Versuch 5. Elektrophorese und Proteinblotting. Dr. Alexander S. Mosig. Institut für Biochemie II / Center for Sepsis Control and Care
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- Lieselotte Haupt
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1 Versuch 5 Elektrophorese und Proteinblotting Dr. Alexander S. Mosig Institut für Biochemie II / Center for Sepsis Control and Care
2 Theoretische Grundlagen Quantitative Proteinbestimmung Elektrophoresemethoden Proteinblotting Massenspektrometrie von Biomolekülen mit matrix-unterstützter Laserdesorption und ionisation (MALDI) Durchführung Praktikumsversuch Nr.5
3 Quantitative Proteinbestimmung Physikalische Methoden vs. Chemische Methoden
4 Spektroskopische Proteinbestimmungsmethoden
5 Spektroskopische Proteinbestimmungsmethoden
6 Spektroskopische Proteinbestimmungsmethoden
7 Spektroskopische Proteinbestimmungsmethoden
8 Störsubstanzen der Messungen im UV-Bereich
9 Chemische Proteinbestimmung
10 Biuret Komplex mit Peptidbindung Cu 2+ Chemische Proteinbestimmung
11 Biuret Komplex mit Peptidbindung Cu 2+ Chemische Proteinbestimmung FILON Reaktion Cu 2+ à Cu + Cu + Molybdänblau
12 Biuret Komplex mit Peptidbindung Cu 2+ Chemische Proteinbestimmung FILON Reaktion Cu 2+ à Cu + Cu + Molybdänblau LOWRY
13 Biuret Komplex mit Peptidbindung Cu 2+ Chemische Proteinbestimmung FILON Reaktion Cu 2+ à Cu + Cu + Molybdänblau LOWRY BCA Reaktion Aromat. AS mit Cu 2+
14 Chemische Proteinbestimmung Biuret Komplex mit Peptidbindung Cu 2+ Lowry Reaktion Aromat. AS mit Cu 2+ & Cu 1+ mit Folin-Reagens BCA Reaktion Aromat. AS mit Cu 2+ Bradford Komplex mit Proteinen Bindung an basische Seitenketten von AS
15 Vergleich einiger Proteinbestimmungsmethoden
16 Vergleich einiger Proteinbestimmungsmethoden
17 Vergleich einiger Proteinbestimmungsmethoden
18 Vergleich einiger Proteinbestimmungsmethoden
19 Wahl der richtigen Methode bei Proteinbestimmungen Konzentration der Probe? à Empfindlichkeit der Messmethode Menge der Probe? à Verlust durch Messung Störsubstanzen? à Auswahl der Messmethode Stabilität der Probe? à Auswahl der Messmethode Wahl der richtigen Methode hängt von verschiedenen Parametern ab.
20 Elektrophoresemethoden Elektrophorese = griech. Elektron Bernstein ; griech. pherein tragen Wanderung elektrisch geladener Teilchen in einer Lösung oder kolloidalen Lösung unter Einfluss eines elektrischen Feldes.
21 Prinzip der Elektrophorese
22 Ins$tut für Biochemie II Friedrich- Schiller- Universität Jena Elektrophoresemethoden Trägerfreie Elektrophorese - in Lösung ohne Trägermaterial Trägerelektrophorese - in Anwesenheit homogener und inerter Trägermaterialien
23 Gelelektrophoresen Vertikales Elektrophoresesystem Horizontales Elektrophoresesystem Trägermedien: Polyacrylamid (z.b. SDS PAGE) Agarose (z.b. DNA Elektrophorese) Celluloseaccetat (z.b. Serumanalytik)
24 Agarosegele Gelmedien Vorteile ungiftig einfach herzustellen ideal zur Trennung großer Proteine (> 500 kda) Nachteile Elektrodesmose-Effekt niegrige Siebwirkung bei Proteinen < 100 kda starke Hintergrundfärbung
25 Gelmedien Vorteile Agarosegele ungiftig einfach herzustellen ideal zur Trennung großer Proteine (> 500 kda) Polyacrylamidgele sehr stabil keine Elektrodesmose gute Siebwirkung für Vielzahl von Färbemethoden geeignet Nachteile Elektrodesmose-Effekt niegrige Siebwirkung bei Proteinen < 100 kda starke Hintergrundfärbung Monomere toxisch Proteine > 800 kda können wandern nicht in das Gel ein
26 Struktur Agarosegele Gelstrukturen Struktur Polyacrylamidgele
27 Struktur Agarosegele Gelstrukturen Struktur Polyacrylamidgele
28 Struktur Agarosegele Gelstrukturen Struktur Polyacrylamidgele
29 Diskontinuierliche SDS-PAGE (Sodiumdodecylsulfat-Gelelktrophorese)
30 Denaturierung der Proteinen mit Natriumdodecylsulfat und Mercaptoethanol
31 Prinzip der diskontinuierlichen SDS-PAGE
32 Prinzip der diskontinuierlichen SDS-PAGE Isotachophorese
33 Gesetz von Stoke Isotachophorese χ - ph 6.8 Glycin fast ungeladen à Geringe Mobilität ph 8.8 Chlorid-Ionen geladen à Hohe Mobilität +
34 Isotachophorese Fokusierung der Proteine
35 Prinzip der diskontinuierlichen SDS- PAGE Isotachophorese Zonenelektrophorese
36 Prinzip der diskontinuierlichen SDS-PAGE
37 Trägerelektrophorese der Plasmaproteine Agarosegele Celluloseacetat
38 Auswertung der Elektrophorese der Plasmaproteine
39 Auswertung der Elektrophorese der Plasmaproteine
40 Pathobiochemie der Plasmaprotein-Trennung
41 Pathobiochemie der Plasmaprotein-Trennung verminderte Antikörper
42 Plasmaprotein-Trennung Leberinsuffizienz relative Erhöhung der gamma-globuline
43 Plasmaprotein-Trennung Nephrotisches Syndrom Hypalbuminämie reaktive Hyperlipoproteinämie reaktive Erhöhung α2-macroglobulin Hypogammaglobinämie
44 Plasmaprotein-Trennung akute Entzündung Anstieg von C-reaktiven Protein
45 Plasmaprotein-Trennung chronische Entzündung Anstieg von C-reaktiven Protein Anstieg von gamma-globulinen
46 Isoelektrische Fokussierung
47 Ins$tut für Biochemie II Friedrich- Schiller- Universität Jena Isoelektrischer Punkt
48 Ausrichtung des ph-gradienten durch Ampholyte basischer ph saurer ph
49
50 Zweidimensionale Elektrophorese 1. Dimension: Isoelektrische Fokusierung
51 Zweidimensionale Elektrophorese 2. Dimension: SDS-PAGE
52 Zweidimensionale Elektrophorese
53 Zweidimensionale Elektrophorese
54 Prinzip der MALDI- TOF- Massenspektrometrie
55 Massenspektrometrische Verfahren zur Identifizierung von Proteinen
56 MALDI-TOF-Spektrum von Trypsin gespaltenem Rinderserumalbumin
57 Versuchsdurchführung Nachweis von Kaninchen- Immunglobulin G SDS-PAGE und Proteinfärbung in Gelen Westernblot und Proteinfärbung auf Blotmembranen Immunreaktion Molekulargewicht- Bestimmung Proteinbilanz der Immun-globulin G- Reinigung Herstellung der Albumin- Eichreihe Proteinbestimmung nach Bennett Bilanz der Proteinreinigung
58 Fließschema Versuchsdurchführung Elektrophorese (SDS-PAGE) Westernblot Proteinfärbung (Coomassie-Blau) Immunreaktion (immunologischer Nachweis von Kaninchen IgG) Molekulargewichtsbestimmung
59 AuEau der Apparatur
60 Bestandteile des Probenpuffers SDS Natriumdodecylsulfat Mercaptoethanol Tris Glycerin Bromphenolblau
61 Ins$tut für Biochemie II Friedrich- Schiller- Universität Jena Struktur von IgG
62 Denaturierung mit SDS, ohne Mercaptoethanol } MW = 170kD Denaturierung mit SDS, mit Mercaptoethanol MW = 60kD MW = 25kD
63 MG-Marker in SDS-Gelen
64 Proteinblotting Prinzipieller Ablauf 1. Trennung von Proteinen des Kaninchen-Serums sowie der Reinigungsfraktionen durch Elektrophorese 2. Transfer der getrennten Proteine aus dem Elektrophorese-Gel auf eine Nitrozellulose-Membran 3. Immunologischer Nachweis von Immunglobulin G (IgG) auf der Membran 4. Ermittlung des Molekulargewichtes des IgG anhand mitgetrennter Proteine bekannten Molekulargewichtes
65 ElektrobloGng Schwamm Filterpapier Gel Blot Membran
66 Westernblot mit Immundetektion
67 Prinzip des ECL Western - Blotting
68 Belichtung - Entwicklung
69 Filmbelichtung schwere / leichte Kette
70 Coomassie-Brilliant-Blau Färbung Prinzipieller Ablauf: Trennung von Proteinen des Kaninchen-Serums sowie der Reinigungsfraktionen durch Elektrophorese. Fixierung und Färbung aller Proteine im Elektrophorese-Gel Entfärbung des Gels Übersicht über den Verlauf der Proteintrennung
71 Abschätzung der molaren Masse eines Proteins
72 Coomassie-Färbung eines SDS-Gels Schwere Ketten Leichte Ketten
73 Proteinfärbung in Gelen
74 Proteinfärbung auf Blots
75 Proteinfärbung auf Blots
76 Bilanz der IgG-Reinigung Bestimmung der Wiederfindung des Ausgangsmaterials in den verschiedenen erhaltenen Fraktionen mit dem Lowry-Test: Wie hoch war der Anteil des IgG am Serumprotein? - Ggf. Zuwenig / Zuviel - Warum?
77
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