und Reinstruktur Die Sekundärstruktur ist die Anordnung der Aminosäurenkette, wobei man in zwei Arten unterscheidet: o Faltblatt- oder β- Struktur

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1 Aufbau von Proteinen insbesondere unter Betrachtung der Primär-,, Sekundär-,, Tertiär-,, Quartär-,, Supersekundär- und Reinstruktur Primärstruktur Unter Primärstruktur versteht man in der Biochemie die unterste der Strukturinformation eines Biopolymers, daher die Sequenz der einzelnen Bausteine. Bei Proteinen ist dies einfach die Abfolge der einzelnen Aminosäuren. Aus der Primärstruktur eines Proteins leiten sich seine weiteren Strukturen zwingend ab. Die Abbildung zeigt die Abfolge der einzelnen Aminosäuren. Mesomerie - Stabilisierung siehe Sekundärstruktur Sekundärstruktur Die Sekundärstruktur ist die Anordnung der Aminosäurenkette, wobei man in zwei Arten unterscheidet: o Faltblatt- oder β- Struktur Mersomerie der Peptidbindung: partielle Doppelbindungen (nicht frei drehbar) Stabilisierung der Proteine o Helix- oder α -Struktur Die Helix - Struktur bildet eine Spiralform die durch intramolekulare H-Brücken stabilisiert wird. Seite 1 von 5

2 Tertiärstruktur Die Tertiärstruktur ist das Erscheinungsbild der gesamten Peptidkette, wobei man in zwei Arten unterscheidet: o Unechte Tertärstruktur (=unecht, weil nur eine Art der Sekundärstruktur vorhanden ist) Faserproteine Die gesamte Kette liegt in einer regulären Struktur vor. z.b.: Wollkeratin (α - Helix), Seidenfibroin (β - Faltblatt), Collagen (Tripelhelix) Die Stabilisierung der einzelnen Moleküle untereinander (Faserbildung) erfolgt durch intermolekulare Wechselwirkungen (meist H-Brücken). Die Abbildung zeigt zwei Arten von Faserproteinen: α - Helix (links) und β - Faltblatt (rechts) o Echte Tertärstruktur (=echt, da eine Mischung der Arten der Sekundärstruktur vorhanden ist) Globuläre Proteine Die gesamte Kette besteht aus regulären Abschnitten (α - Helix und β - Faltblatt), die sich mit irregulären Abschnitten (random coiled) abwechseln. Die Stabilisierung des Proteinmoleküls ( Faltung ) erfolgt durch intramolekulare Wechselwirkungen (H-Brücken, Disulfid-Brücken, etc.) Quartärstruktur Die Quartärstruktur ist die Anordnung mehrerer Untereinheiten (Peptidketten) eines Moleküls. WICHTIG! Nicht alle Proteine besitzen eine Quartärstruktur (Untereinheiten)!! Die Abbildung zeigt ein Protein mit 3 Untereinheiten. Supersekundärstruktur Seite 2 von 5

3 Von Supersekundärstruktur spricht man, wenn in einer Polypeptidkette bestimmte Elemente der Sekundärstruktur überwiegen: 1. Proteine mit überwiegender α- Str. z.b. Myoglobin 2. Proteine mit überwiegender β- Str.: z.b. Immunglobuline 3. zusammenhängender Helix und Faltblattbereich z.b.: Lysozym 4. Proteine mit regelmäßig abwechselndem Helix- und Faltblattbereich (α-β-α-β) z.b.: Dehydrogenasen Reinstruktur 1. α- Helix- Struktur: α- Keratin (Prot. Für Haare) 3 Helices sind zu einer Protofibrille verdreht 11 Protofibrillen ordnen sich zu Bündeln nach einem Muster : Mikrofibrille Seite 3 von 5

4 hundert Mikrofibrillen zu einer Makrofibrille mehrere Makrofibrillen bilden Zellen mehrere Zellen bilden ein Haar 2. β- Faltblatt- Struktur: Seide (Seidenfibroin) Die Abbildung zeigt antiparallele β- Ketten β - Faltblätter können entweder von benachbarten Polypeptidketten, die in die gleiche Richtung laufen (parallele Ketten) (Die eine Kette läuft von C in N Richtung und die benachbarte auch in von C in N Richtung) gebildet werden oder von einer Polypeptidkette, die auf sich selbst zurückfaltet, so dass die Laufrichtung zu der des direkten Nachbarn entgegengesetzt ist (antiparallele Ketten) (die eine Kette läuft von C in N Richtung und die Benachbarte von N in C). Sowohl das antiparallele als auch das parallele β -Faltblatt werden durch Wasserstoffbrücken, die die Peptidbindungen benachbarter Ketten verbinden, zusammengehalten und erzeugen somit eine sehr starre Struktur. Seite 4 von 5

5 3. Kollagen: Kollagenhelix (Faserprotein des Bindegewebes) Besteht zu je einem Drittel aus Glycin, Prolin und Hydroxiprolin Die Abbildung zeigt die Helixstruktur des Kollagens Seite 5 von 5

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