Wasser, ph-wert Phospholipide Proteine Aminosäuren, Peptidbindung Fettsäuren

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2 Wasser, ph-wert Phospholipide Proteine Aminosäuren, Peptidbindung Fettsäuren

3 Proteine / Peptidbindung / Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur Kohlenhydrate; Aldosen Ketosen, D, L, +, -,,, Anzahl der C-Atome; Pyranosen, Furanosen, glykosidische Bindung, Mono-, Di-, Oligo-, Polysaccharide

4 Aus mehreren verschiedenen Klassen von Molekülen Nucleotide: Phosphorsäure, Zucker (Pentose) und Base (Pyrimidin und Purin) DNA: D-Desoxiribose, Basen:Thymin, Cytosin, Adenin und Guanin RNA: D-Ribose, Thymin durch Uracyl ersetzt

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7 Biomembranen und das innere Milieu der Zelle

8 Zellmembran der Zelloberfläche (Plasmalemma) Barriere selektive Schleuse und Kommunikation Im Inneren: Protoplasma Endomembranen (Kompartimente, Organellen..)

9 Einige Zellorganellen Zellkern Chloroplast Chloroplast Vakuole Diktyosom

10 DAVSON und DANIELLI: bimolekularer Lipoidfilm, von beiden Seiten mit Proteinen bedeckt Modifikation: Fluid-mosaic Phospholipid Doppelschicht Proteine: Integral Peripher Biomembranen: meist assymetrisch

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15 Das Modell gilt inzwischen als überholt, Praktisch alle grundsätzlichen Annahmen sind in der Realität nicht gegeben: Membranproteine liegen in hoher Konzentration vor Schwimmen nicht in der Lipidschicht Beeinflussen sich gegenseitig Die meisten Transmembranproteine sind sehr viel größer als die typische Dicke einer ungestörten Lipiddoppelschicht Lokale Ordnung (schwer beobachtbar)

16 Lokale funktionale Ordnungsstrukturen Mikrodomänen in Lipidmembranen, in denen sich Cholesterin, Glycolipide und Sphingolipide anreichern Schwimmen wie Flöße auf der zweidimensionalen Flüssigkeit der Lipidmembran Lipid Rafts ordnen sich als flüssigkristalline Phase (Abschnitt) an Es bilden sich Domänen einer typischen Größe, die sich weder mischen, noch weiter fusionieren Kritik: Nachweis in lebenden Zellen bisher nicht gelungen

17 1. Nicht-Raft Membran 2. Lipid Raft 3. Mit Lipid Raft verbundenes Transmembranprotein 4. Nicht-Raft Protein 5. Glykosidische Veränderung (Protein, Lipid) 6. GPI verankertes Protein 7. Cholesterol 8. Glykolipid

18 Glycosylphosphatidylinositol-Anker Kommen in allen eukaryotischen Zellen vor Hauptaufgabe: Glycoproteine der Zelloberfläche an der Außenseite der Plasmamembran fest zu verankern Weitere Aufgaben: Führen zur erhöhten Beweglichkeit einiger Proteine auf der Membran Unterstützen die Signalübertragung sowie den zellulären Transport Wichtige Rolle bei der Bildung von Antigenen auf der Plasmamembran und führen somit zur Identifizierung der Zelle

19 Diffusion: Bestreben eines gasförmigen oder gelösten Stoffes, im Raum (Lösungs-mittel) gleichmäßig zu verteilen. Ursache: thermische Bewegung Osmose: Lösungen durch eine semiper-meable (haldurchlässige) Membran getrennt (nur Lösungsmittel geht durch)

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25 Passiver Transport Diffusion Über Phospholipid-Doppelschicht (z.b. Wasser) Schnelle Diffusion (Kanäle) Über Proteine: Wasser, An- und Kationen Erleichterte Diffussion (Carrier) Glukose, Nicht-Ionen Aktiver Transport (gegen ein Konzentrationsgefälle) Pumpen, Carrier Primär aktiver Transport Sekundär aktiver Transport

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32 Gefrierbruch, schematisch Phospholipid Doppelschicht integrale Proteine Messer periphäre Proteine

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36 Trockensubstanz: 50% Proteine 2-3% Lipoide Rest: Kohlenhydrate, Fette, Nucleinsäuren, anorganische Salze u.a. Kolloidähnliche Dispersion

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38 Reversible Einlagerung des Lösungsmittels (Wasser) zwischen die Moleküle des quellbaren Körpers (= reversible Volums- und Gewichtszunahme) Begrenzt, unbegrenzt quellbar; Quellungsdruck Sol (molekulardisperse Proteinlösung) - Gel (Vernetzung, Gerüst)

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40 Durch äußere Faktoren beeinflussbar: Ionenmillieu; 2wertige Ionen entladen Eiweiße stark; kleine Ionen (Li + und Cs + ) können sich Proteinen nähern und sie entladen ph-wert Quellungszustand; Ionenantagonismus (Verhältnis ein- zu zweiwertigen Ionen); besonders K + zu Ca 2+ für Pflanzen wichtig Ständiger Auf-, Ab- und Umbau

41 Aus drei Haupt-Fasertypen baut sich das Cytoskelett auf: Mikrotubuli, röhrenartige Fasern, sind die stärksten Form- und Stützgeber des Zellkörpers Mikrofilamente, auch Actinfillamente genannt, sind dünne Stäbe, die die Zugspannung neutralisieren Intermediärfilamente, in der Stärke zwischen dazwischen angesiedelt, bilden eine umfangreiche und vielfältige Familie von Cytoskelettproteinen

42 Konservative Strukturen 27 nm Durchmesser, 2,5 bis 30 µm lang Heller Innenraum (19 nm), dunkle Wand (4 nm) - und -Tubulin Können wachsen (Assoziation) und sich verkürzen (Dissoziation) Kalzium fördert die Depolymerisation Colchizin verhindert Aggregation (reversibel) Mikrotubulus organisierende Zentren (MTOC) Polarität

43 Mikrotubuli Bilden ein Tubulindimer -Tubulin -Tubulin 13 Einheiten Tubulindimere sind im Kreis angeordnet und bilden Protofilamente. der Durchmesser beträgt 27 nm Durch Anlagerungen der Tubulindimere wächst Tubulin in die Länge

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47 In manchen Zellen wachsen die Mikrotubuli aus einem Centrosom in Zellkernnähe hervor Das Centrosom ist eine Art Mikrotubulus- Organisationszentrum In Tierzellen hat das Centrosom ein Paar von Centriolen; jedes Centriol verfügt über neun Mikrotubulus-Dreiergruppen, die zu einem Ring angeordnet sind

48 Actin Monomere: ca 6 nm dick, asymmetrisch Bindungsstelle für ATP und Ca 2+ oder Mg 2+ Durch Polymerisation: fibrilläres F-Actin, gewundener Doppelstrang, 9-10 nm Durchmesser, funktionelle Polarität 5-10 % der zellulären Proteine Mit Myosin Komplexe; Cytochalasin B

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50 Bildung von F-Aktin 1 physiologische Ionenstärke G-Aktin 2 F-Aktin 1 + Mg 2+ oder Ca 2+ (+ATP) G - Aktin F- Aktin 1 Fibrilläres Aktin 2 Globuläres Aktin 3 Gift des Knollenblättepilzes Verschiedene Hemmstoffe des Aktins G-Aktin Phalloidin 3 Cytochalasin B oder D F-Aktin

51 Eigenschaft Mikrotubuli Mikrofilamente Durchmesser [nm] 28 (außen), 15 (innen) 7 9 Länge variabel variabel Polarität + / - + / - Struktur Röhre aus 13 Proteinfilamenten Filament aus 2 gewundenen Ketten Bausteine Tubulin G - Actin Energieüberträger GTP ATP Hemmstoffe Colchicin (Destabilisierung), Taxol (verhindert Verkürzung) Cytochalasin B Abbau), Phalloidin (vollständige Aggregation des G- Aktins) asozz. Motoproteine Dynein, Kinetin Myosin

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54 Den Zellen vielzelliger Tiere fehlen Wände, wie Pflanzenzellen sie haben. Sie verfügen über eine komplexe extrazelluläre Matrix (ECM) Hauptbestandteile der ECM sind Glycoproteine ECM-Proteine binden an Zelloberflächenrezeptoren aus der Gruppe der Integrine, die in die Plasmamembran eingelassen sind Funktionen der ECM: Unterstützung Adhäsion Bewegung Regulation

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56 Benachbarte Zellen in Geweben, Organen und Organsystemen haften oft aneinander und interagieren und kommunizieren miteinander durch den physischen Kontakt Interzelluläre Verbindungen ermöglichen diesen Kontakt Typen: Plasmodesmen oder Plasmodesmata tight junctions Desmosomen gap junctions

57 Bestehen aus rrna und Proteinen An ihnen erfolgt die Proteinbiosynthese 2 Größeklassen 80 S und 70 S S = Svedberg = Einheit des Sedimentationskoeffizienten (20 C, s) 2 morphologische und funktionelle Untereinheiten 70 S: Prokaryonten, 80 S: Eukaryonten

58 Oft an mrna perlschnurartig aneinandergereiht: Polyribosomen oder Polysomen Polysomen für sekretorische Proteine und Glykoproteine: membrangebunden. Große Untereinheit sitzt im ER bis pro Zelle (40 % der Trockenmasse bei wachsenden Zellen!)

59 Ribosom eines Prokaryonten (schematisch) Ribosomen im Elektronenmikroskop

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63 ER: durchzieht Cytoplasma, 5-6 nm dick, von Biomembranen begrenzt Kommunizierendes System von Hohl-räumen, Kanälen und Zisternen Inhalt in Zusammensetzung wesentlich vom Cytoplasma unterschieden; Ca-Speicher In Bewegung Glattes und rauhes ER (Protein-synthese )

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65 ER im Elektronenmikroskop

66 Gesamtheit = Dictyosomen Stapel abgeflachter, durch Membranen begrenzter Hohlräume Proteine des rer werden weitergeschleust, auch Synthese und Um- und Abbau cis (=Regenreations-, Bildungsseite) und trans- Seite (=Sekretions-, Reifungsseite) Zisternenprogression oder Vesikeltransport

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68 Golgi im Elektronenmikroskop

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70 Dictyosom, 3-D Modell trans - Seite Vesikel cis - Seite

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