glukose zu verwerten Brown

47 Zwei Typen von Operons a) Induzierbare Operons: (z. B. lac-operon ): kodieren Enzyme für einen Stoffwechselweg, werden von dem Substrat des Stoffwechselweges reguliert, das den Abbau induziert Weitere Beispiele: Galactose- und Arabinose-Operon b) Reprimierbare Operons: (z.b. trp-operon): kodieren Enzyme, die an Biosynthesewegen beteiligt sind und werden vom Produkt des Reaktionsweges reguliert. Repressor kann nur mit Co-Repressor (Tryptophan) binden 47

48 Regulation durch Attenuation: das Trp-Operon Synthese von Trp sehr Energie- und Baustoffaufwendig, daher 2 Regulationsmechanismen: 1) Repression 2) Attenuation 48

49 Co-Repressor: Tryptophan fehlt die Aminosäure Tryptophan, werden die Enzyme zu seiner Synthese benötigt Ist Tryptophan im Medium vorhanden, muss das trp-opreon abschaltet sein Brown

50 Endprodukt-Hemmung (Feedback-Hemmung) Corepressor Purves et al

51 in trpr Mutanten wird trp-operon Expression weiter durch Trp reguliert, d.h. es muss zweiten Mechanismus geben + Trp: trpedcba mrna 141 nt - Trp: trpedcba mrna 7000 nt vorzeitige Termination der Transkription in Anwesenheit von Trp = Attenuation 51

52 Kopplung der Regulation der Termination an die Translation Attenuation Janning & Knust

53 ausreichende Mengen an Tryptophan DNA mrna ORF Ribosom Ribosom bewegt sich schnell verhindert, dass sich große Schleife bildet Terminatorschleife Transkription kommt zum Stillstand RNA-Polymerase wird gestoppt, dissoziiert vom DNA-Strang geringe Mengen an Tryptophan DNA mrna ORF Ribosom Ribosom stoppt, große Antiterminatorschleife bildet sich Antiterminatorschleife RNA-Polymerase Transkribiert weiter Transkription läuft weiter 53

54 Regulation der Genexprssion bei Eukaryoten Purves et al

55 Initiation der Transkription bei Eukaryoten Purves et al

56 Koordinierung der Genexpression durch Transkriptionsfaktoren Stressresponse-Element Purves et al

57 Viele regulatorische Elemente beeinflussen die eukaryotische Transkription Neben promotornahen regulatorischen Elementen liegen Enhancer (Verstärker) weit entfernt Aktivierung/ Reprimierung Transkriptionsfaktor DNA-Bindung -10 bis -50 kb entfernt Enhancer Start der Transkription 57

58 Transkriptionsfaktoren enthalten spezifische Strukturmotive, binden spezifische DNA-Sequenzen und beeinflussen die Transkription - positiv: Aktivator - negativ: Repressor erkennen spezifisch Nukleotidsequenzen von weniger als 20 nt wirken häufig als Dimere Helix-Turn-Helix-Motiv 2 α-helices, eine davon Erkennungshelix, binden als Dimere; auch bei Prokaryoten: z. B. E. coli trp-repressor Leucin-Zipper (Reißverschluß)-Motiv wirken als Dimer α-helix zur Bindung und zur Dimerisierung Zinkfinger-Motiv Proteine weisen Bereiche auf, die Zn 2+ -Ion einlagern, α-helix dient der Erkennung 58

59 Modell für die Genaktivierung aus der Entfernung Transkriptionsfaktor 59

60 Eukaryotische Gene besitzen viele Regulatorsequenzen, die von Transkriptionsfaktoren gebunden werden Enhancer-Sequenzen liegen weit vom Transkriptionsstart entfernt bis zu bp Purves et al

61 Eukaryoten: Kontrolle der Transkription durch die Chromatinstruktur Modifikation (z. B. Acetylierung) der Chromatinproteine (Histone) reguliert die Transkription Nukleosom 10 nm Histonoktamer Histon- Deacetylierung Histon-Deacetylase (HDAC) DNA offenes Chromatin -> transkriptionsaktiv Histon- Acetylierung Histon-Acetyltransferase (HAT) kondensiertes Chromatin -> transkriptionsinaktiv 30 nm 61

62 62

63 63

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