4. Quantitative Analyse der Ligand-Bindungsstudien

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1 4. Quantitative Analyse der Ligand-Bindungsstudien Im folgenden apitel sollen die grundlegenden analytischen Methoden zur Interpretation der experimentell gewonnenen Bindungsdaten vorgestellt werden. ie klassischen, graphischen Lösungsverfahren wurden zur Ermittlung der Bindungsparameter [z.b. issoziationskonstante ( d ), maximale Rezeptoranzahl (B max ), maximale Antwort (E max ) und effektive onzentration 50 (EC 50 )] herangezogen. Sie liefern Näherungswerte, die jedoch für viele Fragestellungen eine zunächst ausreichende Information beinhalten Sättigungsexperimente: Bestimmung der Gleichgewichtsdissoziationskonstante ( d ) und der Rezeptorenanzahl (B max ) ie Interaktion zwischen Rezeptor und Ligand kann durch die Bestimmung der Bindungsparameter d und B max näher definiert und quantifiziert werden. Hierbei stellt die issoziationskonstante ( d ) ein Maß für die Affinität der Bindungsstelle des Liganden L + R zum betreffenden Rezeptor dar, die B max steht für die maximale Bindungskapazität, d.h. für die Menge an exprimierten Rezeptoren. ie Messgröße [RL] wird bei konstanter Rezeptorkonzentration [R] als Funktion von [L] ermittelt. ie Interaktion eines Liganden mit einer Bindungsstelle kann durch folgende Gleichung beschrieben werden: +1-1 RL Nach dem Massenwirkungsgesetz ist die Gleichgewichtsdissozationskonstante ( d ) folgendmaßen definiert: = -1 = +1 [R] * [L] [RL] ie totale Rezeptorkonzentration [RT] ergibt sich hierbei aus der freien Rezeptorenkonzentration und der onzentration der im omplex [R T ] gebundenen Rezeptoren. 26

2 Hieraus folgt: [R T ] = [R] + [RL] urch die ombination beider Gleichungen und der Auflösung nach RL ergibt sich [RL] = [RT] * [L] + [L] Zur Ermittlung von und [RL] durch eine lineare Regression muss die Bindungskurve in eine lineare Form gebracht werden. ie Linearisierung der Bindungsdaten basiert hierbei auf den Verfahren von SCATCHAR (Scatchard, 1949) für die Interaktion von Proteinen mit kleinen Molekülen. ie Scatshardgleichung lässt sich aus den vorhergehenden Gleichungen folgendermaßen ableiten: araus ergibt sich: [RL] L 1 = - 1 * [RL] + * [RT] R T L RL =Gesamtkonzentration an Rezeptor =onzentration an freiem Radioliganden =onzentration an Rezeptor-Liganden-omplex =issoziationskonstante In der Literatur hat sich dafür eine andere Nomenklatur eingebürgert: [RL] [L] =B (bound) =F (free) [R T ] =B max (maximal number of binding sites) B F 1 = - 1 * B+ * B max 27

3 er Sc atchard-plot ergibt sich aus der Auftragung der onzentration des gebundenen Radioliganden (B) gegen den Quotienten aus gebundenem und freiem Radioliganden (B/F). ie Neigung der Geraden ergibt den negativ reziproken Wert der Gleichgewichtsdissoziationskonstanten (-1/). er Schnittpunkt mit der Abszisse ergibt die Menge der Bindungsstellen (B max ). B max Bound Bound / Free Slope = -1/ d d Free Bound B max Abbildung 5. arstellung von Sättigungskurve durch Auftragung der Menge des spezifisch gebundenen Radioliganden (Bound) gegen die onzentration des freien Radioliganden (Free) (links). er Scatchard-Plot ergibt sich aus der Auftragung der onzentration des gebundenen Radioliganden (Bound) gegen den Quotienten aus gebundenem und freiem Radioliganden (Bound/Free)(rechts). Für die Ermittlung der Bindungsparameter (B max, d ) der Sättigungskurve wurde die Software GraphPad Prism (GraphPad Prism Software Inc9., San iego, USA) verwendet Spezifische und unspezifische Bindung ie spezifische Bindung eines Radioliganden ist eine auf direktem Wege nicht messbare Größe; es wird im Experiment die Gesamtbindung bestimmt. ie Gesamtbindung setzt sich aus der spezifischen und der unspezifischen Bindung zusammen (Abb 6). 28

4 Bindung Bindung A gesamt B spezifisch unspezifisch [Radioligand] [Radioligand] Abbildung 6. A: Im Gegensatz zur unspezifischen Bindung zeigt die gesamte Bindung eine Sättigungskinetik. B: Nach Subtraktion der unspezifischen Bindung von der gesamt Bindung ergibt sich die spezifische Bindung. Spezifische Bindung bedeutet, dass der Radioligand an eine bestimmte lasse von Rezeptoren bindet. ie Affinität zu weiteren Bindungsstellen sollte möglichst gering sein. Eine hohe Selektivität muss nicht gleichzeitig eine hohe Affinität am Rezeptor bedeuten. Jeder Ligand bindet in gewissem Maße unspezifisch an biologisches oder künstliches Material. Liganden, die H-Brücken eingehen, treten mit in Gewebepräparationen enthaltenen Proteinen in schwache Wechselwirkung; lipophile Liganden binden an Lipide, die in einer Membranpräparation immer anwesend sind. Auch das eingesetzte Material (Röhrchen, Filter, usw.) stellt für Radioliganden potentielle Haftstellen dar. ie unspezifische Bindung wird folgendermaßen bestimmt: Zum Radioligand und der Gewebepräparation wird ein nicht markierter Ligand mit bekannter Pharmakologie und Bindungsverhalten in 100 bis 1000-fachem Überschuss hinzugegeben. er kalte Ligand besetzt, aufgrund des hohen Überschusses, hauptsächlich die spezifischen Bindungsstellen, während der markierte Ligand vorwiegend die in großer Anzahl vorliegenden unspezifischen Bindungsstellen besetzen kann. ie spezifische Bindung unterliegt eine Sättigungskinetik. Sie erreicht bei zunehmender onzentration des Radioliganden einen Maximalwert. ie unspezifische Bindung ist dagegen nicht sättigbar. 29

5 4.2. Hemmungsexperiment Bestimmung der Gleichgewichtsdissoziationskonstante des Inhibitors ( i ) und der (IC 50 ) In den Hemmungs-Experimenten wird die Gewebepräparation jeweils mit der gleichen onzentration des Radioliganden und unterschiedlichen onzentrationen der Testsubstanz inkubiert (Abb. 7). er onzentrationsbereich sollte dabei mehrere Zehnerpotenzen überschreiten. ie auer der Inkubation muss wiederum eine Gleichgewichtseinstellung ermöglichen. BL= unspez + gesamt + unspez log [L] log [IC 50] B L unspez. gesamt L IC 50 =onzentration an gebundenem Radioliganden =unspezifische Bindung =Gesamtbindung =onzentration des freien Liganden =onzentration, bei der 50% der Radioligandenbindung durch die Testsubstanz inhibiert wird abei ist es unerheblich, ob als Einheit für die spezifische Bindung CPM oder % der Gesamtbindung verwendet wird. er Wendepunkt der urve gibt die onzentration an, bei der 50% der Bindung des Radioliganden zum Rezeptor durch die Testsubstanz inhibiert wird. Sie wird als IC 50 oder EC 50 bezeichnet. ie mit minus eins multiplizierte Steigung der urve ist der Hill-oeffizient n. er IC 50 -Wert aus dem Hemmungs-Experiment und der d -Wert aus dem Sättigungs- Experiment gehen in die Gleichung von Cheng und Prusoff (Cheng and Prusoff, 1973) ein, mit der der I -Wert berechnet wird: i IC 50 = (1 + L ) 30

6 er I -Wert ist die Gleichgewichtsdissoziationskonstante des Inhibitors. Je niedriger er ist, desto stärker bindet die untersuchte Substanz an den Rezeptor. Spezifische Bindung 50% Log (IC50) Log (onzentration des Liganden) Abbildung 7: ie Abbildung zeigt den Verlauf der Hemmungskurve bei logarithmischer Auftragung der onzentration der Testsubstanz sowie des dazu gehörigen Hofstee- Plots. Für die Ermittlung der Bindungsparameter ( I, IC 50 ) der Hemmungskurve wurde die Software GraphPad Prism (GraphPad Prism Software Inc9., San iego, USA) verwendet Bestimmung von (E max ) und (EC 50 ) Nach der grundlegenden Vorstellung der Okkupationstheorie ist ein Effekt (E), der durch einen Agonist ausgelöst wird, von der Zahl der durch diesen Agonisten aktivierten Rezeptoren abhängig ist ies beteutet, der Ligand (L) reagiert mit dem Rezeptor (R) entsprechend der Assoziationskonstanten ( A ) unter Ausbildung des Liganden- Rezeptor-omplexes (RL), der zur Aktivierung der nachgeschalteten Effektorsysteme und somit zur Auslösung des Effekts befähigt ist. L + R LR E er biologische Effekt des Liganden muss also direkt der Zahl der Rezeptor-Liganden- omplexe proportional sein: E = α. [RL], 31

7 wobei die Belegung aller Rezeptoren den biologischen Maximaleffekt hervorruft E max = α. [RT], Somit ergibt sich für den Belegungsgrad der Rezeptoren (y) E E max [RL] = [RT] = y. Entsprechend dem Massenwirkungsgesetzt gilt [RL] [L] = [RT] ([L] + ). Aus dieser Gleichung ergibt sich die hyperbole Form der osis-wirkungsbeziehung E Emax [L] = = y ([L] + ) Für die Quantifizierung eines Ligandeneffekts kann die osis-antwortkurve verwendet werden. er X-Achse stellt die onzentration eines Liganden und die Y-Achse den Effekt des Liganden dar. Es gilt, Y = Bottom (Top - Bottom) Log EC50 -X ieses ist eine allgemeine Gleichung für eine osis-antwortkurve. Es zeigt Antwort als Funktion des Logarithmus der onzentration. X ist der Logarithmus der Agonistkonzentration und Y ist die Antwort. Eine Standard osis-antwortkurve wird durch drei Parameter definiert: die basale Antwort (Bottom), die maximale Antwort (Top)(E max ) und die onzentration eines Agonisten, bei der die halbmaximale Wirkung (EC 50 ) erreicht ist (Abb. 8). 32

8 Top Antwort 50% Bottom Log (EC 50 ) Log (onzentration des Liganden) Abbildung 8: Eine sigmoide osis-antwortkurve. Schematisch dargestellt zeigt sich, die basale Antwort (Bottom), die maximale Antwort (Top)(E max ), und die onzentration eines Agonisten, die bei der die halbmaximale Wirkung erreicht ist. Für die Ermittlung der Bindungsparameter (E max, EC 50 ) der sigmoiden osis- Antwortkurve wurde die Software GraphPad Prism (GraphPad Prism Software Inc9., San iego, USA) verwendet. 33

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