-Klausur Biochemie Name: Matrikelnr.:

Transkript

1 Name: Matrikelnr.: Nur vollständige Reaktionsgleichungen, Berechnungen und Antworten werden als Lösung der Aufgaben gewertet, das Ergebnis alleine genügt nicht. Der Rechengang muß ersichtlich sein. Erlaubtes Hilfsmittel: Taschenrechner. Den rechten Rand bitte NICHT beschriften.. Zeichnen Sie die Wasserstoffbrückenbindungen zwischen zwei Carboxylgruppen. 2. Nennen Sie drei Puffersysteme des Blutes.,5 3. Wieviele optische Filter sind in einem Polarimeter notwendig? Welche Eigenschaft ist nötig? 4. a) Welche reaktive Gruppe gibt es in der Seitenkette von L-Tyrosin? 0,75 b) Wie kann diese Gruppe posttranslational modifiziert werden? 0,75

2 Name: Matrikelnr.: 5. Mit welchen beiden Methoden kann man im Reagenzglas eine Peptidbindung spalten? 6. Welche Rolle spielt β-mercaptoethanol bei der vollständigen Denaturierung von Proteinen? 7. Nennen Sie drei posttranslationale Modifikationen, die ein Kollagenmolekül durchlaufen kann.,5 8. Was verstehen wir unter einem reduzierenden Zucker? 9. Wo kann Maltose während der Verdauung entstehen? 2

3 Name: Matrikelnr.: 0. Wie werden Monosaccharide aktiviert, damit sie eine glykosidische Bindung eingehen können?. Erläutern Sie die biochemische Grundlage der drei Blutgruppen A, B und Beschreiben Sie den Signalweg, auf dem Glucagon den Glykogenabbau steuert. 2,5 3. a) Nennen Sie zwei Enzyme, die die Umwandlung von Glucose zu Glucose-6-Phosphat katalysieren können. b) Wie unterscheiden sich die beiden Enzyme? 4. Nennen Sie zwei geregelte Schritte in der Glukoneogenese und für jeden einen denkbaren Hemmstoff. 3

4 Name: Matrikelnr.:, a) Wo in der Zelle befindet sich der Pyruvatdehydogenasekomplex? b) Welche beiden Stoffwechselwege werden durch diesen Schritt verbunden? a) Nennen Sie zwei Quellen für Substrate der Glukoneogenese im Hungerstoffwechsel. b) Geben Sie an aus welchen Zellen diese Substrate kommen Was verstehen Sie unter direktem und indirektem Bilirubin? 4

5 Name: Matrikelnr.: 8. Wie bewirkt Heparin eine Inaktivierung der Blutgerinnung? Welche beiden Reaktionen sind für die Umwandlung von Fibrinogen in ein festes Fibrinnetzwerk verantwortlich? Zeichnen Sie die Struktur eines IgG Moleküls mit Darstellung von Disulfidbrücken und physiologisch relevanten Bindungsstellen. 2,5 2. a) Wofür wird Nicotinsäure benötigt? b) Welche Erkrankung ist mit einem Nicotinsäuremangel verknüpft? 5

6 Name: Matrikelnr.: 22. Was versteht man unter Respirasom? 23. a) Welche Basen der mrna können posttranskriptionell verändert werden? b) Welche Funktion hat diese posttranskriptionale Modifikation der mrna? 24. a) In welchem Nukleotidbiosyntheseweg wird eine Carbamoylsynthetase benötigt? b) Welches Molekül liefert den Stickstoff? 25. Wie unterscheiden sich prinzipiell die de novo Synthese von Purinen und Pyrimidinen? 6

7 Name: Matrikelnr.: 26. a) Welche Histone bilden das Oktamer? b) Was ist die Ursache für den Informationsgehalt der Histone? 27. a) Welcher Proteinkomplex bindet an Replikationsursprünge? b) Nennen Sie eine genetische Erkrankung, bei denen Komponenten des Komplexes defekt sind. 28. Nennen Sie zwei Möglichkeiten, wie Thymindimere aus der DNA entfernt werden können. 29. Durch welchen Mechanismus kommt es zu einer monoallelen Abschreibung eines Gens? 7

8 Name: Matrikelnr.: 30. Nennen Sie zwei Funktionen der homologen Rekombination. 3. Nennen Sie drei Erkennungssignale für das Spleißen,5 32. a) Welche biochemischen Eigenschaften hat Cytochrom c? b) Nennen Sie zwei zelluläre Prozesse an denen Cytochrom c beteiligt ist. 33. Nennen Sie zwei der Prozessierungsschritte, die zur Schaffung von reifen trnas führen, mit Angabe der jeweils beteiligten Enzyme. 34. Welche Aminosäure besitzt die Glutathionperoxidase in ihrem Reaktionszentrum? 8

9 Name: Matrikelnr.: 35. Was versteht man unter autosomal dominant? Xeroderma pigmentosum führt zu einer Überempfindlichkeit gegen Sonnenlicht und zur Bildung von Hauttumoren. Welcher Prozess ist hier gestört? Was passiert an einem Promotor?,5 38. a) Nennen Sie die Substrate der Ribonukleotidreduktase. b) Wie wird das Enzym regeneriert? 39. Welche Eigenschaften erhält ein Protein, das posttranslational acyliert (mit einer Fettsäure verknüpft) wird? 9

10 Name: Matrikelnr.: 40. a) Nennen sie zwei essentielle Fettsäuren. b) Nennen Sie zwei wichtige zusammengesetzte (komplexe) Lipide (oder Lipidklassen), in denen diese Fettsäuren besonders häufig vorkommen. 4. Unter Hungerbedingungen steigt der Quotient Glucagon/Insulin stark an: a) Welche Auswirkungen hat dies auf den Lipidstoffwechsel eines Adipocyten? b) Welche Metabolite werden von den Adipocyten unter diesen Bedingungen hauptsächlich freigesetzt? 42. Auf welcher Seite der Plasmamembran findet man bevorzugt Phosphatidylcholin, wo Phosphatidylserin, Sphingomyelin und Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphat? 0

11 Name: Matrikelnr.: 43. a) Wie heißt das Schlüsselenzym der Cholesterin-Biosynthese? b) Welche Klasse von Wirkstoffen wirkt als kompetitiver Inhibitor des Enzyms? 44. Nennen sie die beiden Metabolite, die im Wesentlichen dem Transport von Aminogruppen (Ammoniak) zur Leber dienen. 45. a) Cathepsin D ist ein intrazelluläres Enzym und gehört zur Gruppe der Aspartyl-Proteasen. Worauf beruht diese Klassifizierung? b) Wo wird Cathepsin synthetisiert und in welchem Organell ist die Protease aktiv? 46. Welche Funktion hat die Polyubiquitinierung eines Proteins?

12 Name: Matrikelnr.: 47. Für eine effiziente Kontraktion der glatten Muskelzelle muss das in den Zellen vorkommende Myosin modifiziert werden. Was passiert? 48. Welche der genannten Verbindungen wird nach einer 36-stündigen Nahrungskarenz am ehesten im Urin nachweisbar sein? (Begründen sie ihre Antwort!) A: Bilirubin; B: Ketonkörper; C: Glucose a) In welchem Stoffwechselweg der Leber ist das Enzym Arginase einzuordnen? b) Welches Abfallprodukt entsteht durch die Arginasereaktion? 50. a) Was versteht man unter einer ketogenen Aminosäure? b) Was unterscheidet diese von den glucogenen Aminosäuren? 2

13 Name: Matrikelnr.: 5. Berechnen Sie den ph-wert: a) einer 0, M und b) einer x0 8 M NaOH 52. Wieviel Prozent der Imidazolreste des Histidins sind bei ph 7 nicht geladen? (pk = 2; pk2 = 9; pkr = 6) Die vollständige saure Hydrolyse eines Peptids ergab folgende Aminosäurezusammensetzung: Ala, 2 Cys, Arg, Thr, Asp, Ile, Tyr, Leu, außerdem wurde NH 4 + freigesetzt. Der Edmanabbau ergab im ersten Cyclus PTH-Ala und PTH-Thr (PTH, Phenylthiohydantoin). Carboxypeptidase spaltet Ile und Leu ab. Die Reduktion mit β-mercaptoethanol ergab zwei Peptide, die nach Hydrolyse folgende Zusammensetzung haben: A: Arg, Cys, Ala, Ile, Asp und NH 4 +. B: Tyr, Thr, Leu und Cys. Die Behandlung von Peptid A mit Trypsin ergab zwei Peptide der Zusammensetzung: a) Asn, Ile und b) Ala, Arg und Cys. Die Behandlung von B mit Chymotrypsin setzte Leu frei. Geben Sie die Struktur des Peptids in der Dreibuchstabenschreibweise wieder. (Trypsin spaltet nach basischen, Chymotrypsin nach aromatischen Aminosäuren) 3 3

14 Name: Matrikelnr.: 54. Eine Patientin hat häufig Kopfschmerzen und nimmt dann Paracetamol. Sie befürchten eine Schädigung der Leber und lassen die GPT (Glutamat-Pyruvat-Transaminase auch: ALT oder ALAT, Alanin-Aminotransferase) Aktivität im Serum bestimmen. Das Labor liefert Ihnen einen Wert von 3x0-7 katal/l. In der Ihnen vorliegenden Tabelle liegt der Referenzbereich bei 5-35U/l. Was werden Sie der Patientin sagen? Kreatinphosphat wird im Leistungssport als Nahrungsergänzungsmittel eingesetzt. Die freie Hydrolyseenergie ΔG 0 ' des Kreatinphosphats beträgt -43,3 kj/mol, die des ATP --30 kj/mol. a) Formulieren Sie aus diesen Angaben eine Reaktionsgleichung, die zur ATP-Synthese führt. b) Berechnen Sie das ΔG 0 ' der Reaktion. Läuft sie freiwillig (spontan) ab? c) Wie groß ist das ΔG' bei 25 C und folgenden Konzentrationen? [ATP] = 20 mm; [ADP] = mm; [Kreatinphosphat] = 40 mm; [Kreatin] = mm (R=8,35 J/mol K). d) Im sich schnell kontrahierenden Muskel wird ATP mit etwa 3 µmol/s g Muskel verbraucht. [ATP] ist im Ruhezustand 4,5 µmol/g, [Kreatinphosphat] 20 µmol/g. Wie lange reichen die ATP-Vorräte bei An- bzw. Abwesenheit von Kreatinphosphat? 4