Aminosäuren, Proteine 1979/III 1981/III/1 82/III/ 1.1./1.2./1.3./ 2./ 2.1./2.2.

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1 Aminosäuren, Proteine 1979/III In Eiweißhydrolysaten können unter anderem die α-aminocarbonsäuren Glycin und Alanin nachgewiesen werden. 1.1 Sind diese beiden Aminosäuren optisch aktiv? Geben Sie eine kurze Erklärung anhand der Strukturformeln. 1.2 Ein Aminosäurengemisch soll durch Elektrophorese getrennt werden. Erläutern Sie unter Verwendung des Begriffs "isoelektrischer Punkt", welche Rolle bei der Elektrophorese der ph-wert der Lösung spielt. 6BE 1.3 Wie viele verschiedene Tripeptide gibt es, wenn 2 Moleküle Glycin und ein Molekül Alanin verknüpft werden? Formulieren Sie diese Tripeptide so, wie sie in einer Lösung von ph = 9 vorliegen. 1981/III/1 Gegeben sind die drei Aminosäuren a) Alanin (2-Aminopropansäure; Symbol: Ala) b) Serin (2-Amino-3-hydroxypropansäure; Symbol: Ser) c) Leucin (2-Amino-4-aethylpentansäure; Symbol: Leu). 1.1 Die drei Aminosäuren werden zu Tripeptiden verknüpft, in denen jede Aminosäure jeweils einmal auftritt. Formulieren Sie in Kurzschreibweise alle Tripeptide die bei der Verknüpfung möglich sind 1.2 Schreiben Sie zu einem der angeführten Tripeptide die Strukturformel. 1.3 Die Aminosäure Alanin besitzt in stark saurer Lösung die beiden Gruppen NH + 3 und-cooh. Die zugehörigen pkswerte sind: pks der NH + 3 Gruppe: 9,69; pks der -COOH Gruppe: 2, Welche der beiden funktionellen Gruppen ist die stärkere Säure? Die stark saure Alaninlösung wird durch Zusatz von Natronlauge langsam stark alkalisch gemacht. Formulieren Sie mit Strukturformelgleichungen die nacheinander ablaufenden Säure-Base-Reaktionen bis zu dem Endprodukt in stark alkalischer Lösung Ein Liter Alaninlösung soll a mol Alanin enthalten und auf den isoelektrischen Punkt eingestellt sein. Die Lösung wird in vier gleiche Proben aufgeteilt. Zu/Probe 1: werden a/8 mol Hydroxidionen, zu Probe 2: a/4 mol Hydroxidionen, zu Probe 3: werden a/8 mol Hydroniumionen, zu Probe 4: a/4 mol Hydroniumionen gegeben. Geben Sie die in der jeweiligen Probe vorherrschende(n) Ionenart (en) der Aminosäure Alanin nach erfolgtem Laugen- bzw. Säurezusatz mit Strukturformeln an Welchen ph-wert hat die Lösung der Probe 1 nach erfolgter Laugenzugabe und welchen die Lösung der Probe 3 nach erfolgter Säurezugabe? Begründen Sie Ihre Aussage durch einen kurzen Text und durch die Anwendung des Massenwirkungsgesetzes. 82/III/ 1.1./1.2./1.3./ 2./ 2.1./ In einem aus a -Monoaminomonocarbonsäuren aufgebauten Polypeptid treten Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen der Länge 0, 132 nm und solche mit 0,147 nm auf.

2 1.1 Zeichnen Sie einen aus drei Aminosäureresten bestehenden Ausschnitt aus der Strukturformel einer Polypeptidkette, ordnen Sie den C-N-Bindungen die j eweils zugehörige Bindungslänge zu, und begründen Sie die Zuordnung! 1.2 Wie ist die Peptidbindung räumlich gebaut, und welche Auswirkungen haben die Baueigentümlichkeiten dieser Gruppierung auf die Struktur eines Polypeptids? 1.3 Gegeben ist ein aus den verschiedensten Aminosäuren aufgebautes Polypeptid. Beschreiben Sie unter Mitverwendung der entscheidenden Formelausschnitte die Bindungen, die an der Aufrechterhaltung einer bestimmten Gestalt des Polypeptids beteiligt sein können! 2.) Die Analyse eines Peptids ergab die Aminosäuren Serin (2-Amino-3-hydroxypropansäure), Lysin (2,6-Diaminohexansäure) und Valin (2-Amino-3-methylbutansäure). 2.1 Ordnen Sie den unter Ziffer 2. aufgeführten Aminosäuren folgende isoelektrische Punkte zu: 5,68; 5,96; 9,74! Begründen Sie Ihre Entscheidung! Formulieren Sie die Ionen, die bei einem ph-wert von 9, 74 bevorzugt vorliegen! 2.2 Nennen Sie ein Verfahren zur Trennung der angegebenen Aminosäuren, und stellen Sie kurz das Prinzip der von Ihnen gewählten Methode dar! 83/ I/ 4 4.) Die gemessenen Säure-und Basekonstanten K S und K B der Aminosäuren sind, verglichen mit den K S -Werten der Carbonsäuren bzw. K B -Werten der aliphatischen Amine, sehr niedrig. So besitzt die sauer reagierende Gruppe der Aminosäure Glycin (Aminoethansäure) einen K S -Wert von 1, und ihre basisch reagierende Gruppe einen K B -Wert von 2, Die K S -Werte der meisten Carbonsäuren liegen bei 10-6, z. B. Essigsäure (Ethansäure): 1, Die K B -Werte der meisten aliphatischen Amine liegen bei etwa Folgende Angaben können bei der Lösung der anschließenden Teilaufgabe helfen: Aminosäuren sind im Gegensatz zu Aminen und Carbonsäuren nichtflüchtige, kristalline Stoffe, die erst bei ziemlich hoher Temperatur unter Zersetzung schmelzen. -Aminosäuren sind in unpolaren Lösungsmitteln unlöslich, lösen sich aber merklich in Wasser. Der K S -Wert von Chlorethansäure beträgt 1, Erklären Sie, weshalb für Glycin derart niedrige K-Werte ermittelt werden! Berechnen Sie zu den gegebenen K-Werten des Glycins den jeweils korrespondierenden K-Wert, und ordnen Sie jeder der beiden funktionellen Gruppen des Glycins K S - und K B -Wert zu! (Der Weg der Berechnung muß ersichtlich sein! Ergebnisse: K B = 6, ; K S = ) 4.2 Vergleichen Sie den unter Nummer 4.1 errechneten K S -Wert mit dem deressigsäure, und begründen Sie den Unterschied! 84 /III/ Die Analyse eines Tripeptids liefert die Aminosäuren Glycin (Aminoethansäure; isoelektrischer Punkt (IEP) 6, 0), Glutaminsäure (2- Aminopentandisäure; IEP 3, 22) und Lysin (2, 6-Diaminohexansäure;

3 IEP 9, 74}. 3.1 Erklären Sie unter Verwendung von Strukturformelgleichungen die Tatsache, daß Glycin in wäßriger Lösung Ampholytcharakter zeigt! 3.2 Das Aminosäurengemisch Glycin, Glutaminsäure und Lysin wird bei ph 6 der Elektrophorese unterworfen. Geben Sie die Wanderungsrichtung der einzelnen Aminosäuren an! Begründen Sie Ihre Aussagen! 4.) Aus Hexandisäure und 1, 6-Diaminohexan läßt sich ein Kunststoff herstellen, in dem die Monomeren in gleicher Weise verknüpft sind wie Aminosäuren in Polypeptiden. 4.1 Schreiben Sie einen charakteristischen Strukturformelausschnitt des Kunststoffes, und kennzeichnen Sie die Peptidbindung! 4.2 Beschreiben und erklären Sie den räumlichen Bau der Peptidbindung! 4.3 Auch bei der Reaktion zwischen Hexandisäure und Ethandiol entsteht ein Makromolekül Schreiben Sie einen charakteristischen Strukturformelausschnitt des Makromoleküls Formulieren Sie den Mechanismus der säurekatalysierten Reaktion, die zu diesem Makromolekül führt! 86/ II/ ) Eine Eiweißprobe wird mit konzentrierter Salzsäure längere Zeit gekocht. 2.1 Benennen und formulieren Sie die dabei ablaufende Reaktion unter Verwendung allgemeiner Strukturformeln! 2.2 Erläutern Sie unter Mitverwendung von Gleichungen am Beispiel einer selbstgewählten Aminosäure den Zusammenhang zwischen Pufferwirkung und Molekülstruktur! Erklären Sie auch den Begriff "isoelektrischer Punkt"! 2.3 Aus e -Aminocapronsäure (6-Aminohexansäure) kann ein Kunststoff hergestellt werden, der mit den Proteinen vergleichbar ist. Formulieren Sie einen charakteristischen Ausschnitt aus diesem Kunststoff makromolekül! Geben Sie die Gemeinsamkeiten dieses Kunststoffs mit einem Protein an! 87 / I / Beschreiben Sie unter Mitverwendung einer sauberen, beschrifteten Skizze das Prinzip der Elektrophorese! 3.2 Ein Gemisch aus Glutaminsäure (2-Aminopentandisäure), Alanin (2-Aminopropansäure) und Lysin (2,6-Diaminohexansäure) wird bei ph 6 elektrophoretisch getrennt. Eine Komponente des Gemisches wandert zum Plus-Pol, eine andere zum Minus-Pol, die dritte bewegt sich kaum von der Startlinie. Ordnen Sie Aminosäuremoleküle und Wanderungsrichtungen einander zu, und begründen Sie Ihre Entscheidung! 3.3 Geben Sie alle Tripeptide an, die jeweils alle Reste der in Aufgabe 3.2 erwähnten Aminosäuremoleküle enthalten! Zur Kennzeichnung der Aminosäuren genügen Symbole. 88 / II/ 3 3.) Murein ist die Stützsubstanz der Bakterienzellwände. Die Analyse dieses Stoffes ergab, daß der Peptidanteil des Mureins meist aus den Aminosäuren L-Alanin und D-Alanin (2-Amino-propansäure), D-Glutaminsäure (2-Aminopentandisäure) und L-Lysin (2,6-Diamino-hexansäure) zusammengesetzt ist. 3.1 Erläutern Sie anhand dieser Aminosäuren die Begriffe D- und L-Konfiguration! Zeichnen Sie die entsprechenden Strukturformeln, und kennzeichnen Sie jeweils das ausschlaggebende Kohlenstoffatom!

4 3.2 Formulieren Sie mit den vier unter Nr.3 angeführten Aminosäuren die Strukturformel eines Tetrapeptids! Die Reihenfolge der Aminosäuren ist dabei beliebig. 3.3 Charakterisieren Sie das Verknüpfungsprinzip der Aminosäuren in Peptiden! 3.4 Erläutern Sie, weshalb das in Nr. 3.2 formulierte Peptid eine positive Biuretreaktion zeigt! Strukturformeln sind nicht verlangt. 89/ IV/ 3 3.) In einem aus a -Aminocarbonsäuren aufgebauten Polypeptid treten Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen der Länge 0,132 nm und solche mit 0,147 nm auf. Zeichnen Sie einen aus drei Aminosäureresten bestehenden Ausschnitt aus der Strukturformel einer Polypeptidkette! 3.2 Ordnen Sie den C-N-Bindungen die jeweils zugehörige Bindungslänge zu! Erläutern Sie den räumlichen Bau der Peptidbindung Begründen Sie Ihre Aussage unter Mitverwendung von Grenzstrukturen 3.3 Gegeben ist ein aus allen natürlich vorkommenden Aminosäuren aufgebautes Polypeptid. Nennen Sie unter Mitverwendung der entscheidenden Formelausschnitte die Bindungen, die an der Aufrechterhaltung eines bestimmten räumlichen Baus des Polypeptids beteiligt sein können! 90/IV/3 3 Das Blutserum des Menschen enthält verschiedene Proteine. 3.1 Erläutern Sie unter Mitverwendung einer Skizze das Prinzip der Elektrophorese als Verfahren zur Trennung von Proteinen! 3.2 Im Hydrolysat des Serumalbumins wird Glutaminsäure (2-Amino-pentandisäure) gefunden. Erläutern Sie unter Mitverwendung einer Reaktionsgleichung, wie sich diese Aminosäure in neutraler wäßriger Lösung beim Anlegen einer elektrischen Gleichspannung verhält! 91/ III /4 1.) Die Ermittlung der Struktur von Proteinmolekülen ist eine wichtige Aufgabe der Biochemie. 4.1 Nach der Behandlung eines Peptids mit Trypsin wurden zwei, nach der Behandlung desselben Peptids mit Chymotrypsin wurden drei Fragmente isoliert. Rekonstruieren Sie das Peptid aus den Spaltstücken, und begründen Sie Ihr Vorgehen bei der Rekonstruktion der Primärstruktur! 4.2 Typtische Peptidfragmente Chymotryptische Peptidfragmente Ala-Gly-Trp-Gly-Lys Thr-Tyr Thr-Tyr-Val-Lys Val-Lys-Ala-Gly-Trp Gly-Lys 4.2 Erläutern Sie an einem Beispiel den Begriff "Kettenkonformation", und zeigen Sie, wodurch diese Strukturen stabilisiert werden! 92/IV/ Im Gegensatz zur Acetatseide ergibt Naturseide eine positive Biuretreaktion.

5 4.2.1 Beschreiben Sie die Durchführung der Biuretreaktion und das zu beobachtende Ergebnis bei positivem Verlauf! Ordnen Sie die Naturseide aufgrund des Verlaufs der Biuretreaktion der entsprechenden Naturstoffklasse zu! Stellen Sie einen kennzeichnenden Strukturformelausschnitt eines Makromoleküls dieser Naturstoffklasse dar! 93 / III / ) Aminosäuren, die Bausteine der Proteine, existieren auf der Erde seit drei Milliarden Jahren und wurden auch in Meteoriten nachgewiesen. 3.1 Eine stark angesäuerte, konzentrierte wäßrige Lösung der Aminosäure Tyrosin wird langsam stark alkalisch gemacht. Tyrosin: b ( 4-hydoxy-phenyl) a -amino-propansäure HO CH 2 CH COO Schildern Sie die Beobachtungen bei diesem Versuch, und erklären Sie die beobachteten Phänomene! Für Tyrosin gilt: pks (- COOH) = 2,20; pks (- NH 3 + ) = 9,11; pks (- OH) =10,07. Leiten Sie aus den gegebenen pks-werten die Reihenfolge der Protolysen ab, und formulieren Sie die zugehörigen Reaktionsgleichungen! 3.2 Aus den drei Aminosäuren Glycin (Aminoethansäure; Symbol: Gly), Alanin (2-Aminopropansäure; Symbol; Ala) und Valin (2-Amino-3-methylbutansäure; Symbol: Val) wird das Tripeptid Gly-Ala-Val aufgebaut Stellen Sie die Strukturformel für das unter Nummer 3.2 genannte Tripeptid auf, und heben Sie darin mit Farbe die Bestandteile der Peptidbindungen hervor! Erläutern Sie unter Mitverwendung einer Skizze die Raumstruktur und die Bindungsverhältnisse in der Peptidgruppe! Die Xanthoproteinreaktion von Eiweißstoffen mit konzentrierter Salpetersäure tritt ein, wenn in diesen aromatische Aminosäuren, z. B. Tyrosin, gebunden sind. Hierbei erfolgt eine Nitrierung des aromatischen Ringsystems. Stellen Sie den Mechanismus der Nitrierung von Phenol unter Mitverwendung von Strukturformelgleichungen bis zu den bevorzugten Monosubstitutionsprodukten dar! 94/IV/2 2.) Aminosäuren sind farblose, kristalline Stoffe mit amphoteren Eigenschaften. Die Aminosäure Glycin (Aminoethansäure) liegt in wäßriger Lösung bei ph = 5,97 als Zwitterion vor. Bei ph = 9,60 liegt die Hälfte der Aminosäuremoleküle unverändert als Zwitterion, die andere Hälfte als Anion vor. 2.1 Geben Sie die Strukturformeln von Zwitterion und Anion an! Berechnen Sie den ph-wert, bei dem gilt: n (Zwitterion): n (Kation) = 1 :1! 2.2 Berechnen Sie den Ks-Wert der Carboxylgruppe und den K B -Wert der Aminogruppe! Der Gang der Berechnung muß klar ersichtlich sein. 2.3 Der Ks-Wert von Ethansäure ist 1, mol/1. Leiten Sie ab, weshalb der Ks-Wert der Ethansäure kleiner ist als der Ks-Wert der Carboxylgruppe des Glycins! 95/I/3 3.) Aminosäuren sind die Bausteine von Peptiden und Proteinen. NH 3

6 3.1 Ordnen Sie den beiden Aminosäuren Alanin (2-Aminopropansäure) und Asparaginsäure (2-Aminobutandisäure} die isoelektrischen Punkte (IEP) 2,77 bzw. 6,00 zu, und begründen Sie Ihre Entscheidung! 3.2 Beschreiben Sie unter Mitverwendung einer beschrifteten Skizze, wie man ein Gemisch der unter Nr. 3.1 gegebenen Aminosäuren durch Elektrophorese trennen kann! 3.3 Durch Reaktion zwischen Alanin (Ala) und Serin (2-Amino-3-hydroxypropansäure; Ser) entstehen verschiedene Tripeptide Formulieren Sie in Kurzschreibweise (ohne Formeln) die aufgrund unterschiedlicher Sequenzen möglichen Isomeren! (Stereoisomere sind nicht zu berücksichtigen.) Schreiben Sie für ein Isomer die Strukturformel! 96/ I /3 Eine wäßrige Lösung der Aminosäure Glycin (Aminoethansäure), die 0,001 mol Glycin enthält, wurde auf einen ph-wert von 1,72 eingestellt und dann mit Natronlauge titriert. Während der Titration wurde fortlaufend der ph-wert bestimmt. Die Meßergebnisse wurden graphisch aufgetragen: 3.1 Stellen Sie die Strukturformeln der Glycin-Teilchen in der Form auf, wie sie bei den ph-werten der Kurvenpunkte (I) und (V) überwiegend vorliegen! 3.2 Bestimmen Sie aus dem Diagramm a) den Ks-Wert der Carboxy-Gruppe (früher: Carboxylgruppe) und den K B - Wert der Aminogruppe sowie b) die ph-bereiche mit Pufferwirkung, und erläutern Sie ihre Ableitungen!

7 3.3 Definieren Sie den Begriff "Isoelektrischer Punkt" (IEP), und geben Sie den IEP von Glycin an! 97/ III/ 2 2 Die Elektrophorese ist ein wichtiges Analyseverfahren. 2.1 Stellen Sie unter Mitverwendung einer beschrifteten Skizze das Prinzip der Elektrophorese dar! 2.2 Mit einem Gemisch aus folgenden Aminosäuren wird bei ph = 6 die Elektrophorese durchgeführt: Alanin (2-Aminopropansäure): IEP = 6,0 Glutaminsäure (2-Aminopentandisäure): IEP = 3,2 Lysin (2,6-Diaminohexansäure): IEP = 9, Definieren Sie unter Mitverwendung einer Strukturformel den Begriff "Isoelektrischer Punkt" (IEP), und erläutern Sie die Lage des IEP von Glutaminsäure! Beschreiben Sie das Verhalten der unter Nr.2.2 genannten Aminosäuren während der Elektrophorese! Begründen Sie Ihre Aussagen! 2.3 Die wäßrige Suspension der Aminosäure Phenylalanin (Phe) ist auf deren IEP eingestellt und wird gleichmäßig auf drei Reagenzgläser verteilt. Probe 1 wird angesäuert, Probe 2 wird alkalisch gemacht, Probe 3 wird beim IEP belassen. Beschreiben und erklären Sie die jeweiligen Beobachtungen! 98/ III/ Im Gegensatz zur Propansäure ist die 2-Aminoethansäure (Glycin) bei Zimmertemperatur ein Feststoff. Erklären Sie diesen Sachverhalt unter Mitverwendung von Strukturformeln der beiden Verbindungen! 2.3 Aus den Aminosäuren Glycin (2-Aminoethansäure; Gly}, Serin (2-Aminohydroxypropansäure; Ser) und Alanin (2-Aminopropansäure; Ala) soll das Tripeptid Gly-Ser-Ala aufgebaut werden Stellen Sie die Strukturformel für das unter Nr. 2.3 genannte Tripeptid auf und markieren Sie darin die Peptid-Gruppen! In dem unter Nr dargestellten Tripeptid treten kürzere und längere C-N - Bindungen auf. Ordnen Sie die Begriffe "kurz" bzw. "lang" den jeweiligen C-N- Bindungen in der Formel zu! Erläutern Sie die Molekülgeometrie der Peptid- Gruppe! Begründen Sie Ihre Aussagen unter Mitverwendung von Grenzformeln! 2000/IV/2 2 Die Acidität des Zwitterions von Glycin (Aminoethansäure) wird durch die Säurekonstante KS = 1,7 l0-10 mol/l ausgedrückt. 2.1 In eine auf den isoelektrischen Punkt eingestellte Glycin-Lösung, die 0,50 mol Glycin enthält, gibt man 0,25 mol Natriumhydroxid. Leiten Sie unter Anwendung des Massenwirkungsgesetzes ab, welchen ph- Wert die Lösung nach Zugabe des Natriumhydroxids hat! 4 BE 2.2 Zu der nach Natriumhydroxid-Zugabe entstandenen Glycin-Lösung von Nr. 2.1 werden einige Tropfen verdünnter Salzsäure gegeben. Legen Sie unter Mitverwendung einer Reaktionsgleichung dar, warum sich dieser Zusatz nur unwesentlich auf den ph-wert der Glycin-Lösung auswirkt! 3 BE 2.3 Die Hydrolyse eines Enzyms führt zu einem Aminosäure-Gemisch. Schildern Sie ein Verfahren für die Auftrennung des Aminosäure-Gemisches und zeigen Sie das ihm zugrunde liegende Prinzip auf! 5 BE

8 2001/IV/4 4 Die beiden Aminosäuren Glycin (Aminoethansäure; Gly) und Alanin (2- Aminopropansäure; Ala) sollen zu dem Dipeptid Gly-Ala verknüpft werden. Stereoisomere sind bei den folgenden Aufgaben nicht zu berücksichtigen. 4.1 Formulieren Sie die Strukturformelgleichung dieser Reaktion! 3 BE 4.2 Das Dipeptid aus Nr.4 reagiert mit der Aminosäure Valin (2-Amino-3- methylbutansäure; Val). Stellen Sie die Strukturformeln der möglichen isomeren Tripeptide auf! 3 BE 4.3 Das Stickstoff-Atom der Peptidgruppe ist im Gegensatz zum Stickstoff-Atom der Aminogruppe nur ein schwacher Protonenakzeptor. Begründen Sie diesen Befund unter Mitverwendung von Grenzstrukturformeln! 5 BE 2002/I/3 3 Die Elektrophorese wird in der Biochemie unter anderem zur Auftrennung von Proteingemischen eingesetzt. 3.1 Beschreiben Sie dieses Verfahren unter Mitverwendung einer beschrifteten Skizze! 3 BE 3.2 Die Abbildungen zeigen die entwickelten Elektropherogramme zweier Versuche mit jeweils dem gleichen Proteingemisch: Erörtern Sie vergleichend das unterschiedliche Wanderungsverhalten der vier Proteine im Elektropherogramm 1! 3 BE Das Elektropherogramm 2 des Proteingemisches wurde bei geänderten Versuchsbedingungen erstellt. Geben Sie an, welche Versuchsbedingung geändert wurde, und begründen Sie Ihre Aussage! 2 BE 2004/II/1 1 Aminosäuren und Aminosäureabbauprodukte sind mit verantwortlich für Geschmack und Aroma vieler Nahrungsmittel. So wird die besondere Geschmacksnote von reifem Käse unter anderem durch Amine verursacht, die durch Decarboxylierung verschiedener Aminosäuren des Milcheiweißes entstehen. In eiweißreichen Lebensmitteln wie Fleisch oder Fisch werden durch hydrolytische Prozesse Aminosäuren freigesetzt, die ebenfalls den Geschmack beeinflussen können. 1.1 Geben Sie die Strukturformel des Amins an, das durch Decarboxylierung von 2-Amino-3-rnethylbutansäure (Valin) entsteht, und vergleichen Sie die Basizität dieses Amins mit der des Anilins! Begründen Sie Ihre Aussagen

9 unter Mitverwendung von Grenzstrukturformeln! 6 BE 1.2 Die Aminosäuren eines Proteinhydrolysats werden elektrophoretisch getrennt. In dem entwickelten Elektropherogramm nehmen die Aminosäuren 2,6-Diaminohexansäure (Lys; IEP = 9,82), 2-Amino-3-phenylpropansäure (Phe; IEP = 5,48) und 2-Aminobutandisäure (Asp; IEP = 2,77) folgende Positionen ein: Leiten Sie aus den Strukturformeln und dem abgebildeten Elektropherogramm den ph-wert ab, bei dem das Elektropherogramm entwickelt wurde, und begründen Sie die Position bzw. Wanderungsrichtung der Aminosäuren! 4 BE 1.3 Stellen Sie die Strukturformel eines Dipeptids aus Phe und Asp auf! In dem dargestellten Molekül tritt eine kürzere und eine längere C,N-Bindung auf. Ordnen Sie diese unterschiedlichen Längen den jeweiligen Bindungen in der Formel zu und erläutern Sie die Geometrie der Peptidgruppe unter Mitverwendung von Grenzstrukturformeln! 7 BE 2005/III/1 Das Tripeptid Glutathion ist im Organismus an Redoxvorgängen beteiligt und wirkt als Antioxidationsmittel. Es wird aus den Aminosäuren Glutaminsäure (2- Aminopentandisäure; IEP = 3,2), Cystein (HS-CH 2 -CHNH 2 -COOH, IEP = 5,1) und Glycin (2-Aminoethansäure; IEP = 6,1) gebildet. Die Sequenz des Peptids lautet Glu-Cys-Gly. 1.1 Erstellen Sie die Strukturformel des Tripeptids! Beachten Sie, dass hier bei Glutaminsäure die Carboxygruppe, die das C 5 -Atom enthält, an der entstehenden Bindung beteiligt ist! 4 BE 1.2 Die antioxidative Wirkung des Glutathions (M = 307 g/mol) beruht auf einer Reaktion, bei der ein Produkt mit der molaren Masse 612 g/mol entsteht. Beschreiben Sie die Reaktion anhand charakteristischer Strukturformelausschnitte! Nennen Sie die Bedeutung des neu entstandenen Bindungstyps für Proteine! 4 BE 1.3 Die Aminosäuren des hydrolysierten Tripeptids sollen durch isoelektrische Fokussierung getrennt werden. Bei dieser besonders effektiven Variante der Elektrophorese arbeitet man mit Trägern, auf denen ein stabiler ph-gradient vorliegt:

10 Erläutern Sie das Wanderungsverhalten der Aminosäure Glycin unter Mitverwendung geeigneter Strukturformeln und stellen Sie in einer beschrifteten Skizze den Endzustand der beschriebenen Trennung dar! 8 BE 2007/C beschrieb Martius die Synthese des nach ihm benannten Wollfarbstoffs Martiusgelb. Ein Ausschnitt aus der Primärstruktur des Keratins, dem Hauptbestandteil der Wolle, ist durch folgende Sequenz gekennzeichnet:... - Gly-Lys-Ser-... Gly: Glycin (Aminoethansäure); Lys: Lysin (2,6-Diaminohexansäure); Ser: Serin (2-Amino-3-hydroxypropansäure). 2 Alle Aminosäuren im Keratinmolekül liegen in der L-Konfiguration vor." Stellen Sie die drei oben angegebenen natürlichen Aminosäuren in der Fischer- Projektion dar und leiten Sie daraus ab, weshalb diese Aussage streng genommen nicht zutrifft! [5 BE] 2.1 Die Farbstoffmoleküle protonieren Stickstoffatome im Keratin der Wolle und werden durch ionische Wechselwirkungen an die Faser gebunden. Erläutern Sie unter Mitverwendung der Strukturformel des angegebenen Keratinausschnitts, wo dies bevorzugt geschieht! [7 BE] 2.3 Nach der Behandlung eines Peptids mit dem Enzym Trypsin wurden zwei, nach der Behandlung dieses Peptids mit Chymotrypsin wurden drei Fragmente isoliert. Leiten Sie aus den Spaltstücken die Primärstruktur des Peptids ab! [4 BE] Enthaltene Fragmente bei Spaltung durch Trypsin Gly-Gly-Gly-Trp-Gly-Lys Thr-TyrVal-Lys Enthaltene Fragmente bei Spaltung durch Chymotrypsin Thr-Tyr Val-Lys-Gly-Gly-Gly-Trp Gly-Lys 2009/C1 3 Beim Kneten des Brotteiges werden Kleberproteine über Seitenketten der Aminosäure Cystein (R CH 2 S H) kovalent miteinander verknüpft. Das entstehende Proteinnetzwerk stabilisiert den Teig so, dass er dem Druck des entstehenden Gases standhält. 3.1 Stellen Sie diese Vernetzung durch einen Strukturformelausschnitt dar, der mindestens vier Aminosäurebausteine umfasst! [3 BE] 3.2 Im Hydrolysat von Kleberproteinen lassen sich u. a. folgende Aminosäuren nachweisen: Phenylalanin: 2-Amino-3-phenylpropansäure, Lysin: 2,6-Diaminohexansäure, Glutaminsäure: 2-Aminopentandisäure. Zeigen Sie drei unterschiedliche Möglichkeiten auf, wie Wechselwirkungen zwischen zwei Seitenketten dieser Aminosäuren zur Stabilisierung der räumlichen Struktur eines Proteins beitragen können! [6 BE] 2009/C2

11 2.2 Ein Kilogramm Honig enthält je nach Sorte 0,29 g bis 2,0 g Aminosäuren. Bei seiner Reifung wird Phenylalanin (2-Amino-3-phenylpropansäure) zu Phenylbrenztraubensäure (2-Keto-3-phenylpropansäure) umgesetzt. Ordnen Sie diesen beiden Verbindungen die Schmelztemperaturen 156 C bzw. 283 C zu und begründen Sie ausgehend von den Strukturformeln Ihre Entscheidung! [4 BE] 2010 C1 1.2 Lysozym ist ein Polypeptid aus 129 Aminosäuren. Einige der im Enzym auftretenden Aminosäuren sind in der folgenden Tabelle aufgeführt: Lys: 2,6-Diaminohexansäure Val: 2-Amino-3-methylbutansäure Phe: 2-Amino-3-phenylpropansäure Erstellen Sie die Strukturformel des nachfolgenden Sequenzabschnittes! - Lys - Val - Phe - [5 BE] 1.3 In mehreren Regionen des Lysozymmoleküls liegt die Polypeptidkette in einer Faltblattstruktur vor. Erläutern Sie unter Mitverwendung einer Skizze, wie eine Faltblattstruktur stabilisiert wird! [4 BE] 2011/C2 2.1 Aspartam, dessen Süßkraft 170-mal stärker ist als die von Saccharose, wird häufig in Iight"-Erfrischungsgetränken eingesetzt. Aspartam ist der Methylester eines Dipeptids aus Asparaginsäure (2-Aminobutandisäure, IEP = 2,77) und Phenylalanin (2-Amino-3-phenylpropansäure, IEP = 6,48), wobei die Carboxygruppe des Phenylalanins mit Methanol verestert ist. Aspartam wird vollständig hydrolysiert und die Bestandteile des erhaltenen Hydrolysats bei einem ph-wert von 5 elektrophoretisch aufgetrennt. Formulieren Sie die Strukturformelgleichung der Hydrolyse! Erklären Sie das bei der Elektrophorese zu erwartende Ergebnis! [11 BE]