co2 arteriell venös arteriovenöse Differenz
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- Jobst Bieber
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1 po2 arteriell venös pco2 arteriell venös ph arteriell venös O2-Sättigung so2 arteriell venös O2-Gehalt co2 arteriell venös arteriovenöse Differenz CO2-Gehalt cco2 arteriell venös Hypoxie Hypoxämie
2 arteriell: 40 mmhg venös: 46 mmhg arteriell: 100 mmhg venös: 40 mmhg arteriell: > 97 % venös: 75% arteriell: 7,4 venös: 7,37 arteriell: 500 ml venös: 530 ml arteriell: 200 ml venös: 150 ml arteriovenöse Differenz: 50 ml verminderter co2 verminderter po2 Sauerstoffmangel im Blut
3 Hypoxigenation Henry-Gesetz Physikalische Löslichkeit O2 Hüfner-Zahl O2-Sättigung [%] 100 Linksverschiebung normal 80 Rechtsverschiebung 60 P50 50% 40 Halbsättigungsdruck po2 [mmhg] DR Die Sauerstoffbindungskurve Strukturen des Hämoglobins T- und R- Struktur Kooperativer Effekt
4 C = Konzentration des Gases α = (Bunsen)-Löslichkeitskoeffizient des Gases P = Partialdruck des Gases verminderte Sauerstoffsättigung Die Konzentration eines physikalisch gelösten Gases ist proportional zu seinem Partialdruck über der Flüssigkeit 1 Mol Häm bindet 4 Mol O2 1 g Hämoglobin kann 1,34 ml O2 binden (Hüfner-Zahl) in 1l Blut werden 200 ml O2 chemisch gebunden transportiert geringe physikalische Löslichkeit in 1 l Blut sind physikalisch gelöst: - 2,85 ml O2-1% des gesamt transportierten O2 der Rest des O2 wird chemisch an Hämoglobin gebunden transportiert O2-Sättigung [%] Linksverschiebung Rechtsverschiebung normal P50 = 27 mmhg po2, bei dem 50% aller Bindungsstellen des Häms von O2 besetzt sind 60 P50 50% po2 [mmhg] DR bei Anlagerung des ersten O2-Moleküls Lösung der Salzbindungen leichtere Anlagerung für weitere O2-Moleküle S-Verlauf der Sauerstoffbindungskurve T-Struktur: tense-struktur - desoxygeniertes Hämoglobin - durch 8 Salzbindungen gespannt R-Struktur: relaxed-struktur - oxygeniertes Hämoglobin - durch Anlagerung eines O2-Moleküls Zug auf das proximale Histidin des Globins Lösung der Salzbindungen
5 Sauerstoffbindungskurve von Myoglobin Pufferkraft des Hämoglobins Rechtsverschiebung der Sauerstoffbindungskurve Linksverschiebung der Sauerstoffbindungskurve Bohr-Effekt Carboxyhämoglobin Methämoglobin/Hämiglobin Häm- und Pulsoxymetrie
6 Vorteile: - hohe Konzentration - hoher Histidingehalt - viele negativ geladene Aminosäuren desoxygeniertes Hämoglobin puffert besonders stark Myoglobin besitzt nur 1 Bindungsstelle kein kooperativer Effekt möglich Bindungskurve = Hyperbel freie NH2-Gruppen binden CO2 (= Carbaminohämoglobin) Ursachen: - sinkender pco2 - sinkende H + -Konzentration (steigender ph) - sinkende 2,3-Bisphosphoglycerat-Konzentration (vernetzt β-ketten des Hämoglobins) - sinkende Temperatur Folge: - Affinitätszunahme des Hämoglobins - erschwerte Sauerstoffabgabe - erniedrigter P50-Wert Ursachen: - steigender pco2 - steigende H + -Konzentration (sinkender ph) - steigende 2,3-Bisphosphoglycerat-Konzentration (vernetzt β-ketten des Hämoglobins) - steigende Temperatur Folge: - Affinitätsabnahme des Hämoglobins - leichtere Sauerstoffabgabe - erhöhter P50-Wert angelagertes CO an Hämoglobin - hat 300 x höhere Affinität an Hb als O2 - entsteht in geringen Mengen beim Hämabbau Hämoglobin geht in R-Struktur über noch unblockiertes Hämoglobin weist eine erhöhte Affinität zu O2 auf erschwerte Sauerstoffabgabe im Gewebe physiologischer COHb-Anteil: 1% (Raucher: bis zu 10%) Die O2-Bindung an Hämoglobin ist abhängig vom ph und dem CO2-Partialdruck - ph-senkung und pco2-zunahme H + - H + stabilisiert die T-Struktur Stabilisierung der desoxygenierten Hämoglobinform Verminderung der Sauerstoffaffinität Prinzip: Photometrie Puls-Oxymetrie: partielle Sauerstoffsättigung - in-vivo - Messung bei 660 nm (rot) und 940 nm (infrarot) Häm-Oxymetrie: Bestimmung aller Hb-Derivate - in-vitro - 6 unterschiedliche Wellenlängen - genauer als Puls-Oxymetrie Hämoglobin mit oxidiertem Eisen (Fe 3+ ) Reduktion von Fe 3+ durch: NADH-abhängige-MetHb-Reduktase Affinität der restlichen nicht oxidierten Bindungsstellen erhöht physiologischer MetHb-Anteil: 1-2%
7 CO2-Transportformen Haldane-Effekt CO2-Diffusion vom Gewebe ins Blut innere Atmung CO2-Abgabe in den Lungenkapillaren äußere Atmung Die CO2-BIndungskurve po2 der Mitochondrien Prinzip der letzten Wiesen Henderson Hasselbalch-Gleichung
8 beschreibt die Fähigkeit des Hämoglobins, bei O2-Abgabe H + und CO2 aufzunehmen (und umgekehrt) 10 % physikalisch gelöst (= 26,75 ml/l Blut) 5-10 % an Aminogruppen des Hämoglobins gebunden = Carbamino-Hämoglobin 80 % als HCO3 - Gesamtkonzentration im Blut: 500 ml CO2/l Blut Alveole Kapillare Gewebe Kapillare Carboanhydrase H + HbO2 Carboanhydrase H + H + + HbO2 CO2 CO2 + H2O H2CO3 H + + HCO3 - HHb HCO3 - Cl - CO2 CO2 + H2O H2CO3 HCO3 - HHb HCO3 - O2 O2 HCO3 - O2 O2 Cl - SL SL CO2-Konzentration [mmol/l] physiologische Bindungskurve spo2 = 0% spo2 = 100% 1-3 mmhg CO2 chemisch gebunden 10 arteriell gemischt venös pco2 [mmhg] CO2 physikalisch gelöst hyperboler Verlauf ohne Sättigungsplateau SN Zellen am Kapillarende reagieren besonders leicht auf O2-Mangel
9 Pufferkapazität β Puffersysteme geschlossen offen Gesamtkonzentration aller Pufferbasen Bikarbonat-Puffer Konzentration von HCO3 - im Blut log(20) Proteinat-Puffersystem Phosphat-Puffersystem
10 [HA] bzw. [A - ] [mmol/l] geschlossenes Puffersystem: kein Reaktionspartner kann entweichen offenes Puffersystem: - ein Reaktionspartner kann konstant gehalten werden - größere Pufferkapazität Puffersäure [HA] ph 2 4 pks = Pufferkurve für einen Puffer mit pks = 5 β ph = pks Pufferbase! [A - ] SN Steigung der Pufferkurve bei bestimmtem ph beste Pufferkapazität bei ph = pks offenes Puffersystem pks = 6,1 (weit entfernt vom Blut-pH) Konzentration von HCO3 - im Blut: 24 mmol/l (hohe Konzentration wichtiger Puffer) ca. 50% des Gesamtpuffersystems 48 mmol/l (v.a. Bikarbonat- und Proteinatpuffer) Aussage über das metabolische System 1,3 24 mmol/l geschlossenes Puffersystem pks = 6,8 geringe Konzentration geringer Anteil am Gesamtpuffersystem geschlossenes Puffersystem puffert über ionisierbare Aminosäureketten wichtig: Albumin und Hämoglobin ca. 50% des Gesamtpuffersystems
11 Ammonium-Puffer ph-regulation durch die Niere ph-regulation durch die Leber Renale De-novo-Generierung von HCO3 - Atemzentrum Lokalisation Atemrhytmus, Atemfrequenz Chemorezeptoren zentral und peripher Intrazellulärer ph Hering-Breuer-Reflex
12 Ausscheidung fixer Säuren Sekretion von H + Reabsorption von HCO3 - Ausscheidung von NH4 + De-novo-Generierung von HCO3 - offenes Puffersystem pks = 9,1 kaum Bedeutung für die Blutpufferung durch Abbau von Glutamin (aus der Leber) vereinfachte Reaktion: Glutamin 2 NH Oxoglutarat 2 Oxoglutarat 2 HCO3 - Enzyme: - renale Glutaminase - Glutaminatdehydrogenase Aktivierung bei Azidose Bildung von Harnstoff: 2 NH4 + [...] Harnstoff + 2 H + Verbrauch von HCO3 - : 2 H HCO3 - Enzym: hepatische Glutaminase Aktivierung bei Alkalose Bildung von Glutamin: Glutamat + NH3 Glutamin ( Niere) Enzym: Glutamin-Synthetase Aktivierung bei Azidose Zentrale Chemorezeptoren: Lokalisation: Medulla oblongata Lokalisation: Medulla oblongata Messung: pco2 und ph im Liquor Vorgabe des Atemrhythmus: ventrale respiratorische Gruppe Periphere Chemorezeptoren: Lokalisation: Glomus aorticum und Vorgabe der Atemfrequenz: Glomus caroticum dorsale respiratorische Gruppe Messung: pco2, ph und po2 im Blut Leitung: N. vagus und glossopharyngeus Afferenzen: kortikal und peripher (z.b. Chemosensoren) Mechanismus: über Dehnungsrezeptoren im Lungenparenchym 1. Inspiration: Zunehmende Dehnung 2. Weiterleitung der Dehnungsinformation über N.vagus (über Ncl. tractus solitarii) 3. Hemmung der Inspiration ph = 7,2
13 Hyperventilation Hypoventilation Basenüberschuss (BE) Standardbikarbonatkonzentration Aktuelles Bikarbonat Anionenlücke Subtraktionsazidose/-alkalose Additionsazidose/-alkalose
14 verminderte CO2-Abatmung pco2 erhöht (Hyperkapnie) Zunahme von [H + ] Azidose vermehrte CO2-Abatmung pco2 erniedrigt (Hypokapnie) Abnahme von [H + ] Alkalose Definition: Bikarbonatkonzentration im Blut unter Standardbedingungen: - nach Blutbegasung mit pco2 = 40 mmhg, - bei 37 C - 100% O2-Sättigung Normalwert: mmol/l Menge an Säure/Base, die einer Blutprobe zugegeben werden muss, um ph = 7,4 zu erreichen Normalwert: - 3 bis + 3 mmol/l - positiv: Basenüberschuss Säurezugabe - negativ: Basenmangel Basenzugabe Aussage über das metabolische System Aussage über das metabolische System Definition: [Na + ] - ([Cl - ] + [HCO3 - ]) Normalwert: 10 ± 2 mmol/l Definition: Bikarbonatkonzentration unter Blutbedingungen Normalwert: mmol/l geringe Aussagekraft Ursache = erhöhter Säuren-/Basenanfall Ursache = erhöhter Basen-/Säurenverlust
15 Retentionsazidose Ablauf einer Störung des Säure-BaseHaushaltes Primär respiratorische Azidose Primär respiratorische Alkalose Primär metabolische Azidose Primär metabolische Alkalose Auswirkungen einer Azidose auf den Kaliumhaushalt
16 Akute Störung: - Parameter eines Systems verändert (v.a. BE oder pco2) - ph weicht von 7,4 ab Teilkompensierte Störung: - Parameter beider Systeme verändert - ph weicht von 7,4 ab Ursache = beeinträchtigte Säurenausscheidung Voll kompensierte Störung: - Parameter beider Systeme verändert - ph = 7,4 Ursache: Hyperventilation Ursache: Hypoventilation pco2 akut: pco2 akut: Folge: ph Folge: ph, Hypoxie BE akut: normal Standard-HCO3-: normal Kompensation: metabolisch (nach einigen h) BE akut: normal Standard-HCO3-: normal Kompensation: metabolisch (nach einigen h) BE kompensiert: BE kompensiert: pco2 kompensiert: pco2 kompensiert: Ursache: z.b. Verlust von Magensäure Ursache: Keto-/Laktatazidose u.a. BE akut: BE akut: Folge: ph Folge: ph pco2 akut: normal Standard-HCO3-: pco2 akut: normal Standard-HCO3-: Kompensation: respiratorisch (nach Minuten) BE kompensiert: Kompensation: respiratorisch (nach Minuten) BE kompensiert: pco2 kompensiert: pco2 kompensiert: Grundlage: H+/K+-Antiport bei Azidose: H+-Transport ins Zellinnere K+-Antiport ins Blut Hyperkaliämie bei Azidose
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