Die Kinetik zusammengesetzter Reaktionen

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1 Die inetik zusammengesetzter Reaktionen o Beispiele von zusammengesetzter Reaktionen o Homogene Catalyse: erkmale homogen-catalysierter Reaktionen o Enzymcatalysierte Reaktionen P. Atkins, J. de Paula, Physikalische Chemie, Wiley-VCH Verlag GmbH& Co, 2006, G. Wedler, H-J. Freund, Lehrbuch der Physikalischen Chemie, Wiley-VCH Verlag GmbH& Co, 2010, Bilder in Skripts: von P. Atkins, J. de Paula, Physikalische Chemie, Wiley-VCH Verlag GmbH& Co, 2006, 23.3

2 Beispiele von zusammengesetzter Reaktionen ettenreaktionen ( Gasphasenreaktionen) Polymerisationen (ettenreaktionan in flüssiger Phase) Homogene Catalyse Photochemische Reaktionen ettenreaktionen = bei einer Reaktion ensteht in einem Schritt ein Zwischenprodukt, welches zu einem nächsten Zwischenprodukt weiterreagiert, und so weiter. Wird in PC-II erklärt Catalyse = chemische Reaktion mit Hilfe von atalysatoren ausgeführt -Homogene Catalyse - Heterogene Catalyse

3 atalysatoren atalysator eine Reaktion beschleunigt, ohne dass sie selbst (Netto)reaktion eingeht. setz die Aktivierungenergie einer Reaktion herab Die Wirkungsweise eines atalysators beruht auf seiner öglichkeit, den echanismus einer chemischen Reaktion derart zu verändern: Einen alternativen Reaktionweg umgeht den langsamen, geschwindigkeitsbestimmenden Schritt der unkatalisierten Reaktion. Homogener atalyator = befindet sich in der gleichen Phase wie die Reaktionsmischung Heterogener atalysator = befindet sich in einer anderen Phase wie die Reaktionsmischung (z.b. fester atalysator in Gasphasenreaktion : Hydrierung von Ethen Ethan - man verwendet Pt, Ni, Pd)

4 atalysatoren: Beispiele (1 & 2) Beispiel 1: Enzyme: biologische atalisatoren hochspezifisch können die Geschwindigkeit der Reaktion dramatisch steigen die Aktivierungsenergie der Zersetzung von H 2 O 2 in Lösung 76 Jmol -1 die Aktivierungsenergie der Zersetzung von H 2 O 2 durch I - 57 Jmol x schneller! die Aktivierungsenergie der Zersetzung von H 2 O 2 durch Ensyme 8 Jmol -1 Beispiel 2: x schneller (295º)! die Aktivierungsenergie der Zersetzung von Rohrzucker (Hydrolyse) 107 kj/mol die Aktivierungsenergie der Zersetzung von Rohrzucker durch Saccharase 36 Jmol x schneller (310º)!

5 atalysatoren: Beispiele (3) ettale: Platin, Rhodium, Palladium, Braunstein katalysieren die Hydrierung und Dehydrierung von Ethanol. ettaloxiden katalysieren ie Oxidation von ohlenstoffmonoxid zu ohlenstoffdioxid bei T =25 C. Fahrzeugkatalysator: Aufgabe des Fahrzeugkatalysators ist die chemische Umwandlung der Verbrennungsschadstoffe ohlenwasserstoffe (C m H n ), ohlenstoffmonixid (CO), und Stickoxide (NO2) ) in Wasser (H 2 O) und Stzickstoff (N2) durch Oxidation beziehungweise Reduktion. Der Fahrzeugkatalysator = besteht meistens aus mehreren omponenten.

6 Die inetik zusammengesetzter Reaktionen atalisyerte Reaktion: - Reaktanten A und B - eines oder mehrerer Produkte P k 1 k 2 A + B + A + B P + k 1 A B k 2 Der atalysator fällt aus der summarische Reaktionsgleicheung heraus Gº : identisch für die nichtkatalysierte und katalisyerte Reaktion Gº kat = Gº nichtkat

7 Das Thermodynanische Gleichgewicht Das TD Gleichgewicht zwischen A und B und P (Ps) kann nicht beeinflusst werden durch die Verwendung eines atalysators - eine TD nicht mögliche Reaktion kann durch die Anwendung eines atalysators nicht erzwungen werden!!! Ein atalysator hat nur Einfluss auf die Reaktionsgeschwindigkeit (V)! Selektivität des atalysators der eine oder der andere Reaktionsweg durch einen speziellen atalysator begünstig (stark beschleunigt) wird

8 erkmale homogen-katalysierter Reaktionen Funktionsprinzip eines homogenen atalysators: z.beispiel: Br-atalysierten Zersetzung von H 2 O 2 2 H 2 O 2 (aq) 2 H 2 O (aq) + O 2 - das folgende Gleichgewicht: (a) H 3 O + + H 2 O 2 H 3 O H 2 O Aktivität H 2 O 1 H3O2 H O H O TD Eigenschaften der anderen beteiligten Substanzen Ideal (b) H 3 O Br - HOBr + H 2 O Ist geschwindigkeitsbestimmend H O Br v k 3 2 (c) HOBr + H 2 O 2 H 3 O + + O 2 + Br - (schnell)

9 Br-katalysierten Zersetzung von H 2 O 2 Funktionsprinzip eines homogenen atalysators: - Geschwindigkeit der Gesamtreaktion Geschwindigkeit des Schrittes (b) - onzentration des H 3 O 2 + = f(geschwindigkeitskonstante, Ausgangstoffe) d O dt 2 H O H O Br eff H O Br v k 3 2 H O Br k H O H O Br v k Geschwindigkeitsgesetz ~ experimental f(br-onzentration, ph-wert der Lösung)

10 Homogene atalyse: Beispiele Sauerkatalyse Ubertragung eines Proton Substrat: X + HA HX + + A - HX + Produkte Primar Prozess: - Solvolyse von Estern - eto-enol-tautomerie Basenkatalyse Ubertragung eines Proton (vom Substrat) Base XH + B X - + HB X - Produkte Erste Schritt: - Isomerisierung organischen Verbindungen - Halogenierung... - Claisen- und Aldolkondensation

11 Enzymkatalysierte Reaktionen Enzyme: homogene Biokatalysatoren aktive Zentrum Bindung Substrate Synthese Produkte - bleiben unverändern (nach Beendigung der Reaktion) züruck (meistens) proteine (manche) aktiven Zentrum: enthalten anorganische/organische Cofaktoren (bestimmte) RNA-oleküle: bilden Rybosyme katalitische Aktivität Substrat: der Ausgangstoffe der Reaktion Aufbau der aktiven Position auf katalysierte Reaktion abgestimmt Gruppen des Substrats + Gruppen des Enzyms Wechselwirkungen (Wasserstoffbrücke, Elektrostatisch, van der Waals) olekülardurchmesen nm akromolekülen

12 Enzymkatalysierte Reaktionen: Beispiele NADH-quinone oxidoreductase Oxidoreduktasen = sie katalysieren Redoxreaktionen. Transferasen = sie übertragen funktinelle Gruppen von einem Substrat auf ein anderes. RNA- Polymerase Hydrolasen = sie spalten die Bindungen unter Einsatz von Wasser. Isomerasen = sie beschleunigen die die Umwandlung von chemischen Isomeren. Ligasen = sie katalysieren die Additionsreaktion mithilfe vn ATP.

13 Schlüssel-Schloss Prinzip Schlüssel-Schloss Prinzip Dreidimensionalen Strukturen von Substrat activer Position perfekt ineinander passen ohne wesentliche Verschibungen von Atomen oder Bindungen Experimentelle Untersuchungen Induced-fit-odell Induced-fit-odell Die Bindung des Substrat geeignete onformationsänderung des aktiven Zentrum perfekt ineinander passen passt das Substrat optimal an die Bindungsstelle

14 Enzymkatalysierte Reaktionen Störungsanfällig öleküle gehemmt worden: Produktbildung verhindern (spezifische Bindungen) Therapieansätz ständigen Verabreichung eines Inhibitors ein Enzym hemmt kann nicht eine Protein aufbauen Beispiel: Immunschwächekrankenheit AIDS die Hüllenprotein umgibt das genetische aterial des Virus das Virus kann sich nicht vermehren

15 Der ichaelis-enten-odell (1) Die Reaktion Untersuchung die Anfangsgeschwindigkeit der Produktbildung in eine Lösung (sehr geringe onzentrationen des Enzyms) Die Reaktion beschleunigt [S] >> [E nzym ] ([S] > 10 3 [E nzym ] ) Grundlegende erkmale - Produktbildung: 1. Die Anfangsgeschwindigkeit ~ [E] 0 (Gesamtkonzentration des Enzyms) bei gegebenen [S] 0 (Anfangskonzentration des Substrats) 2. Die Geschwindigkeit ~ [S] 0 bei gegebenen [E] 0 + [S] 0 3. Die Geschwindigkeit [S] 0 bei gegebenen [E] 0 + [S] 0 (Sättigung) 4. Die Geschwindigkeit ein aximal V max bei gegebenen [E] 0 + [S] 0 1. Schritt ichaelis-enten echanismus Zwischenverbindung Enzym Substrat 2. Schritt Enzym freigesetzt: Unverändert / nach einer odifikation

16 Der ichaelis-enten-odell (2) Reaktion: k a E + S ES t 0 = 0 [E] 0, [S] 0 k a k b ES E + P t [E] 0, [P] Wichtig: k b << k b Rückreaktion nicht berüchsichtigt v E kb 1 [ S] 0 0 k ' a k k a b ichaelis-enten onstante ichaelis-enten Gleichung Gleichgewicht: 1. v ~ [S] 0 [S] 0 << 2. v f([s] 0 ) [S] 0 >>

17 Begrundung der ichaelis-enten-odell (1) die Gerschwindigkeit der Produktbildung die onzentration des Enzym-Substrat omplexes: d ES dt k a ' E S k ES k ES a b In dem pro Zeiteinheit ebenso viele ES omplexes: gebildet zerfallt v k b ES d[ I] dt 0 Quasistationaritätprinzip: die onzentration der Intermediate (per Induktionsperioden)von null aus zunimmt im Verlauf der Reaktion kaum ändert k [E] onzentration des k ' freien Enzyms a kb [S] onzentration des freien Substrats a ES E S

18 Begrundung der ichaelis-enten-odell (2) die ichaelis-enton onstante Einheit für molare onzentration einheit E E ES 0 k ' a k k a b E S ES S S 0 1 [S] >> [E] ES E ES S 0 1 ES E S 1 1 ES 1 S E S S E S ES 0 0 ES E0 S 0 S 0 1 E 0 S 0

19 Begrundung der ichaelis-enten-odell (3) Die onzentration an Zwischenverbindungen in quasistationären Zustand f([s] 0 ) Die Geschwindigkeit der Produktbildung: v k ES b ES 1 E 0 S 0 v k b 1 E 0 S 0 ichaelis-enton Gleichung Die Abhängigkeit der Geschwindigkeit einer enzymkatalisierte Reaktion f([s])

20 Der ichaelis-enten-odell: Eigenschaften [S] 0 << [ ] Die Reaktionsgeschwindigkeit ~ [S] 0 1 S 0 ES 1 E S S [S] 0 >> [ ] 0 0 v k b E 0 S 0 Die Geschwindigkeit erreicht einen aximal Wert V ax f([s] 0 ) v k b E 0 S 0 0 ES E 0

21 Das Lineweaver-Burk Diagram Die Geschwindigkeit einer enzymkatalysierte Reaktion 1 v f 1 S 0 v v 1 ax S 0 Linear Regression Lineweaver-Burk Diagram 1 v 1 v ax S 0 1 v ax Die Auftragung 1 1 f ist eine Gerade mit: v S 0 die Steigerung der Gerade v 1 ax der y-achsenabschnitt v ax 1 der x-achsenabschnitt 1 k b berechnen: v ax k a und k a sind nicht zugänglich

22 relative Absorption Enzymkatalysierte Reaktionen: Beispiele 1. Carboanhydrase CO 2 + H 2 O HCO H + = 8 m k cat = 6*10 5 s Superoxid dismutase: O H + H 2 O 2 + O 2 Aktuelle Anwendung (2008): SOD im Nanoreaktoren: Decay of Superoxide at ph 8, measured 280 nm (n+1)+ -SOD + O 2 n+ -SOD + O 2 n+ -SOD + O 2 + 2H + (n+1)+ -SOD + H 2 O Blank 125 n SOD SOD+Dye in A10B100A10 Vessicles 20 k cat / = 1* s Time [ms] F. Axthelm, O. Casse, W. oppenol, T. Nauser, W. eier, C.G. Palivan, C.G; J.Chem.Phys.B, 2008, 112(28), 8211.

23 Die katalytische Effizienz Die Wechselzahl (atalysenkonstante) eines Enzyms cat Anzahl der atalysenzyklen (an einer aktiven Position) in einem bestimmten Zeitinterval ablaufen / die Länge des Intervalls atalytische Effizienz ε das Verhaltnis ε - effiziente Enzym cat cat b v max E 0 k ka k k b ' a b Wenn k b >> k a ε k a k a die Geschwindigkeitskonstante für die Bildung eines omplexes aus 2 Einheiten : ε maximalen Diffusionsgeschwindigkeit von E und S (in der Lösung) z.beispiel : ε = dm 3 mol -1 s -1 Catalase die Geschwindigkeit der Reaktion durch die Diffusion bestimmt

24 Die katalytische Effizienz von Carboanhydrase Carboanhydrase: [E 0 ] = 2.3x10-9 mol dm -1 CO 2 + H 2 O HCO H + Lineweaver-Burk Diagramm: v max = mmol dm -3 s -1 = Steigung/(y Achsenabschnitt) = 10 mmol dm -3 k cat = v max / [E 0 ] = 1.1 x10 5 s -1 ε = 1.1 x 10 7 dm 3 mol -1 s -1

25 echanismen der Enzymhemmung (1) Enzymhemmung: ein Inhibitor setzt die Geschwindigkeit der Produktbildung am Substrat herab, indem er selbst an das Enzym, den Enzym-Substrat-omplex oder beide gleichzeitig bindet. Allgemeine kinetische Schema für die Hemmung: Reaktion: k a E + S ES t 0 = 0 [E] 0, [S] 0 k a ES EI ESI k b I I E + P E + I ES + I I E I EI ' I ES ESI I I & I Effiziente Inhibitoren

26 echanismen der Enzymhemmung (2) Die Geschwindigkeit der Produktbildung: v k b ES Die Reaktionsgeschwindigkeit in Anwesenheit eines Inhibitors: mit: 1 I I ' 1 I ' I v vmax ' S 0 Die Ausdruck kann mithilfe eines Lineweaver-Bruck-Diagramms ausgewartet werden: 1 v v ' 1 max v max S 0

27 echanismen der Enzymhemmung (3) a) ompetitive Hemmung = I bindet lediglich an die aktive Position des Enzyms: > 1 und = 1 b) Unkompetitiven Hemmung = der Inhibitor bindet an das Emzym, aber nicht an dessen aktive Position: = 1 und > 1 c) Nicht kompetitive Hemmung = der Inhibitor bindet an einer anderen als der aktiven Position und seine Anwesenheit das S daran hindert: Enzym Substrat > 1 und > 1 nicht-kompetitiver Inhibitor

28 Die inetik zusammengesetzter Reaktionen: Lernziele Beispiele von zusammengesetzter Reaktionen Homogene Catalyse: erkmale homogen-catalysierter Reaktionen Enzymcatalysierte Reaktionen P. Atkins, J. de Paula, Physikalische Chemie, Wiley-VCH Verlag GmbH& Co, 2006, G. Wedler, H-J. Freund, Lehrbuch der Physikalischen Chemie, Wiley-VCH Verlag GmbH& Co, 2010, 6.7.2

29 Prüfung Vorbemerkungen: Von den 6 Aufgaben sind 6 zu lösen. Tragen Sie Ihre Endergebnisse in die vorgesehenen Felder ein. Achten Sie auf die Einheiten! Lösungen ohne Herleitung oder Begründung sind ungültig. Geben Sie die verwendeten Formeln an und schreiben Sie Ihre Rechenschritte auf. Eine A4 Handschriftseite mit Formeln