3 Proteinstrukturen. Modul Bioinformatik von RNA- und Proteinstrukturen. Stephan Bernhart. 5. Mai Professur Bioinformatik
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1 3 Proteinstrukturen Modul Bioinformatik von RNA- und Proteinstrukturen Stephan Bernhart Professur Bioinformatik 5. Mai 2014 Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
2 Sekundärstruktur β-faltblatt α-helix rechts gedrehte Spirale, 3,6 As pro Windung stabilisert durch H 2 -Brückenbindungen zw. 1. und 4. As (in Windung) Seitenketten zeigen nach auÿen sehr stabil 2 Pp-ketten zieharmonikaartig verknüpft antiparallel, parallel Peptidgruppen - Fächern, C-Atome - Kanten Stabilisierung durch H 2 Bb zw. Peptidbindungen Seitenketten sehr nah beieinander tephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
3 Protein Sekundärstrukutr 2 Weitere Strukturtypen: (β)turn verbindet Helices und Faltblätter Turns enthalten oft polare und geladene Aminosäuren Sind an der Oberäche von Proteinen und oft an aktiven Zentren. Dadurch weniger stark in ihrer Struktur eingeschränkt Coil (Knäuel): Alles, was nicht Helix, Faltblatt oder Turn ist. tephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
4 Ramachandran Plot Trägt die erlaubten φ-ψ Kombinationen für den Backbone auf Generell haben AS mit kleineren Seitenketten mehr Möglichkeiten Prolin ist ein Sonderfall Originale Version Gemessene Version (heutige Daten) Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
5 Sekundärstrukturvorlieben der Aminosäuren Jede Aminosäure (jedes Aminosäurepaar hat einen eigenen Ramachandran Plot Deshalb haben die Aminosäuren auch unterschiedliche Häugkeiten in den einzelnen Strukturklassen Glycin Prolin Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
6 Unterschiede zur RNA-Sekundärstrukturvorhersage Protein Sekundärstrukutren haben keine so starke energetische Stabilisierung Grund: Wasserstobrücken können auch mit umgebenden Wasser gebildet werden. Die Stabilisierung ist grösstenteils entropischer Natur (Bei Bindung an Wasser gehen Bewegungsfreiheitsgrade verloren) Non-crossing nicht sinnvoll gegeben Strukturvorhersagen durch Energieminimierung sind also nicht möglich Man geht auch nicht von einer hierarchischen Faltung aus Wegen fehlender Energiefunktionen keine Zustandssummen Sekunärstrukturen werden knwoledge - based vorhergesagt Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
7 Chou Fasman Algorithmus Algorithmus zur Vorhersage von Proteinsekundärstrukturen aus den 1970ern Beruht auf empirischen Frequenzen der Aminosäuren in den einzelnen Strukturmerkmalen Zunächst werden allen Aminosäuren ihre Werte aus der folgenden Tabelle zugeordnet: Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
8 Chou Fasman Tabelle Name P(α) P(β) P(Turn) f(i) f(i+1) f(i+2) f(i+3) Alanin Arginin Aspartat Asparagin Cystein Glutamat Glutamin Glycin Histidin Isoleucin Leucin Lysin Methionin Phenylalanin Prolin Serin Threonin Tryptophan Tyrosin Valin Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
9 Chou Fasman II Dann werden Helices identiziert: Nukleationspunkte werden identiziert: 4 AS eines intervals der Länge 6 müssen P(α) > 100 erfüllen Von diesen aus werden die helicale Bereiche verlängert, bis für ein Interval von 4 AS gilt:p(α) < 100 Die identizierten Bereiche werden als Helix bezeichnet, wenn sie: Länger als 5 AS sind Das mittlere P(α) grösser ist als das mittlere P(β) Solange, bis keine neuen Helices mehr gefunden werden Ähnlich wird für Faltblätter vorgegangen: Nukleationspunkte werden identiziert: 3 AS eines intervals der Länge 5 müssen P(β) > 100 erfüllen Von diesen aus werden die Faltblattbereiche verlängert, bis für ein Interval von 4 AS gilt:p(β) < 100 Die identizierten Bereiche werden als Faltblatt bezeichnet, wenn sie: Ein mittleres P(β) > 105 haben Das mittlere P(β) grösser ist als das mittlere P(α) Überschneidungen werden dem Strukturtyp mit der höheren mittleren Wahrscheinlichkeit zugeordnet. Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
10 Chou Fasmann III Turnvorhersagen werden für Tetramere berechnet p(t, j) = f (j)f (j + 1)f (j + 2)f (j + 3) Ein Turn an Stelle j existiert dann, wenn gilt p(t, j) > Das Tetramer ein mittleres P(turn) > 100 hat Die mittleren P(α) < P(turn) und P(β) < P(turn) für das Tetramer Nachteil: (Originale) parameter schlecht (weil Datenbasis zu klein) Nachteil: Wahrscheinlichkeiten sind unabhaängig von den Nachbarn Nachteil: Zu viele helicale Bereiche und Faltblätter und zu wenige Turns werden vorhergesagt Nachteil: Performance ist schwach (ca %) im Vergleich zu moderneren Methoden Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
11 GOR algorithmus Algrithmus nach Garnier, Osguthorpe and Robson Auch auf Häugkeiten von AS in Sekundärstrukturelementen basierend Allerdings werden die Nachbarn auch in Betracht gezogen Fenster der Länge 17 werden gescored Es gibt eine 17x20 Matritze für jeden Strukturtyp Darin stehen bedingte Wahrscheinlichkeiten Jede dieser Matritzen wird evaluiert, der beste Score gewinnt Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
12 GOR algorithmus Helices brauchen mind. 4 aufeinanderfolgende helix basen Faltblätter brauchen mind. 2 Durch Hinzunahme evolutionärer Information kann die Leistung des Algorithmus noch gesteigert werden. Trotzdem bleibt die Genauigkeit etwas hinter der der Methoden zurück, die auf machinellem lernen beruhen. Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
13 Machinelles Lernen Moderne Sekundärstrukturvorhersageprogramme arbeiten vorwiegend mit der Methode des maschinellen Lernens. Dabei werden meist für Sequenzmotive verschiedener Grösse Vorhersagen gemacht. Die grosse Zahl von bekannten Proteinstrukturen macht das Trainieren auch für grosse Motive möglich. Folgende Methoden wurden schon benutzt: Neuronale Netze (z.b. PSIPRED, JPRED) Conditional Random Fields Support Vektor Maschinen (gut für turns) Mit diesen können Genauigkeiten bis zu 80% erreicht werden. Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
14 3D Strukturvorhersage Levinthal Paradoxon: Versuchte ein Protein alle möglichen Strukturen, dauerte das länger, als das Universum existiert. Trotzdem nden Proteine ihre Struktur Erklärungen beinhalten modulares Falten, unterstütztes Falten, diverse Faltungstrichter Wir versuchen, die 3D Struktur von Biomolekülen vorherzusagen Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
15 Homologiemodellierung Es gibt weit weniger Proteinfaltungen (1300) als Proteinsequenzen Es werden järlich nurmehr wenige neue Faltungen gefunden Fast alle neu identizierten Proteine haben also eine Faltung (grobe Struktur) die schon in Datenbanken vorkommt Evolutionär konservierte Proteine haben auch eine konservierte Faltung Mittels Alignment Algorithmen kann man aus Sequenzen mit bekannter Struktur diejenige auswählen, die evolutionär am nächsten ist Die Struktur der gefundenen Sequenz wird dann als Gerüst genommen, die neue Sequenz (dh ihre AS) hineingelegt. Dann wird die Energie minimiert (siehe hinten) Genauigkeit ist Abhängig von der Sequenzidentität: bei 70% Sequenzidentität nm für C(α) bei 25% noch 0.2â 0.4 nm (C(α)) Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
16 Homologiemodellierung II Homologiemodellierung ist ein 4-Stuger Prozess: Auswahl der Vorlage (z.b. mit BLAST, Protein threading) Nur Vorlagen mit gutem E-Value verwenden Zur Auswahl auch andere Informationen (2D Struktur, coverage) berücksichtigen Sequenzalignment (manchmal auch Prole alignment) Bauen des Modells Aus Fragmenten der bekannten Struktur(en): Kern von einer Struktur, Aussen möglicherweise von einer Anderen Aus Segmenten der Sequenz: Kleine Stücke (von möglicherweise unterschiedlichen Vorlagen) werden zusammengesetzt Verwenden räumlicher Einschrà änkungen: Z.B torsionswinkel des Backbones und cα Distanzen werden eingeschränkt. (Analog zur NMR Strukturidentizierung) Auch für Loops gut geeignet Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
17 Homologiemodellierung III Bewertung der Struktur Eine Energiefunktion wird auf die Struktur angewandt, um die Vorhersagequalität einzuschätzen Mit Stastistischen (Kontakt)Potentialen Mit physikalischen Kraftfeldern Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
18 Threading (Fädeln)/Fold recognition Wenn man durch Alignment keinen guten Kandidaten fürs homology modelling ndet, kann man threading verwenden. Man Benutzt eine Datenbank bekannter Strukturen (PDB, SCOP, etc) und verwirft zu ähnliche Sequenzen Man benutzt eine Scoringfunktion Möglichst schnell (Sehr viele Strukturen müssen gescored werden) Am einfachsten: Prole (1D) Scoring => prole Alignment. Sonst meist stochastische Ansä Man aligniert die Sequenz mit Hilfe der Scoringfunktion an jede Struktur aus der Datenbank Die statistisch wahrscheinlichste Strukturvorlage wird als Ausgangspunkt für homology modelling verwendet Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
19 Gitterproteine Starke Vereinfachung des Faltungsproblems AS werden auf Punkte auf einem Gitter reduziert. Meist werden kubische oder Dreiecksgitter verwendet. Meist werden AS in nur zwei Gruppen eingeteilt (Hydrophob udn Polar) Einfachste Energiefunktion: maximiere Anzahl der H-H Kontakte Gesucht wird ein sich selbst vermeidender Pfad durch das Gitter Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
20 Gitterproteine Taken from K. J. Chem. Phys. (2000) Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
21 Molekularmechanik Mit Hilfe physikalischer Kraftfelder wird Molekülstrukturen eine Energie zugewiesen Proteine und Nukleinsäuren sind (viel) zu gross für die Anwendung von quantenmechanischen (auch semi-quantenmechanischen) Ansätzen. Daher wird ein rein mechanischer Ansatz verwendet Mittels geeigneter Minimierungsverfahren (z.b. gradient descent) kann man eine Struktur lokaler minimaler Energie nden Ausserdem kann das globale optimum mit Methoden wie simulated annealing oder anderen Monte Carlo Verfahren gesucht werden. Die Energie einer Struktur setzt sich aus kovalenten und nicht kovalenten Teilen zusammen. E(S) = E kovalent (S) + E nicht-kovalent (S) Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
22 Kovalente Terme Die Kovalenten Terme setzen sich aus Bindunslängen Bindungswinkeln Torsionswinkeln zusammen. E kovalent (S) = E bindung (S) + E Winkel (S) + E Torsion (S) Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
23 Nicht kovalente Terme Die nicht kovalenten Terme setzen sich aus Elektrostatischen Wechselwirkungen Van der Waals Wechselwirkungen zusammen. E nicht kovalent (S) = E elektrostatisch (S) + E Van der Waalsl (S) Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
24 Bindungslänge Chemische Bindungen haben einen Gleichgewichstabstand Abhängig von Atom und Bindungstypen Wird als harmonisches Potential oder Morse potential modelliert Sehr stark, aber auch sehr lokal, nur O(n) für n Atome harmonisch: Morse: E Bindung (S) = E Bindung (S) = Alle Bindungen Alle Bindungen k e (r r 0 ) 2 D e (1 e a(r r 0) ) 2 r 0 = Gleichgewichtsabstand, D e =Dissoziationsenergie, k e = Kraftkonstante und a= k e /2D e Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
25 Morse Potential Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
26 Bindungswinkel Die Torsionswinkel zwischen 3 Atomen, die durch 2 Bindungen verknüpft sind O(n) Abhängig von Bindungstyp und -atomen E Winkel (S) = Alle Bindungswinkel k e (α α 0 ) 2 Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
27 Torsionswinkel Die Torsionswinkel zwischen 4 Atomen, die durch 3 Bindungen verknüpft sind (vgl. φ und ψ im Ramachandran plot) Schwächer als die anderen 2 kovalenten Terme O(n) (Maximal 1 mal pro Bindung) Abhängig von Bindungstyp und -atomen E Torsion (S) = k e (1 + cos(nα α 0 )) Alle Bindungen UC Davis ChemWik Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
28 Elektrostatische Wechselwirkungen Werden über das Coulomb potential berechnet Werden nur langsam mit Abstand kleiner Dadurch sind sehr viele Terme zu berechnen Versuch, durch Abschneiden (am besten mit dampening function) die Anzahl an berücksichtigten Interaktionen zu verringern Meist noch ein eigener Wasserstobrückenterm q i q j E elektrostatisch (S) = i,j e x r ij mit q i der Ladung von Atom i, r ij der Distanz von i und j sowie e x einer z.b. Lösungsmittelabhängigen Konstante Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
29 Van der Waals Wechselwirkungen Beinhlatet alle Kräfte, die zu keiner der anderen Kategorien gehören Das sind Kräfte zwischen (induzierten und permanenten) Dipolen Sinken sehr stark mit dem Abstand Werden meist mit einem Lennard Jones Potential beschrieben E Van der Waals (S) = [ ] η ( r m r )12 2( r m r )6 i,j mit η der Tiefe des Potentialtopfs und R m dem Abstand beim Minimum Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
30 Lösungsmittel Das Lösungsmittel spielt bei der Berechnung eine wichtige Rolle Berechnungen im Vakuum geben falsche Ergebnisse bei Biomolekülen Es müssen allerdings sehr viele Wassermoleküle berechnet werden (langsam) Ein Lösungsansatz ist Implicit Solvent, wo die Eekte des Lösungsmittels simuliert werden Das führt natürlich zum fehlen von strukturell wichtigen Wassermolekülen Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
31 Bilder aus wikipedia, wenn nicht anders angegeben Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5. Mai / 1
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